Аланин, спектр

Методы ИК- и УФ-спектроскопии могут лишь доказать наличие обеих функциональных групп (см. гл. 15 и 17). При съемке спектров ПМР аминокислот обычно используют В20 в качестве растворителя или снимают спектр не самих аминокислот, а их производных (эфиров или ацильных производных). На рис. 83 приведен спектр ПМР -аланина. В спектре отчетливо видны триплеты метиленовых групп в более слабом поле — триплет СНз-группы, ближайшей к карбоксилу. Протоны группы МНг и протон карбоксила в ВзО претерпевают изотопный обмен и не видны отдельно. [c.499]

В ИК-спектре Ь-аланина (а-аминопропионовая кислота), снятом в таблетке с КВг, имеются следующие полосы поглощения 3040—2400, 2105, 1623, 1592, 1527, 1456, 1412 см- . Колебаниям каких групп они отвечают Почему в спектре отсутствуют частоты, соответствующие С = 0 карбонильной группы (1720 см ) и аминогруппе (3300—3400 см ) [c.99]

Тест Гальперна — Вайнштейна [379]. С помощью сигналов метильной группы аланина в спектре ЯМР можно провести определение степени рацемизации без разделения стереоизомеров [c.176]

Рис. 121. УФ-спектр аланина ь воде (0,36%-ный раствор)

Рис. 6.21. Спектр протонного магнитного резонанса ь-аланина (60 МГц, развертка 600 Гц, растворитель ВзО). Виден интенсивный сигнал воды, образовавшейся в результате обмена ВзО с протонами группы —аланина.

Кинетика достижения равновесной степени спиральности при переходе спираль — клубок интересна не только сама по себе, но и с точки зрения ее прямой связи со скоростями конформационных перестроек в белках, обусловливающих их ферментативную активность, и другими биологическими процессами. По индивидуальным сигналам от обеих форм (см. разд. 13.4.1), отстоящим друг от друга примерно на 100 Гц, можно оценить их время жизни, которое в данном случае не может быть меньше 10 с судя по остаточной мультиплетности протонных сигналов в спектрах некоторых полипептидов (например поли-Ь-аланине), минимальное время жизни конформационных состояний порядка 10 с. С другой стороны, методами температурного скачка [161], диэлектрической релаксации [162—164] и ультразвукового поглощения [165, 167] для этого характеристического времени получены величины порядка 10 с или даже меньше теоретическая оценка согласуется с данными этих методов [163, 168, 170]. Таким образом, данные метода ЯМР заметно противоречат результатам других методов и это противоречие нельзя устранить, даже предположив, что часть рассмотренных нами результатов ошибочна. [c.322]

Рис. 13.29. Спектр поли-Н-метил-Ь-аланина (а) и метилового эфира М-ацетил-К-метил-1-аланина (б) в трифторэтаноле на частоте 60 МГц [58].

Аналогично были исследованы комплексные соединения двухвалентной меди с бис-8-гидроксихинолином, 3-фенил-р-аланином и диэтилдитиокарбаминовой кислотой. Спектрофотометрическим методом изучалось воздействие высокого давления до 12 ГПа на эти соединения Найдено смещение полос электронных спектров погло щения, что свидетельствует о переходе электрона с переносом заряда типа Си+-(-лиганд. Определены характеры переходов с переносом заряда, и на основании этого сделана оценка процент1Юго содержания Си+ в системе. Было доказано, что процесс восстановления Си-+- Си -обратим при снижении давления до атмосферного. [c.167]

Вейганд (1961) разработал удобный метод химического превращения а-аминокислот в соответствующие а-кетокислоты. При взаимодействии аланина с ангидридом трифторуксусной кислоты при 140°С образуется азлактон 2-трифторметилоксазолнн-2-он-5, имеющий, по данным спектра ЯМР, структуру I. Катализирземая кислотой реакция соединения I, вероятно, реагирующего в менее стабильной форме II с этилмеркаптаном, приводит к расщеплению цикла с образованием продуктов III и IV. Гидролизом диэтилтиокеталя III водной уксусной кислотой получают а-кетокислоту V выход достигает 40—50% [c.731]

Природный гомолог витамина Вз - пантогам (20) - встречается в растительном и животном мире. В пантогаме остаток аланина заменен на у-аминомасляную кислоту (ГАМК), которая определяет спектр физиологического действия этого лекарственного вещества, применяемого при лечении умственной не- [c.42]

На рис. 1-3 представлены кривые ДОВ l- и о-аланина, а на рис. 1-4 — спектры КД о- и L-метионина. Положение и величина вращения карбонильных полос в области 2(Ю — 210 нм сильно зависят от pH. Для всех аминокислот принято, что при L-кoнфигypaщ и проявляется положительный, при о-конфигурации отрицательный эффект Коттона. [c.26]

Экспериментальное доказательство избирательности этих способов приведено на рис. 8.3.8 в виде фильтрованного двумерного корреляционного спектра протеина — основного панкреатического ингибитора трипсина (ОПИТ). Только системы АзХ остатков аланина дают вклад в сильные перекрестные и диагональные пики в фильтрованном спектре OSY, в то время как треонин и лейцин дают лишь слабые отклики и ни одна из других аминокислот не вносит значительного вклада. [c.322]

Рис. 8.3.13. Сечения полного корреляционного 2М-спектра циклического декапептид-антаманида. Для сравнения наверху приведен обычный 1М-спектр протонного магнитного резонанса на частоте 300 МП . Следующие три записи представляют собой сечения, параллельные оси шг при частотах Ш], соответствующих резонансам МН соответственно аланина", валина и фенилаланина . Г) следний спектр представляет собой сечение на частоте ал протонов пролина , Стрелки указывают совпадение

В поджелудочной железе синтезируется еще одна эндопептидаза — эластаза. Название фермент получил от субстрата эластина, который он гидролизует. Эластин богат глицином и аланином, содержится в соединительной ткани. Эластаза обладает широким спектром действия, гидролизуя субстраты, не расщепляемые трипсином и химотрипсином. [c.363]

И изучили его спектры ЯМР и КД в сравнении со спектрами низкомолекулярного модельного соединения — метилового эфира Н-аце-тил-Н-метил-/--аланина, цис- и гранс-формы которого, как можно предположить, близки к соответствующим состояниям производных саркозина, обсуждавшихся выше. [c.334]

Методы ЭПР были применены к вращательной изомерии. В радикале типа НзС-СНИ- все три протона метильной группы эквивалентны, если группа вращается свободно, но если ее вращение ограничено, то они становятся неэквивалентными, и сверхтонкая структура спектра ЭПР становится поэтому более сложной. Таким способом было изучено заторможенное вращение в твердом аланине [37, 38] и в растворах нитроалкановых анионов и феноксильных радикалов [39, 40]. Была исследована цис-тракс-изомерия катиона дуросемихинона в растворе [41, 42] при этом наблюдали чередование линий различной ширины, что было приписано ограниченному вращению гидроксильных групп вокруг связей углерод — кислород. [c.216]

Отсутствий эффекта Коттона большей частью происходит вследствие большого удаления поглощающих групп от асимметрического центра, на может происходить и вследствие того, что связь между ними слаба, еели, например,. эта связь внекомплексная. Примером могут служить комплексные соединенйя неокрашенных оптически активных молекул,— аланина, пропилендиамина с Си", Ni" и Со". Наоборот, эффект Коттона появляется в видимой части спектра при большой близости и. более крепкой связи между поглощающими группами и асимметрическим центром, например, у тартратов и лактатов окрашенных ионов металлов Си", Ni". 8 Таким образом, из появления или отсутствия эффекта. Коттона можно сделать вывод о том, насколько удалены и насколько, прочно связаны поглощающие группы с асимметрическими центрами. [c.136]

Пепсин, папайи и субтилизип обладают низкой специфичностью. Поэтому, за исключением пепсина, в этих ферментах, трудно обнаружить примеси других ферментов. В случае пепсина это не имеет большого значения, так как оптимум его активности наблюдается при pH 1,8—2,2, в то время как возможные примеси других ферментов проявляют свое действие в среде, близкой к нейтральной. Влияние примесей может быть ослаблено уменьшением времени переваривания исследуемого белка ферментом. Пепсин разрывает пептидные связи, соседние как с глутаминовой кислотой или глутамином, так и с фенилаланином или тирозином. Иногда отсутствие специфичности проявляется в том, что он гидролизует связи аланин — аланин и аланин — серии. Папаин обладает аналогичной низкой специфичностью с еще более широким спектром активности. Субтилизин также имеет широкий спектр активности, гидролизуя связи, которые расщепляют трипсин, химотрипсин и пепсин. Однако его особым преимуществом является способность гидролизовать нативные белки. Следовательно, с его помощью могут быть обнаружены дисульфидные моспжи, например в инсулине и рибонуклеазе. [c.395]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология