Рибосома стабильность

Уже отмечалось выше (раздел 3 этой главы), что в 23S РНК бактерий самый 5 -конец цепи спарен с ее З -концом (совершенная стабильная спираль из 8 нуклеотидных пар). Соответственно, в рибосомах хлоропластов высших растений 5 -конец 23S РНК спарен в такую же спираль с З -концом 4,5S РНК. В рибосомах эукариотических организмов З -конец высокомолекулярной 28S РНК, по-видимому, спарен с самым 5 -концом 5,8S РНК. [c.89]

Иерархия уровней структуры белка во многих случаях не соблюдается. Иерархия уровней установлена на примере глобулярных белков и их агрегатов. Действительно, в большинстве случаев глобулярный мономер достаточно стабилен и почти не изменяется при агрегировании, в связи с чем комплексная структура по существу определяется характеристиками поверхности известной мономерной структуры. Такой подход был применен при исследовании серповидно-клеточного гемоглобина [270]. Однако иерархические зависимости неприменимы к рибосомам. Рибосомные белки настолько вытянуты [7], что структура каждой отдельной единицы не стабильна и стабилизируется только в процессе агрегирования. [c.126]

Пептидные связи между аминокислотами возникают в рибосомах, и рибосомы считаются главным местом синтеза белка в клетке, первичным местом появления нового белка. К синтезу белка способны не все рибосомы. Мы видели (см. рис. 7), что форма рибосом непостоянна. В зависимости от концентрации ионов магния рибосомы могут распадаться на две субъединицы, или образовывать димер. Ни субъединицы, ни димеры не принимают непосредственного участия в синтезе белка. Синтез белка может происходить только в стабильных рибосомах, которые превращаются в активную форму. Рибосомы активируют- [c.292]

Рибосомная РНК — один из трех главных типов РНК, на долю которого приходится 80% суммарной клеточной РНК. Эга фракция клеточной РНК локализована в мельчайших цитоплазматических гранулах — рибосомах, характеризуется высокой полимерностью и метаболической стабильностью. Она диссоциирует на два разных вида, отличных друг от друга. Например, 50S- и ЗОЗ-субчастицы рибосом кишечной палочки содержат РНК с молекулярным весом соответственно 1,1 10 (23S-PHK) и 0,6 10 (16S-PHK). Они характеризуются различным соотношением оснований и различ.ной последовательностью нуклеотидов. [c.76]

S и 80S рибосомы стабильны при концентрации Mg , близкой к 0,001 М. При повьшхении содержания Mg " до 0,01 М рибосомы дают димеры или слипаются в более крупные агрегаты, а при понижении до [c.285]

На рисунке изображены шлиреновские седимеыто-граммы рибосом при разных концентрациях Mg2+. Л — в 0,01 М Mg la 70s рибосома стабильна Б — в 0,0002 М Mg U она диссоциирует на одну 50s и одну 3OS рибосомы (площади пиков относятся как 2 1. поскольку молекулярная масса 50s примерно в [c.306]

Сразу же после появления в 1953 г. гипотезы Уотсона и Крика было высказано предположение, что рибосомная РНК (рРНК), на долю которой в некоторых клетках приходится до 90% общего количества РНК, является переносчиком генетической информации из ядер в цитоплазму. Однако к 1960 г. было показано, что это предположение цеправильно. Так, в частности, несмотря на значительные различия нуклеотидного состава ДНК, размер и нуклеотидный состав РНК в рибосомах различных бактерий оказались весьма близкими (гл. 2, разд. Г, 8) [34]. Кроме того, к этому времени стало ясно, что перенос информации осуществляется при помощи относительно нестабильной, короткоживущей формы РНК, тогда как рибосомная РНК оказалась очень стабильной [35]. [c.199]

Последовательность оснований длиной 6 — 8 нуклеотидов, расположенная непосредственно перед инициирующим кодоном АУГ у Е. соИ, определяет эффективность процесса трансляции. Эта последовательность представляет собой участок связывания мРНК с рибосомой, и его сдвиг в ту или иную сторону способен уменьшать эффективность трансляции мРНК. По имени исследователей, идентифицировавших этот участок, он был назван последовательностью Шайн-Дальгарно. Обычно эту последовательность включают в состав самого вектора вместе с инициирующим кодоном на нужном расстоянии. При экспрессии векторов такого типа образуется гибридный белок, в котором несколько N-концевых аминокислотных остатков происходят от источника регуляторных элементов и инициирующего кодона прокариотического гена. Такие гибридные белки часто более стабильны обработка их химическим или ферментативным способом приводит к вьщелению эукариотической части белка. [c.123]

По-видимому, стабилизация двуспирального участка с участием инициаторного триплета либо за счет третичной структуры РНК, либо в результате специфического присоединения РНК-связьшающего белка, может полностью блокировать инициацию в данном участке. Так, очень похоже, что в MS2 РНК, а также в РНК родственных фагов R17, Г2 и др. третичной структурой заблокированы инициаторные триплеты как А-цистрона, так и S-цистрона. Инициация на А-цистроне происходит, вероятно, лишь в процессе синтеза РНК, когда полная пространственная структура еще не сформирована. Инициация на S-цистроне имеет место в процессе трансляции предшествующего С-цистрона рибосомы, считывая С-цистрон, расплетают РНК, освобождая участок с инициаторным триплетом S-цистрона из какого-то более стабильно свернутого состояния. Когда появляются готовые молекулы белка оболочки фага, снова происходит выключение инициации S-цистрона белок оболочки фага имеет специфическое сродство к нестабильной спирали, содержащей инициаторный AUG триплет (рис. 11), и, связываясь с ним, стабилизирует спираль. [c.24]

Рибосомные белки характеризуются в основном глобулярной компактной конформацией, с развитой вторичной и третичной структурой. Одно время широко распространилось убеждение, что рибосомные белки являются особенными, не похожими на обычные глобулярные белки сообщалось об их сильно вытянутой или сильно рыхлой конформации, иногда разветвленной по всей рибосомной субчастице. Однако скоро стало понятно, что рыхлые конформации изолированных рибосомных белков представляют собой артефакт, являющийся следствием низкой стабильности их нативной конформации вне рибосомы. Конформация рибосомных белков стабилизируется при взаимодействии с РНК и друг с другом. Тем не менее, при соблюдении определенных условий большинство рибосомных белков можно выделить в индивидуальном виде в компактной конформации, по-видимому, близкой к нативной. Оказалось возможным также продемонстрировать компактность ряда рибосомных белков in situ, в составе рибосомной частицы. [c.95]

Рядом особенностей отличается кислый белок L7/L12. Уже указывалось, что в рибосоме он образует тетрамер. В растворе стабильной является его димерная форма. Димер белка L7/L12 —это жесткая вытянутая палочкообразная молекула с радиусом инерции около 4 нм (длина около 10 нм при молекулярной массе 25000 дальтон). В тетрамере они уложены, по-видимому, параллельно, формируя палочкообразный стержень 50S субчастицы (см. гл. Б.1). Мономерная субъединица белка L7/L12 оказалась построенной из двух доменов.—глобулярного С-концевого (около 70—80 аминокислотных остатков) и неглобулярного (вытянутого) N-концевого (приблизительно 40 амино-96 [c.96]

Рибосома имеет собственное сродство к матричным полинуклеотидшу / Уже давно известно, что среди синтетических полирибонуклеотидов вакантная рибосома лучше всего связьшает полиуридиловую кислоту, на чем и было основано широкое применение поли(и) в качестве матрицы в бесклеточных системах трансляции. Возможно, что отсутствие стабильной вторичной и третичной структуры в поли(и) является существенным фактором ее хорошего связьшания с рибосомой. В случае природных мРНК имеются совершенно определенные предпочтительные места на полинуклеотиде, с которыми могут связьшаться вакантные рибосомы (см. гл. В.VI). В любом случае прочная сплошная двойная спираль вряд ли может служить местом присоединение вакантных рибосом. [c.136]

Для того чтобы свободная нетранслирующая рибосомная частица (30S субчастица) соединилась с мРНК в районе инициирующего кодона, должен быть выполнен целый ряд структурных требований. Прежде всего, этот район должен быть достаточно открытым для взаимодействия во всяком случае, инициирующий кодон и прилегающие к нему участки не должны быть спрятаны в стабильной вторичной или третичной структуре ма тричного полинуклеотида. Возможно, существует какая-то специальная конформация рибосомосвязывающего района матрицы, предпочтительная для узнавания соответствующего участка рибосомой (30S субчастицей). [c.225]

Как и в случае прокариот, терминировавшие (нетранслирующие) рибосомы перед инициацией трансляции должны перейти в диссоциированное состояние. Однако эукариотические 80S рибосомы довольно стабильны, и надо полагать, что их окончательная диссоциация на субчастицы после терминации трансляции достигается только в результате действия белковых факторов. Во всяком случае, в цитоплазматических экстрактах эукариотических клеток существуют так называемые нативные 40S и 60S субчастицы, отличающиеся от производных 40S и 60S субчастиц, получаемых из 80S рибосом путем диссоциации понижением концентрации Mg2+. Нативные субчастицы не способны ассоциировать в 80S рибосомы при умеренных концентрациях Mg +, в противоположность производным субчастицам. Нативные субчастщы, и [c.249]

За пределами 30—40 остатков, примыкающих к С-концу, N-концевая часть растущего пептида оказывается свешенной с рибосомы вХ кружающую среду. Здесь уже действуют все те факторы, которые определяют спонтанное сворачивание пептида в конформацию, даясттемую" условиям среды. Однако необходимо учитывать три обстоятельства, делающих ситуацию отличной от таковой, наблюдаемой при спонтанной ренатурации развернутого белка в опытах in vitro. Во-первых, если рибосома обеспечивала и поддерживала какую-то определенную универсальную конформацию растущего пептида внутри себя, например а-спираль, то сворачивание белка может начинаться не из вытянутого или беспорядочного состояния цепи, а из данной стартовой конформации. Во-вторых, поиск путей сворачивания начинается не с любых и не с разных участков полипептидной цепи, а идет последовательно с N-концевой части цепи. В-третьих, в процессе сворачивания С-конец фиксирован на частице большой молекулярной массы (т. е. подвижность его резко ограничена), что должно приводить к больщей стабильности промежуточных структур по сравнению с аналогичными структурами свободной полипептидной цепи. [c.273]

Пептидные связи синтезируются строго контролируемым путем на рибосомах. Они могут менять свою конфигурацию при довольно низких затратах свободной энергии. Это помогает организму быстро приспосабливаться к флуктуациям окружающей среды-)Кесткость пептидной связи вносит существенный вклад в стабильность белка. Стабильность полипептидной цепи увеличивается в результате взаимодействий атомов основной цепи, а также атомов основной и боковых цепей. Геометрические условия удовлетворительно описываются с помощью карт потенциальной энергии, которые могут также учитывать гибкость основной цепи. транс-Ие.п-тидная связь имеет явные преимущества перед ц с-связью, поскольку не вносит столь серьезных структурных ограничений, как цис-связь. [c.37]

По современным представлениям, третичная структура белка после завершения его синтеза в рибосомах (см. главу 14) формируется совершенно автоматически, самопроизвольно и полностью предопределяется первичной структурой. Основной движущей силой в возникновении трехмерной структуры является взаимодействие радикалов аминокислот с молекулами воды. При этом неполярные гидрофобные радикалы аминокислот как бы погружаются внутрь белковой молекулы, образуя там сухие зоны, в то время как полярные радикалы оказываются ориентированными в сторону воды. В какой-то момент возникает термодинамически наиболее выгодная стабильная конформация молекулы. В такой форме белковая молекула характеризуется минимальной свободной энергией. Молекулы белков в водных растворах обычно принимают ряд стабильных конформаций, индуцируемых не только изменениями pH и температуры, но и низкомолекулярными соединениями. Различают две основные формы конформаций Т-форму (от англ. tensed—напряженная) и R-форму (от англ. relaxed—рас- [c.66]

Рибосомы испытывают три вида структурных превращений обратимую диссоциацию на две субъединицы, разворачивание субъединиц, разборку субъединиц. Как уже сказано, диссоциация может быть вызвана понижением концентрации ионов Mg Электронная микроскопия показывает, что ассоциирующие субъединицы взаимодействуют определенными участками своих поверхностей. Роль ионов Mgf + (или Са ), вероятно, сводится к экранировке отрицательных зарядов фосфатных и карбоксильных групп. Взаимодействие субъединиц в рибосоме до сих пор детально не изучено. Имеются данные, указывающие на существование в клетке фонда свободных субъединиц, находящихся в равновесии с нефункционирующими рибосомами, в которых связь между субъединицами недостаточно стабильна. Эта связь стабилизуется при взаимодействии с компонентами белок-синтезирующей системы, в частности тРНК [92]. Спирин и Гаврилова подчеркивают значение лабильной ассоциации двух неравных субчастиц в рибосоме [87]. [c.579]

Исследование функционирования рибосом — актуальная задача. Для работы рибосом необходимо присутствие в них специальных белков — трансферных факторов (см. [87]). Известны три фракции трансферных факторов G-фактор, зависимый от ГТФ, Тс — стабильный фактор и Тп — нестабильный фактор [101]. В присутствии G-фактора появляется ГТФ-азная активность. Трансферные факторы объединяются с рибосомой в присутствии двухвалентных катионов. Структура и роль трансфер [c.580]

Основная цель экспериментов по клонированию генов, которые предполагается использовать в биотехнологии, — подбор условий для эффективной экспрессии в нужном организме-хозяине. К сожалению, сам факт встраивания того или иного гена в клонирующий вектор еще не означает, что этот ген будет экспрессирован. В то же время, чтобы получение коммерческого продукта было экономически оправданным, уровень его синтеза должен быть достаточно высоким. Для достижения эффективной экспрессии уже сконструировано много специфических векторов для этого проводились манипуляции с целым радом генетических элементов, контролирующих процессы транскрипции и трансляции, стабильность белков, секрецию продуктов из хозяйской клетки и т. д. Среди молекулярно-биологических свойств систем экспрессии наиболее важны следующие 1) тип промотора и терминатора транскрипции 2) прочность связывания мРНК с рибосомой 3) число копий клонированного гена и его локализация (в плазмиде или в хромосоме хозяйской клетки) 4) конечная локализация синтезируемого продукта 5) эффективность трансляции в организме хозяина 6) стабильность продукта в хозяйской клетке. [c.105]

Функциональная активность генов проявляется в периоды транскрипции и трансляции и называется экспрессией генов Степень сродства РНК-полимеразы к промотору оперона обусловливает эффективность транскрипции, а стабильность мРНК и ее способность связываться с рибосомами обусловливает эффективность трансляции [c.208]

Во время роста в клетке имеется большое количество промежуточных и лабильных веществ. Современные методы исследования клеток, фракционирование, микроанализ составных частей, хроматографическое разделение и характеризация нуклеиновых кислот, авторадиография, использование радиоактивной метки и, для клеток с хорошо определенными ядрами, сравнение целых и энуклеированных клеток — все это позволило накопить множество фактов, на основании которых был создан ряд широко обсуждаемых в литературе теорий. В этих теориях фигурирует несколько различных типов РНК одни синтезируются в ядре и мигрируют к рибосомам, другие имеют низкий молекулярный вес некоторые относительно устойчивы, другие имеют малую продолжительность жизпи. Основное внимание в обсуждении обращено сейчас на чтение , перенос и транскрипцию генетической информации. Но в то же время все это связано со сложной системой растущих макромолекул. Большой интервал молекулярных весов, лабильность и необычайная реакционная спо собность — все это заставляет думать о растущих цепях, длина которых меняется и варьирует в широких пределах. Короткожи-вущая мессенджер — РНК действует, как постулируется, в качестве матрицы для синтеза белка на рибосомах, принося информацию от ДНК, тогда как другое лабильное вещество — РНК — переносчик действует как адаптер, ответственный за прикрепление нужной аминокислоты на нужное место. Однако все движение взад и вперед этих лабильных соединений сопряжено с постоянным ростом огромной стабильной макромолекулы. [c.529]

Основная часть РНК, на долю которой приходится около 80%,— это рибосомная РНК (г-РНК). Рибосомная РНК содержится в мельчайших цитоплазматических частицах — рибосомах, которые рассматриваются в гл. VIII. 7--РНК характеризуется высоким молекулярным весом (0,5—2,0 10 ) и метаболической стабильностью. [c.39]

История вопроса. Необходимость существования особых информационных, или матричных, РНК, т. е. молекул РНК, переносящих информацию о синтезе специфических полипептидов, непосредственно следует из того, что местом белкового синтеза служат рибосомы, находящиеся в цитоплазме, тогда как хранение и воспроизведение генетической информации осуществляется с помощью ДНК, которая локализована в ядре. Кроме того, высокая химическая и метаболическая стабильность ДНК, столь необходимая для осуществления ее генетической функции, делает малоправдонодобной гипотезу о синтезе белков непосредственно на генах. Все эти соображения привели к формулировке одного из основных положений молекулярной биологии, согласно которому поток информации идет в направлении ДНК [c.502]

Первое обнаруженное различие между галофильными и обычными рибосомами касается зависимости их структуры от присутствия солей. Галофильные рибосомы нуждаются в исключительно высоких концентрациях соли (рис. 39). Если 30S-и 505-субчастицы стабильны при концентрации КС1 или Na l всего лишь 1 М, то для образования 705-частицы требуется уже 3—4 iM. КС 11 В таких условиях рибосомы негалофильных бактерий утратили бы свою структуру. Рибосомы же галофильных бактерий в противоположность этому распадаются в 5—10-мМ растворах КС1, т. е. при условиях, благоприятствующих стабильности обычных рибосом. [c.126]

Смотреть страницы где упоминается термин Рибосома стабильность: [c.155] [c.234] [c.242] [c.54] [c.533] [c.60] [c.11] [c.145] [c.176] [c.179] [c.198] [c.201] [c.212] [c.230] [c.234] [c.268] [c.14] [c.492] [c.597] [c.291] [c.14] [c.185] [c.457] [c.70]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология