Рибосомы различные

Измерение спектров дисперсии оптического вращения (ДОВ) и кругового дихроизма (КД) получило широкое распространение как метод конформационного анализа оптически активных соединений. Особенно методы ДОВ и КД используются в органической химии, биохимии, энзимологии и молекулярной биологии. Данными методами исследуются белки, аминокислоты, нуклеиновые кислоты, стероиды, углеводы и полисахариды, вирусы, митохондрии, рибосомы, фармакологические средства, синтетические полимеры, координационные соединения, неорганические и редкоземельные комплексы, кристаллы, суопензии и пленки и т. п. и решаются следующие задачи 1) определение по эмпирическим пра вилам конформации и ее изменений под действием различных физико-химических воздействий 2) изучение механизма и кинетики химических реакций (особенно ферментативных) 3) получение стереохимических характеристик 4) измерение концентраций оптически активных веществ 5) определение спиральности макромолекул 6) получение электронных характеристик молекул 7) исследование влияния низких температур на конформацию соединений 8) влияние фазовых переходов типа твердое тело — жидкость — газ на изменение структуры. [c.32]

Большая часть фосфолипидов бактерий образуется путем превращения фосфатидных кислот в DP-диглицериды (рис. 12-8, реакция е). Последние вступают в реакцию с различными нуклеофилами, что сопровождается высвобождением СМР. В частности, при взаимодействии с L-серином образуется фосфатидилсерин (реакция ж), а при реакции с инозитом (реакция и) синтезируется фосфатидилинозит. Фермент катализирующий образование фосфатидилсерина, по имеющимся данным, связан с рибосомами [60, 61]. В противоположность этому большая часть других ферментов биосинтеза фосфолипидов включена в состав цитоплазматической мембраны или тесно с ней связана. Один из мембраносвязанных ферментов катализирует декарбоксилирование фосфатидилсерина с образованием фосфатидилэтаноламина (реакция з . рис. 12-8) [63]. Хотя фосфатидилхолин не относится к основным компонентам липидов бактерий, однако он может быть синтезирован из фосфатидилэтаноламина путем трехступенчатого трансметилирования-с использованием S-аденозилметионина в качестве донора метильных групп. [c.556]

Реакции, с помощью которых аминокислоты включаются в состав белков, были вкратце рассмотрены в гл. И (разд. Д, 1) и будут еще обсуждаться в гл. 15 (разд. В). Однако следует иметь в виду, что образование биологически активных катализаторов, гормонов и структурных белков часто еще не завершается тем, что пептидная цепь сходит с рибосомы и свертывается в определенную предпочтительную конформацию. Очень часто белки далее гидролизуются в определенных местах и могут подвергаться различным ковалентным модификациям, [c.94]

Как прокариотическая, так и эукариотическая рибосомы содержат две различные высокополимерные РНК, по одной на каждую субчастицу, и одну относительно низкомолекулярную РНК, так называемую 58 РНК. Кроме того, эукариотические рибосомы содержат и другую относительно низкомолекулярную РНК, так называемую 5,88 РНК, которая является гомологом 5 -концевой части (около 160 нуклеотидных остатков) высокополимерной РНК большой субчастицы прокариот. В рибосомах хлоропластов высших растений имеется также так называемая 4,58 РНК, которая является гомологом З -концевой части (около 100 нуклеотидных остатков) высокополимерной РНК большой субчастицы бактерий. Таким образом, 5,88 РНК эукариотических рибосом и 4,58 РНК хлоропластных рибосом являются результатом расщепления ( процессинга ) предшественника высокополимерной РНК большой субчастицы в процессе биогенеза или созревания рибосом они непосредственно участвуют в формировании структуры высокополимерной РНК большой субчастицы, как и их гомологичные последовательности у бактерий (см. ниже), и поэтому могут не рассматриваться как самостоятельные виды рибосомной РНК. В дальнейшем изложении они будут обсуждаться вместе с высокополимерной РНК большой субчастицы. Не исключено, что у некоторых видов организмов могут существовать и другие разрывы ковалентной цепи высокополимерной РНК в зрелой рибосоме. [c.68]

Клетки микоплазм обычно имеют форму сферы диаметром 0,33 мкм (0,0003 мм) [3] и ограничены тонкой клеточной мембраной толщиной около 8 нм (80 А). Внутри находится цитоплазма — жидкая субстанция, в которой растворено множество различных веществ, а также содержатся субмикроскопические частицы. В центре клетки локализована одна чрезвычайно плотно свернутая молекула ДНК, составляющая бактериальную хромосому. Часть клетки, содержащую хромосому и прилегающую к ней область, можно назвать ядром или нуклеоидом. Помимо ДНК, в клетке имеется около 400 примерно сферических частиц диаметром 20 нм, называемых рибосомами . Это центры синтеза белков. В цитоплазму включены также различного рода белки, но их число не превышает 50 000. Имеется также несколько типов РНК и множество соединений меньшего молекулярного веса. [c.14]

Рибосомы представляют собой миниатюрные, но чрезвычайно сложные белок-синтезирующие системы. Каждая рибосома Е. соИ обладает массой 2,7-10 дальтон и состоит на 65% из особой рибосомной РНК и на 35% из белка. В структуру рибосомы входит около 50 различных белков. Рибосомы способны считывать генетическую информацию с мРИК и точно собирать именно такую белковую молекулу, которая детерминируется соответствующим геном (трансляция генетической информации). [c.19]

Если синтез запасных белков на рибосомах, связанных с эндоплазматической сетью, в настоящее время считается весьма типичным явлением, то формирование самих белковых телец, видимо, происходит четко различными путями с вовлечением либо эндоплазматической сети, либо вакуолярного аппарата. [c.135]

Сразу же после появления в 1953 г. гипотезы Уотсона и Крика было высказано предположение, что рибосомная РНК (рРНК), на долю которой в некоторых клетках приходится до 90% общего количества РНК, является переносчиком генетической информации из ядер в цитоплазму. Однако к 1960 г. было показано, что это предположение цеправильно. Так, в частности, несмотря на значительные различия нуклеотидного состава ДНК, размер и нуклеотидный состав РНК в рибосомах различных бактерий оказались весьма близкими (гл. 2, разд. Г, 8) [34]. Кроме того, к этому времени стало ясно, что перенос информации осуществляется при помощи относительно нестабильной, короткоживущей формы РНК, тогда как рибосомная РНК оказалась очень стабильной [35]. [c.199]

Синтез белка осуществляется в клетках, состоящих из ядра и окружающей его цитоплазмы. Живую клетку сравнивают иногда с автоматически регулируемым химическим предприятием, вырабатывающим большой ассортимент различных веществ. Как и на промышленном предприятии, в клетке установлен строгий порядок. В ней имеются различные цехи , производящие необходимые полупродукты и продукты из поступающего сырья. Для этого клетка разделена полупроницаемыми перегородками на множество мельчайших отсеков. Каждый из химических процессов в клетке протекает в специально предназначенном для него отсеке и катализируетсяспе-, цифическим ферментом. Так, напрнмер, описанные выше окислительные реакции, в результате которых клетка получает необходимую энергию, происходят в митохондриях (небольших частицах цитоплазмы). Биосинтез белка не является в этом отношении исключением. Подготовительные стадии сложного процесса биосинтеза происходят в разных участках клетки, а завершающая стадия сборки аминокислот на специальной матрице (шаблоне), обеспечивающей нужную их последовательность в белковой молекуле, осуществляется на поверхности мельчайших частиц цитоплазмы — рибосом. Для того чтобы эта завершающая стадия могла осуществиться, на рибосоме должна находиться соответствующая матрица, обеспечивающая сборку нужного белка, а также к рибосоме должны постоянно доставляться необходимые аминокислоты. Каждая из стадий сложного процесса биосинтеза белка катализируется определенным ферментом. [c.452]

Рассмотрим пример использования модели для оценки константы плавления вторичной структуры мРИК рибосомой. Метод оценки этой константы заключается в следующем. Многие прокариотические гены имеют преимущественно полицистронную природу /т.е. на них синтезируются непрерывные молекулы мРНК, кодирупцие два или более белка . Следуя гипотезе о влиянии вторичной структуры на трансляцию, естественно предположить, что цистроны с различной вторичной структурой будут транслироваться с разной эффективностью. [c.163]

Препаративную очистку полисом из 3—5 мл лизата Е. соИ, обработанного ДНКазой, проводили на колонке сефарозы 4В (2,5 X 33 см F = 165 мл). В элюенте присутствовало 10% глицерина, и скорость элюции была снижена до 4 — 5 мл/см -ч. Иа рис. 74 представлен профиль элюции. В заштрихованной области выходят очищенные полисомы, во фракции 63 — рибосомы, а в промежутке между ними обнаруживаются в различных пропорциях смеси чистых рибосом с комплексами, содержащими 2 — 3 рибосомы [Tai, Davis, 1979]. [c.142]

Некоторая химическая перестройка (процессинг) новообразованных пептидов, вероятно, идет уже в цитоплазме [29], но частично она происходит после сегрегации секретируемых белков в цистернах (мик-росомных полостях) эндоплазматического ретикулума [30]. Полагают, что рибосомы, на которых синтезируются эти белки, расположены с дитоплазматической стороны мембраны эндоплазматического ретикулума и что новообразованные пептидные цепи проталкиваются через мембрану в эти цистерны. Там могут действовать различные модифицирующие ферменты. [c.94]

Рибосомы сами по себе являются рибонуклеопротеинами с содержанием нуклеиновых кислот -60%. Они находятся в свободном состоянии прежде всего в цитоплазме и в связанном — в эидоплазматическом ретикулуме. Все рибосомы состоят из двух субъединиц, на которые они диссоциируют в зависимости от концентрации. У наиболее хорошо изученных рибосом Е. oli большая (50 S) субъединица включает 5 S- и 23 S-рибосомные РНК, а также 34 различных белка малая (30 S) субъединица состоит из 16 S-рибосомной РНК и 21 белка. Рибосомы эукариот образованы 60 S- и 40 S-субъединицами. [c.393]

Помимо сильно упакованных молекул РНК в состав 308-субча-стицы входит приблизительно 21 белковая молекула, различающаяся по аминокислотному составу и по аминокислотной последовательности (табл. 15-5). Многие из этих белков (их обозначают символами S1, S2, S3 и т.д.) имеют сравнительно небольшой мол. вес. Кроме того, многие из них обладают сильно выраженными основными свойствами. Они содержат большое число остатков лизина и аргинина, которые бесспорно обусловливают взаимодействие этих белков с молекулами РНК. Вместе с тем в состав 305-субчастиц входит также несколько кислых и нейтральных белков. Рибосомная 508-субчастица содержит - 34 различных белка, причем в одной субчастице может находиться несколько молекул белка одного и того же типа. Белковый состав рибосом может подвергаться изменениям, и установить его точно — задача довольно трудная. Большая часть белков (обычно их называют структурными единицами) присутствует в соотношении 1 1. Другие белки могут отсутствовать в некоторых рибосомах. Аналогично дополнительные копии некоторых субчастиц могут содержаться лишь в части рибосом. В процессе синтеза белка с функционирующими рибосомами временно может связываться ряд других белков. [c.228]

Многочисленные данные свидетельствуют о том, что белки в рибосомах находятся в форме компактных молекул, у которых для добавляемых реагентов наиболее доступна поверхность. Молекулы РНК также в основном доступны для воздействий извне. Около 50% общей массы рибосом находится в гидратированном состоянии. Таким образом, рибосомы представляют собой структуры, в которые сравнительно легко может проникать растворитель. Большая часть РНК (возможно, 60— 70%) складывается, образуя петли со спаренными основаниями, как это имеет место в тРНК. Для выяснения физических основ, обусловливающих связывание различных рибосомных субчастиц друг с другом, было [c.228]

В биосинтетических реакциях ацильные группы часто переносятся от амидов или сложных эфиров к различным акцепторам. Например, конечной стадией в образовании пептидных связей в процессе синтеза белка на рибосомах является перенос пептидильной группы, присоединенной при помощи эфирной связи к молекуле тРНК, к аминогруппе активированной аминокислоты (гл. 11, разд. Д,1). [c.116]

Помимо рибосом (миторибосом), сходных по виду с бактериальными рибосомами, и небольших кольцевых молекул ДНК, митохондрии содержат различное число плотных гранул фосфата кальция [65], либо Саз(Р04)2, либо гидроксилапатита (дополнение 5-Д). [c.393]

Биосинтез белков в клетках листьев зависит от экспрессии генетической информации трех различных геномов ядра, хлоропластов и митохондрий. Эта генетическая информация проявляется через три генетические системы, включающие ДНК, ДНК-полимеразу, РНК-полимеразу и аппарат белкового синтеза (рибосомы, транспортные РНК, ферментный набор...). Ядерные гены подчиняются закону двуродительского наследования, тогда как гены органелл имеют исключительно материнское наследование. Именно эти носители генетической информации с их собственными законами передачи определяют структуру и свойства белков листьев, а также содержание в них белков, липидов, волокон и т. п. Более подробные сведения о передаче и проявлении генетической информации в хлоропластах можно получить из литературных источников [25, 27, 1П , как и по тем же вопросам применительно к митохондриям [67]. [c.237]

Разделение в вышеуказанной системе легко в основу современной номенклатуры рибосомных белков. Было предложено обозначать рибосомные белки цифрами по порядку сверху вниз, как это видно на двумерных электрофореграммах (рис. 53 и 54). Белки малой (small) рибосомной субчастицы (30S или 40S) отмечаются индексом S (S1, S2, S3, и т. д.), а белки большой (large) рибосомной субчастицы (50S или 60S) — соответственно, индексом L (L1, L2, L3, и т. д.). Малая субчастица рибосомы Е. oli содержит 21 белок, от S1 до 521. Большая субчастица рибосомы содержит 32 различных белка, от L1 до L34 пятно, обозначенное первоначально как L8, не представляет собой отдельного белка, а является комплексом белков L10 и L12 пятна, обозначенные как L7 и L12, оказались одним и тем же белком, и L7 является лишь N-ацетилированным производным L12. Белок S20 в малой субчастице оказался идентичным белку L26 в большой субчастице. Таким образом, 70S рибосома Е. соИ содержит 52 различных белка. [c.91]

Для идентификации белковых компонентов 50S субчастицы, формирующих факторсвязьшающий участок, были использованы, в частности, антитела против различных рибосомных белков. Оказалось, что только антитела против белка L7 / L12 ингибировали связьшание EF-G, в то время как антитела против большого разнообразия других белков не влияли на эту функцию. Первоначально из этих опытов был сделан вьшод, что местом присоединения EF-G является белок L7 / L12. Действительно, избирательное удаление белка L7 / L12 то 50S субчастицы (с помощью диссоциации 0,5 М NH4 I с этанолом) приводило к значительному падению связьшания EF-G с рибосомой. Однако сродство не исчезало совсем, а лишь уменьшалось. Было показано, что даже при полном отсутствии белков L7 / L12 на рибосоме EF-G способен, хотя и гораздо менее эффективно, не только связываться, но и осуществлять свои функции в гидролизе ГТФ и в транслокации. Следовательно, белок L7 / L12 лишь помогает связьшанию EF-G, а основным связьшающим компонентом, ввиду отсутствия других причастных белков, должна быть рибосомная РНК. В прямых экспериментах это было подтверждено было найдено специфическое сродство определенного района 23S РНК к EF-G. [c.145]

Сравнивая медленную бесфакторную транслокацию с быстрой EF-G GTP-катализируемой транслокацией, важно отметить, что фактор, по-видимому, не снижает заметным образом тепловую энергию активации процесса это наводит на мысль, что здесь катализ имеет преимущественно энтропийную природу. Ингибиторный анализ также показывает, что фактор не создает нового реакционного пути, идущего через промежуточные стадии в обход высокого активационного барьера, как это делает обычный энтальпийный катализатор самые различные специфические ингибиторы транслокации (виомицин, спектиномицин, эритромицин, неомицин, канамицин, гентамицин, гигромицин В) действуют как на энзиматический, так и неэнзиматический процесс, указывая на существование одинакового транслокационного механизма, с одними и теми же мишенями в обоих случаях. Следовательно, фактор элонгации катализирует процесс, скорее всего, путем создания лучших пространственных условий в рибосоме для того же самого, присущего рибосоме как таковой, транслокационного пути. Одним из способов сделать это могла бы быть простая фиксация одного из термически флуктуирующих под-состояний рибосомы, которое было бы благоприятно для транслокации. Такой фиксирующий или ориентирующий эффект присоединения EF-G как крупного дополнительного лиганда рибрсомы кажется вероятным. [c.204]

Первое объяснения состоит в том, что рибосома может задерживаться на кодонах, соответствующих минорным (присутствующим в малых количествах) изоакцепторным тРНК (или, что менее вероятно, тРНК, обладающим низкой эффективностью узнавания кодонов и связывания с рибосомой). Анализы использования различных кодонов в мРНК показывают, что мРИК, кодирующие главные (в количественном отношении) клеточные белки, избирательно используют те [c.211]

Проблема специфического фактор - кодонового взаимодействия, вместо кодон-антикодонового взаимодействия, очень интересна. Поразительно, что белок тоже узнает именно триплет нуклеотидов, и узнавание имеет такую же высокую степень специфичности. Более того, при наличии супрессорной тРНК, комплементарной терминирующему кодону, аминоацил-тРНК и фактор терминации равноправно конкурируют за посадку в А-участок рибосомы. Использование различных модифицированных нуклеотидных остатков в терминирующих кодонах указывает на то, что специфичность RF в узнавании кодона очень напоминает специфичность Уотсон — Криковского спаривания оснований, включая Криковское неоднозначное спаривание ( wobble ). Безусловно, структура белкового антикодона представляет собой очень интригующую и важную задачу, в том числе для решения общих проблем белок-нуклеинового узнавания. [c.267]

Удлиненные, так называемые сигнальные пептиды, содержащие около 15 преимущественно гидрофобных аминокислотных остатков, обнаружены в предшественниках некоторых легких цепей иммуноглобулина [134, 150, 151], в пропаратироидальном гормоне [152] и различных белках поджелудочной железы [153] (рис. 4.5). Поскольку сигнальный пептид появляется от рибосомы, можно предполагать, что он прикреплен к микросомной мембране это первый шаг в последовательности стадий, приводящих к переносу возникающей цепи через мембрану. В процессе или непосредственно после переноса сигнальная последовательность отделяется с помощью присоединенной к мембране протеазы. [c.77]

Рибосомы — комплексы белков и нуклеиновых кислот. Хорошо известным примером комплексов белков с нуклеиновы ми кислотами является рибосома, катализирующая образование полипептидных цепей [714, 715]. Рибосома содержит несколько молекул РНК и различные белковые молекулы. Она состоит из двух субъединиц неодинаковой величины, между которыми заключена рибосомальная РНК- В Е. oli более крупная субъединица содержит две молекулы РНК (названные 23S и 5S в соответствии с их константами седиментации) и 34 молекулы белков, названные от L1 до L34 . Более мелкая субъединица содержит РНК 16S и 21 белок (от S1 до S21 ). [c.270]

Смотреть страницы где упоминается термин Рибосомы различные: [c.126] [c.462] [c.58] [c.188] [c.164] [c.423] [c.215] [c.494] [c.390] [c.53] [c.14] [c.91] [c.94] [c.107] [c.121] [c.124] [c.137] [c.171] [c.177] [c.181] [c.181] [c.190] [c.212] [c.118] [c.221]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология