Отдельные виды белков

Белок обладает уникальными динамическими свойствами, которые отличают его от твердых и жидких тел, так что термины твердотельный и жидкообразный носят условный характер. Пиже приведена классификация подвижности структуры белков по характеристическим временам отдельных видов движения (Демченко А. П.). Здесь включены также данные о внутримолекулярной подвижности нуклеиновых кислот и компонентов биомембран. [c.296]

Образование водородных связей играет важную роль в некоторых биологических системах. Интересна структура полипептидной цепи, свойственной многим белкам, которая стабилизирована с помощью водородных связей. Полипептидная цепь изогнута в виде спирали так, что между отдельными витками возникают водородные связи N—И.... ..0=С (рис. П1.38). При нагревании белка водородные связи рвутся, полипептидная цепь раскручивается, теряя упорядоченное строение, и белок денатурирует, превращаясь в нерастворимый коагулят. [c.208]

Нуклеиново-белковые взаимод. в Н. бывают специфическими, когда белок связан с участком нуклеиновой к-ты строго определенной нуклеотидной последовательности (такие взаимод. наз, также нуклеиново-белковым узнаванием), и неспецифическими, когда с белком взаимодействует любая нуклеотидная последовательность. Специфические нуклеиново-белковые взаимод. лежат в основе обнаруженной для нек-рых Н. (напр., рибосом, вируса табачной мозаики) способности к самосборке, когда структура природного Н. может быть полностью реконструирована из его отдельных компонентов-нуклеиновых к-т и белков. Процесс образования Н. всегда сопровождается сильными изменениями конформации нуклеиновых к-т, а иногда и белков, причем в составе Н. нуклеиновая к-та имеет, как правило, существенно более компактную структуру, чем в изолир. виде. [c.304]

Рассмотрим теперь метод пептидных карт. Его первый этап состоит в разрыве дисульфидных связей, далее белок денатурируют и расщепляют ферментами, например трипсином или пепсином. В результате получается набор пептидов, размер и аминокислотный состав которых характерен для каждого отдельного белка. Смесь пептидов наносят на лист хроматографической бумаги и проводят в одном направлении хроматографию, а в другом — электрофорез. Пептиды локализуются в виде отдельных пятен, образуя характерную картину ( отпечатки пальцев ), Метод пептидных карт особенно полезен для выявления малых [c.167]

Производство масляных концентратов витамина Вг связано со сложными процессами извлечения витаминов группы В и эргостерола, растворения и облучения масляных растворов эргостерола, стандартизации расфасовки их Это производство связано с большим расходом спирта, бензола и щелочей Дрожжевой белок, полу> чаемый в виде отхода производства, может быть использован только для кормовых целей Производство требует на отдельных участках особого внимания технического персонала в части обеспечений противопожарных мер, безопасной работы и нормальных условий тр/уда [c.261]

Подавляющее большинство сведений о свойствах ферментов и характере их функций в организме добыто при изучении действия ферментов вне организма. Для исследования химической природы ферментов или изучения механизма действия того или иного отдельного фермента биохимики стремятся извлечь его в наиболее чистом виде. Данный белок — фермент — всеми способами очищают от всех примесей , сопутствующих ему в клетке, в естественных условиях его деятельности, так как примеси мешают исследованию химической природы ферментов и распознаванию веществ, на которые действует данный фермент. Работы в этом направлении доставили много ценных сведений о свойствах ферментов, о чертах их сходства и отличия от небиологических катализаторов. [c.132]

Уже одно перечисление важнейших составных частей нормальной мочи (с мочой выделяется не менее 150 различных веществ) показывает, какую сложную систему представляет собой эта биологическая жидкость. При многих заболеваниях, связанных с нарушением деятельности тех или иных органов — почек, печени, сердца, пищеварительных органов, желез внутренней секреции и др., — происходит изменение состава крови, что в свою очередь неминуемо отражается и на составе мочи. Химический состав мочи, таким образом, нередко отражает даже небольшие сдвиги в химизме крови. В результате расстройств процессов обмена веществ отдельные составные части мочи могут появляться в ней в необычных количествах. Другие вещества, встречающиеся в нормальной моче только в виде следов (например, глюкоза, белок), при патологических состояниях появляются в моче в аналитически легко определяемых количествах. Вполне понятно поэтому, что изучение нормальных и патологических составных частей мочи издавна привлекало внимание врачей, физиологов и биохимиков. Изучению химического состава и физико-химических свойств мочи посвящено огромное количество работ. [c.457]

Белковые вещества, попадая в пищеварительные органы человека, не проникают в кровь в виде целых молекул. При помощи пищеварительных ферментов, которые в свою очередь являются белками, пищевой белок расщепляется в органах пищеварения на отдельные аминокислоты. Эти обломки белковых молекул уже не имеют тех характерных признаков, которые присущи отдельным белкам. Они обладают способностью всасываться через стенки тонких кишок в кровь и, попадая в кишечные вены, немедленно разносятся по все лу организму. Здесь, с помощью других ферментов-белков, из аминокислот синтезируются новые белки, необходимые для построения протоплазмы живой клетки, специфичной для каждого отдельного органа. [c.64]

Известно, что с повышением степени очистки фермента или иного белка его устойчивость обычно падает. Так как белки могут стабилизироваться другими белками (часто балластными или примесями ), поскольку их стабилизируют продукты реакции, коферменты, продукты распада белков или даже нейтральные соли, то при производстве ферментного препарата следует учитывать возникающие при их удалении опасности. Излишняя степень очистки почти всегда нежелательна. В каждом отдельном случае необходимо ясно представлять себе, в какой мере белок должен быть освобожден от примесей, не снизит ли это резко его устойчивости как при выделении, так и при хранении и использовании фермента в производстве. Кстати, высокая очистка обычно и сильно удорожает выпускаемый препарат. Несмотря на все эти замечания, еще раз подчеркиваем, что будущим в ферментной промышленности, как и в большинстве других областей использования ферментов, является, по-видимому, применение их чистых препаратов. При решении возникающих задач, следовательно, надо учитывать различные стороны вопроса. Можно иметь в виду, что часто применяемые наполнители [c.168]

Яйца хранят в деревянных или картонных ящиках. Деревянные ящики необходимо переворачивать через каждые 30—40 сут, чтобы сохранить равновесие желтка в центре и из- бежать присушки его к скорлупе. При хранении яиц в картонных ящиках переворачивания не производят. Независимо от срока хранения и вида тары переворачивание не производят, если хранение яиц происходит в переохлажденном состоянии при температуре —2 -г-—2,5°С. Яичные продукты (белок и желток отдельно) и меланж (смесь яичных белков и желтков) хранят только в замороженном состоянии, упакованными в стандартные банки из белой жести, с укладкой в деревянные ящики. В зависимости от термического состояния яичные продукты направляют в камеру хранения или в камеру замораживания. В камерах замораживания поддерживают температуру [c.150]

Считая кварц асимметрическим катализатором, обусловившим зарождение первичной оптической активности, следует иметь в виду, что ни на Земле в целом, ни в отдельных месторождениях нет преобладания правых или левых кристаллов кварца. Всюду в пределах месторождения находили как правые, так и левые кристаллы, причем количество обеих антиподных форм было равным. Поэтому на антиподах кварца должны были бы зарождаться антиподы первичных оптически активных молекул, а затем из них развиваться две параллельные линии живых организмов— правая и левая . Поскольку этого не наблюдается, должен был существовать какой-то фактор, обусловивший преобладание одной определенной формы жизни, той, в которой живой белок построен из аминокислот ь-ряда. [c.580]

Исследуя наиболее хорошо изученные к тому времени белковые вещества (альбумины плазмы крови и яичного белка, фибрин, казеин и т. д.), Мульдер установил, что они содержат различные количества фосфора и серы, которые, как тогда полагали, входили в состав белков в виде фосфорнокислых или сернокислых солей натрия, калия или кальция. Мульдер считал, что кроме этих связанных форм фосфора и серы белки содержат некоторые количества свободной серы, а в отдельных случаях — свободного фосфора. При этом подразумевалось, что свободные сера и фосфор как-то связаны только с радикалами белковой молекулы. Количественно анализируя полученную при сжигании белков золу и определив в ней содержание серы и фосфора, ученый, сопоставив полученные им данные процентного содержания этих элементов, а также углерода, кислорода, водорода и азота и вычисленные им молекулярные веса отдельных белков, пришел к результатам, почти ничего не добавившим к уже известным тогда фактам [330, 334]. Выведенные им молекулярные веса отдельных белковых веществ и процентное содержание в них отдельных элементов представляли собой величины такого Же порядка, что и найденные его предшественниками. После этих предварительных опытов Мульдер попытался выделить из белковых веществ отдельные, составляющие их фрагменты, используя для этого уже известные ранее приемы — воздействие слабых растворов кислот при 50—60° С. Для гидролиза белка он впервые использовал щелочь. При этом было обнаружено, что при обработке раствором едкого калия при 50° С фибрина, сывороточного или яичного альбумина, предварительно очищенных смесью спирта, эфира и слабой соляной кислоты, происходило полное растворение белков. При нейтрализации полученного раствора слабой уксусной кислотой выпадал белый хлопьевидный осадок, который, как и предполагал Мульдер, был полностью лишен свободной серы и свободного фосфора. Определив элементарный состав и процентное содержание углерода, водорода, азота и кислорода и вычислив молекулярный вес этих осадков, ученый обнаружил, что независимо от того, какой белок [c.30]

Белок можно выделить из раствора в виде второй фазы, адсорбируя его на поверхности подходящего твердого адсорбента (или, в отдельных случаях, жидкости). Этот способ широко применялся, особенно до 1930 г., для разделения ферментов и увеличения их активности [329]. В опубликованных работах, посвященных получению ферментов [330, 331], можно найти ряд сведений о ценности тех или иных адсорбционных методов много усилий было затрачено на подбор и применение адсор- [c.73]

Индивидуальные нуклеосомы можно получить, обработав хроматин ферментом нуклеазой микрококков. Это эндонуклеаза, которая разрезает нить ДНК в местах соединения между нуклеосомами. Сначала освобождаются группы частиц, а потом отдельные нуклеосомы. Мономерные нуклеосомы отчетливо видны на рис. 29.2 в виде компактных частиц (настоящая форма которых похожа на диск см. ниже). Они седиментируют примерно со скоростью 11S, что соответствует общей массе в диапазоне 250000-300000 дальтон. Отношение белок/ДНК составляет около 1,25. Димеры, тримеры и т.д. имеют соответствующие свойства при биохимическом анализе или при наблюдении под электронным микроскопом. [c.360]

Соотношение этих двух путей биосинтеза тестостерона в семенниках различается у отдельных видов животных. В семенниках крысы биоСинтез осуществляется в основном через Д -соединения, в семенниках котов и собак — через Д -соединения. В сыворотке крови тестостерон связывается белксш. Высоким сродством к тестостербну и одновременно к эстрогенам обладает белок из фракции глобулинов, названный тесто-етерон-эстроген-связывающим белком. [c.291]

Также как синтетические полипептиды, а-белки могут быть переведены в р-форму. Это достигается растяжением, иногда в специальных условиях. Рентгенограммы р-белков показывают, что их молекулярные цепи принимают при растяжении вытянутую конфигурацию. Водородные связи -в р-белках также, как в синтетических/полипептидах, направлены перпендикулярно оси волокна. р-Форма белков нестабильна и после удаления растягивающего усилия, как правило, вновь восстанавливается а-спиральная конфигурация цепей. Только один белок,— фиброин шелка в естественном состоянии существует в виде р-формы. Образование Р- Конфигурации цепей в фиброине шелка происходит в тот момент, когда шелковичный червь прядет шелковую нить. Образующиеся при этом большие силы давления развертывают молекулярные цепи белка. Стабильность образовавшейся р-конфигурации в нити фиброина шелка объясняется тем, что на отдельных фрагментах молекул этого белка скапливаются остатки с короткими боиовыми цепями — глицин, аланин, серин. Отталкивание боковых групп этих остатков во много раз меньше отталкивания больших боковых цепей других аминокислот. Поэтому Р-структуры, возникающие на отдельных фрагментах цепей фиброина шелка (в местах скоплений остатков с короткими боковым и дшями), оказываются относительно стабильными. Это подтверждается изучением р-структур синтетических полипептидов с короткими боковыми цепями, таких, как поли-(глицил- аланин). [c.543]

Для получения более ясной картины обычно стремятся к упрощениям, что и было сделано в данной главе. Необходимо, однако, представлять себе истинную сложность проблемы. Тот факт,5что полипептидная цепь, построенная из 20 аминокислот, самопроизвольно свертывается, а затем функционирует как глобулярный белок, далеко не исчерпывает всей сложности этого вопроса. Обычно, например, цепи объединяются и функционируют в виде агрегатов. Изученные свойства таких агрегатов заставляют предполагать, что основными структурными единицами белков служат не отдельные цепи, а отдельные домены. В белках с неизвестной структурой [c.80]

Для того чтобы лучше изучить механизм действия PTR, необходимо иметь этот белок в достаточном количестве. Все известные клеточные системы экспрессии in vitro не обеспечивали его эффективного синтеза. Возможно, это связано с аккумуляцией PTR в мембранах трансфицированных клеток. Решить эту проблему можно было бы постоянным удалением плазматических мембран из хозяйских клеток. В такой системе гетерологичный трансмембранный белок связывался бы с отдельными фрагментами плазматической мембраны, что значительно облегчало бы его концентрирование и очистку. Аналогичный механизм используется клетками молочной железы для образования глобул жира в период вскармливания. Жировые капельки инкапсулируются в плазматической мембране и в таком виде секретируются в молоко. [c.432]

При недостатке в среде О2 в ЦПМ галобактерий индуцируется синтез хромопротеина — бактериородопсина, белка, соединенного ковалентной связью с Сзо-каротиноидом ретиналем (рис. 104, А). Свое название хромопротеин получил из-за сходства с родопсином — зрительным пигментом сетчатки позвоночных. Оба белка содержат в качестве хромофорной группы ретиналь, различаясь строением полипептидной цепи. Бактериородопсин откладывается в виде отдельных пурпурных областей (блящек) на ЦПМ красного цвета, обусловленного высоким содержанием каротиноидов. При выращивании клеток на свету в условиях недостатка О2 пурпурные участки могут составлять до 50 % поверхности мембраны. В них содержится от 20 до 25 % липидов и только один белок — бактериородопсин. При удалении из среды солей клеточная стенка растворяется, а ЦПМ распадается на мелкие фрагменты, при этом участки мембраны красного цвета диссоциируют, а пурпурные бляшки сохраняются и могут быть получены в виде отдельной фракции. [c.419]

Поведение хлорофилла в живой клетке гораздо сложнее. Растирание листьев в чистой воде дает зеленую суспензию, состоящую из разорванных клеток, хлоронластов или отдельных гранул. Эта суспензия более иди менее устойчива в зависимости от процедуры растирания и вида растения, но не представляет собой истинного Еоллоидального раствора. Частицы суспензии сравнительно велики, неоднородны и содержат белки, липоиды и пигменты. Вероятно, частицы суспензии удерживаются во взвешенном состоянии благодаря гидрофильным свойствам белков. Прибавление органических растворителей нарушает пигментно-белковую связь, денатурирует и осаждает белок и растворяет хлорофилл и каротиноиды. [c.385]

Важным результатом, полученным при изучении электрофореза растворов белков, было открытие того, что многие белки, которые являются чистыми по другим критериям, в действительности состоят из нескольких видов молекул. Ярким примером этого может служить яичный альбумин (рис. 125). Этот белок кристалличен (поэтому свойственно предположить, что все молекулы являются почти абсолютно идентичными) и показывает однородность в ультрацентрифуге (отсюда следует, что все молекулы имеют один и тот л<е молекулярный вес и коэффициент трения). Этот белок также показывает однородность в экспериментах по электрофорезу при различных условиях, таких, какие использовал Лонгворс, чтобы получить данные, представленные на рис. 123 (см. также рис. 125, верхнюю диаграмму). Однако если используется поле большой напряженности и эксперимент проводится очень длительно, то появляются благоприятные условия для разделения компонентов с почти одинаковыми подвижностями. При данных условиях, как показывает рис. 125, было найдено, что чистый белок состоит из трех отдельных компонентов. Предполагают , что эти три компонента являются идентичными во всех отношениях, кроме количества фосфата, которое они содержат, причем в них могло быть два, один и ни одного фосфатного иона соответственно. Фосфат связан с белком через гидроксильную группу в боковой цепи, и каждая фосфатная группа, [c.489]

В клетке существует также три вида РНК 1) информационные РНК (и-РНК), несущие информацию — какой именно белок должен синтезироваться в конкретной клетке 2) рибо-сомальные РНК (р-РНК), осуществляющие в рибо сомах синтез белка 3) транспортные РНК (т-РНК), осуществляющие перенос отдельных аминокислот в рибосомы для использования их в синтезе белка (их 20, по числу имеющихся в организме аминокислот). [c.395]

Существование внутригенной комплементации на самом деле не снижает основной ценности определения гена, данного Бензером. Ее легко объяснить, исходя из представления о четвертичной структуре белков. Как мы уже видели в гл. IV, многие белки осуществляют свою биологическую функцию лишь в том случае, если они находятся не в виде отдельной полипептидной цепи, а в составе четвертичной структуры, образованной из двух или большего числа полипептидных цепей. Так, мы уже упоминали, что Р-галактозидаза представляет собой агрегат, состоящий нз четырех идентичных полипептидных цепей. Рассмотрим теперь /5-мутацию в гене, определяющем белок, который проявляет свою ката-.литическую активность, лишь находясь в форме комплекса, построенного из четырех идентичных полипептидных цепей. В этом случае мутантный фенотип 1з, очевидно, возникает в результате появления в одном из участков мутантной полипептидной цепи неподходящей аминокислоты. Вследствие этого интервал температур, в котором агрегат, состоящий из четырех цепей, может принимать физиологически активную четвертичную структуру, оказывается суженным. Это значит, что, хотя при пермиссив-ной температуре 25 °С такой агрегат сохраняет свою активность, при 42 °С он денатурирует. Допустим теперь, что в одной и той же клетке присутствуют две копии гена, определяющего рассматриваемый белок, и, как в цис-транс-тесте, эти копии несут разные мутации. Тогда должны возникнуть гибридные агрегаты мутантного белка, из четырех полипептидов которого часть синтезирована под контролем одного, а часть — под контролем другого /5-мутантного гена. В этом случае существует возможность, что интервал температур, в котором гибридный мутантный агрегат образует функционально активную структуру, окажется шире интервала температур для образования функционально активных агрегатов, состоящих только из одного типа мутантных полипептидов. Это значит, что два разных замещения аминокислот в первичной структуре белка, вызванные двумя й-мутациями, могут привести к взаимной компенсации. В результате такой компенсации агрегат из мутантных полипептидов, так же как и белок дикого типа, сохраняет стабильность в широком интервале температур. [c.314]

Не меньшей популярностью пользуется в настоящее время и метод электрофореза в полиакриламидном геле. Добавляя к раствору акриламида, налитому в стеклянные трубки, различные количества мономеров (например, метиленбисакриламид, этилендиакрилат), образующих в процессе полимеризации поперечные сшивки, можно получить гели с различной степенью связанности [137, 404]. Устойчивость к денатурирующим растворителям, например к 8 М раствору мочевины или 1 %-ному раствору додецилсульфата натрия, составляет еще одно важное преимущество этих гелей. При наложении разности потенциалов белки, пептиды, нуклеиновые кислоты и вирусы передвигаются в этих гелях на характерные расстояния, которые зависят главным образом от их молекулярного веса (или веса частицы), а также от степени связанности сшивок геля. Разделившиеся вещества образуют характерные полосы, которые можно выявить либо с помощью методов окрашивания или локального осаждения, либо (в случае разделения радиоактивных веществ) с помощью метода радиоавтографии (см. гл. XI, разд. Б). Разрешающая способность электрофореза в полиакриламидном геле такова, что с помощью этого метода можно обнаружить и идентифицировать приблизительно 37 видов рибосомных белков [508]. То, что разделение белка на многочисленные полосы происходит в силу действительного различия между белками, а не в результате каких-то артефактов, теперь уже не вызывает солшений. Однако известно, что разделяться на отдельные полосы могут не обязательно совершенно различные вещества, но и такие близкие между собой вещества, как, например, один и тот же белок, у которого часть молекул содержит одну лишнюю амидную (— СО — NH2 С00 ) группу, а другая часть — ацетильную (—NH+— NH — СОСН3) группу [136]. С помощью электрофореза в полиакриламидном геле [c.61]

Свойства отдельных компонентов можно измерить с помощью рассеяния нейтронов. Этот метод позволяет различить рассеяние, обусловленное ДНК, от рассеяния, обусловленного белком. Измерения показали, что белковый компонент (гистоновый октамер) имеет радиус вращения около 3,2 нм, но радиус вращения ДНК-компо-нента составляет примерно 5,2 нм. Разница в 2 нм соответствует диаметру двойной спирали ДНК. На основе этих данных было высказано предположение, что белок организован в компактное тело, вокруг которого намотана ДНК. Существуют различные модели, описываюпдие способ укладки ДНК в нуклеосоме. Наиболее общими чертами всех моделей является то, что структура должна быть симметричной и что ДНК проходит вокруг октамера дважды. На рис. 29.7 схематически изображена ДНК, лежащая в виде двух витков спирали. Из этой схемы следует, что ДНК входит и выходит из нуклеосомы в точках, близко расположенных друг к другу. Однако до сих пор не уделяется достаточно внимания вопросу о том, с помощью какой модификации в укладке можно объяснить вариации длины ДНК в нуклеосоме. [c.364]

Сопрягающий фактор АТФазы (фактор Fi для митохондрий или Fi для хлоропластов) представляет собой полифункциональный белок, имеющий сложную четвертичную структуру. Он построен из трех типов крупных субъединиц (а, Р, у с молекулярной массой 30000-60000) и двух типов минорных субъединиц 8, s с молекулярной массой 11000-20000). Стехиометрия комплекса (азРзу8е- Разложение его на отдельные субъединицы ведет к потере ферментативной активности. Шляпка высотой 80 А и шириной 100 А (Walker J., 1994) грибовидного выроста Н+-АТФазы соответствует фактору F, частично погруженному в мембрану, а основание — гидрофобным белкам комплекса Fq, который включает три типа полипептидов (а, Ь, с) с молекулярными массами от 6500 до 30 ООО и обеспечивает связывание фактора Fi с мембраной и перенос протонов при работе фермента. На каждую пару а-р-субъединиц приходится по одному полипептиду а, по два белка и по 9-12 копий с-белка водорастворимого комплекса. Субъединицы а и р гомологичны, они уложены в белковые глобулы, которые образуют единый ансамбль, в котором а- и р-субъединицы расположены поочередно вокруг у-субъединицы, имеющей вид слегка изогнутого стержня длиной 90 А. Существуют кинетические и структурные доказательства наличия 3-х взаимодействующих гидролитических мест, по одному на каждой р-субъединице, отделенных друг от друга на 120 градусов, у-субъединица как бы выступает из глобулы Fi, играя роль связующего звена между мембранами Fi и водорастворимыми Fg фрагментами АТФазы. [c.222]

Общая картина процесса гидролиза белка сильными кислотами следует из работы Гордона и сотр. [18], которые выделили из частичных гидролизатов более коротк11е основные пептиды. В идеальном случае в процессе полного гидролиза данный вид белковой молекулы расщепляется в конечном итоге примерно на 20 различных типов аминокислот. В процессе этой реакции образуется большое количество промежуточных пептидов, которые затем рано или поздно расщепляются дальше. Исходный белок содержит 50—1000 аминокислотных остатков, связанных пептидными связями (—СО—КН—). Гидролиз отдельной пептидной связи в белковой цени под действием сильной кислоты протекает по следующей схеме [c.123]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология