Пептиды медные комплексы

Продукты распада белка — полипептиды — также дают биурето-вую реакцию. Цвет образующихся медных комплексов определяется числом аминокислот, связанных пептидной связью. Дипептиды дают синюю окраску, трипептиды — фиолетовую, а тетрапептиды и более сложные пептиды — красную. Фиолетовый цвет медного комплекса с белком в условиях проведения биуретовой реакции указывает на преобладание в сложной белковой частице трипептидных группировок (это подтверждается и другими данными). [c.120]

Наряду с электродами из углеродного волокна для определения аминокислот применяют медные ультрамикроэлектроды. На поверхности меди в слабокислых или щелочных буферных растворах образуется тонкий слой оксида меди, который растворяется при +0,15 В в присутствии аминокислот с образованием соответствующих медных комплексов. Ток окисления меди пропорционален концентрации аминокислоты в растворе. Чувствительность электрода зависит от скорости реакции комплексообразования и от объемной скорости потока жидкости в капилляре. С помощью медных электродов определяют также белки, пептиды, сахара, катехоламины. [c.586]

Для количественного определения может быть использована биурето-вая реакция, хотя в случае пептидов также наблюдается положительный результат. Реакция основана на образовании фиолетового медного комплекса, интенсивность окраски которого (540 — 560 нм) может быть измерена колориметрически. Гораздо более высокую чувствительность имеет метод Лаури [62], в котором при участии остатков Тгр, Туг и Су8 образуется комплекс белка с фосфомолибденовой кислотой и медью. Это наиболее часто применяемый колориметрический метод определения малых количеств белка. Образующийся голубой комплекс (максимум абсорбции при 750 нм) достаточно устойчив для количественного определения. В качестве стандартного белка служит сывороточный альбумин. Предел обнаруживания 5 — 10 мкг/мгл раствора. Определению по методу Лаури мешают трис- [c.355]

М. И. Плехан [9] на основе опектрофотометрии в видимой части спектра медных комплексов пептидов и белков удалось подтвердить представление о прерывности пептидных цепей и наличии коротких пептидных цепей в молекуле белка. Около 80% всех пептидов являются трипептидами (см. работы М. И. Плехан). [c.443]

Кроме детекторов, предназначенных для количественного анализа аминокислот и пептидов по реакции с нингидрином или другими реагентами, дающими цветную реакцию, были описаны Также и другие детекторы. Полярографическое определение аминокислот в виде их медного комплекса основано на образовании из двух молекул аминокислоты и одного иона меди темно-синего комплекса. Этот комплекс пропускают через ячейку поляро-графа, где определяется количество меди [122]. Аминокислоты можно также определять путем использования динитрофторбен-зола с последующим фотометрическим определением ДНФ-ами-нокислот при 420 нм [123]. [c.27]

Гаврилов Н. И., Плехан М. И. и Поддуб-ная Н. А. Спектрофотометрия биуретовых комплексов как метод исследования белков. Сообщ. 4. Спектры поглощения медных комплексов некоторых пептидов и их производных. Изв. АН СССР. Отд-ние хим. наук, 1941, 1, с. 127—136. Резюме на франц. яз. Библ. 6 назв. 6904 [c.265]

Наряду с соответствующими производными ряда простых аминокислот получены также -( -метоксифенилазо)-бензил-оксикарбонильные производные ь-аргинина (ацилирование в смеси едкого натра с бикарбонатом натрия), р-метилового эфира ь-аспарагиновой кислоты, у-метилового эфира ь-глутамино-вой кислоты и Ы -бензил-г-гистидина [2037]. Ы -Защищенный лизин синтезирован через медный комплекс, а соответствующий метиловый эфир получен с помощью Ы-карбоксиангидрида, приготовленного из Ы -защищенного лизина и фосгена [2033]. Благодаря окраске, присущей такого рода Ы-защищенным аминокислотам и пептидам, оказывается возможным их непосредственное обнаружение и количественное определение при [c.63]

Хант и дю Винье [1082] провели реакцию N-карбоксиангидрида аланина с 2 молями метилового эфира гистидина и выделили (через медный комплекс) соответствующий дипептид. Кроме того, N-карбоксиангидридный метод был применен Вес-сели и сотр. [2472] для синтеза нескольких ди- и трипептидов DL-фенилаланина однако выходы очищенных конечных продуктов были значительно ниже 50%. Бэйли [94, 95] описал условия реакции, позволяющие с помощью N-карбоксиангидридов осуществлять контролируемый ступенчатый синтез пептидов. Так, аминолиз N-карбоксиангидридов под действием 2 молей эфира аминокислоты приводит к образованию соли эфира [c.174]

I. Получение через медный комплекс. е-Пептиды лизина впервые описаны Теодоропулосом и Крейгом [2299]. Так, взаимодействие медного комплекса ь-лизина с хлорангидридом тозил-ь лейцина при pH 10 привело к М -(тозил-ь-лейцил)-ь-лизину. Чистый продукт реакции выделен противоточным распределением. Другие Ы -производные лизина получены Теодоропулосом [2292] также через медный комплекс, но при этом применяли метод смешанных ангидридов, а аминогруппу ацилирующей аминокислоты защищали карбобензоксиостатком. Свободные М -пептиды лизина можно получить после удаления защитных групп ката- [c.212]

Первый пептид с остатком орнитина на N-конце получен Синджем [2251]из хлорангидрида дикарбобензокси-ь-орнитина. Подобные пептиды позднее синтезировали также азидным [958] и фосфоразо-методами [820]. Исходное соединение для синтеза других пептидов орнитина, Н -карбобензокси-ь-орнитин, получают реакцией карбобензоксихлорида с медным комплексом L-орнитина в растворе едкого натра [2251] или лучше в присутствии избытка окиси магния [111]. Пептиды с метиловым эфиром Ы -карбобензокси-ь-орнитина (полученного этерификацией соответствующей кислоты 1 н. раствором хлористого водорода в метаноле или из N-карбоксиангидрида М -карбобензокси-ь-орни-тина) синтезировали с помощью хлорангидридного [2251], азидного [958, 1415], карбодиимидного [1415] и фосфоразо-методов [820], а также методом смешанных ангидридов [1986]. Хлоргидраты метилового, этилового и бензилового эфиров Ы -тозил-ь-орнитина получены Эрлангером и сотр. [687, 692]. В качестве Ы -защитных групп для орнитина применяли также трифторацетильную [2480] и формильную группировки [1656а]. [c.216]

Бензилтирозин. Защиту гидроксильной группы путем образования простого бензилового эфира предложили Вюнш и сотр. [2596] и независимо Чиллеми и сотр. [490], а также Ногучи и сотр. [1628]. Как и соответствующее О-карбобензоксипроиз-водное, О-бензил-ь-тирозин можно получить бензилированием медного комплекса L-тирозина. Доступность N-карбобензокси-О-бензил-ь-тирозина [2596], хлоргидрата метилового эфира 0-бензил-ь-тирозина [490,2596] и п-нитрофенилового эфира N-карбо-бензокси-О-бензил-ь-тирозина [273] сделала возможным синтез пептидов, содержащих остаток О-бензил-ь-тирозина в различных положениях пептидной цепи. Шнабель [1940] получил бензиловый эфир О-бензил-ь-тирозина как побочный продукт этерификации L-тирозина бензиловым спиртом в присутствии бензолсульфокислоты. Это соединение было отделено от бензилового эфира L-тирозина фракционной кристаллизацией. [c.292]

Применение N -тозиллизина. Тозильный остаток является наиболее употребительной защитной группировкой для е-аминогруппы лизина. Впервые Ы -тозил-ь-лизин получен Решке и сотр. [1863] через медный комплекс лизина. Ы -Карбобензокси-Ы -тозил-ь-лизин использовали в синтезе Ьуз -вазопрессина [1523, 1863], каллпдина [1739], линейного аналога грамицидина С [686], нонадекапептида, отвечающего аминокислотной последовательности фрагмента АКТГ [1413, 1414], а также защищенных пептидов с последовательностью фрагментов а-МСГ [1032, 1043]. В комбинации с тритильной группой М -тозил-ь-лизин был применен в синтезе Гуз -Еуб -грамицидина С [2029]. Недостатком в этих случаях является необходимость детозилирования производных Н -тозил-ь-лизина натрием в жидком аммиаке. [c.209]

Первый пептид с остатком орнитина на N-конце получен Синджем [2251] ИЗ хлорангидрида дикарбобензокси-L-орнитина. Подобные пептиды позднее синтезировали также азидным [958] и фосфоразо-методами [820]. Исходное соединение для синтеза других пептидов орнитина, М -карбобензокси-ь-орнитин, получают реакцией карбобензоксихлорида с медным комплексом L-орнитина в растворе едкого натра [2251] или лучше в присутствии избытка окиси магния [111]. Пептиды с метиловым эфиром №-карбобензокси-ь-орнитина (полученного этерификацией соответствующей кислоты 1 н. раствором хлористого водорода в метаноле или из N-карбоксиангидрида Ы -карбобензокси-1--орни-тина) синтезировали с помощью хлорангидридного [2251], азйд-ного [958, 1415], карбодиимидного [1415] и фосфоразо-методов [c.216]

Метод электрохимического восстановления на ртутном катоде дал возможность судить о количестве дикетопиперазинов и пептидов в природном белке. Было доказано, что дикетопиперазиновые структуры входят в состав белковых молекул. Метод ионофореза позволял следить за поведением циклических структур при различных деструкциях белка [288]. Биуретовая реакция [269] оказалась надежным сродством для суждения о длине полипептидной цепочки в микромолекуле белка. Сущность биуретовой реакции сводится к образованию медных комплексов рядом азотсодержащих веществ (белки, пептоны, амиды, амины, аммиак). Определение медных чисел белка, спектрофотометрические кривые медных комплексов позволили установить, что пептидные цепочки в белке чаще всего построены из трех и во всяком случае не более чем из пяти остатков аминокислот. С другой стороны, относительное уменьшение аминного азота при гидролизе после восстановления белка дает ключ к выявлению относительного количества дикетопиперазинов. Результаты всех этих определений привели к таким выводам в молекуле желатины на каждое дикетопиперазиновое кольцо приходится четыре аминокислоты, у альбумина крови — пять. [c.268]

Свойства цистеина. Присутствующая в цистеине тиольная группа сообщает ему ряд характерных свойств. Цистеин образует меркаптиды с ионами тяжелых металлов, и медные комплексы широко применяются при осаждении цистеина (или цистина) из белковых гидролизатов. Пептиды цистеина (восстановленный глутатион) также дают нерастворимые меркаптиды с тяжелыми металлами. Металлоорганические соединения типа R—МеХ (например /г-хлормеркурибензоат [247]) также образуют меркаптиды типа yS—MeR. [c.136]

Корфильд и Робсон [87] разработали метод автоматического анализа, в котором не используется реакция с нингидрином. Аминокислоты превращают в медные комплексы, пропуская элюат с ионообменной колонки через колонку с карбонатом меди при pH 9,2. Затем раствор пропускают через полярографическую ячейку, к которой приложено постоянное напряжение. Диффузионный ток усиливают и подают на самописец, который вычерчивает пики аминокислот (или пептидов). [c.141]

Смотреть страницы где упоминается термин Пептиды медные комплексы: [c.220] [c.378] [c.28] [c.208] [c.210] [c.229] [c.290] [c.291] [c.291] [c.28] [c.208] [c.210] [c.229] [c.290] [c.291] [c.291] [c.292] [c.169] [c.41] [c.245] [c.99]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология