Экзоны определение

Определение нуклеотидных последовательностей в составе гомологичных генов (например, генов глобинов), кодирующих полипептиды со сходным строением и функцией у одного или разных организмов, показало, что наибольшим изменениям в эволюции подвергались интроны, а не экзоны. В интронах обнаружены встав ки, делеции и другие перестройки, в то время как последователь ности экзонов оказываются значительно более консервативными Изменения в нуклеотидных последовательностях экзонов часто обу словлены лишь отдельными нуклеотидным заменами. Эти наблю дения также можно истолковать в пользу представлений о том, что [c.194]

В ряде случаев экзоны соответствуют определенным доменам в белке. [c.297]

Возможно, экзоны кодируют функциональные домены белков. Определенный экзон, кодирующий один домен данного белка, может объединиться с экзоном, отвечающим за синтез какого-то домена другого белка при этом возникнет ген, кодирующий новый белок, содержащий домены двух предшествующих. [c.1006]

Как при получении фрагментов прерывистого гена можно быть уверенным в том, что обнаружены все интроны и все экзоны Структуру гена устанавливают анализом перекрывающихся фрагментов, соответствующих различным его областям. Это общий принцип рестрикционного картирования и определения последовательности ДНК (описанных в гл. 3), и вероятность пропуска части гена в данном случае будет исключена. [c.251]

Используя фрагменты рестрикции, соответствующие определенным участкам структурного гена, можно определить, имеют ли они сходство с другими нуклеотидными последовательностями генома. Клонированный рестрикт может быть использован в качестве зонда при гибридизации со всей ДНК генома для определения частоты его повторяемости или для обнаружения соответствующей последовательности в наборе рестриктов. Для этого можно использовать фрагменты, представляющие как экзоны, так и интроны. [c.255]

Обычно интроны не имеют сходства с другими последовательностями. А когда два гена имеют сходные экзоны, их интроны, по-видимому, обладают меньшим сходством, чем экзоны. Это означает, что, в то время как экзоны осуществляют жесткую функцию кодирования определенной аминокислотной последовательности, интроны ее не кодируют и поэтому в них может накапливаться больше мутаций. [c.255]

До сих пор мы подходили к строению прерывистых генов как к определенному чередованию интронов и экзонов. Несмотря на то что наличие такой организации едва ли можно было ожидать на основании исходного определения понятия цистрон , она не находится с ним в противоречии. На практике мозаичность структуры гена приводит к тому, что мутации, изменяющие белки, будут скапливаться в группах участков, соответствующих экзонам, а не распределяться непрерывно по ДНК. Никакие мутации в каждой такой группе не будут комплементарны друг другу или мутациям в других группах. Иными сло- [c.256]

Предположения о природе этой функции основываются на данных по секвенированию (определению последовательности) гена. Характерные особенности организации гена представлены на рис. 20.23. В первом экзоне (В1) присутствует 139 N-концевых кодонов (417 п.н.) цитохрома Ь. Интрон П (765 п.п.), заблокированный во всех рамках считывания, отделяет первый экзон от второго, очень короткого экзона В2 (5 кодонов). За этим экзоном расположен длинный второй интрон (12). Важная особенность этого интрона состоит в том, что его первые 840 п. н. попадают в открытую рамку считывания, в точности совпадающую с рамкой считывания предыдущего экзона. [c.259]

Если существующие в настоящее время белки появились в результате создания комбинаций исходно различающихся белков, то это, по-видимому, происходило постепенно, в течение определенного периода времени, путем добавления экзонов по одному к генам, кодирующим уже существующие белки. В случае соответствия этой модели действительности возникает вопрос можно ли в существующих в настоящее время генах выявить структуры, ранее кодировавшие различные функции, из которых сформировались современные гены Иными словами, можно ли считать, что специфические функции существующих белков кодируются индивидуальными экзонами [c.264]

В некоторых случаях действительно имеется четкая связь между структурой гена и белка. Убедительный пример такого рода-иммуноглобулины, кодируемые генами, каждый экзон которых точно соответствует определенному функциональному домену белка (гл. 39). [c.264]

Имеются и другие примеры, когда экзоны соответствуют определенным белковым функциям. Часто первый экзон, кодирующий N-концевую часть полипептида, соответствует области, содержащей сигнальную последовательность, участвующую в мембранной секреции. Пример такого рода-инсулин. [c.264]

Ряд интересных проблем, касающихся экспрессии генов, связан с существованием генов с высокой степенью мозаичности. При их экспрессии должно быть удалено большое число интронов, а экзоны должны быть соединены в правильной последовательности. То, что реакция не распространяется последовательно вдоль предшественника, означает, что внутри предшественника РНК должны распознаваться определенные пары концов интронов. [c.322]

До сих пор мы предполагали, что удаление каждого интрона осуществляется на определенном Этапе сплайсинга. Но это не обязательно так. В случае гена [3-глобина мыши обнаруживается 158-предшественник, содержащий только большой интрон. Это, возможно, означает, что первым удаляется малый интрон. Но затем большой интрон удаляется, возможно, в два этапа, поскольку имеется промежуточный продукт, содержащий только часть этого интрона. Таким образом, пытаясь обнаружить сайты, по которым происходит сплайсинг, не следует забывать, что, хотя они и должны содержать границы экзон—интрон, другие сайты, расположенные между ними, также могут быть использованы в качестве промежуточных. [c.324]

Тщательное изучение нуклеотидных последовательностей границ сплайсинга показывает, что единственное их общее свойство-наличие таких коротких канонических последовательностей. Они находятся на границах экзон—интрон чрезвычайно большого числа видов организмов, от животных до дрожжей. Но никакого другого существенного сходства не удается выявить даже при рассмотрении отдельных групп интронов (таких, как интроны определенного вида животных, интроны семейства генов и т.д.). [c.326]

Рис. 39.14. Сплайсинг определенных экзонов может контролироваться сайтом терминации или разрыва и полиаденилирования таким образом, что будут экспрессироваться разные формы гена тяжелой цепи.

Наличие путей альтернативного сплайсинга существенно увеличивает число разных мРНК, транскрибируемых с одного гена (рис. 106, 2, б). При образовании мРНК тропонина с помощью механизма альтернативного сплайсинга используется также взаимоисключающая и взаимозаменяемая экспрессия экзонов 16 и 17, кодирующих определенный участок полипептидной цепи тропонина. На разных стадиях развития образуются а- и р-тропонины, различающиеся последовательностью из 14 аминокислот, начиная с 229-го и кончая 242-м аминокислотным остатком. Остальные участки полипептидной цепи этих изотипов тропонина идентичны. Остается не ясным, какие изменения функциональных свойств тропонина обусловлены экспрессией того илн иного экзона в составе мРИК- [c.183]

Было высказано предположение, что экзоны кодируют определенные автономные элементы укладки полипептидной. цепи, представляющие собой функциональные сегменты белковой молекулы, которые сортируются в процессе эволюции. Если процессы такой перетасовки генетического материала, механизмы которых не рассматриваются, идут по районам интронов, то структура экзонов не изменяется и, следовательно, не нарушаются функциональные свойства отдельных белковых доменов. Экзоны могут соответствовать участкам доменов или отдельным белковым доменам, т. е. тем участкам белковой молекулы, которые можно выделить как пространственно делимые структуры, обладающие определенной биологической функцией. Установление раз.меров экзонов во многих генах показало, что главный класс экзонов имеет раз.меры около 140 п. и., что соответствует 40—50 а. о. в молекуле белка. Большая часть белковых доменов, содержащих в среднем 100—130 а. о., складывается из нескольких элементов вторичной структуры ( су-первторичных структурных единиц), кодируемых отдельными экзонами. М-терминальный участок из нескольких гидрофобных аминокислот (сигнальный пептид) секреторных белков, как правило, также кодируется отдельным экзоном. [c.192]

Если белок содержит ряд структурно сходных повторяющихся доменов, то наблюдается строгое соответствие отдельных экзонов доменам или субдоменам белковой молекулы. Гены, относящиеся к так называемому сверхсемейству генов иммуноглобулинов , содержат разное число экзонов, кодирующих домены полипептидной цепи, каждый из которых включает около ПО а. о. Гомология между отдельными доменами этих белков, выполняющих разные функции в организме, наблюдается на уровне первичной, вторичной и третичной структуры. Гены этого семейства могут содержать один экзон (ген р2-микроглобулина), два или четыре (гены секретируемых антител В-клеток) и, наконец, пять экзонов (ген гликопротеина плазмы человека). р-Кристаллины мыши содержат четыре белковых домена, каждый из которых включает определенный структурный мотив полипептидной цепв , "щ х [c.192]

В генах, которые реактивируются, частичное деметилирование затрагивает как 5 -фланг, примыкающий к промотору, так и районы экзонов и интронов. или, наконец, 3 -фланги гена. Активное состояние геиа характеризуется определенным рисунком распределения Метилированных сайтов в районе гена, но не связано с полным деметилированием. [c.219]

Цель биотехнологических экспериментов часто состоит в идентификации генов, кодирующих определенные белки (структурньЕх генов). У прокариот кодирующие домены структурных генов непрерывны, а у эукариот кодирующие области (экзоны) разделены некодирующими (интронами). Соответственно при клонировании генов про-и эукариот должны применяться разные стратегии. [c.62]

Рис. 20.29. Улавливание экзонов. А. Вектор для улавливания экзонов содержит искусственный ген, состоящий из промотора р, двух экзонов, разделенных интроном, который несет полилинкер, и сайта терминации транскрипции 1. После введения вектора в эукариотическую клетку искусственный ген транскрибируется и из первичного транскрипта удаляется интрон. Для получения ПЦР-продукта определенной длины, который содержит часть обоих экзонов, используют ПЦР-амплификацию обратного транскрипта.

Особенно следует отметить наличие в первичных транскриптах эукариот больших вставок от нескольких десятков до тысяч мономерных звеньев, так называемых интронов, которые подлежат выщеплению в процессе созревания РНК. Разделяемые интронами участки, сохраняющиеся в зрелой РНК, в этом случае называют экзонами. Выщепление интронов из первичных транскриптов называют сплайсингом. Он проходит или при участии специальных ферментов, или в некоторых случаях самопроизвольно вследствие наличия в составе интронов особых последовательностей, катализирующих расщепление цепи в определенных точках. Здесь проявляется способность самих молекул РНК выступать в качестве катализаторов расщепления рибонуклеотидных цепей, т. е. служить ферментами. Такие построенные из РНК ферменты получили название рибозимов. [c.164]

Рис. 28-22. Роль малой ядерной РНК (мяРНК) в вырезании интронов и воссоединении экзонов. Основания на концах интрона образуют комплементарные пары с определенными основаниями мяРНК. Процесс соединения экзонов сопровождается вырезанием интрона.

Какова природа мутаций в интронах Мутации в нитронах не могут прямо нарушать структуру белка, так как интроны не входят в состав мРНК они могут препятствовать образованию мРНК-например подавляя сплайсинг. Такой эффект интронных мутаций ограничивается только определенными аллелями, которые не комплементируют другие интронные мутации и должны относиться к той же группе комплементации, что и экзоны. [c.53]

Вопрос о том, что подразумевается под данным названием, особенно уместен в отношении гена. Очевидно, что больше нельзя говорить о гене как о непрерывной последовательности ДНК, однозначно кодирующей определенный белок. В тех случаях, когда говорят, что отрезок ДНК отвечает за образование одного определенного белка, под полной последовательностью ДНК теперь подразумевают совокупность гена -от первой точки, представленной в мРНК, до самого конца экзоны, интроны и т.п. [c.54]

Трансляция при синтезе Т- и t-антигенов начинается с кодона AUG в общей для двух антигенов инициаторной последовательности. Аминокислотные последовательности антигенов различаются начиная с места присоединения первого экзона Т-последовательности ко второму при сплайсинге. В результате образуются два белка, имеющие одинаковые N-концевые, но разные С-концевые части молекулы. t-Антиген полностью кодируется первым экзоном t-мРНК. Терминирующий кодон находится непосредственно перед концом экзона. (Хотя второй экзон Т и присутствует в t-мРНК, он не транслируется, поскольку синтез белка заканчивается на t-UAA-кодо . не этот кодон не терминирует синтеза Т-антигена, поскольку он удаляется как часть Т-интрона.) С учетом сказанного для этих генов не имеет большого смысла обозначать определенные участки ДНК как интроны и экзоны. [c.258]

На природу этой регуляторной функции указывает другое свойство таких мутаций. Все они блокируют образование мРНК цитохрома Ь, вызывая накопление РНК-предщественников. Размеры таких предшественников составляют 7500 оснований для мутантов по ЬохЗ, 7100 оснований для мутантов по box 10, 3500 оснований для мутантов по box 7. Это указывает на то, что каждый кластер мутаций может блокировать определенную стадию созревания РНК путем инактивации растворимого продукта, вероятно необходимого для удаления определенного интрона. (При этом блокирование не может быть вызвано просто мутациями на границе экзон-интрон, поскольку такие мутации относились бы к цис-тшпу, подобно box 2 и box 9, а не к транс-типу.) [c.259]

В отличие от ядерных структурных генов дрожжей границы экзон-интрон в митохондриях не подчиняются правилу GT-AG на границах отсутствует также и какая-либо другая универсальная последовательность. Поэтому РНК-матураза, по-видимому, проявляет специфичность по отношению к определенному интрону или интронам. Возможная функция РНК-матуразы ЬохЗ состоит в узнавании концов только второго интрона, поэтому окру- [c.260]

Существует ли какая-либо очевидная эволюционная взаимосвязь между разными функциями, кодируемыми интронами Открытые рамки считывания интронов содержат ряд сходных последовательностей, но до сих пор не ясно, имеют ли они какое-либо значение. Во всех кодирующих областях интронов частота использования определенных кодонов несколько отличается от частоты использования кодонов в экзонах. Поскольку не ясно, какие преимущества митохондрии извлекают из сохранения такой сложной системы экспрессии своих прерывистых генов, можно предположить, что когда-то существовал отдельный белок, участвующий в сплайсинге второго интрона гена box. Позже соответствующий ему ген мог быть транслоцирован в интрон, что привело к возникновению существующей в настоящее время структуры. Тем не менее остается справедливым утверждение, что, по-видимому, единственная цель кодируемой интроном функции состоит в удалении кодирующей последовательности из мРНК. [c.262]

Только ли Ul-мяРНК содействует сплайсингу РНК, или имеются и другие помощники Геном некоторых вирусов кодирует синтез молекул малых РНК. Один из таких вирусов-аденовирус, продуцирующий VAI-PHK. Эта РНК комплементарна последовательностям на границах экзон—интрон некоторых генов аденовируса она может участвовать в их узнавании. Если в создании структур, узнаваемых при сплайсинге, участвуют малые подвижные РНК, то для осуществления определенных этапов сплайсинга может потребоваться синтез специфических РНК-помощников. [c.330]

Порядок осуществления перечисленных этапов процессинга может означать, что сплайсинг - это более медленный процесс, чем транскрипция и полиаденилирование возможно также, что этот порядок обусловлен в определенной мере зависимостью сплайсинга от полиа- денилирования. Однако сплайсинг продолжается в ядрах, в которых синтез ро1у(А)-фрагментов подавлен добавлением кордицепина (З -дезоксиаденозина). Это указывает на отсутствие механической причинно-следственной связи между этими событиями, хотя в тех случаях, когда для сплайсинга используются альтернативные границы экзон—интрон, расщепление с образованием З -конца может определять выбор границы сплайсинга (см., например, гл. 39). [c.335]

Возникновение различающихся экзонов обусловлено не повторяемостью гена в целом, а наличием какого-то другого пути изменений его продукта. Так, изменения в сплайсинге могут привести к синтезу белков с различиями только в определенной части их аминокислотной последовательности. Такой же механизм может лежать в основе образования мРНК, нетранслируемые участки которых различаются, хотя белок и остается неизменным. [c.339]

Была установлена структура гена р2-микроглобулина. Он состоит из четырех экзонов первый из них кодирует сигнальную последовательность, второй-основную функциональную часть белка (от 3-й до 95-й аминокислоты), третий кодирует последние четыре аминокислоты полипептидной цепи и некоторую часть нетранслируемого концевого участка, а оставшаяся часть этого участка детерминируется последним четвертным экзоном. Длина Р2-микроглобулина соизмерима с длиной иммуноглобулинового гена имеется также определенное сходство в аминокислотном составе этих белков и некоторая (хотя и ограниченная) гомология нуклеотидной последователь- [c.517]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология