Цистин, определение воды

НОСТИ цветных реакций. Эти попытки, однако, не имели достаточного основания, поскольку окраска, получаемая с белками, как правило, слабее окраски, получаемой с соответствующими белковыми гидролизатами. Это обусловлено, по всей вероятности, тем, что в белковой молекуле некоторые реактивные группы скрыты внутри глобулы и вследствие этого недоступны действию окрашивающего реагента (см. гл. VII). Поэтому для определения аминокислотного состава белка необходимо подвергнуть его полному гидролизу. Большинство аминокислот можно определить в кислотном гидролизате, однако некоторые аминокислоты обнаруживаются только после гидролиза белка гидроокисью бария (см. выше). Разделение смеси аминокислот представляет собой трудную задачу, так как аминокислоты являются амфолитами, растворимыми в воде и нерастворимыми в таких органических растворах, как спирт. Только иминокислоты пролин и оксипролин раство римы в этиловом спирте. Ввиду того что аминокислоты обладают сходными физико-химическими свойствами, их нельзя разделить фракционированием спиртом или нейтральными солями. Некоторые аминокислоты можно, однако, отделить путем осаждения их при соответствующих условиях. Например, растворимость цистина при нейтральной реакции и тирозина при слегка кислой реакции настолько мала, что при доведении реакции среды до соответствующего значения pH они почти полностью выпадают в осадок. Другие аминокислоты можно осадить специфическими реактивами. Однако ни один из этих методов не является полностью удовлетворительным в количественном отношении, так как все соответствующие осадки до известной степени растворимы. [c.31]

При определении цистина кислый раствор, содержащий 0,06—1,8л(г цистина, нейтрализуют, прибавляют 6,5 мл ацетатного буфера, 1 мл раствора сульфита натрия и оставляют на 10 мин при температуре 20° С. Затем прибавляют 2 мл ФВК и снова оставляют на 30 мин. Разбавляют водой до объема 25 мл и колориметрируют. При содержании цистина от 0,5 до 1,8 мг максимальная ошибка определения достигает 0,5%. [c.593]

Сейчас обычно сапонин не добавляют. Возможно, что его влияние на коррозию недостаточно, чтобы обосновать его введение, но нельзя отрицать, что цистин влияет на коррозию в загрязненной морской воде. Это может являться основанием для включения цистина в состав искусственной морской воды, даже если опыты поставлены для определения коррозии только в незагрязненной морской воде. Загрязнение иногда вводится, как например сероводород при испытании конденсаторных сплавов. [c.818]

Сера входит в состав некоторых важнейших аминокислот. Так, в молекуле цистсина содержится группа 8Н. При определенных условиях из двух молекул цистеина образуется ци-стин — в нем остатки цистеина связаны между собой дисуль-фидной связью (8 — 8). Эти связи необходимы для придания белковым молекулам определенной конфигурации. Переход 8—8 8Н осуществляется в процессах переноса водорода в клетках. Этот обратимый процесс служит организму защитой от радиационного поражения улавливаются радикалы Н-и ОН-, появляющиеся в клетках при расщеплении воды под действием радиации. Цистин образуется при гидролизе белков, образующих покровные ткани (из волос, шерсти, рогов и т. д.). [c.182]

Другой способ удаления воды рекомендован Зомзели и др. [131]. Основываясь на ранее описанной методике [57], авторы добавляли к кислому этанольному раствору кеталь, полученный из соответствующего спирта и ацетона (диалкоксипропан). Кеталь удаляет воду, используя ее на расщепление до спирта и ацетона. Однако, согласно некоторым данным [19], ни метод Джонсона и др. [42] с использованием НС1 вместо НВг, ни последняя методика [131] не годятся для получения н-амиловых эфиров. Применение кислых ионообменных смол [77] также не привело к удовлетворительным результатам. Количественное образование н-амиловых эфиров идет лишь при более высокой температуре и при введении в смесь газообразного НС1 [19]. Превращение аминокислот в высшие эфиры затруднено тем, что определенные аминокислоты, такие, как цистин, очень плохо растворимы в спиртах, насыщенных НС1. н-Бутиловые эфиры были приготовлены [53] переэтерификацией [c.320]

В. Л. Кретович и А. А. Бундель разработали быстрый метод определения аспарагиновой и глютаминовой кислот, который основан на том, что активированный, подкисленный оксид алюминия адсорбирует аспарагиновую, глютаминовую кислоты и цистин. Другие аминокислоты, которые проходят через хроматографическую колонку, этим адсорбентом не задерживаются. Цистин вымывают из колонки дистиллированной водой, насыщенной H2S (цистин при этом восстанавливается в цистеин, а оставшиеся дикарбоновые кислоты последовательно элюируют). Установлено, что глютаминовая кислота, адсорбированная на AI2O3, при элюировании слабым раствором кислоты быстрее передвигается по колонке, чем аспарагиновая. В полученных элюатах определяют азот методом Кьельдаля. [c.23]

Полярографическое определение цистина и окисленного глутатиона в присутствии друг друга основано на том факте, что такие поверхностно-активные вещества, как тимол, при соответствующей концентрации смещают волну цистина к более отрицательным потенциалам, в то время как на пептидную волну они практически не влияют [250]. В полярографическую ячейку вводят 2 мл 1 М уксусной кислоты и 2 мл 1 М раствора КС1. В ячейку вводят также образец, содержащий дисульфиды с общей концентрацией 0,0005—0,015 М, и приливают воду до общего объема 20 мл. К освобожденному от воздуха раствору добавляют 0,6—0,7 мл насыщенного раствора тимола и с помощью КРЭ определяют диффузионные токи при —0,5 и —0,9 в. По величинам iJ , измеренным при —0,9 в для окисленного глутатиона и цистина, и по величинам тока, измеренным в смеси при —0,5 и —0,9 в, можно вычислить концентрации пептида и цистина с точностью до 3—6%. Отношение окисленного глутатиона и цистина может изменяться от 0,1 до 2,4. Эта методика особенно пригодна для определения дисульфидсодержащих пептидов и цистина в растворах частично гидролизованных белков. Она имеет большое значение при исследованиях скорости гидролиза и денатурации белка в биологических материалах, таких, как сыворотка крови. [c.394]

Сумму сульфгидрила и дисульфида (процентное содержание цистина) в необработанной шерсти можно определить следующим образом. К буферу с pH 8,5 (приготовленному так же, как описано выше), содержащему 1/5 воды (по обьему), 8 г мочевины и 1,6 г порошка КагЗОз-ТНгО на каждые 15 мл разбавленного буфера, добавляют желатину, растворенную в минимальном количестве воды, доводя ее концентрацию в буферном растворе до 0,005%. Образец шерсти весом 6,5—8,5 мг помещают в колбу и приливают приблизительно 22,5 мл буферного раствора и 1,5 мл 0,004 М раствора неогидрина. Затем производят операции, описанные при определении сульфгидрила. [c.395]

I) н-бутанол—муравьиная кислота — вода (75 15 10) при пятикратном пропускании для определения цистина и цистеина, аргинина, аспарагина, глутамина и цитрул-лина [c.40]

III) н-бутанол — уксусная кислота — вода (300 60 140) при трехкратном пропускании для определения цистина, цистеина, орнитина, лизина, гистидина, аргинина, аланина, пролина,тирозина, уаминомасляной кислоты, фенилаланина, лейцина и изолейцина [c.40]

IV) н-бутанол — уксусная кислота — вода (4 1 1) при семикратном пропускании для определения цистина и цистеина, орнитина, треонина, глутаминовой кислоты, триптофана, валина, фенилаланина, лейцина и изолейцияа. [c.41]

Некоторые вещества образуют гель при удивительно низких концентрациях. Так, Гортнер и Гоффман приготовили водный гель, который содержал 0,1 % дибензоил-/-цистина. Обычная медуза содержит около 96% воды и все же имеет определенную структуру. [c.388]

Гидролизат, содержащий метионин и цистин, предварительно окисляют надмуравьиной кислотой. На линию старта одномерной хроматограммы наносят 80—100 цг смеси в виде поперечной линии длиной 13 мм, на остальные места наносят стандартную смесь аминокислот, аналогичную по своему составу испытуемой смеси кроме того, наносят каплю тропеолина 00. Первое хроматографирование в системе / -бутанол — уксусная кислота — вода (4 1 5) проводят с перетеканием до тех пор, пока пятно тропеолина достигнет нижнего края бумаги. После сушки хроматограмму хроматографируют в той же системе, повторяя эту операцию 5—8 раз, причем каждый раз до достижения растворителем нижнего края бумаги. Проявление проводят погружением хроматограммы в 0,7%-ный раствор нингидрина в безводном ацетоне, после чего хроматограмму выдерживают в течение 8—10 час при комнатной темнературе в полутьме, нричем в атмосфере не должно содержаться аммиака. Затем хроматограмму освещают минимум двумя источниками света с определенного расстояния и фотографируют на фотопленку. Отношение величины площадей пиков анализируемых образцов, полученных измерением на микрофотометре, сравнивают с площадями стандартных образцов и результаты выражают в виде части от общего содержания аминокислот. Метионинсульфон (располагающийся на хроматограммах вместе с гликоколом и серином), тирозин и триптофан этим способом пе определяются, изолейцин и лейцин определяются совместно. [c.776]

Клеточные мембраны, так же как и искусственные липидные бислои, способны пропускать воду и неполярные молекулы за счет простой физической диффузии. Олнако клеточные мембраны пропинаемы и для различных полярных молекул, таких, как сахара, аминокислоты, нуклеотиды и многие другие метаболиты, которые проходят через синтетические бислои чрезвычайно медленно. За перенос подобных растворенных веществ через клеточные мембраны ответственны специфические белки, называемые мембранными транспортными белками. Они обнаруживаются во всех типах биологических мембран и могут сильно отличаться друг от друга. Каждый конкретный белок предназначен для определенного класса молекул (например, неорганических ионов, Сахаров или аминокислот), а нередко лищь какой-то разновидности молекул из этих классов. Специфичность транспортных белков была впервые показана, когда обнаружилось, что мутации в олном-единственном гене приводят к исчезновению у бактерий способности гранспортировать определенные сахара через плазматическую мембрану. Аналогичные мутации теперь известны и у людей, страдающих различными наследственными болезнями, при которых нарушается транспорт тех или иных веществ в почках или кишечнике. Например, у индивидуумов с наследственной болезнью цистинурией отсутствует способность транспортировать определенные аминокислоты (включая цистин - связанный дисульфидной связью димер цистеина) из мочи или кишечника в кровь. В результате происходит накопление цистина в моче, что приводит к образованию цистиновых камней в почках. [c.381]

Другая важнейшая функция серы в растительном организме состоит в поддержании определенного уровня окислительно-восстановительного потенциала клетки за счет обратимости реакций цистеин цистин и SH-глутгтион S —S-глу-татион. Эти редокс-системь/ могут связывать или освобождать атомы водорода в зависимости от преобладающих метаболических условий в клетке. Трипептид глутатион, состоящий из остатков глутаминовой кислоты, цистеина и глицина, благодаря хорошей растворимости в воде играет важную роль в метаболизме. Обычно глутатион находится в восстановленном SH-состоянии и может реагировать с дисульфидными группами тиоловых ферментов, в том числе протеолитических, активируя их и переходя в окисленную — S — S-форму. [c.243]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология