Гистидин Гистидин

Н-Сульфокислота гистидина Гистидин [c.290]

Сам гистидин тоже участвует в регуляции своего синтеза, являясь аллостерическим ингибитором первого из ряда ферментов, участвующих в процессе биосинтеза, т. е, фермента, катализирующего стадию а на рис, 14-28. Таким образом, при накоплении избытка гистидина биосинтез немедленно ингибируется. [c.160]

Бьшо высказано предположение, что роль остатка аспарагиновой кислоты 102, несущего большой отрицательный заряд, заключается в том, что он усиливает подвижность имидазольной группы гистидина 57, в результате чего последний становится способным притягивать атом водорода серина 195. Однако возникают сомнения относительно того, существует ли на самом деле такая эстафета электрических зарядов, поскольку аспарагиновая кислота 102 и гистидин 57 находятся слишком далеко друг от друга. Но какова бы ни бьша функция остатка аспарагиновой кислоты 102, ясно, что он необходим для каталитического действия фермента. [c.254]

Вероятно, однако, что в случае комплексов u(II) необходимо рассматривать также два источника структурных искажений. В метмиоглобине кашалота ион 2п(П) специфически связан боковыми цепями аминокислот, направленными в сторону растворителя [66], и находится, вероятно, в тетраэдрической координации. Координируемыми остатками являются лизин-16, аспарагин-116 и атом Ni гистидина-113. Однако ион u(II) связывается на расстоянии 700 пм от Zn(II) при участии тех же остатков лизина и аспарагина (в качестве лигандов) и атома N3 гистидина-12. Особенностями геометрической структуры это различие не объясняется. По-видимому, координация атома N3 гистидина-12 Си(П) (электронная конфигурация d ) может оказаться предпочтительной вследствие более сильного поля лигандов, создаваемого атомом N3, чем атомом Ni [77]. Подобная ситуация может возникнуть в КПА при координации боковых цепей гистидина в области активного центра ионом металла. Фриман [77] указывал также, что при некоторых комбинациях донорных атомов кислорода и азота аминокислот и пептидов ион Си(П) образует квадратно-пирамидальные комплексы. Эти комбинации включают два или три донорных атома азота и два или один атом кислорода. Пятым лигандом в этом случае является молекула воды. Поскольку спектры ЭПР квадратно-пирамидальных комплексов u(II) недостаточно изучены, трудно сказать, совместима ли эта геометрия координации с результатами Брилла и сотр. [223]. [c.88]

В этом нас убеждает в первую очередь два типа наблюдений. Во-первых, многие экспериментальные работы показали, что гистидин играет важную роль в активности многих ферментов. Во-вторых, ни в одном случае имидазол не реагирует как нуклеофильный агент например, при образовании ацилферментов как промежуточных продуктов в реакции катализа замещенным оказывается не гистидин, а чаще всего серии. Эти на-блюдения привели энзимологов к предположению о том, что имидазол играет роль общеосновного катализатора, оттягивающего протон от гидроксильной группы серина [c.107]

Для всех ферментов, перечисленных в табл. 12, роль основной каталитической группы выполняет имидазольный остаток гистидина. В а-химотрипсине этот имидазольный остаток —His 57 — расположен очень далеко в первичной последовательности аминокислот от Ser 119, а их пространственное сближение осуществляется только при построении третичной структуры а-химотрипсина. Сейчас роль гистидина в формировании каталитической активности сериновых фер- [c.161]

Дипептид карнозин (р-аланил-гистидин) впервые был выделен из мышечной ткани, а затем обнаружен во всех иннервированных тканях в концентрации до 20 мМ. На рис. 3 представлена его молекулярная структура, особенность которой состоит в сочетании имидазольного кольца гистидина на С-конце молекулы с р-аминогруппой — на другом конце. Эта аминогруппа в р-положении расположена достаточно далеко от плоскости пептидной связи и поэтому сохраняет более высокую подвижность при свободе вращения во- [c.30]

Миоглобин Гистидин Гистидин, валин +0,05 +2 Есть 5 Ком, 1978 [c.11]

Человеческое тело может синтезировать 12 из 20 аминокислот. Остальные восемь должны поступать в организм в готовом виде вместе с белками пищи, поэтому они называются незаменимыми. Незаменимые аминокислоты включают изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, валин и (для детей) гистидин. При ограниченном поступлении такой аминокислоты в организм она становится лимитирующим веществом при построении любого белка, в состав которого она должна входить. Если такое случается, то единственное, что может предпринять организм, - это разрушить собственный белок, содержащий эту же аминокислоту. [c.262]

Вначале казалось, что металлы атакуют тиоловую SH-rpynny цистеина в белке. Однако удалось снять эффект отравления добавлением свободной аминокислоты гистидина. Гистидин не может конкурировать с сульфгидрильпой группой за ионы ртути поэтому Штейн предположил, что в состав активного центра входит также гистидин — аминокислота, охотно дающая комплексы с металлами. По-видимому, эта догадка правильна. Более того, гистидин, участвующий в активном центре, находится в N-конце полипептидной цепи. Это было доказано следующими обстоятельствами реагенты, атакующие N-концевые группы белков (фтор-динитробензол, фенилизотиоцианат), необратимо ингибируют активный перенос глицерина если в качестве экспериментального материала использовать так называемую строму красных кровяных клеток, т. е. оболочки эритроцитов, остающиеся после их осмотического разрыва (гемолиза), то в веществе оболочек можно обнаружить N-концевой гистидин путем реакции с теми же реаге тами. Важное наблюдение заключалось в том, что в случае предварительного насыщения стромы гликолем (1,3-пропандиолом), когда ферментативные центры были заблокированы, нри реакции с фенилизотиоцианатом концевой гистидин в реакцию не вступал. После отмывания гликоля можно было снова заставить прореагировать гистидин с фенилизотиоцианатом. Эти опыты показывают весьма убедительно, что фермент, действующий в случае активного транспорта глицерина, содержит в своем центре гистидин и притом концевой. Вместе с тем этот опыт подчеркивает трудность, о которой мы уже говорили. В процессах активного переноса все реакции разыгрываются внутри мембраны. И ферменты интегрированы в структуре мембраны. Поэтому так сложно их изучать. Фактически мы еще не знаем с определенностью ни одной из реакций, ведущих к химической диффузии важнейших метаболитов. [c.181]

А от гема, и эти различия не меняют существенно конформацию полипептидной цепи вблизи гема или в любой другой области молекулы. Кроме того, было обнаружено, что алкилирование бром-ацетатом остатков гистидина, способных вступать в эту реакцию (7 из 12 в миоглобине кашалота), оказывает очень малое влияние на спектр. Следовательно, все эти остатки также удалены от гема более чем на 10 А. Остатки гистидина (Гис-64, Гис-93 и Гис-97), связанные с гемом ван-дер-ваальсовым взаимодействием, не алки-лируется. Все это показывает, что изменения в участках молекулы белка, удаленных от порфиринового кольца на расстояния, на которых уже не проявляются ван-дер-ваальсовы взаимодействия, не оказывают влияния на распределение спиновой плотности в гем-группе. В процессе эволюции структурные изменения не затрагивали ту часть молекулы, где расположен гем, так что оставалась неизменной и биологическая функция молекулы. [c.374]

Осадок отделяют и промывают. Раствор сернокислого гистидина концентрируют до 5 мл и фильтруют через 9-см ватмановский мягкий фильтр в эрленмейеровскую колбу на 125 мл. Прибор, в котором концентрировался раствор, и колбочку тщательно смывают сначала 5—10лLi воды, а затем дважды метиловым спиртом по 5 мл. Каждую промывную жидкость последовательно фильтруют. После добавления метилового спирта раствор сернокислого гистидина может сделаться мутным. Его охлаждают до комнатной температуры и добавляют избыток нитраниловой кислоты сухой или растворенной в небольшом количестве метилового спирта. После потирания стенок палочкой или внесения затравки тотчас начинается выделение нитранилата гистидина. Раствор оставляют на ночь в рефрижераторе и затем отсасывают осадок в тигле со стеклянным фильтром [c.27]

Гистидин. Гистидин незаменим в питании животных, но, по-видимому, является заменимой аминокислотой для человека, поскольку у людей даже при отсутствии гистидина в пище азотистое равновесие сохраняется. Гистидин входит в состав карнозина — азотистого экстрактивного вещества мышц (стр. 445) и гомокарнозина (у-аминобутирил-Ь-гистидин), найденного в мозгу возможно, что в известной мере потребность в гистидине покрывается за счет этого резерва. Ферментативный распад гистидина в печени под влиянием гистидазы является сложным процессом. [c.370]

Снижение окислительно-восстановительного потенциала пары Fe"/Fe может быть следствием, во-перных, замены координированного гистидина такими лигандами, как карбоксилат-ион или тирозин, которые имеют тенденцию стабилизировать состояние Fe(HI), или, во-вторых, некоторого кооперативного влияния белка (разд. 7.5 и 7.6). Известны мутантные гемоглобины, в которых гистидин F8 замещен на тирозин в а- или -цепях. Показано, что это приводит к стабилизации состояния Fe(ni), однако не получено никаких сведений о скорости автоокисления ионов Ре(П) [170]. Природа аксиального лиганда в гемоглобинах, миоглобинах и пероксидазах одинакова, так что эти белки представляют собой прекрасный пример того, как белок может влиять на скорость автоокисления и окислительно-Еосиановительный потенциал. Сравним следующие качественные наблюдения над реакциями Fe(H) с кислородом и значения окислительно-восстановительных потенциалов Е° при рн 7 [c.186]

Гистидин и гистамин. Гистидин (Histidinum), или -амино- -имидазолилпропионовая кислота, является одной из незаменимых аминокислот (стр. 247). В виде дипептида с -алани-ном входит в состав открытого В. С. Гулевичем карнозина — азотистого экстрактивного вещества мышечной ткани. Препаративно гистидин получать лучше всего из крови. Белковая компонента красящего вещества крови — гемоглобина содержит очень много (до IP/ii) гистидина. В медицинской практике хлоргидрат гистидина применяют для лечения язвенной болезни желудка и двенадцатиперстной кишки. Под влиянием декарбоксилаз микробов кишечной флоры, гистидин образует чрезвычайно ядовитый биогенный амин — гистамин [c.346]

Основные аминокислоты задерживаются в колонке, неадсор-бирующиеся вымываются водой. Далее производится раздельное вытеснение отдельных аминокислот. Лизин можно вытеснить 1,5—2,5% Нз304. При этом в фильтрат переходит также часть аргинина и гистидина. Гистидин вытесняется из колонки 1% NH40H. Ионы аммония, в свою очередь, удаляются промыванием [c.120]

Химическая модификация дает основания предположить, что, кроме тирозильной, карбоксильной и аргинильной групп, для ферментативной активности КПА важен гистидин. Фотоокисление гистидина в присутствии метиленового синего [119] или бенгальского розового [120] или реакция одного остатка этой аминокислоты с диазо-1Н-тетразолом [108] вызывает потерю пептидазной активности. Положение реагирующих остатков не установлено, хотя единственными остатками гистидина, расположенными в активном центре, являются His-69 и His-196. Исчезновение активности в этих экспериментах не было просто результатом удаления цинка из фермента. Хотя при окислении метиленовым синим и происходила частичная потеря цинка, в тетразол ил азо-His-KnA металл сохраняется полностью. Последнее производное фермента обладало эстеразной активностью, причем величина кат для ГФЛ составляла примерно половину кат для немодифицированной КПА [108]. [c.540]

Уильямс и сотр. [61] предположили, что в Es heri hia oli амитрол превращается в 3-АТАЛ и 3-АТАЛ как аналог гистидина включается в белковые молекулы. Образованием таких летальных белков можно отчасти объяснить токсичность амитрола. Брауну и Картеру [20] не удалось показать, что 3-АТАЛ включается в белки фасоли. Вероятно, фермент фасоли, активирующий гистидин, не активирует в отличие от соответствующего фермента Е. oli [c.194]

Гистидин и тирозин как в свободном состоянии, так и в пептидной цепи реагируют с диазотированной сульфаниловой кислотой, образуя продукт красного цвета. Этот реактив особенно удобно использовать после удаления защиты из имидазольного кольца гистидина, так как защищенные имидазолы в подобную реакцию не вступают. [c.130]

II адепозинтрифосфат (АТФ). Существенно подчеркнуть, что оба эти соединения клетка использует для многих целей и синтез гистидина — только одна из них. Первый фермент, участвующий в биосинтезе гистидина, связывает эти два промежуточных продукта, при этом образуется фосфорибозил-АТФ, которьш, претерпевая серию преобразований с участием восьми других ферментов, в 1 онце концов превращается в гистидип. Следовательно, для того чтобы синтезировать гистидин, S. typhimurium должна израсходовать значительную часть энергии и питательных веществ па синтез не менее девяти различных белков содержание этих белков может доходить до нескольких процентов от общего белка клетки, а для каких-либо других целей они пе используются. Если S. typhimurium будет получать из окружающей среды достаточное коли- [c.53]

Имеющаяся структурная информация для двух форм позволяет дать приемлемое объяснение природы боровских протонов, которые освобождаются при оксигенации. За щелочной эффект Бора (ркз) могут быть ответственны остатки С-концевых гистидинов /З-цепей и К-концевые аминогруппы а-цепей. Согласно табл. 17.2, при оксигенации значения рк оснбвных боровских групп изменяются от 7,6 ло 6,2. В дезоксиформе каждый С-коицевой гистидин (№5-146) связан со свободной карбоксильной группой А р-94 той же цепи (см. рис. 17.25 и табл. 17.3). В результате рК этих гистидинов должно существенно увеличиться. Но при оксигенации разрывается солевой мостик с карбоксилом, рК уменьщается и в результате высвобождаются ионы водорода (количество их, конечно, зависит от pH). Считается, что около 40% щелочного эффекта Бора обусловлено взаимодействием Мз-146 — А р-94. Концевые а-амииогруппы являются источником еще 30% боровских протонов, ответственных за щелочной эффект. Имеются основания думать, что эти группы участвуют в связывании анионов и это должно влиять на значения их рК. Группы, ответственные за оставшиеся 30% щелочного эффекта Бора, еще не идентифицированы. Молекулярная природа кислотных боровских протонов также еще не выяснена. [c.119]

Пероксидаза хрена Гистидин Гистидин, аспарагиновая кислота -2,5 +3 Нет 5 Угарова и др., 1981 Пратт, 1978 Yamada et al., 1975 [c.11]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология