Мышцы и длина саркомера

Общий процесс сокращения, проявляющийся в укорочении мышечного волокна и развитии напряжения, является результатом суммирования одновременного образования большого числа спаек по всей длине миофибрилл, вовлеченных в процесс сокращения возбужденной мышцы. Величина напряжения в сокращающейся мышце будет пропорциональна количеству поперечных спаек или площади их наложения в пределах каждого саркомера, что диктуется нервной системой (рис. 120). При значительном растяжении мышцы (длине саркомера более 3,65 мкм) тонкие нити полностью выходят за пределы дисков А и напряжение в мышце отсутствует, По мере вхождения тонких нитей между толстыми и увеличения площади их наложения друг на друга напряжение в мышце постепенно увеличивается, достигая максимума при длине саркомера от 2,25 до 2,00 мм. При более значительном сокращении мышцы тонкие нити перекрываются в центре дисков А и сжимаются в зоне Н, образуя полосу сокращения. Напряжение мышцы в этой стадии сокращения быстро снижается. [c.302]

Если через живую мышечную клетку пропустить пучок монохроматического света, например лазерный луч, возникает интерференционная картина, позволяющая достаточно точно определять длину саркомеров в данный момент. Исследования показали, что при мышечном сокращении каждый саркомер укорачивается пропорционально всей мышце. Например, если миофибрилла, состоящая из 20 ООО саркомеров, укоротится с 5 до 4 см (т. е. на 20%), то длина каждого из 20000 саркомеров уменьшится соответственно с 2,5 до 2 мкм. [c.77]

При сокращении мышцы длина толстых и тонких нитей не изменяется, а укорачивается расстояние между 2-мембранами в саркомерах. Следовательно, изменение длины мышцы является результатом скольжения толстых и тонких нитей относительно друг друга, сопровождающегося изменением степени взаимного перекрывания толстых и тонких нитей. Напряжение, развивающееся при сокращении мышцы, пропорционально степени перекрывания толстых и тонких нитей, а также числу образованных поперечных мостиков. Саркомеры при максимальном сокращении мышцы укорачиваются на 20—50 %, при пассивном растягивании могут удлиняться до 120 % нормальной длины. [c.294]

Длина саркомера или степень полимеризации миозина в толстых нитях миофибрилл — это генетически обусловленный фактор, т. е. не изменяется в процессе индивидуального развития и под влиянием тренировки, однако влияет на проявление двигательных качеств. Различные типы мышечных волокон имеют разную длину саркомера. Содержание в мышцах белка актина существенно изменяется в процессе индивидуального развития и при тренировке. Этот показатель обнаруживает выраженные различия в мышечных волокнах разного типа и в мышцах различного функционального профиля. [c.371]

Силы, развиваемые отдельными мостиками, суммируются. При сокращении мышцы с закрепленными концами (изометрическом сокращении) величина генерируемой мышцей силы Ро зависит от длины саркомера. Как видно из рис. XXV.11, при изменении длины саркомера Ро изменяется в соответствии с изменением степени перекрытия актиновых и миозиновых нитей, т. е. оно пропорционально числу работающих мостиков. Известно также, что при сокращении ненагруженной мышцы скорость сокращения — максимальная скорость изотонического укорочения гамаке — в значительном диапазоне длин саркомеров остается постоянной. Это означает, что мостики работают независимо друг от друга, т. е. и сила, развиваемая отдельным мостиком, и кинетические параметры цикла мостика не зависят от числа работающих мостиков и полностью определяются свойствами самого мостика. Как будет показано в следующем параграфе, это свойство мышцы оказывается очень существенным при теоретическом моделировании стационарных режимов мышечного сокращения. [c.238]

Если через живую мышечную клетку пропустить пучок монохроматического света, возникнет интерференционная картина, позволяющая с большой точностью регистрировать изменения в длине саркомеров. Такие измерения показали, что при сокращении мышцы пропорционально укорачивается и каждый саркомер если миофибрилла, состоящая из 20000 саркомеров, укорачивается с 5 см до 4 см (т.е. на 20%), длина каждого саркомера соответственно уменьшится с 2,5 до 2 мкм. [c.257]

Максимальная сила Р , которую может развивать мышца, зависит от ее начальной длины и области перекрытия актиновых и миозиновых нитей, в которой могут замыкаться мостики при начальной длине саркомера 2,2 мкм в сокраш ении участвуют все мостики (см. рис. 7.4). [c.153]

Изменение длины саркомера в процессе сокращения мышцы-это одно из ключевых наблюдений, на которых строится модель скользящих нитей. С изменением длины саркомера величина напряжения, создаваемого мышечным волокном, также меняется согласно этой модели. Соотношение между длиной саркомера и напряжением, развиваемым поперечнополосатой мышцей при изометрическом сокращении, показано в виде диаграммы на рис. 11-5. В этой мышце длина миозиновых филаментов составляет [c.197]

В быстрых асинхронных мышцах перепончатокрылых, жесткокрылых и двукрылых насекомых, находящихся в основании крыльев, и в звуковом аппарате цикад между миофибриллами находятся ядра и трахейные трубочки. Вокруг одной толстой нити располагается шесть тонких (см. рис. 39, 42). Саркомеры короткие, с хорошо выраженной полосой Н. Длина диска А (у продольной крыловой мышцы шмеля) 2,3 мкм, а диска I значительно меньше и меньше, чем во всех других мышцах (см. рис. 42), — всего 0,7 % от длины саркомера. Этот диск можно видеть только на специально растянутых мышцах. На рис. 38 не изображены линии М между миозиновыми прото- [c.67]

Длина саркомеров у членистоногих сильно различается в разных мышцах — от 0,5 до 15 мкм, изменчивы соотношение и расположение тонких нитей по отношению к толстым. В наиболее быстрых волокнах это соотношение равно 3 1 (у позвоночных 2 1), но встречается и соотношение 5 1 6 1 10—12 1 (см. рис. 39, 40, 42). Варьирует и строение 2- и М-полосок. [c.71]

Зависимость максимальной скорости сокращения мышцы от длины саркомера и АТФ-азной активности миофибрилл [c.383]

Детальная структура саркомера оставалась неясной до 1953 г., когда Г. Хаксли, исследуя тонкие срезы мышц под электронным микроскопом, обнаружил, что белковые нити расположены строго упорядоченным образом [83]. Оказалось, что толстые нити диаметром 12—16 нм и длиной 1,5 мкм уложены в форме шестиугольника диаметром 40—50 нм и проходят через весь А-диск (рис. 4-21, ). Между этими толстыми нитями проходят тонкие нити диаметром 8 нм, простираясь от Z-пластин-ки на расстояние 1,0 мкм. Исследование мышцы в состоянии сокращения показало, что 1-диски в ней почти исчезают, а область перекрывания толстых и тонких нитей увеличивается это означает, что в процессе сокращения тонкие и толстые нити скользят друг относительно друга. В скелетной мышце саркомер укорачивается до , 7—1,8 мкм в летательной мышце насекомых это укорочение не столь велико, однако процесс сокращения многократно повторяется с очень высокой частотой. [c.318]

При исследовании тонких срезов мышц под электронным микроскопом было обнаружено, что белковые нити расположены строго упорядоченно. Толстые нити диаметром 12-16 нм и длиной примерно 1,5 мкм уложены в форме шестиугольника диаметром 40-50 нм и проходят через весь диск А. Между этими толстыми нитями расположены тонкие нити диаметром 8 нм, простираясь от 7-линии на расстояние около 1 мкм. Изучение мышцы в состоянии сокращения показало, что диски I в ней почти исчезают, а область перекрывания толстых и тонких нитей увеличивается (в скелетной мышце в состоянии сокращения саркомер укорачивается до 1,7-1,8 мкм). [c.647]

Проведем численные оценки. Прежде всего необходимо убедиться в справедливости условия (12.39). Напряжение поддерживается в каждой половине саркомера. Для икроножной мышцы лягушки число мостиков N в объеме, равном 1 м , умноженному на длину половины саркомера 1,1 мк.м, равно 6,5-10 . Опыт дает Рц порядка 300 кПа. Один мостик создает силу /о = PJN = 4,6-10 Н. Приме.м длину связи I = 0,2 пм и os О < 1 положим равным 0,5. Получаем /о/ os д = 4,6-10 Дж = 2к7 -0,055. Условие выполнено. [c.408]

Для эффективного преобразования энергии АТФ в механическую работу мышцы должны обладать строгой упорядоченной структурой. Действительно, упаковка сократительных белков в мышце подобна упаковке атомно-молекулярных частиц в кристаллах. Мышца представляет собой систему, состоящую из специфических клеток — мышечных волокон (рис. 17.1). Толщина отдельно взятого волокна составляет от Юдо 100 мкм, а его длина может быть равна длине самой мышцы (1—15 см). Вдоль мышечного волокна расположены строго упорядоченные специфические структуры цилиндрической формы (миофибриллы), образованные системами из перекрывающихся толстых и тонких белковых нитей, иначе называемых филаментами. Миофибриллы состоят из одинаковых повторяющихся элементов — саркомеров, ограниченных так называемыми Х-пла- [c.475]

Рентгеноструктурный анализ показал, что Р-актин представляет собой спираль диаметром около 70 А из мономеров актина. В мышцах весь актин присутствует в составе Р-формы. Актиновые нити в саркомере имеют постоянную длину и правильную ориентацию, при этом один из концов полимера Е-актина (на котором скорость полимеризации больше) расположен в 2-диске, а другой (скорость полимеризации меньше) — в центральной части саркомера. Следовательно, нити актина, расположенные в левой и в правой частях саркомера, имеют противоположную направленность. [c.479]

Вторая фундаментальная зависимость описывает связь между максимальной скоростью сокращения мышцы, длиной саркомера и относительной АТФ-азной активностью миозина. Наибольшая скорость сокращения отмечена в летательных мышцах насекомых и колибри, в составе которых имеются самые короткие саркомеры, наименьшая — в запирательных мышцах моллюсков, в составе которых имеются самые длинные саркомеры (рис. 173), Максимальная скорость сокращения различна в мышечных волокнах разного типа в быстросокращающихся белых волокнах она примерно в 4 раза выше, чем в медленносокращающихся красных волокнах. [c.382]

Главным структурным н функциональным звеном клетки мышцы является саркомер (рис. 11.5)—цилиндрическое образование диаметром 1,5 МКМ и длиной 2 мкм, которое содержит около 2 Х 2000 тонких и 1000 толстых белковых нитей. В левой части рис. 11.5 показано образование толстой нити из приблизительно 200 молекул миозина. Тонкая нить образуется путем ассоциации 2 X 175 мономеров глобулярного актина, 2 X 25 молекул тропомиозина и 2 X 25 звеньев трехкомпонентного белка тропонина. Нить актина представляет собой двойную спираль (разд. 5.1) с периодом идентичности от 360 [c.284]

Основные биохимические факторы, лимитирующие проявле ние скоростно-силовых качеств, можно установить с помощью "фундаментальных зависимостей" для мышцы. Первая из зависимостей описывает условия проявления максимальной мышечной силы (рис. 171). Результаты экспериментальных исследований, выполненных на различных мышцах человека и животных, показывают, что величина максимального мышечного усилия прямо пропорциональна длине саркомера или длине толстых миозиновых нитей, т. е. степени полимеризации миозина, и общему содержанию в мышце сократительного белка актина. Как уже отмечалось, усилие, развиваемое в процессе взаимодействия актиновых и миозиновых нитей в миофибриллах, пропорционально числу образованных поперечных спаек чем больше площадь наложения тонких актиновых нитей на толстые миозиновые нити в пределах каждого саркомера, тем больше максимальное усилие, развиваемое мышцей. Максимально возможная площадь соприкосновения нитей определяется длиной толстых миозиновых нитей или отдельного саркомера. Самые длинные саркомеры обнаружены в запирательных мышцах моллюсков. Эти мышцы способны развивать усилие, в 3— 6 раз превышающее максимальную мышечную силу человека. Самые короткие саркомеры находятся в летательных мышцах насекомых и колибри максимальная сила этих мышц примерно в 3 раза меньше, чем у человека. В скелетных мышцах человека средняя длина саркомера составляет 1,8 мк, а длина миозиновых нитей — около 1 мк. По величине максималь- [c.381]

Структурные факторы скоростно-силовых способностей человека (длина саркомеров в миофибриллах, содержание быстро- и медленносокращающихся волокон в мышцах) генетически обусловлены, поэтому основным методическим путем улучшения скоростно-силовых качеств спортсменов является подбор средств и методов, которые могли бы улучшить АТФ-аз-ную активность миозина и усилить синтез сократительных белков в мышцах. В скоростно-силовых видах спорта для решения этих задач в настоящее время используются два основных методических приема — метод максимальных усилий и метод повторных предельных упражнений. [c.386]

В А-полосе расположены, в основном, миозин-содержащие толстые нити. Тонкие, актин-содержащие нити, начинаясь от Z-мeмбpaн по обеим сторонам саркомера, тянутся через I-диски, входят в А-диск, располагаясь в промежутках между толстыми нитями, и заканчиваются на границах Н-зоны. При сокращении мышцы длина А-диска остается неизменной. Укорочение происходит лишь за счет одновременного уменьшения ширины I-дисков и Н-зоны. Эти данные легли в основу модели скользящих нитей , согласно которой сокращение мышцы происходит в результате относительного перемещения (скольжения) толстых и тонких нитей в саркомере навстречу друг другу без изменения их длины. [c.235]

Рис. 93. Зависимость напряжения (о), развиваемого при изометрическом тетаническом сокращении изолированного мышечного волокна полусухожильной мышцы лягушки, от длины саркомеров (1) [Хаксли А., 1971].

Согласно гипотезе скользящих нитей, в основе сокращения мышц лежит скольжение тонких и толстьк филаментов друг относительно друга, при этом соседние 7-диски сближаются, а длины каждого саркомера уменьшаются (рис. 93). Такое перемещение тонких и толстых филаментов приводит к сокращению длины зоны Н и формированию в центре саркомера еше более плотного образования. Гипотеза скользящих нитей имеет миого сторонников. Бероятно, наиболее убедительным доводом в пользу этой гипотезы является зависимость силы сокращения от длины саркомера. Известно, что перемещение тонких и толстьк нитей относительно друг друга обеспечивается за счет периодического зацепления и расцепления попере- [c.176]

Рнс. 93. Зависимость силы, генерируемой мышцей, от длины саркомера (а) и схема укорачивающегося саркомера (6) [Гурфинкель B. ., Левик Ю.С., 1985]. [c.177]

Действительно, обнаружено, что при сильном растяжении, когда тонкие и толстые филамешы не перекрываются между собой, мышца не способна генерировать натяжение. По мере уменьшения длины саркомера и соответственно увеличения области перекрытия филаментов происходит плавное возрастание силы, генерируемой мышцей (см. рис. 93). При чрезмерном сокращении длины саркомера, когда тонкие филаменты одного и того же саркомера начинают перекрывать друг друга, а толстый филамент своими концами упирается в г-диски [c.177]

Рис. 14-10. Сократительная система скелетных мышц. А. Скелетная мышца состоит из пучков параллельных мышечных волокон. Эти волокна представляют собой оч ень длинные много-ядерные клетки. Б. В каждом мышечном волокне содержится множество миофибрилл-пучков параллельно расположенных нитей. Миофиб-риллы разделены особыми темными участками Е-линиями) на саркомеры. В. Каждый сарко-мер состоит из правильно расположенных толстых и тонких нитей. Толстые нити могут скользить вдоль тонких. Г. Толстые нити слагаются из пучков длинных палочковидных мо-

Участок миофибриллы между двумя Г-мембранами называется сарко-мером. Это наименьшая сократительная единица мышцы. Саркомеры следуют друг за другом вдоль миофибриллы, повторяясь через каждые 1500—2300 нм. В миофибрилле может находиться несколько сотен сарко-меров. От их длины и количества в миофибрилле зависят скорость и сила сокращения мышцы. Исчерченность мышц, видимая под световым микроскопом, — результат высокой их организации, когда большинство мышечных клеток выстраивается таким образом, что их саркомеры располагаются параллельно друг другу. Исследования поперечных срезов миофибрилл под электронным микроскопом показали, что каждая миофибрилла состоит из многочисленных параллельных толстых и тонких мышечных нитей, или филаментов, которые придают мышцам продольную исчерченность. [c.294]

В проявлениях мышечной силы и мощности (в теории и практике спорта эти физические качества обычно объединяются в понятии скоростно-силовой подготовленности спортсмена) определяющее значение имеют структурная организация и ферментативные свойства сократительных белков мышц. Величина усилия, развиваемого мышцей в процессе сокраще-.ния, пропорциональна числу поперечных соединений (спаек) между актиновыми и миозиновыми нитями в миофибриллах. Потенциально возможное число этих соединений, а следовательно, и величина максимального проявления мышечной силы зависят от содержания актина и длины миозиновых нитей в пределах каждого саркомера, входящего в состав миофибрилл. [c.371]

Саркомер — участок миофибриллы между двумя 2-мембранами сократительный элемент миофибриллы. От их количества и длины зависят скоростно-силовые свойства мышц человека. Под влиянием тренировки расстояние 2—г не изменяется. Саркоплазматический ретикулум (СР) — система внутриклеточных мембран в мышцах, Участвует в передаче нервного импульса к миофибриллам, а также в обмене веществ является депо ионов Са +, который запускает процесс сокращения мышц. Сахароза (С,2Н220,,) — дисахарид, состоящий из остатков глюкозы и фруктозы. В большом количестве содержится в растениях, особенно в свекле, тростнике. [c.493]

Система электромеханического сопряжения мышцы. Поперечно-полосатая скелетная мьппца состоит из продольных пучков мышечных волокон с характерным угловатым поперечным сечением. Ширина мьппечных волокон варьирует от 10 до 100 мкм, а длина часто соответствует длине мышцы, достигая в некоторых волокнах 12 см. Всю мышцу окружает тонкий чехол соединительной ткани, которая отделяет пучки мышечных волокон друг от друга и участвует в присоединении их концов к сухожилиям. Мышечное волокно (рис. XXV.1) представляет собой сложную многоядерную клетку, содержаш ую одну-две тысячи более тонких вытянутых волоконец (миофибрилл) диаметром 1-2 мкм, состояш их из элементарных сократительных единиц — саркомеров. Толстые и тонкие нити саркомеров образованы из сократительных (миозин и актин) и Са -чувствительных регуляторных белков (см. 3 этой главы). Функциональная активность белков сократительной системы зависит от концентрации ионов Са внутри саркомера. Быстрое и эффективное [c.225]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология