Пептиды С и концевой остаток

Метиловые эфиры пептидов, содержащие остаток триптофана или фенилаланина на С-конце, дают в масс-спектрах пики, соответствующие следующим ионам [16, 30] [c.197]

Таким образом, действие пуромицина приводит к тому, что от рибосом отделяются недостроенные пептиды разной длины. У всех таких пептидов на К-конце находится соответствующая аминокислота, а на другом конце — остаток пуромицина (вместо С-концевой аминокислоты). [c.534]

Мягкое окисление пептидов, содержащих в С-конце остаток а-аминоспиртов, осуществляют диметилсульфоксидом в присутствии карбодиимида [44, 57]. Однако метод характеризуется низким выходом альдегида. [c.211]

До развития методов последовательной дегидратации пептидов и белков, ДНФ-метка Л -конца с последующим частичным гидролизом широко использовалась. Зоны, отвечающие пептидам, содержащим концевой ДНФ-остаток, можно выделить, разделить и анализировать аминокислоты после полного кислотного гидролиза. Таким путем можно устанавливать короткие последовательности. [c.266]

Пептиды, содержащие остаток ь-а,у-Диаминомасляной кислоты в середине цепи или на С-конце, были синтезированы, исходя главным образом из Nv-кapбoбeнзoк и- или Н -тозил-ь-а, у-диаминомасляных кислот или Соответствующих эфиров. Как и в случае аналогичных производных лизинй и орнитина, наиболее удобный способ получения -карбобензокси- и Н -тозиль- [c.220]

Пептиды с С-концевым остатком серина. При синтезе пептидов, содержащих остаток серина с незащищенной гидроксильной группой на С-конце, возникает значительно меньше трудностей, чем при синтезе серилпептидов. Однако некоторую осторожность следует соблюдать при обработках таких пептидов щелочами и бромистым водородом в ледяной уксусной кислоте. В качестве аминокомпонентов пептидного синтеза применяют глав.ным образом метиловый [894, 949], этиловый [1793] и бензиловый [741, 2617] эфиры серина. Из продуктов этерификации ПЬ-серина бензиловым спиртом в присутствии бензолсульфокислоты выделен хлоргидрат бензилового эфира 0-бензил-пь-серина [2617]. Для создания пептидной связи при синтезе пептидов с С-концевым остатком серина использовали азидный [430, 949, 1021, 1235], карбодиимидный [740, 9356, 1904а, 2020, 2300, 2617], хлорангидридный [4, 323, 1235, 2370] и фосфоразо-методы [2637], а также метод смешанных ангидридов [82, 210, 740, 896, 2296]. Выход нужного пептида, полученного фосфоразо-методом, невелик (ср. тирозин). Из продуктов конденсации хлорангидрида Ы, О-дикарбобензокси-ь-тирозина с натриевой солью оь- [c.275]

Гистидин — важная составная часть биологически активных полипептидов и активных центров многих гидролитических ферментов. Фотоокисление остатка гистидина в пептидных гормонах (например, в глюкагоне) или ферментах (например, в рибо-нуклеазе, трипсине или лизоциме) приводит к потере гормональной или ферментативной активности. Слабоосновное имидазольное ядро боковой цепи гистидина является причиной ряда трудностей, возникающих в ходе синтеза гистидинсодержащих пептидов. Именно поэтому до 1953 г. было известно всего несколько пептидов, содержащих остаток оь-гистидина на Ы-конце [191, 722] и в других положениях пептидной цепи ([201, 636, 719, 1082, 1083, 2119] ср. [772]). [c.236]

Производные аминоальдегидов и производные пептидов, содержащих в С-конце остаток аминоальдегидов, часто обладают высокой биологической активностью. Активность четвертичных солей а-аминоальдегидов мускариноподобная [12]. [c.214]

Эти данные были использованы для ступенчатого последовательного гидролиза и анализа пептидов с N-конца, что сравнимо с действием аминонептидазы. Для большинства аминокислот выход реакции гидролиза составляет 30—50%. Для иовышения выхода предложен другой подход с использованием твердофазного носителя. В щелочном буфере при 60°С только N-концевой остаток остается связанным с твердофазным носителем, а остальные ненрореагировавшие вещества могут быть отмыты и использованы вновь [230]. [c.358]

Степень полимеризации П. составляет от 10-20 до неск. тысяч остатков. Каждый моносахаридный остаток в составе П. может находиться в пиранозной или фуранозной форме и иметь а- или Р-конфигурацию гликозидного центра (см. Моносахариды). Моносахаридный остаток способен образовывать одну глнкозидную связь с соседним моносахаридом, но может предоставить иеск. гидроксильных rpyim для присоединения др. моносахаридов. В соответствии с этим, как и в случае олигосахаридов, молекулы П. могут быть линейными или разветвленными. Линейные П. имеют один невосстанавливающий и один восстанавливающий конец в разветвленных П. также м. 6. только один восстанавливающий конец, тогда как число невосстанавливающих концевых моносахаридных остатков на 1 превышает число разветвлений. Благодаря гликозидной гидроксигруппе восстанавливающего конца молекулы П. могут присоединяться к молекулам неуглеводной природы, напр, к белкам и пептидам с образованием гликопротеинов и протеогликанов, к липидам с образованием липополисахаридов и гликолипидов и т.д. в сравнительно редких случаях наблюдается образование циклических П. [c.21]

Работы по генно-инженерному получению инсулина начались около 20 лет назад. В 1978 г. появилось сообщение о получении штамма кишечной палочки, продуцирующего крысиный проинсулин (США). В этом же году были синтезированы отдельные цепи человеческого инсулина посредством экспрессии их синтетических генов в клетках Е. соИ (рис. 5.11). Каждый из полученных синтетических генов подстраивался к 3 -концу гена фермента -галактозидазы и вводился в векторную плазмиду (pBR322). Клетки Е. соИ, трансформированные такими рекомбинантными плазмидами, производили гибридные (химерные) белки, состоящие из фрагмента -галактозидазы и А или В пептида инсулина, присоединенного к ней через остаток метионина. При обработке химерного белка бромцианом пептид освобождается. Однако замыкание дисульфидных мостиков между образованными цепями инсулина происходило с трудом. [c.133]

При образовании названий пептидов в конце ставят историческое название той аминокислоты, которая сохраняет свою карбоксильную группу. В нижеприведенном случае это Р-аланин. Остаток глицина, или радикал его глицил (взят в рамку), как бы замещает атом водорода в аминогруппе аланина. Отсюда по общим правилам выводим название полученного дипептида — гли-цилаланин. [c.125]

Транслокация выводит аминоацильный остаток, предшествующий С-концевому, из пептидилтрансферазного центра рибосомы, а дальнейшее добавление очередных остатков к С-концу все более отодвигает его и примыкающие к нему остатки от пептидилтрансферазы. Однако участок пептида длиной приблизительно 30—40 остатков, начиная от пептидилтрансферазного центра (т. е. от растущего С-конца), оказывается все еще закрытым рибосомой и не экспонированным в виде свободной цепи в окружающий раствор. В какой конформации пребывает этот примыкающий к С-концу участок растущего пептида и какое влияние оказывает на него рибосомное окружение— вопрос открытый. Кажется маловероятным, что пептид в рибосоме переходит в состояние вытянутой цепи или беспорядочного клубка. При каждом акте транспептидации и последующей транслокации пептид должен проталкиваться сквозь рибосому на один остаток, и необходимая для этого жесткость и векторность могли бы обеспечиваться его а -спиральной конформацией (т. е. сохранением исходной конформации, задаваемой пептидилтрансферазным центром). Имеется еще одно веское соображение спиральная конформация любого полипептида оказывается предпочтительной в канале или другом 272 [c.272]

По третьему способу, состоящему в химическом синтезе (см. гл. 23.6) аналогов, в особенности пептидных гормонов, также можно получить большую информацию относительно связи между структурой и биологической активностью. Гастрин — амид гептадекапептида из слизистой желудка — на С-конце имеет последовательность (21). После синтеза амида этого пептида было обнаружено, что он обладает полной активностью нативного гормона. Нет необходимости ограничивать синтез, исходя лишь из 20 аминокислот, встречающихся обычно в белках. Синтезирован активный фрагмент р-кортикотропина, у которого вместо Met" был остаток а-аминомасляной кислоты, однако окисление Met" до сульф-оксида в нативном гормоне приводит к потере активности. Можно предположить, что в данном случае -полярность боковой группы играет более важную роль, чем ее химическая структура. [c.283]

Нуклеофильное замещение атома фтора в молекуле 2,4-ди-нитрофгорбензола (реактива Сэнджера) аминогруппой пептида, происходящее в присутствии щелочи, вводит в Ы-конце-вую аминою1слоту 2,4-динитрофенильный остаток 2,4-ДНФ-метку) [c.56]

Очевидно, что N-концевые группы всех Т-пептидов отличаются от N oнцeвыx групп С-пептидов, поскольку использованные для расщепления ферменты действуют по разным точкам. Исключение составляют пептиды, полученные из 1S-конца исходной цепи, они должны иметь одинаковое начало. Из рассмотрения приведенных в табл. 7.4 структур видно, что таковыми являются пептиды Т-10 и С-5. При этом пептид Т-10 входит в состав С-5, который в дополнение к Т-10 содержит остаток F (фенилаланин). Следовательно, пептид серии Т, примыкающий с С-конца к Т-10, должен начинаться с фенилаланина. Таковым в приведенной серии является только пептид Т-4, т.е. последовательность трипсиновых фрагментов с N- toнцa молекулы Т-10, Т-4. Этот <двойной> Т-пептид содержит весь пептид С-5 и сверх того фрагмент ER. Следовательно, к С-5 должен примыкать пептид С-7, начинающийся с этих двух аминокислотных остатков. Следующая за аргинином основная часть пептида С-7 является N-концевой частью пептида Т-14, который примыкает в исходной структуре к Т-4. Восстановленная таким путем N-концевая последовательность рибонуклеазы приобретает вид Т-10, Т-4, Т-14. Последний содержит остаток тирозина (Y), т е. точку расщепления химотрипсином. Поэтому третий слева пептид группы С должен начинаться с последовательности NqMNK. Это позволяет записать блок С-пептидов на N-конце в виде G-5, С-7, С-9. Пептид С-9 содержит в своем составе сразу несколько Т-пептидов — [c.274]

Следующая стадия в построении большого пептида — удаление одной из защитных групп, в результате которой цепь может быть удлинена. Например, при удалении (М-защитной группы и последующей реакции с другой М-защищенной аминокислотой и ДЦГК достраивается Ы-конец, а С-концевой остаток остается прежним. Процесс повторяют до тех пор, пока не будут присоединены все необходимые остатки. В конце синтеза удаляют все защитные группы и получают продукт (рис. 12.19). [c.275]

Определение числа и природы С- и М-концевых аминокислотных остатков позволило добиться существенных успехов в выяснении структуры некоторых белков. Инсулин оказался первым белком, для которого полностью установлен порядок расположения всех аминокислот [102—107]. Сангер и его сотрудники путем окисления инсулина надмуравьиной кислотой получили два основных продукта, которые оказались пептидами, содержащими цистеиновую кислоту и состоящими из 21 и соответственно 30 аминокислотных остатков. Более короткая цепь (по обозначению Сангера — пептид А ) имеет Ы-концевой остаток глицина и С-концевой остаток аспарагина. В более длинной цепи (пептид В ) Ы-концевой аминокислотой оказался фенилаланин, а на С-конце цепи находится аланин. С помощью остроумных приемов, заключающихся в широком использовании метода получения динитрофенильных производных при помощи [c.27]

При химической и ферментативной деградации фосфорилированного фермента образуется фосфосерин, связанный по С-концу с остатком гистидина. Если не считать этого остатка гистидина, то пептид, содержащий реакционно-снособный остаток серина, по своему аминокислотному составу напоминает соответствующие пептиды, выделенные из протеаз и эстераз (см. ниже). Аналогичным способом может быть получена и изучена фосфорилированная мутаза фосфоглицериновой кислоты, которая по ряду своих свойств весьма близка к фосфоглюкомутазе. [c.197]

Карбоксипептидазы А и В образуются при гидролизе трипсином соответствующих прокарбоксипептидазных предшественников, синтезируемых в поджелудочной железе [187J. Из этих двух ферментов более подробно изучена карбоксипептидаза А, и проведено ее детальное исследование методом рентгеноструктурного анализа [29, 188, 189]. Карбоксипептидаза А быка (КПА) представляет собой фермент, содержащий 307 аминокислот в единственной полипептидной цепи, которая прочно связывает 1 г-ион Zn(II) на 1 моль фермента. Необходимость Zn(ll) для ферментативной активности была впервые продемонстрирована тем, что КПА, свободная от иона металла, неактивна, но активность восстанавливается при добавлении Zn(II) [190, 191]. По-видимому, фермент, не содержащий металла, в основном сохраняет структурные свойства активной КПА [191]. Позже на основе данных рентгеноструктурного анализа [29] было четко установлено, что роль иона Zn(ll) при гидролизе пептидов заключается в связывании субстрата. При протеолизе фермент проявляет стереохимическую специфичность, отщепляя С-конце-вую аминокислоту от пептидной цепи только в том случае, если С-концевая карбоксильная группа свободна и если аминокислота имеет L-конфигурацию [192, 193]. Обычно наблюдается более высокая активность, если остаток С-концевой аминокислоты содержит ароматическую группу или разветвленную цепь [194]. [c.76]

Смотреть страницы где упоминается термин Пептиды С и концевой остаток: [c.149] [c.238] [c.290] [c.403] [c.288] [c.238] [c.275] [c.290] [c.403] [c.261] [c.125] [c.64] [c.211] [c.141] [c.142] [c.445] [c.313] [c.558] [c.56] [c.134] [c.135] [c.185] [c.231] [c.270] [c.53] [c.219] [c.127] [c.225]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология