Глюкоамилаза крахмале

По второму варианту в смесь отжатого и диффузионного соков вводят ферменты глюкоамилазу и инвертазу для расщепления крахмала и сахарозы. При этом выдерживают pH 4,5—5,5, температуру 50 °С. [c.162]

Аналогично ведется расчет и с другими препаратами микроорганизмов— источниками а-амилазы. Препарат а-амилазы рекомендуется подавать в две точки технологической схемы 0,5 ед. АС — на разжижение подвариваемой массы в предразварник и 1 ед. АС иа I г крахмала — в осахариватель вместе с глюкоамилазой. [c.170]

Представителями группы гидролаз являются карбогидразы, катализирующие гидролиз полисахаридов, важное место среди них занимают мальтаза, расщепляющая а-гликозидную связь в дисахаридах (мальтозе), инвертаза, расщепляющая сахарозу на глюкозу и фруктозу. Амилазы — группа ферментов, гидролизующих крахмал с образованием декстринов и мальтозы. По характеру действия различают а-амилазу, 3-амилазу и глюкоамилазу. [c.24]

При спиртовом брожении дрожжам сопутствуют главным образом молочнокислые бактерии. Нарастание кислотности сверх нормальной на 0,2° соответствует тратам примерно 0,6% всего сбраживаемого сахара, а нарастание на 1° вызывает понижение выхода сппрта на 2—2,3 дал на 1 т крахмала. С нарастанием кислотности бражки уменьшается pH, Начиная с pH 4,2 (титруемая кислотность 0,8°), амилазы солода в бражке не обнаруживается. Глюкоамилаза и мальтаза аспергиллов в отличие от ферментов солода кислотоустойчивы и осахаривают крахмал при pH 4—3,8 а-амилаза инактивируется при таком же pH, как и солодовая, но в меньшей мере. [c.247]

По первому варианту сахар-песок получают путем резки стеблей на кусочки 5—10 мм, отжима сока на прессах, повторного измельчения мезги до размера 1—3 мм, экстрагирования сахаров горячей водой (60—70 °С). В смесь отжатого и диффузионного соков вводят 0,05 % к массе сухих веществ амилолитических ферментов типа а-амилаза, глюкоамилаза для расщепления крахмала, ди-, трисахаридов. Сок дозируют, охлаждают до 20—30 °С и вводят известковое молоко. [c.159]

В Чехословакии опубликован патент на способ получения L-сорбозы из картофельного крахмала путем гидролиза его НС1 и окончательного гидролиза глюкоамилазой с последующей гидрогенизацией и ферментацией обычным методом [77а]. [c.255]

Существует три важнейших типа амилаз а-амилаза, которая разрывает цепи крахмала посередине, образуя большое количество свободных концов для действия р-амилазы далее — р-амилаза, последовательно отщепляющая молекулы мальтозы, начиная от неальдегидного (нередуцирующего) конца цепи крахмала наконец у-амилаза, иначе глюкоамилаза или амилоглюкозидаза, которая содержится главным образом в микроорганизмах и отщепляет молекулы глюкозы от неальдегидного конца цепей поли- [c.219]

За единицу активности глюкоамилазы принимают такое количество фермента, которое, катализируя гидролиз крахмала при 30° и pH 4,7 в течение 1 мин, освобождает 1 мкмоль глюкозы. [c.171]

ОПРЕДЕЛЕНИЕ КРАХМАЛА С ИСПОЛЬЗОВАНИЕМ ГЛЮКОАМИЛАЗЫ [c.84]

Разработка более специфического метода определения содержания крахмала стала возможна потому, что была выделена и очищена глюкоамилаза (К.Ф.3.2.1.3) — фермент, катализирующий гидролиз а-о-(1—>-4)-, a-D-(l—>-6)-иа-п-(1—>-3)-гликозидных связей полисахарида с образованием d -глюкозы. Скорость гидролиза зависит от типа связи быстрее всего расщепляются связи а-о-(,1— 4), затем а-о-(1—>-6) и, наконец, а-о-(1—>-3) [10], Кроме того, скорость гидролиза возрастает с увеличением степени полимеризации субстрата [11]. Исключение составляют полисахариды с а-о-(1—>-3)-связями, скорость гидролиза которых не зависит от размеров молекулы. В этих условиях присутствие a-D-(l—>-3)-глюканов, расщепляемых глюкоамилазой, не вносит существенной ошибки в результат анализа. [c.84]

Хироми с сотр. [7] предложил кинетическое решение для совместного или последовательного действия двух ферментов, эндо-и экзотипа (Е) и Ег соответственно) на линейный гомополимер со степенью полимеризации N. Под последовательным здесь понимается такое действие, когда эндофермент Е1 катализирует деградацию полимера до определенной глубины превращения, затем его действие прекращается (например, путем быстрой инактивации), и в действие вступает экзофермент Ег. Подобная последовательность действия используется в промышленном производстве глюкозы в качестве основного продукта из крахмала, когда а-амилаза в течение нескольких минут при 95—105°С разжижает крахмал (при этом быстро термоинактивируется) и затем полученная смесь мальтодекстринов обрабатывается глюкоамилазой. В самом общем виде уравнения выглядят следующим образом [c.123]

Так, при 72-часовом брожении расход а-амилазы должен составлять 1,5 ед. АС на 1 г крахмала, глюкоамилазы — 6 ед. на 1 г крахмала. При 48-часовом брожении расход а-амилазы остается неизменным, а глюкоамилазы увеличивается до 15 ед. ГлА на 1 г крахмала. При этом показатели выбраживания получаются не хуже, чем при 72-часовом брожении. [c.170]

Одним из важнейших направлений научно-технического прогресса в отрасли является частичная и полная замена солода ферментными препаратами микробного происхождения. Создание комплексных ферментных препаратов, состоящих из а-амилаз, глюкоамилаз, проте-ниаз, целлюлаз, позволяет более глубоко осуществить ферментативный гидролиз углеводов (в частности, крахмала) и белков зерпо-карто-фельного сырья и полнее сбродить сусло до основного продукта — этилового спирта. Таким образом, дозировки каждого фермента и комплекса в целом, условия проведения ферментативного гидролиза субстрата приобретают решающее значение в эффективном применении ферментных препаратов и сокращении производственных потерь зерно-картофельного сырья. [c.3]

По исследованиям В. Л. Яровенко и Б. А. Устинникова, культуры других плесневых грибов, содержащие больше глюкоамилазы, за 30 мин осахаривают около 70% крахмала, за 3 ч — полностью. Данные тех же авторов о составе низкомолекулярных углеводов сусла при осахаривании ферментами из смеси солодов и различных культур плесневых грибов приведены в табл. 28. [c.176]

В самом деле, под воздействием р-амилазы на крахмал гидролиз его идет сравнительно медленно, так как содержится только вколо 3% нередуцирующих концов цепей и, кроме того, крупной молекуле р-амилазы трудно подойти к тесно-расположенным ответвлениям в молекуле амилопектина. В присутствии а-амилазы количество нередуцирующих концов сильно возрастает, что усиливает функцию р-амилазы во много раз. То же относится и к кооперированному действию глюкоамилазы и а-амилазы культур плесневых грибов. [c.179]

Крахмальное молоко, максимально очищенное на гидро-циклоиах от растворимого (не более 0,03%) и нерастворимого (не более 0,4%) протеина, с содержанием сухих веществ около 35 % разжижают двойным ферментативным гидролизом с помощью бактериальной а-амилазы и осаха-ривают глюкоамилазой, а-амилаза переводит крахмал сначала в клейстер, а затем в мальтодекстрины. Разжижение крахмала производят инжекцией пара в крахмальное молоко. В молоке с помощью NaOH устанавливают pH 6,2— 6,7, вводят 0,015 % по массе сухих веществ молока СаСЬ, 7з части фермента а-амилазы. В течение 23—25 с смесь [c.137]

Большинство разновидностей крахмала, важных в промышленном отношении, содержит 80% амилопектина, который лишь частично расщ.епляется в ходе ферментативного гидролиза. Под действием а-амилаз из него образуются производные декстринов, которые далее уже гидролизоваться не могут. Так как по точкам ветвления гидролиз под действием глюкоамилаз идет медленно, используют а-1,6-глюкозидазы, из них в промышленном масштабе—пуллуланазу (пуллулан-6-глюканогидролазу). [c.169]

Олигосахаридные фракции и промывные воды сгущают на выпарке до 55 % СВ и направляют в корм для животных. Для производства 1 т ВФС за рубежом расходуют 1—1,05 т кукурузного крахмала, 0,5—2,6 кг а-амилазы, 1,02—2,2 кг глюкоамилазы, 0,16—1 кг глюкозоизомеразы, 0,7—10 кг активного угля, 3—20 кг фильтрующего материала, по 0,1—0,5 кг катионита и анионита (табл. 32) [c.144]

В группе карбогидраз можно отметить две подгруппы, которые находят широкое применение а) амилазы и амилоглюкозидаза (глюкоамилаза), гидролизующие крахмал б) ферменты, расщепляющие низкомолекулярные углеводы,— мальтаза, лактаза, сахараза и др. Используются амилазы животная (из поджелудочной железы), растительная (из проросших зерен злаков), а также бактерий и микроскопических грибов. Все они отличаются между собой рядом важных свойств. Ферменты, расщепляющие сахара, получают из микробных источников (дрожжей и др.). [c.219]

В настоящее время из поверхностных культур для осахаривания крахмала разваренного сырья применяются препараты Глюкаваморин Пх (поверхностная сухая культура гриба Asp. awamori - как источник глюкоамилазы и а-амилазы) и Амилоризин Пх (поверхностная сухая культура гриба Asp. oryzae как источник а-амилазы и протеазы). Они представляют собой мелкозернистый продукт (величина частиц не менее 5 мм) светло-серого или бежевого цвета. Влажность препаратов— не более 13%. По биологическим показателям препараты должны соответствовать требованиям, указанным в табл. 11. [c.18]

Помимо основных препаратов Глюкаваморин Гх-466 и Амило-мезентерин Гх-467 для осахаривания могут быть использованы также глубинные культуры препаратов Глюкобататин Гх (в качестве источника а-амилазы) и Глюкоэндомикопсин Гх (являющийся источником глюкоамилазы). При определении расхода этих культур на осахаривание 1 т крахмала перерабатываемого сырья (табл. 52) необходимо учитывать ассортимент перерабатываемого сырья, активности культур, продолжительность процесса брожения. [c.158]

При получении спирта из крахмалсодержащего сырья клей-стеризованный крахмал осахаривают при помощи зеленого солода и ферментных п >епаратов, содержащих а-амилазу, р-амила-зу, глюкоамилазу. [c.140]

Как видно, в проточном режиме продуктивность культуры по биомассе в 17 раз и по продукту в 6 раз превышает продуктивность периодического процесса. Во время ферментации активность глюкоамилазы увеличивается до 50—80 ед/мл. При определении глюкоамилазной активности (ГА) глюкооксидазным методом за единицу активности принимают такое количество фермента, которое вы5ывает образование 1 мг глюкозы из растворимого крахмала за 1 ч при температуре 30°С. [c.198]

В настоящее время известно около 2000 ферментов, более 100 из них получены в кристаллическом состоянии [3]. Наиболее развита ферментная промышленность в США, Японии, Великобритании, Германии, Дании, Нидерландах и Франции. Ежегодный прирост объемов производства ферментов за последние 25 лет составлял от 5 до 15 %. Основными ферментными препаратами являются грибные и бактериальные амилазы и протеиназы, глюкоамилазы, глюкозоизомераза, целлюлазы и гемицеллюлазы, липазы, р-галактозидаза, реннин и некоторые другие [4, 5]. Наибольший удельный вес (до 65 % выпускаемых препаратов) имеют протеиназы для производства синтетических моющих средств и амилазы для переработки крахмала. До 10 % вьтускаемых ферментов потребляет виноделие и производство соков по 5 % приходится на производство сыра, хлеба и спирта 4%— на пивоварение и 6 %—на остальные отрасли промьппленности [6, 7]. Доля ферментов для медицинских целей и научных исследований в общем объеме производства невелика. Они отличаются высокой степенью очистки, сложной и энергоемкой технологией, необходимостью использования дорогостоящих материалов. [c.160]

Определение глюкоамилазной активности (ГлА), Определение ведется по ГОСТ 20264.4—74, Метод основан на определении количества глюкозы, образуюш,егося при гидролизе растворимого крахмала ферментом глюкоамилазой. [c.287]

Высокотемпературное ожижение крахмала сегодня стало обычным промышленным процессом, но следующий этап, оса-харивание, до сих пор осуществляется при участии обычной глюкоамилазы А. niger пут м одноразовой обработки. Предлагалось использовать для этого иммобилизованные ферменты, но широкого применения они пока не нашли. [c.103]

Весьма интересно использование амилаз при получении паток и сахаристых продуктов методом двойного гидролиза, когда ферменты применяются на второй стадии гидролиза, после кислотного. Они обеспечивают более глубокий распад, расщепление декстринов и, следовательно, повышение содержания сахаров. При этом обеспечивается возможность широких изменений состава и физико-химических свойств продуктов. Представляет интерес процесс получения из крахмала глюкозных продуктов (пищевая глюкоза, глюкозный сахар), в котором главную роль играет глюкоамилаза. В производстве глюкозы применяют смесь препаратов из Asp. oryzae и Asp. awamory в последнем глюкоамилазы особенно много. В Японии глюкозу получают исключительно ферментативным гидролизом с большим выходом. [c.231]

Г люкоамилаза (ос-1,4-глюкан — глюкогидролаза, К-Ф-3.2.1.3) гидролизует а-1,4-глюкановые связи в полисахаридах, последовательно отщепляя остатки глюкозы от нередуцирующих концов цепей. Как и остальные амилазы, действует на крахмал, гликоген и родственные поли- и олигосахариды с образованием преимущественно глюкозы и небольшого количества декстринов. Препараты глюкоамилазы выделяют из плесневых грибов, с помощью этих препаратов можно получать глюкозу, не прибегая к кислотному гидролизу крахмала. [c.96]

Методы рснованы на специфическом определении глкжозы, образующейся при гидролизе растворимого картофельного крахмала и продуцируемой ферментом глюкоамилазой. [c.171]

Смотреть страницы где упоминается термин Глюкоамилаза крахмале: [c.173] [c.107] [c.138] [c.140] [c.33] [c.236] [c.3] [c.197] [c.288] [c.290] [c.290] [c.295] [c.18] [c.33] [c.442] [c.168] [c.59] [c.128] [c.95] [c.48] [c.84]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология