также АТРаза

Ионы кальция также активно выкачиваются из большинства клеток при помощи системы, напоминающей во многих отношениях На++К+)-зависимую АТРазу [65, 66]. Из слизистой кишечника был выделен белок, связывающий кальций, синтез которого зависит от витамина О [14, 67] (дополнение 5-Д). Этот белок имеет большой молекулярный вес и сходен с мышечным кальций-связывающим белком (гл. 4, разд. Б.8.1В). [c.368]

С использованием таких методов было успешно проведено воссоздание систем натрий-калиевого насоса (Na+, К+-АТРазы), Са2+-АТРазы (гл. 7), родопсина и бактериородопсина, а также белков нервных и мышечных тканей, таких, как никотиновый ацетилхолиновый рецептор и потенциалзависимый натриевый канал аксональных мембран. Многие из опубликованных данных об удачных воссозданиях искусственных систем следует, однако, рассматривать с осторожностью, так как свойства таких систем слишком сильно отличались от свойств их биологических прототипов. [c.88]

Очевидно, что местные анестетики не только внедряются в липидную фазу мембраны [15] они также непосредственно взаимодействуют с мембранными белками [16]. Так, анестетики могут влиять на АТРазу, даже после ее экстракции из мем- [c.154]

АТР-синтаза идентична Fj -АТРазе, поэтому ее активность можно обнаружить по гидролизу АТР АТР -ь Н О -> ADP -Ь Pi + Н. Обратимость реакции АТР-синтазы имеет чрезвычайно важное значение для клетки. Например, образовавшийся в результате субстратного фосфорилирования АТР может быть использован АТР-синтазой для создания протонного градиента. Таким образом, этот фермент может также играть роль протонного насоса . Благодаря обратимости процессов, протекающих при этом в плазматической мембране, протонный градиент и АТР могут как бы взаимно превращаться друг в друга. Это имеет большое значение для ряда других процессов, таких как транспорт веществ, движение жгутиков, процессы биосинтеза, что можно по- [c.245]

Гидролиз аденозинтрифосфата катализируется специальными ферментами, АТРазами (некоторые из них обратимы и катализируют также реакцию синтеза АТР из ADP и ионов фосфата). Для работы АТРазы необходимо присутствие щелочных или щелочноземельных металлов. [c.230]

Значительный шаг вперед в понимании молекулярного механизма работы натриево-калиевого насоса был сделан в 1957 г., когда обнаружилось, что для оптимальной активности фермента, гидролизующего АТР до ADP и фосфата, требуется Na" и К". Кроме гого, было показано, что известный ингибитор (Na" + уабаин ингибирует также и АТРаз>. Таким образом, была установлена связь между (Na" + К" [c.384]

В немышечных клетках органеллы эквивалентные саркоплазматическому ретикулуму также содержат Са -АТРазу, выкачивающую Са из цитозоля. В ответ на специфические внеклеточные сигналы этот, изолированный от клетки. Са"" возвращается опять в цитозоль. [c.389]

Концентрация внеклеточного кальция (Са +) составляет 5 ммоль/л и регулируется очень строго (см. гл. 47). Внутриклеточная концентрация свободных ионов кальция гораздо ниже — 0,1—10 мкмоль/л, а количество Са +, связанного с внутриклеточными органеллами (митохондриями и эндоплазматическим ретикулумом), колеблется в пределах 1—20 мкмоль/л. Несмотря на этот 5000—10000-кратный концентрационный градиент и благоприятствующий проникновению Са + трансмембранный электрический градиент, вход Са + в клетки резко ограничен. Изменение концентрации Са + в цитозоле происходит по трем механизмам. Ряд гормонов (класса II. Б) повышает проницаемость мембраны для Са + и тем самым увеличивает вход в клетку Са +. Это может осуществляться по механизму На+/Са +-обмена, обладающему большой емкостью, но низким сродством к Са +. Существует также зависимый от АТРазы Са +/2Н+-насос, обеспечивающий выведение Са + из клетки в обмен на Н+. Этот механизм характеризуется высоким сродством к Са +, но малой емкостью и, по-видимому, ответствен за тонкую настройку уровня Са + в цитозоле. Наконец, возмо- [c.166]

Бесцв. иглы. 14. Раств-сть со ЕЮН, эф. р. бенз. н. р. Н2О. Разобщает окислительное фосфорилирование. Ингибирует 2,4-дннитрофенолстимулируемую АТРазу. Активен при 120 мкмоль/г белка. Действие обращается добавлением сывороточного альбумина. См. также Липиды. [c.257]

Успехи в биохимии и биофизике последних лет также тесно связаны с развитием краун-соединений. Примером может служить валиномицин - антибиотик, который в 1955 г. был выделен из гadioЬa illi. Как установил в 1963 г. Шемякин с сотр. [ 47], структура валиномицина представляет собой циклический додекадепсипептид (52). Механизм действия этого антибиотика был исследован после того, как Прессман и Моор [ 48] отметили изменение активности митохондрии печени крысы под действием ионов щелочных металлов. Исследование показало, что валиномиЦин избирательно образовывал комплекс с катионом калия, который активно переносился в направлении, противоположном концентрационному градиенту. Добавление валиномицина к митохондриальной фракции приводило к расходованию энергии. Эго явилось важным открытием в понимании роли N3 -К -АТРазы в биологической мем- [c.26]

Рис. 6. . а — схема нервного волокна с синапсом. Показаны системы транспорта (АТРаза) и три различные системы пассивного транспорта. Справа — хемовозбудимая транспортная система, регулируемая молекулой непроме-диатора, например канал в постсинаптической мембране мышечной концевой пластинки, пропускающий ионы калия и натрия слева — отдельно К а+- и К+-каналы в мембране аксона, управляемые электрическим полем и открываемые при деполяризации бив — проводимость натрия gNг (б) и калня ё к, (в), а также входящий натриевый /ка и выходящий калиевый /к токи после деполяризации (60 мВ). Четко дифференцированная кинетика двух процессов N3 и к подразумевает существование индивидуальных молекулярных структур для пассивного натриевого и калиевого транспорта. [c.131]

Роль различных полипептидных цепей в транспорте ионов пока еще не выяснена. Однако важным представляется то, что Ыа+, К+-АТРаза проявляет свою активность только в присутствии фосфолипидов [5], прежде всего фосфатидилсерина. Данная модель также не отражает еще одно важное свойство соотношение сопряженно транспортируемых Ыа+ и К+ не равно 1 1. При гидролизе каждой молекулы АТР приблизительно три иона N3+ транспортируются в обмен на два иона К" ", что трудно себе представить при условии соревнования ионов за один связывающий центр в молекуле. [c.175]

Связь между положительным ионотропным эффектом и Ыа+, К+-насосом остается пока неизвестной однако ясно, что ингибирование АТРазы обусловливают побочный токсичный эффект препарата дигиталиса, а также снабжение ионами кальция тропонина, принимающего участие в механизме сокращения. [c.176]

Экстракт, содержащий аденозин-5 -трифосфатазу (АТРазу), наносился на колонку с сефарозой, содержащей ингибитор АТРазы, уравновешенную 0,2 х Ч сахарозой в 15 мМ трис-ТЭС-буфере (ТЭ С — Ы-трис-(оксиметил)мегил-2-аминоэтансульфокислота) (рЫ 6,6) уравновешивающий буфер содержал 3 мг/мл тритона Х-100, а также добавки, указанные в таблице. Количество связанного фермента рассчитывалось по результатам элюирования состав элюирующего раствора 0,2 М сахароза +45 мМ трис-ТЭС-буфер (pH 8,75)+0,5 М КС1 + 1 мМ ЗДТА+0,3 мг/мл тритона Х-1(Ю. [c.263]

Образовани е АТР в ответ на быстрый скачок pH наблюдали также с мембран связгднными АТРазами без замкнутых везикул (рис. 4.25 б). Для осуществле ния элементарного акта синтеза АТР после скачка pH не нужны ни замкнутые везикулы, ни даже фрагменты мембран. Результаты, аналогичные описанным выше, были получены также с изолированными растворимыми компонентами АТРаз животных, бактериальных и растительных клеток. Этот эффект является общим свойством не только АТРаз из трансформирующих энергию мембран, но и других [c.103]

Первым выделили Fi в очищенном виде из внутренней митохондриальной мембраны Эфраим Рэккер с сотрудниками. В изолированном виде компонент F не обладает способностью синтезировать АТР из ADP и фосфата, но может расщеплять АТР на ADP и фосфат, из-за чего его называют также Fj-АТРазой. Если осторожно экстрагировать Fj из инвертированных мембранных пузырьков, полученных путем разрушения внутренней митохондриальной мембраны (рис. 17-15), то дыхательные цепи в этих пузырьках оказываются ненарушенными они способны осуществлять перенос электронов. Однако пузырьки, лишенные Fj (отсутствие Fj-головок [c.526]

В табл. 22.4 приведены комплексы, содержащие белки, синтезированные в митохондриях дрожжей. АТРаза состоит из двух частей мембранного фактора, образуемого двумя или более субъединицами, кодируемых митохондриальным геномом, и растворимой АТРазы F1, состоящей примерно из пяти субъединиц, синтезируемых в цитоплазме. Цитохром-с—оксидаза также состоит из субъединиц, происходящих из обоих источников. В состав комплекса цитохромов Ьс входит один белок митохондриального происхождения, связанный с щестью субъеди- ницами цитоплазматического происхождения. Малая субъединица рибосомы включает в себя один белок (Уаг 1), кодируемый митохондриальными генами. Были получены мутации, позволяющие идентифицировать почти все митохондриальные гены. [c.284]

В плазматических мембранах бактерий, во внутренних мембранах митохондрий и тилакоидных мембранах хлоропластов обнаруживаются ферменты, очень похожие на две обсуждавшиеся выше транспортные АТРазы. Однако здесь они обычно действуют в обратном направлении. Вместо гидролиза АТР, обеспечивающего транспорт ионов, они катализируют синтез АТР из ADP и фосфата, осуществляемый благодаря наличию на этих мембранах градиента протонов. Градиент Н" возникает на отдельных этапах транспорта электронов в процессе окислительного фосфорилирования (у аэробных бактерий и в митохондриях) или фотосинтеза (в хлоропластах), а также с помощью фотоактивируемого протонного насоса (бактериородоисина у Haloba terium). Эти ферменты, в норме синтезирующие АТР, названы ТР-синтетазами Как и транспортные АТРазы, они способны работать в обоих направлениях в зависимости от условий либо гидролизовать АТР и качать Н" через мембрану во внутреннее пространство, либо синтезировать АТР при прохождении потока ионов Н" через молекулы ферментов в обратном направлении. АТР-синтетазы ответственны за продукцию практически всего АТР в большинстве клеток и более детально обсуждаются в гл. 9. [c.389]

Рис. 7-26. АТР-синтетаза представляет собой обратимое сопрягающее устройство для взаимопревращения энергии электрохимического протонного градиента и энергии химических связей. Она известна также как FnFi-АТРаза и состоит по меньшей мере из девяти различных полипептидных цепей. Пять из этих цепей образуют сферическую головку комплекса, называемую Fi-АТРазой. АТР-синтетаза способна либо синтезировть АТР за счет энергии протонодвижущей силы (ееерху), либо перекачивать протоны против электрохимического градиента за счет гидролиза АТР (внизу).

Одна из пар легких цепей миозина скелетных мышц также может подвергаться фосфорилированию, которое, однако, не влияет на активируемую актином миозиновую АТРазу (что характерно для миозина гладких мьшщ). Предполагается, что фосфат на легких цепях миозина может образовывать хелат с Са + (связанным с комплексом тропомио-зин-ТпС-актин), увеличивая тем самым скорость образования поперечных мостиков между миозино-выми головками и актином. [c.340]

Аналогичное исследование было проведено также для р-субъеди-ницы На+, К+-АТРазы [585]. (3-Субъединица, как и сам фермент, может быть также получена в виде изолированных мембранных фрагментов. Двухмерные кристаллы формировались при медленном (О, I град/ч) ох- [c.179]

Используя приведенные выше данные, можно провести сравнение пространственных структур ряда функционально неродственных белков, таких, как, например, Ка , К+-АТРаза почек, белок быстрых натриевых каналов и аденилатциклаза мозга. Их объединяет то, что все они относятся к интегральным мембранным белкам и выполняемые ими функции имеют трансмембранный характер перенос веществ или передача химических сигналов. По-видимому, благодаря этому их пространственная организация имеет ряд общих особенностей. Все они содержат в своем составе гидрофобный сегмент, локализованный в средней части молекулы. Значительные части полипептидной цепи экспонированы на обеих мембранных поверхностях. Причем в некоторых случаях, таких, как, например, аденилатциклаза, одна полипептидная цепь образует три последовательно расположенных домена надмембранный, мембранный и внутриклеточный. В других, — например, Ка" , К -АТРаза, внутриклеточный домен образован а-субъе-диницей, тогда как Р-субъединица экспонирована практически целиком на внешней мембранной поверхности. Аналогичные особенности строения прослеживаются также и для других белков, функции которых имеют трансмембранный характер (ацетилхолиновый рецептор, цитохром-с-оксидаза или цитохром-редуктаза). [c.214]

Затем ADP в ходе гликолиза превращается в АТР. Одна из энергоемких функций клетки, для которой необходим АТР,-это транспорт катионов. Он непосредственно связан с ферментативной активностью АТРазы. Этот фермент локализован в клеточной мембране и присутствует в двух фракциях, которые могут активироваться ионами и Na или Mg . Он гидролизует АТР до АМР. Недостаточность АТРазы также может вызывать не-сфероцитарную гемолитическую анемию (НСГА). Описан ряд случаев, несколько различающихся по симптомам и гематологическим характеристикам [1046 1118 1120 1203]. Недостаточность по адени-латкиназе (АК) (20160) зафиксирована у тринадцатилетнего мальчика, страдающего НСГА. Активность АК в эритроцитах составляла 1-13% нормальной. Уровень АТР и ADP в эритроцитах оказался нормальным, а уровень АМР повышен. Дефект наследовался как аутосомно-рецессивный признак. Недостаточность по пиримидин-5 -нуклеотидазе была впервые обнаружена у больного, страдающего хроническим гемолизом средней тяжести [1333], а несколько позже у ряда других больных [1148]. [c.28]

К белкам, регулируемым кальмодулином при участии Са (таких белков становится известно все больше), относятся некоторые фосфодиэстеразы циклических нуклеотидов и аденилатциклаза, а также мембранные Са -АТРазы, киназа фосфорилазы и киназа легких цепей миозина мьпиечных и немьпиечных клеток. Типичная животная клетка содержит более 10 молекул кальмодулина, что составляет до 1% суммарного клеточного белка. Некоторое количество кальмодулина связано с митотическим веретеном, пучками актиновых филаментов и промежуточными филаментами толщиной 10 нм таким образом, возможно, что этот белок участвует в регуляции активности структур цитоскелета. [c.276]

Следовательно, действие вазопрессина и сАМР связано, по всей вероятности, с кальцием. Вполне вероятно, что в том и другом случае в регулировании водообмена участвует Са -АТРаза, которая действительно обнаружена в гомогенате и выделенных мембранах клеток корней бобов. Показано также, что активность Са +-АТРазы меняется под влиянием вазопрессина, р-индолилуксусной кислоты (ИУК), сАМР, ионов Са + и Таким образом, можно допустить, что конечным результатом в цепи метаболических процессов, изменяющихся под влиянием вазопрессина и сАМР, является перераспределение кальция, оказывающего столь решающее влияние на проводимость мембран для воды. [c.71]

Выделенные пурпурные мембраны могут быть включены в пузырьки, содержащие животные или растительные фосфолипиды, тде они также вызывают выделение Н+ на свету (в этом случае внутрь пузырьков, так как мембраны в таких искусственных образованиях вывернуты наизнанку ). В эти пузырьки может включаться АТРаза митохондрий бычьего сердца, и тогда под действием света осуществляется синтез АТР (Ra ker, Stoe keni-.us, 1974). [c.402]

Адреналин, как известно, увеличивает силу и частоту сердечных сокращений, а также скорость расслабления. Эти эффекты связаны с изменением концентрации Са + в цитозоле и фосфорилированием, осуществляемым сАМР-ПК [62, 63]. Фосфорилирование TN-I в мышце сердца снижает сродство TN- к ионам Са +, фосфорилирование фосфоламбана в саркоплаз-матическом ретикулуме сердечной мышцы увеличивает скорость поглощения Са + пузырьками ретикулума, а фосфорилирование Са +-АТРазы в плазматической мембране приводит к увеличению выхода кальция из цитозоля во внеклеточное пространство. Эти три реакции, по-видимому, лежат в основе увеличения скорости расслабления сердечной мышцы под влиянием адреналина. [c.93]

Гликозиды найдены в составе многих лекарств и пряностей, они являются также компонентами животных тканей. Ахликонами могут быть метанол, глицерол, какой-либо стерол или фенол. Гликозиды, имеющие важное медицинское значение, а именно влияющие на работу сердца (сердечные гликозиды), содержат в качестве агликонового компонента стероиды так, из наперстянки и строфанта выделен гликозид уабаин — ингибитор Ыа+/К+-АТРазы клеточных мембран. К числу гликозидов относится ряд антибиотиков, в частности стрептомицин (рис. 14.10). [c.144]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология