Высокомолекулярные пептиды

Проблема установления строения полисахаридов совершенно различна для гомополисахаридов и гетерополисахаридов. Для первых, особенно для гомополисахаридов, не имеющих разветвлений в цеш- , вопрос решается сравнительно просто и не отличается принципиально от установления строения олигосахаридов. Напротив, вопрос о строении гетерополисахаридов весьма сложен и напоминает проблему строения высокомолекулярных пептидов. Между тем именно гетерополисахариды представляют особый биологический интерес, поскольку к ним относятся вещества, играющие чрезвычайно ответственную специфическую роль в жизненных процессах. [c.153]

Наконец, важно регулировать некоторые другие параметры и особенно присутствие некоторых эффекторов протеаз например, папаин намного активнее в присутствии цистина [70]. Байер с соавторами [26] показали, что присутствие некоторых двухвалентных ионов металлов, таких, как цинк, медь, никель, кобальт, железо, влияют на долю высокомолекулярных пептидов, получаемых гидролизом с помощью пепсина соевого белка. [c.601]

НИЯ последовательности аминокислот в сравнительно небольших пептидах, которые в значительных количествах образуются при неполном гидролизе более высокомолекулярных пептидов. [c.348]

Недавно принято сокращенное буквенное обозначение пептидов, что особенно, выгодно для наименования высокомолекулярных пептидов и белков, в которых аминокислотный остаток обозначается обычно тремя первыми буквами общепринятого названия аминокислоты (стр, 42). Вышеупомянутый пептид можно обозначить, как гли. ала. сер. [c.38]

Описан ряд аналогичных реакций [473—477]. К ним относится, например, образование пластеинов [478—482] — нерастворимых высокомолекулярных пептидов с молекулярным весом 2000—400 ООО. Пластеины образуются в известных условиях при действии некоторых гидролитических ферментов (например, пепсина, папаина, химотрипсина) на частично гидролизованные белки. Природа пластеинов и их роль требуют дальнейшего из -чения. По-видимому, при синтезе пластеинов возникают новые [c.262]

Синтез высокомолекулярных пептидов. [c.263]

СИНТЕЗ ВЫСОКОМОЛЕКУЛЯРНЫХ ПЕПТИДОВ С МОЛЕКУЛЯРНЫМ ВЕСОМ 100 000—150000 [c.269]

СИНТЕЗ ВЫСОКОМОЛЕКУЛЯРНЫХ ПЕПТИДОВ [c.368]

Метод не ведет к рацемизации и, в отличие от предыдущего, применим такн е к высокомолекулярным пептидам [c.118]

Попробуем для начала выяснить, могут ли образоваться пептиды из аминокислот в растворе в результате действия простого неспецифического катализатора, например ионов водорода. Мы знаем, что ионы водорода гидролизуют пептиды и, подобно всем катализаторам, они будут катализировать реакции, протекающие в обоих направлениях следовательно, некоторое количество пептида сможет образоваться. Константа равновесия реакции зависит от природы участвующих в процессе аминокислот и от условий для дипептидов при 37 °С она приближается к 100 [492], так что в этих условиях смесь дипептидов будет почти полностью гидролизована. Для более высокомолекулярных пептидов эта величина быстро возрастает, и, чтобы получить заметную концентрацию любого полипептида, необходимы очень высокие концентрации свободных аминокислот. [c.138]

Ионообменная колоночная хроматография — наиболее широко применяемый метод разделения и очистки пептидов вследствие многогранности и чрезвычайной избирательности этого метода. В одном разделении можно легко обработать значительные количества пептидов (хотя и не такие большие, как в случае ПТР), даже если один цикл разделения продолжается иногда длительное время. В этом разделе дается краткая характеристика различных типов хроматографии. Для высокомолекулярных пептидов и белков рекомендуется применять ионообменники на основе целлюлозы. Основные сведения имеются в сравнительно недавно изданных книгах [2, 36]. Во всех системах растворителей, применяемых для разделения пептидов, используют летучие буферы. [c.116]

Недостатки метода включают неустойчивость ДНФ-производных к действию света и ограничения в применении метода для изучения последовательности при определении М-концевых аминокислот в пептидах, освобождающихся при частичном гидролизе белков или высокомолекулярных пептидов. Хотя эта методика была успешно применена при определении последовательности аминокислот в инсулине, она громоздка и слишком трудоемка в случае длинных полипептидных цепей. [c.153]

Наибольший интерес представляют данные в пользу возможности абиогенного синтеза высокомолекулярных пептидов (полипептидов). С. Фокс (S. Fox) осуществ ил опыты по термической сополимеризации смеси, состоящей из 18 природных аминокислот. Нагревание безводной смеси аминокислот в течение 6—10 ч при 170—180° приводило к образованию полипептидов, выход которых в зависимости от условий составлял 5—40%. Проведение реакции в присутствии фосфорной или полифосфорной кислот ускоряло процесс полимеризации и позволяло снизить температуру опыта до 65°, а его продолжительность — до 1 ч. [c.168]

Освобожденный по возможности от белков крови путем многократных переносов в аминокислотах (преимущественно в гликоколе) тушитель проявляет свойства сравнительно высокомолекулярного пептида. Он не диффундирует через коллодийную пленку, прохождение через которую так же, как введение в клетки, может быть достигнуто только путем электрофореза, и термо-лабилен. Спектральный анализ селективного рассеяния указывает, как мы знаем, на наличие в его составе лактимной формы пептидной связи. Тушитель заряжен отрицательно и сохраняет свой заряд в широком диапазоне pH. Путем осторожного гидролиза можно отделить от молекулы тушителя активную группу, отличающуюся по своим физико-химическим показателям от нативной молекулы. Она термостабильна, не несет заряда, не самовоспроизводится в аминокислотах и легко проникает в клетки, однако лактимная форма пептидной связи в ней полностью сохраняется. [c.219]

При дегидратации аминокислот образуются пептиды. Высокомолекулярные пептиды а-амииокислот называют белками. В школьном курсе химии белки иэучгют [c.356]

Дальнейшее переваривание высокомолекулярных пептидов и белков, не расщепленных пепсином, происходит тремя эндопептидазами, вырабатываемыми поджелудочной железой в виде предшественников — трипсиногена, химотрипсиногена и проэластазы. [c.363]

Аналитический контроль за процессом ра леиня высокомолекулярных пептидов осуществляется с гомощью электрофореза в полиекрилвмидном геле. Электрофорез проводится в присутствии додецилсульфата натрия, который образует мицеллы с разделяемым веществом, нивелируя его электрический заряд, в результате чего разделение происходит исключительно по мо.1екулярной массе. Метод имеет большую чувствительность и высокую разрешающую способность. Электро форез используют н для непосредственного разделения небольших количеств пептидов. [c.55]

Жилкофазный способ синтеза пептидов используется в некоторых типах автоматических синтезаторов для получения относительно небольших пептидных молекул (в случае высокомолекулярных пептидов синтез нередко осложняется из-за изменения растворимости полимера). [c.147]

Дополнительные проблемы возникают при рассмотрении процессов сорбции ионитами белков и высокомолекулярных пептидов. Хорошо известно, что стандартные иониты большей частью необратимо сорбируют белки, притом с весьма незначительной сорбционной емкостью. Задача создания сорбентов, способных избирательно и с большой емкостью поглощать белки, в том числе ферменты, была решена на основе синтеза биосорбентов нового типа, получивших наименование биокарб [18, 19]. Они предстапляют собой высокоироницаемые карбоксильные сетчатые полиэлектролиты гетерогенного типа, отличительной особенностью которых является структурная устойчивость полимерной сетчатой структуры, ее малая деформируемость при изменении pH и ионной силы раствора. Вместе с тем эти иониты отличаются ограниченной пористостью в дегидратированном состоянии. Их канальная структура возникает в процессе набухания и представляет собой сочетание уплотненных сетчатых участков с заполненными растворителем пустотами. [c.132]

Органические кислоты вызывают необратимое осаждение белков, чаще используют растворы трихлоруксусной и сульфосалицило-вой кислот. Сульфосалициловая кислота широко используется в клинике при обнаружении малых количеств белка в моче и других биологических жидкостях (чувствительность реакции 1 50 ООО). Кроме белков она осаждает также продукты их распада — высокомолекулярные пептоны и полипептиды. Трихлоруксусная кислота способна осаждать только белки и не осаждает продукты распада белков. В связи с этим трихлоруксусной кислотой осаждают, например, белки крови, когда хотят отделить их от высокомолекулярных пептидов. [c.28]

В желудке переваривание белков происходит при участии фермента желудочного сока пепсина, который образуется из неактивного пепсиноге-на под воздействием соляной кислоты. Пепсин проявляет максимальную ферментативную активность в сильно кислой среде при pH 1—2. Кроме того, под воздействием соляной кислоты происходит набухание и частичная денатурация белков, что приводит к увеличению поверхности соприкосновения фермента с белками. Все это облегчает процесс расщепления белков в желудке. Пепсин расщепляет пептидные связи белковых молекул, в результате чего образуются высокомолекулярные пептиды и простетичес-кие группы (рис. 95). [c.249]

Однако твердофазный пептидный синтез, как бы эффективен ни б ь1л этот метод, не может автоматически гарантировать удовлетворительный результат любого предпринятого синтеза. Методы, которые обычно обеспечивают полноту протекания реакции пептидообразования, могут оказаться непригодными для нового класса пептидов или для высокомолекулярных пептидов и белков, в которых могут проявиться особенности их вторичной структуры. Каждый исследователь обязан доказать однозначными мето- [c.158]

При исследовании связывания более высокомолекулярных пептидов с липосомами, содержащими фосфатидилгли-церин, было показано, что цитохром С и щелочной полипептид гистон Н1 конкурируют за связывание с фосфолипидной мембраной, а полилизин K19 наиболее прочно связывается с кислыми фосфолипидами (Rytomaa, Kinnunen, 1996). [c.130]

Низин — высокомолекулярный пептид, а может быть даже низкомолекулярный белок, образуемый Strepto o us la tis. [c.283]

Гельфильтрацию на сефадексе Г-75 успешно использовали для дополнительной очистки вируса Сендай Концентрированный препарат вируса подучали либо дифференциальным центрифугированием, либо циклом адсорбции-элюции на формалинизированных эритроцитах с последующим ультрацентрифугированием. Такие препараты содержали значительное количество примесей, преимущественно высокомолекулярных пептидов, выявляющихся нри высоковольтном электрофорезе на бумаге. На колонку с сефадексом Г-75 наносили вирусную суспензию объемом не более Ve—Ve объема внутренней фазы геля. Элюирование веди дистиллированной водой. В очищенных препаратах примеси пептидов отсутствовали, лишь в некоторых случаях на электрофореграммах выявлялось незначительное количество пептидов с высоким молекулярным весом Надо отметить, что при использовании аллантоисной жидкости без предварительных концентрирования и очисткг вируса результаты были менее удовдетворительными, xai как часть белков элюировалась вместе с вирусом [97, 99] [c.140]

Полученные данные имеют, однако, очень ясный характер. Тушитель — сравнительно высокомолекулярный пептид, несущий отрицательный заряд, вводился в клетки при помощи ионофореза при этом употреблялись очень слабые токи, порядка несколышх десятков микроампер. Отчетливое торможение митозов, выражающееся в увеличении их числа, наблюдалось уже при однократном введении тушителя в течение приблизительно 5 мин и немедленной последующей фиксации глаза. При фиксации после 4 ч выдержки на первый план выступало уже не замедление хода митозов, а уменьшение числа делящихся клеток. Степень угнетающего действия в отдельных случаях различна, наряду с уменьшением числа митозов вдвое, были зарегистрированы случаи и с уменьшением в 10—11 раз и больше. Эти последние результаты приводятся в виде отдельных примеров [c.177]