Диссоциация кислотных групп

В кислой среде (при низких значениях pH) диссоциация кислотных групп значительно подавлена, а в результате диссоциации основных групп макромолекула превращается в поликатион, т. е. приобретает положительный заряд. В щелочной среде (при вы- [c.126]

В ИЭТ по всей длине белковой молекулы находится равное количество положительно и отрицательно заряженных ионогенных групп, и гибкая макромолекула сворачивается в плотный клубок в силу притяжения разноименных зарядов. При более низких значениях pH, например в присутствии H I, когда диссоциация кислотных групп подавлена, молекула белка, как указывалось выше, имеет положительный заряд. Поскольку между одноименно заряженными группами—NH +, разбросанными по всей длине молекулы, будут действовать электростатические силы отталкивания, свернутая в клубок цепочечная молекула в кислой среде распрямится. Однако в большом избытке кислоты степень диссоциации белка будет уменьшаться из-за влияния избытка посторонних ионов, и молекула снова начнет сворачиваться в клубок. [c.207]

Действительно, при энергичной адсорбции, например, катионов на макромолекуле, находившейся в чистой среде в изоэлектрическом (изоионном) состоянии, на ней возникает избыточный положительный заряд. Возникновение такого заряда приводит к сдвигу равновесия в диссоциации кислотных и основных групп макромолекулы отталкивание ионов Н+ от положительно заряженной макромолекулы приводит к увеличению степени диссоциации кислотных групп, притяжение ионов ОН — к понижению степени диссоциации основных. [c.211]

Наоборот, чтобы достичь изоионной точки, необходимо скомпенсировать возникшее при адсорбции катионов увеличение степени диссоциации кислотных групп, т. е. подкислить раствор. Аналогично при адсорбции анионов изоэлектрическая точка сдвигается в кислотную, а изоионная — в щелочную область. [c.211]

Для этого механизма график зависимости Vg от pH представляет собой симметричную колоколообразную кривую. Поскольку на самом деле белок содержит много способных к диссоциации кислотных групп, кажется удивительным, что экспериментальные данные иногда описываются такой простой зависимостью. [c.323]

Весьма характерной чертой ферментативного катализа является своеобразная зависимость скорости реакции от pH среды. Как уже было сказано выше, в формировании активного центра фермента могут принимать участие как основные, так и кислотные группы. Протонирование первых и кислотная диссоциация последних приводит к потере каталитической активности. Если основная группа характеризуется более низким значением р/С , чем кислотная, имеется некоторый интервал pH, обеспечивающий в достаточно высокой степени необходимое для катализа состояние обоих групп. При более высоких pH происходит постепенная диссоциация кислотной группы, а при более низ- [c.430]

Ранее диссоциацию аминокислот характеризовали двумя константами диссоциации Ка тя. Кь- Первая из них характеризовала диссоциацию кислотной группы, а вторая — основной группы [c.102]

Иминодиуксусная кислота и ее производные представляют собой слабые кислоты с амфотерным ионом или ионом двойного типа, обнаруживающие значительное различие в диссоциации кислотных групп [c.326]

Аналогичный круг вопросов рассмотрен также для ряда кислот с разной степенью диссоциации. Возможность прямого на- блюдения полос анионов в спектре позволяет дать метод определения истинной диссоциации кислотных групп. Существенным отличием гидратной сетки кислот от гидратной сетки солей яв- J ляется наличие в ней избыточных кислотных протонов Н+ и об- Ч [c.6]

Мы применяем слово диссоциация исключительно для диссоциации КИСЛОТНЫХ групп, например —5=0. Диссоциацию водородных мостиков [c.154]

С диссоциация кислотных групп возрастает в 1,16 раза. [c.115]

В случае аминопроизводных с ростом pH, с одной стороны, увеличивается возможность диссоциации кислотных групп, с другой — падает возможность протонирования аминогруппы. Если принять, что за адсорбцию и ингибирование ответственны протонированная аминогруппа и диссоциированная кислотная группа, то отсутствие влияния pH на эффективность аминопроизводных ФАК можно объяснить взаимной компенсацией двух противоположных факторов. [c.47]

Менее благоприятные условия создаются при кондуктометрическом анализе смесей, ё которых обе кислоты слабые и одна или две из них двухосновные. Последовательное кондуктометрическое титрование слабых кислотных групп возможно, если Др/(а 2 (когда концентрации компонентов близки) или АрКа 3 (когда концентрации сильно различаются), при условии, что подвижности анионов кислот достаточно различаются. Если разница в константах диссоциации кислотных групп может быть большой, то подвижности анионов близки. Поэтому анализ смесей, содержащих слабые многоосновные кислоты, затруднен. [c.154]

Полученный полимер содержит 14—16 % Аз, что составляет 43—49 % от теоретически возможного. Диссоциация кислотных групп начинается [c.54]

При изменении pH (по сравнению с pH изоэлектрической точки), вызванном добавкой низкомолекулярного электролита (кислоты или щелочи), степень диссоциации ионогенных групп желатины увеличивается. Увеличение pH приводит к диссоциации кислотных групп (а), уменьшение pH вызывает диссоциацию основных групп (б) [c.129]

С точки зрения электрофореза наиболее важное значение имеют свойства белков, связанные с их ионизацией, В каждой белковой молекуле содержится множество групп, способных отдавать или принимать протоны, что приводит к образованию в первом случае отрицательно заряженных, а во втором положительно заряженных групп. Преобладание одного из этих процессов зависит от состава данного белка, а также от окружения, в котором находятся его молекулы, главным образом от pH среды. В кислой среде основные группы протонированы, тогда как диссоциация кислотных групп подавлена, поэтому белки оказываются заряженными положительно. В щелочных растворах основные группы не имеют заряда, а карбоксильные группы легко диссоциируют, вследствие чего в молекуле образуется избыток отрицательно заряженных групп. Суммарный заряд белковой молекулы зависит от pH среды, а также от числа и характера ионизируемых групп. [c.212]

При использовании в качестве модификаторов поверхности белков частицы золя в кислой среде вследствие диссоциации основных i pynn белка (диссоциация кислотных групп подавлена) приобретают положительный заряд. В щелочной среде, когда диссоциируют иреимущественно карбоксильные группы белка, частицы золя заряжены отрицательно. При значениях pH, отвечающих изоэлектрической точке белка, электрофоретическая подвил иость золя равпа пулю. [c.100]

При возрастании pH раствора относительно изоэлектрической течки (изменяется от нейтральной до слабощелочной) преобладает процесс диссоциации кислотных групп, что приводит к постепенному развертыванию молекулярных клубков. При значительном повышении щелочности, так же как и при увеличении кислотности, количество заряженных групп уменьшается в результате образования КСООЫа и макромолекулы снова сворачиваются в плотные клубки. В соответствии с таким поведением макромолекул желатины на кривой зависимости свойства раствора полиамфолита от pH среды имеется несколько экстремумов. [c.152]

Участие гемоглобина в регуляции pH крови связано с его ролью в транспорте кислорода и углекислого газа. Константа диссоциации кислотных групп гемоглобина меняется в зависимости от его насыщения кислородом. Нри насыщении кислородом гемоглобин становится более сильной кислотой (ННЬО,). Гемоглобин, отдавая кислород, превращается в очень слабую органическую кислоту (ННЬ). [c.588]

Определение изоэлектрической точки белка. Белки являются а фотерными электролитами, т. е. они могут диссоциировать как кислот и как основания. Часть молекул белка в воде находится в ионизироваь ной форме, в виде биполярных ионов (амфионов). Ионы Н+ (протоны освобождающиеся в результате диссоциации кислотной группы, npi соединяются к NHa-rpynne, и таким образом молекула белка перехс дит в ионизированную форму [c.36]

Качественно такую зависимость можно объяснить нзменеь ием конформации макромолекулы в результате перераспределения зарядов, а также изменением степени диссоциации кислотных групп. При предельных значениях pH часто происходит денатурация фермента. Типичные кривые зависимости активности фермента от pH среды показаны на рис. 126. В большинстве случаев максимум pH лежит вблизи нейтральной зоны (pH = 7 + 2). [c.508]

Изменение проницаемости смоляного сорбента достигается в некоторых случаях подбором таких условий образования макромолекул, которые способствуют приданию ей преимущественно сетчатой структуры. Частота этой макромолекулярной сетки может быть столь велика, что зерно смолы не будет проницаемо для крупных иопов. Сорбция в данном случае происходит только за счет ионогенных групп, находящихся на поверхности зерен. Ионы малых размеров могут проникать в макромолекулярную сетку смолы любой частоты, но их диффузия в глубь зерна будет тем медленнее, чем больше число поперечных связей между отдельными цепями в макромолекулярной сетке смолы. Таким образом, скорость установления сорбционного равновесия для данной пары ионов определяется как степенью диссоциации кислотной группы смолы, так и степенью проницаемости структуры ее макромолекул для данных ионов. [c.102]

Гемоглобиновая буферная система — это основная и наиболее мощная (75 % буферной емкости) эритроцитарная буферная система крови. Она состоит из неионизированного гемоглобина ННЬ (слабая органическая кислота, донор протонов) и калиевой соли гемоглобина КНЬ (сопряженное основание, акцептор протонов). Действие гемоглобиновой и бикар-бонатной буферных систем строго взаимосвязано, что имеет важное биологическое значение. В тканевых капиллярах такое взаимодействие обеспечивает сохранение бикарбонатов, т. е. щелочных резервов крови. В легких гемоглобин вытесняет из бикарбонатов угольную кислоту и тем самым понижает щелочные резервы крови. Константа диссоциации кислотных групп белка гемоглобина меняется в зависимости от степени насыщения его кислородом (см. главу 5). Оксигенация гемоглобина приводит к сдвигу рАд ряда кислотных групп гемоглобина с 7,71 до 6,17, т. е. оксигемоглобин является более сильной кислотой, чем неоксигенированный гемоглобин. Таким образом, присоединение кислорода способствует диссоциации кислотных групп в гемоглобине [c.454]

В отличие от аминокислот у белков изоионная точка обычно не совпадает с изоэлектрической. По определению изоионная точка — это такая величина pH, при которой молекула белка содержит равное число положительно и отрицательно заряженных групп, образовавшихся в результате связывания основных групп слрото-нами и соответствующей диссоциации кислотных групп. Изоэлект-рическая точка — это pH, при котором белок электрофоретически неподвижен. При ее определении белок растворяют в буферном растворе. В этом растворе всегда содержатся низкомолекулярные анионы и катионы, способные связываться с многочисленными заряженными группами белка. В таких условиях наблюдаемое в изоэлектрической точке равновесие зарядов частично обусловлено их компенсацией связавшимися с молекулой белка анионами и катионами. [c.24]