Фермент энзим специфичность

Ферментативные методы, энзиматические методы — определения с помощью ферментов (энзимов) основаны на участии определяемых веществ в ферментативных реакциях в качестве субстратов, активаторов или ингибиторов. Методы отличаются специфичностью, позволяющей избирательно вовлекать в реакцию (значит и анализировать) определенные вещества в присутствии других веществ, сходных по химическому составу. Для работы необходим соответствующий фермент или микроорганизм, продуцирующий данный фермент. [c.106]

Вещества, вызывающие брожение, по типу действия относятся к группе веществ, называемых энзимами или ферментами. Энзимы представляют собой весьма эффективные органические катализаторы,. вырабатываемые живыми организмами. В отличие от обычных катализаторов энзимы чаще всего обладают большой специфичностью, т. е. способны воздействовать только на определенные формы органических веществ. [c.196]

Другое название ферментов — энзимы. В природе известны десятки тысяч ферментов. Строение многих из них сходно для растительных и животных клеток, для высших и простейших организмов. От прочих катализаторов они отличаются весьма сложным молекулярным строением, эффективностью, специфичностью и чувствительностью к внешним условиям. [c.26]

Реакции сопряженного гидрирования играют исключительно важную роль в биохимических процессах (окислительно-восстановительные, или редокс-процессы). Катализированные металлами группы Р1 реакции перераспределения водорода в органических молекулах являются моделями биохимических процессов, в которых катализаторами служат ферменты. Н. Д. Зелинский в одной из статей писал В живой природе имеется широкое поле течения и развития каталитических процессов. В клетках живого вещества рассеяны ускорители (катализаторы) с характерной специфичностью их действия. Особенно большую роль играют восстановительно-окислительные реакции в присутствии катализаторов, вырабатываемых живым веществом, каковыми и являются ферменты и энзимы. Гармоническое сочетание совокупности действия таких катализаторов представляет одно из главных условий жизни животного и растительного организма [10]. [c.447]

Ферментативный катализ тесно связан с жизнедеятельностью животных и растений. Все жизненно важные процессы в организмах управляются органическими катализаторами, называемыми ферментами или энзимами. Для ферментативного катализа характерны высокая специфичность и каталитическая активность, достигаемые при невысоких температурах и давлениях. В настоящее время ферменты все больше используются в промышленности. [c.362]

В частности, методами белковой инженерии, сущность которых состоит в изменении первичной структуры природной молекулы фермента посредством химической модификации самого энзима или его гена, удается принципиально трансформировать структуру активного центра и его функцию, модулировать субстратную специфичность и физико-химические свойства фермен- [c.84]

Действие их весьма специфично каждый фермент катализирует одну какую-нибудь реакцию и применительно к очень узкому кругу веществ. Так, например, гидролиз одинаковых по составу и близких по строению дисахаридов сахарозы и мальтозы в моносахариды происходит с помощью различных ферментов (соответственно сахаразы и мальтазы). По выражению немецкого ученого Э. Фишера, фермент должен подходить к веществу, как ключ к замку. Одноклеточные микроорганизмы, способные синтезировать небольшое количество энзимов, могут катализировать лишь небольшое число реакций, поэтому для каждой реакции нужен особый вид микроорганизмов (бактерий). Более сложные организмы — типа грибов, плесеней — могут выделять несколько ферментов, и при их участии идет несколько процессов. В высших организмах ферменты могут синтезироваться. в любых частях организма. Академик Бах считает, что в одной клетке может содержаться до 1000 различных ферментов, из которых каждый выполняет свою специфическую функцию, т. е. катализирует одну какую-нибудь реакцию. [c.144]

Определение понятия. Ферменты, или энзимы, представляют каталитически действующие вещества биологического происхождения. Это высокомолекулярные, коллоидальные органические вещества, вырабатываемые животными, растениями и микроорганизмами. Их считают специфическими белками. Они, как и катализаторы, не создают новых реакций, а только ускоряют существующие. От обычных катализаторов ферменты отличаются главным образом высокой специфичностью, большой мощностью действия, термолабильностью и другими свойствами (о них см. дальше) так, например, для расщепления белков до аминокислот необходимо кипятить их с 25%-ной серной кислотой примерно в течение суток при помощи же трипсина достигают тех же результатов (при 37°) в течение нескольких часов. Одна молекула каталазы разлагает в 1 минуту 2 600 000 молекул НаОа при 0°. Подобно катализаторам, ферменты не расходуются во время процесса и не входят в состав конечных продуктов. [c.334]

У животных съеденная пища подвергается механической и химической переработке. Белки в желудке под действием фермента пепсина и в тонком кишечнике под влиянием других энзимов расщепляются до аминокислот. Из кишечника они всасываются в кровь и поступают в ткани и клетки. Здесь же из аминокислот при участии нуклеиновых кислот синтезируются белки, специфичные для каждого вида животного. Следовательно, именно здесь, в клетках и тканях, происходит ассимиляция поступивших питательных веществ. [c.69]

Иммобилизованные ферменты имеют ряд преимуществ в сравнении со свободными молекулами. Прежде всего такие ферменты, представляя собой гетерогенные катализаторы, легко отделяются от реакционной среды, могут использоваться многократно и обеспечивают непрерьгеность каталитического процесса. Кроме того, иммобилизация ведет к изменению свойств фермента субстратной специфичности, устойчивости, зависимости активности от параметров среды. Иммобилизованные ферменты долговечны и в тысячи и десятки тысяч раз стабильнее свободных энзимов. Так, происходящая при температуре 65 С термоинактивация лак-татдегидрогеназы, иммобилизованной в 60 %-м полиакриламидном геле, замедлена в 3600 раз по сравнению с нативным ферментом. Все перечисленное обеспечивает высокую экономичность, [c.85]

В многочисле шых и разнообразных явлениях окружающей человека природы особо важную роль выполняют системы биохимических реакций обмена веществ. Это внутриклеточные превращения, расщепление и усвоение пищевых субстратов, метаболические пути роста, репродукции, посмертные процессы и т.д. Существование перечисленных химических превращений возможно только на основе катализа, в котором исключительно важные функции выполняют природные биологические катализаторы—ферменты (энзимы). Высокая специфичность действия ставит их вне конкуренции с катализаторами небиологического происхождения [I, 2 . [c.160]

Действие энзимов специфично, и данный энзим является ката-лизаГором для определенной реакции. Так, например, та же глюкоза под влиянием энзима, содержапхегося в молочнокислой бактерии, подвергается не спиртовому брожению, а молочнокислому, то есть превращается не в спирт, а в молочную кислоту. В дрожжах содержится не только фермент, вызывающий спиртовое брожение, но и другие ферменты поэтому под влиянием дрожжей возможны и другие реакции. Например, в главе об аминокиато-тах уже отмечалось, что под влиянием дрожжей лейцин превращается в амиловый спирт. Зимаза оказалась смесью различных ферментов, каждый из которых оказывает свое специфическое действие и катализирует определенный процесс. [c.385]

Все ферменты специфичны ио отношению к субстратам, т. е. способны взаимодействовать только со строго определенными связями определенных субстратов. Специфич юсть к субстрату определяется белковой компонентой энзима. Для каждого энзима сушесгвует оптимальная область значений pH. Все энзимы термолабнльны и теряют [c.909]

Ферментативный, или микрогетерогенный, катализ играет ведущую роль в химических превращениях в живой природе. Ферменты (называемые также энзимами)—катализаторы белковой природы, образующиеся в живых организмах. Ферменты осуществляют сложный комплекс химических превращений, обеспечивающих жизнедеятельность (дыхание, пищеварение, синтез белков и т. п.) живых организмов. По некоторым свойствам, в первую очередь высокой химической специфичности и колоссальной активности, ферменты значительно превосходят промышленные кaтaJmзaтopы. [c.5]

Ферменты (от лат. fermentum — закваска, брожение), энзимы — органические катализаторы белковой природы, вырабатываемые живой протоплазмой клетки являются обязательными участниками всех биохимических процессов обладают большой активностью и специфичностью действия. В настоящее время известно более 800 ферментов. Знание свойств ферментов очень важно и для целей практики. См, Энзимология. [c.142]

Аминоацилаза строго специфична к структуре только ацильной части субстрата, поэтому одна и та же установка с иммобилизованным ферментом используется для получения различных аминокислот, в том числе L-валина, L-метионина, L-фенилала-нина и L-триптофана. Время полуинактивации иммобилизованного энзима составляет 65 суток на японских предприятиях он используется без замены более 8 лет и обеспечивает снижение стоимости производства аминокислот на 40 % по сравнению с технологией, где применяются свободные молекулы фермента. [c.96]

Ферментами или энзимами называются биологические катализаторы, образуемые клетками животных и растений. Общими свойствами ферментов являются их высокая каталитическая активность, специфичность действия, термолабильность и коллоидальный белковый характер. По-видимому, все ферменты — белки с высоким молекулярным весом. Свыше 70 ферментов получены в кристаллическом состоянии. Молекулярный вес кристаллического пепсина 35000, кристаллической лактодегидразы из сердца 135000, дегидразы глутаминовой кислоты из печени 1000000,. алкогольдегидразы из печени лошади 73000 и т. д. [c.249]

Постановка такого рода вопросов обусловлена достижениями в области биоорганического катализа и развитием прикладной его отрасли [4—10], получившей название инженерной энзимо-логии. Ферменты стали хорошо изученными и доступными катализаторами. Они высокоэффективны, высокоселективны и, как правило, абсолютно специфичны по типу катализируемой реакции. [c.68]

Для ферментативного определения Ы-концевых групп иногда применяют и аминопептидазы — ферменты, которые последовательно отщепляют аминокислоты с Ы-конца полипептидной цепи. Наиболее хорошо изученным и часто применяемым ферментом является лейцинаминопептидаза, выделяемая из почек свиньи. Этот энзим был использован для изучения Ы-концевой последовательности инсулина и рибонуклеазы. В опытах на синтетических пептидах и амидах аминокислот было показано, что весьма медленно отщепляются те Ы-концевые аминокислоты, рядом с которыми стоят лизин, аргинин И ароматические аминокислоты. Эта относительно узкая специфичность действия энзима затрудняет его применение специфичность действия других аминопеп-тидаз изучена недостаточно. [c.75]

Быстрой детоксикацией ядовитого вещества вследствие более высокой активности ферментов или появления специфичных энзимов. У устойчивых к фосфорорганическим соединениям рас насекомых активность алиэстераз и фосфатаз выше, чем у чувствительных. В результате инсектицид быстро разрушается. Некоторые виды насекомых обладают набором специфичных ферментов, активно разрушающих, инсектициды (у устойчивых к ДДТ есть ДДТ-дегидрохлориназа, а у устойчивых к карбофосу — малатионоксидаза). [c.34]

Большой специфичностью по отношению к субстрату отличаются ферменты, связь металла которых со специфическим белком, а в ряде случаев и с простетической группой, как правило, очень прочная. Эти ферменты относятся к категории истинных металлсодержащих энзимов. Функция металла в них состоит в переносе электронов внутри единой энзиматической единицы (молибденсодержащие флавопротеиновые ферменты) или транспорте их на том или ином участке окислительной цепи. Окисли-тельно-восстановительные превращения субстрата обычно во всех этих случаях сопровождаются изменением валентности металла фермента. [c.43]

Иммуноферментный анализ, возникший более пятнадцати лет назад на пересечении иммунохимии и инженерной энзимо-логии, стал в настоящее время одним из распространенных методов исследования. Явные преимущества нового метода, к которым относится простота выполнения, доступность и стабильность реагентов, экспрессность и возможность автоматизации для проведения массовых анализов, обеспечили его прочное положение в клинической биохимии, при диагностике заболеваний растений и животных, в научных исследованиях. Благодаря успехам биотехнологии иммуноферментный анализ далее интенсивно развивался, поскольку с помощью генной инженерии были получены в высокоочищенном виде малодоступные антигены, а также ферменты-маркеры и их конъюгаты с антигенами, а с помощью клеточной инженерии — моноклональные антитела с заданной специфичностью и аффинностью. Новые направления развития иммуноферментного анализа связаны с использованием различных методов регуляции ферментативной активности при детектировании комплексов антиген — антитело. Именно этим вопросам и посвящена предлагаемая книга. [c.5]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология