Рибофлавин строение

Строение рибофлавина Выделение рибофлавина [c.632]

Строение и свойства рибофлавина [c.257]

Строение рибофлавина было установлено на основании изучения продуктов его распада и полного синтеза, который был осуществлен в 1935 г. Каррером с сотрудниками. [c.403]

Наличие активных двойных связей в циклической структуре рибофлавина обусловливает некоторые химические реакции, лежащие в основе его биологического действия. Присоединяя водород по месту двойных связей, окрашенный рибофлавин легко превращается в бесцветное лейко-соединение. Последнее, отдавая при соответствующих условиях водород, снова переходит в рибофлавин, приобретая окраску. Таким образом, химические особенности строения витамина Bg и обусловленные этим строением свойства предопределяют возможность участия витамина Ва в окислительновосстановительных процессах. Это действительно имеет место, как мы увидим дальше. [c.166]

Название лактофлавин возникло в связи с тем, что это желтое вещество впервые было выделено из молока. Когда было выяснено, что в построении лактофлавина участвует остаток восстановленной (у 1-го атома углерода) рибозы, лактофлавину было дано более рациональное название — рибофлавина. Строение рибофлавина было подтверждено его синтезом (1935). Рибофлавин разрушается от действия света. Отсутствие или недостаток рибофлавина в пище вызывает задержку роста и появление ряда болезненных симптомов (поражения кожи, нарушение процессов нервной деятельности и т. д.) вследствие нарушения синтеза желтых ферментов. [c.525]

Установление строения рибофлавина реакциями расщепления [c.521]

В молекуле рибофлавина содержится многокольчатая флавиновая группировка (а), составленная из конденсированных ядер бензола, пиразина и пиримидина. Для рибофлавина установлено строение (6) [c.402]

Химическое строение рибофлавина было установлено сложным путем. В качестве ароматического компонента применяют [c.645]

Строение витамина Вг (рибофлавина) очень специфично и практически все изменения ведут к сильному снижению или полному исчезновению биологической активности. Более того, ряд сравнительно небольших изменений его молекулы приводит к образованию веществ, обладающих резко выраженными антагонистическими свойствами, например, при замене одной из метильных групп на атом хлора, при перемещении одной из метильных групп в соседнее положение или при изменении характера углеводного Остатка получаются соединения, подавляющие действие рибофлавина. [c.65]

Исследования строения и химический синтез рибофлавина, осуществленные Р. Куном в Германии и П.Каррером в Швейцарии, стали большим успехом синтетической органической химии. История этих синтезов представляет самостоятельный интерес благодаря необычности синтезируемых объектов и разработке новых методологических подходов к их изучению как химических объектов. [c.148]

В кристаллическом виде рибофлавин был получен почти одновременно Эллингером и Кошара (1933) из молочной сыворотки Куном, Дьердьи и Вагнер-Яуреггом (1933) из сыворотки и из яичного белка. Из 5000 л молочной сыворотки может быть получено 1 г рибофлавина. Строение рибофлавина было установлено на основании изучения продуктов его расщепления и полного синтеза, осуществленного одновременно Каррером с сотр. и Куном с сотр. в 1935 г. При облучении нейтральных или кислых растворов рибофлавина (I) выделены гликолевый (II) и глицериновый (III) альдегиды и [c.675]

Из данных кислотного гидролиза ясен общий состав кофермента. Щелочной гидролиз говорит о том, что одна половина фермента состоит из остатка аденозин-5-фосфата. Выделение рибофлавина (строение которого уже было известно) и его 5-фосфата демонстрирует структуру второй половины молекулы. Единственным нерещенным вопросом остается вопрос о связи этих двух половин молекулы кофермента между собою. Поскольку при титровании ФАД было показано, что он содержит два первичных кислотных гидроксила, то ясно, что обе фосфатных группировки связаны с двумя радикалами, и, следовательно, они могут представлять только пирофосфатную систему, из чего для ФАД следует строение (ХУП1), подтвержденное позднее полным синтезом. [c.237]

На основании выяснения строения продуктов расщепления рибофлавина — люмихрома (III) и люмифлавина (И)— и углеводной природы остатка в положении 10 формула рибофлавина была установлена как 7,8 -диме- [c.521]

Его эмпирическая формула J-H2lN409P температура плавления 215° С [а] )=-Н44,5° (в соляной кислоте). В воде растворим в 200 раз более, чем рибофлавин. Его спектр поглощения (в воде) имеет максимумы при длине волны 442 372 268 222 нм. Применяется для внутривенной инъекции в медицинской практике [24]. Синтез РМФ см. стр. 132. Из наиболее сложных флавиновых коферментов следует отметить рибофлавинадениннуклео-тид, представляющий собой соединение пирофосфатной связью фосс юрного эфира рибофлавина и фосфорного эфира аденин-М-рибозида (адениловой кислоты). Он входит в состав желтого окислительного фермента, диафора-зы II. Строение кофермента доказано синтезом его из аденозин-5-фосфата [c.109]

По своему строению птеридины близки к флавинам — соединениям изо-аллоксазинового ряда, содержащим также пиримидопиразиновую циклическую систему, конденсированную с бензольным кольцом, главнейший представитель которых — рибофлавин, витамин Вг ( IX). [c.486]

С солями некоторых металлов рибофлавин образует нерастворимые, интенсивно окрашенные хелатные, или клешневидные , комплексы, по-ви-димому, по атому азота положения 5 и кислороду карбонильной группы положения 4 точное строение комплексов не установлено. В качестве металлов в таких комплексах участвуют Ag [491, Си+, Ре , Оз , N1 , Си++ 2п , Мп [50—541. Хелатные комплексы с одновалентными металлами более устойчивы, чем с двухвалентными. Следует отметить, что биокаталити-ческая активность многих флавиновых ферментов связана с содержащимися в них ионами металлов, такими, как железо, молибден, медь или марганец [50, 51, 551. [c.510]

Строение рибофлавина на основании изучения продуктов его расщепления и полного синтеза установили Каррер с сотр. [1, 2] и Кун с сотр. 13] в 1935 г. При облучении нейтральных нли кислых растворов рибофлавина происходит полное отщепление бокового пентитного остатка в виде гликолевого и глицеринового альдегидов [123, 124] и образуется 7, 8-диметил-аллоксазин, люмихром (П1) (201 (схема 121). [c.521]

Витамин Вг (рибофлавин) — желтый пигмент коровьего молока. Установление строения и синтез рибофлавина выполнилй одновременно две группы исследователей во главе с П. Каррером и Р. Куном. Коферментные формы витамина Вг — флавиномононуклеотид и флавинаденин-динуклеотид — являются кофакторами ферментов оксидоредуктаз и участвуют в окислительно-восстановительных реакциях [c.101]

В строении молекулы рибофлавина можно обнаружить сродство ее от-деаьных фрагментов со структурными частями различных важнейших биологически активных соединений (314). Так, с витаминами группы фолиевой кислоты (см. с. 459) рибофлавин объединяет общность конденсированных пиримидинового и пиразинового циклов [315]. С тиамином (см. с. 376) рибофлавин объединяет общность пиримидинового цикла (в молекуле рибофлавина он срощен с хиноксалиновым циклом). Нуклеиновые кислоты включают в свою молекулу D-рибозу, а рибофлавин — ее восстановленную форму — D-рибит. о-Диметилбензол с двумя атомами азота в орто-положении входит как в молекулу рибофлавина, так и в молекулу цианокобаламина, витамина Bj., (см. с. 586). [c.546]

Позднее, в 1938 г. [369] Варбург и Христиан выделили из почек и печени овцы и лошади и дрожжей флавинадениндинуклеотид как кофактор оксидазы D-аминокислот. Структура ФАД была установлена на основании идентификации продуктов его расщепления, которыми оказались ФМН и АМФ [370, 3711. Позднее строение ФАД было доказано синтезом из серебряной соли рибофлавин-5 -фосфата и 2, 3 -изопропилиденаденозин-5 -бенз ил хлорфосфата [372]. [c.553]

Лактофлавин (рибофлавин, витдмин В2) выделен из молока, содержится также в печени. Недостаток витамина В2 у крыс вызывает нарушение роста, а также заболевание кожных покровов и глаз. У людей при недостатке рибофлавина часто наблюдается растрескивание губ в углах рта. Взрослому человеку ежедневно необходимо около 3 мг витамина В2. Его строение было установлено Куном и Карреном (1935 г.) и подтверждено синтезом из 3,4-днметиланилина и Л-рибозц (см. раздел 3.1.1.) [c.607]

Какие особенности химического строения рибофлавина обусловли-вают его окислительно-восстановительные свойства и флуоресценцию растворов [c.262]

Витамин BJ, или рибофлавин, впервые описан в 1879 г. как желтый пигмент коровьего молока. Впоследствии он много раз описывался в разные годы как желтый водорастворимый фактор молока, солода, яиц, печени, свиного сердца. Строение рибофлавина установили и подтвердили синтезом в 1935 г. одновременно группы П. Каррера и Р. Куна. Он представляет собой О-рибитильное про- [c.672]

П. Каррера установил (1933) структуру а- и р-изомеров каротина. Предложил (1937) метод их синтеза. Выделил (1933) кристаллы витамина Вг (рибофлавина) из сыворотки молока и из белка яиц. Синтезировал (1936) рибофлавин-5-фосфат, установил (1938) строение флавииадениндинуклеотида. Выделил (1939) витамин Ве (адермин) из дрожжей и предложил его элементарную, а затем и структурную формулы. Синтезировал многие природные вещества, в том числе около 300 растительных пигментов. Изучал связь строения ненасыщенных соединений с их оптическими, магнитными и диэлектрическими свойствами. [c.271]

Установление строения рибофлавина (П. Каррер, Р. Кун, О. Варбург) основывается на реакцр1ях распада и на синтезах. Наиболее интересный распад происходит под влиянии ультрафиолетового излучения. При этом получаются два родственных соединения [c.788]

II и другие см. ниже), имеющих строение протеидов с флавинаденин-динуклеотидом (ФАДН) в качестве простетической группы. Это соединение представляет собой динуклеотид, в котором молекула пирофосфор-пой кислоты этерифицирована аденозином, с одной стороны, и рибофлавином, с другой [c.790]

Витамин В 2, или рибофлавин, впq)выe был выделен из молока. В 1935 г. было установлено строение этого соединения и осуществлен его химический синтез. Из-за присутствия в молекуле рибофлавина сложной изоаллоксазиновой поли- [c.277]

Номенклатура и классификация В. До последнего времени В. имели буквенные обозначения, химич. названия или названия, характеризовавшие их физиологич. действие, В нек-рых случаях одной буквой обозначалось несколько В., иногда весьма отличных по химич. строению. Нанр., к витаминам группы (комплекса) В относили В1 — тиамин, Вз — рибофлавин, Вд — пиридоксин, биотин, амид никотиновой кислоты, фолиевую кислоту, В13 — цианкобаламин, пантотеновую кислоту и др. В 1956 комиссия по номенклатуре биохимич. секции Международного союза но чистой и прикладной химии рекомендовала отойти от буквенных и физиологич. обозначений и принять единые названия, к-рые в да.льнейшем должны стать общеупотребительными. Принято различать жиро-и водорастворимые В., к-рые классифицируются след, образом [c.298]

Большое значение как для установления структуры, так и для выяснения биохимической роли рибофлавина имело наблюдение, показавшее, что окисление восстановленного НАДФ катализируется старым желтым ферментом . При обработке метанолом фермент разделялся на бесцветный белок и не содержащий белка пигмент, близкий по строению к рибофлавину. Теорелл показал, что простетической группой желтого фермента является не сам рибофлавин, но рибофлавин-5 -фосфат. Это вещество обычно называется рибофла-винмононуклеотидом (ФМН) — название, строго говоря, не совсем точное, так как основание и сахар соединены не глюкозидной связью. [c.231]

НАД и НАДФ включают никотинамид — один из витаминов группы В, флавиновые простетические группы содержат рибофлавин, т. е. витамин Вг, тиаминпирофосфат включает витамин В1 (тиамин), пиридоксальфосфат — производное витамина Ве (пиридоксина), кобамидные коферменты близки по строению к витамину В12, липоат — один из факторов роста микроорганизмов, аскорбиновая кислота (витамин С) играет роль витамина у морских свинок. Главная биологическая функция витаминов, по-видимому, состоит в том, чтобы быть активными компонентами специализированных коферментов и простетических групп возможно, что организмы часто не могут сами синтезировать [c.68]

Установление закономерностей полярографического поведения хинонов и гидрохинонов помогло уточнить строение сложных органических веществ, природных соединений, нередко содержащих в качестве структурного элемента систему хинона или гидрохинона (рибофлавин, адреналин, родизоновая кислота, различные антибиотики и цитостатики и т. д.). На основании полярографических данных сделан выбор между двумя конформерами дегидродиан-трона, первый из которых (пространственно-затрудненный) восстанавливается необратимо, а второй — обратимо [167]. Прелог с сотрудниками использовали полярографию для установления величины мета-мостиковых циклов по редокс-свойствам хинонов [168]. [c.190]

Позднее, однако, было найдено, что простетической группой флаво протеинов является флавинадениндинуклеотид, строение которого схематически можно представить формулой Фл—Ф— —Ф—Р—Ад, где Фл — рибофлавин, Ф — фосфорная кислота, Р — рибоза. Ад — аденин [139]. Несмотря на то, что флавопро-теиР1ы являются довольно устойчивыми ферментами, их бесцветные апоферменты в свободном виде крайне лабильны и приобретают устойчивость только при соединении с простетической группой [141]. Молекулярный вес желтого фермента равен примерно 80 000 [142], и каждая молекула фермента содержит 1 молекулу флавинадениндинуклеотида. Весьма вероятно, что динуклеотид соединяется с основными группами белкового компонента посредством фосфорной кислоты. [c.302]

В химическом отношении витамин Вг представляет собой сложное ге-тдюцнклическое соединение — производное изоаллоксазина, содержащее остаток углевода рибозы, входящего также в состав нуклеиновых кислот. Его строение может быть выражено следующей структурной формулой (1) наличие в витамине Вг остатка рибозы является причиной его распространенного названия — рибофлавин. [c.64]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология