также Саркоплазматический ретикулум

Саркоплазматический ретикулум (СР) — это внутриклеточная мембранная система взаимосвязанных уплощенных пузырьков и канальцев (цистерн), которая окружает саркомеры миофибрилл (см. рис. 116). На внутренней его мембране расположены белки, способные связывать ионы кальция. Основная функция СР заключается в регуляции содержания ионов кальция в пространстве между актином и миозином, уровень которого изменяется при сокращении — расслаблении от 10 до 10 моль л Под воздействием нервного импульса СР выбрасывает ионы a , а после прекращения его воздействия снова поглощает Са " . На мембране СР расположены также рибосомы, на которых происходит биосинтез белков. [c.294]

В немышечных клетках органеллы эквивалентные саркоплазматическому ретикулуму также содержат Са -АТРазу, выкачивающую Са из цитозоля. В ответ на специфические внеклеточные сигналы этот, изолированный от клетки. Са"" возвращается опять в цитозоль. [c.389]

Поперечно-полосатая структура мышечных волокон может наблюдаться под обычным микроскопом. Отдельное мышечное волокно имеет диаметр 20 - 80 мкм и окружено плазматической мембраной толщиной 10 нм. Каждое отдельное волокно -это сильно вытянутая клетка. Длина отдельных волокон (клеток) может существенно варьироваться, в зависимости от вида мышцы, от сотен микрон до нескольких сантиметров. Внутри волокна, кроме известных органелл (ядро, ядрышко, митохондрии, аппарат Гольджи и др.), находятся сократительный аппарат клетки, состоящий из 1000 - 2000 параллельно расположенных миофибрилл диаметром 1-2 мкм, а также клеточные органеллы саркоплазматический ретикулум и система поперечных трубочек — Т-система. [c.144]

В процессе выброса Са + из саркоплазматического ретикулума происходит также изменение конформации белка с молекулярной массой 32 кД. Важно, что содержание этого полипептида и фосфорилируемого белка во фракции терминальных цистерн практически одинаково (менее 1%), поэтому оба белка могут входить в состав одного и того же канала. [c.90]

Соединения, модифицирующие канал, который локализован в интактных пузырьках саркоплазматического ретикулума, оказались эффективными и в реконструированной системе. Кальций, добавленный в концентрации от 2 до 950 мкмоль/л с одной стороны мембраны, увеличивает вероятность открытия каналов, но не влияет на время их существования в открытом состоянии. АТФ также увеличивает вероятность нахождения канала в открытом состоянии, но при этом продлевает время его жизни. Наиболее вероятно, что АТФ оказывает активирующее действие, взаимодействуя с закрытым каналом в участке, отличном от Са-активируемого центра. Важно, что для полной активации каналов требуется присутствие обоих этих агентов В результате совместного действия Са + и АТФ канал может находиться в открытом состоянии длительное время. Предполагают, что каналу свойственны по крайней мере по шесть закрытых и открытых состояний, активируемых лигандами. [c.91]

Микросомы мышечной ткани содержат свойственные им функционально-активные мембраны саркоплазматического ретикулума (СР). Наиболее приемлемый маркер для мембран, связанный с их функционированием,— Са2+—АТФ-аза. Однако Са +-активируемые АТФ-азы присутствуют также в других мембранах, в связи с чем целесообразно количественно оценивать присутствие этих мембран по нескольким маркерам, для чего определяют также активность НАД-Н-дегидрогеназы. [c.244]

Существует также система активного транспорта ионов Са через мембраны. Например, в саркоплазматическом ретикулуме скелетных мышц такими системами являются Са -АТФ-аза и Са -насос, которые обеспечивают транспорт Са в ретикулум, что приводит к расслаблению мышц. [c.80]

Саркоплазма, вмещающая миофибриллы, пронизана между ними сетью цистерн и трубочек эндоплазматического (саркоплазматического) ретикулума, а также системой поперечных трубочек, которые тесно контактируют с саркоплазматическим ретикулумом, но не сообщаются с ним (рис. 22.2). [c.519]

Особенность такого подхода в том, что В1 деление индивидуальных компонентов белково-липидной природы необязательно. О перспективности такого подхода свидетельствуют успешные попытки интеграции с искусственными мембранами различных типов возбудимых мембран аксональной мембраны, плазматической мембраны неисчерченных мышечных клеток, а также саркоплазматического ретикулума, мембран эритроцитов и др. [c.289]

Быстрая диссоциация комплексов кальций — белок служит ме-ланизмом переключения активности белка. Рассмотрим теперь внутриклеточные процессы, происходящие после того, как прекращается действие раздражения (нервных импульсов или присоединения гормонов). Метаболические процессы прекратятся с запаздыванием по времени порядка секунд после того, как содержание циклического АМР или ионов Са понизится ниже критической величины (табл. 11,1). В отличие от этого сократительный аппарат выключается в интервале 10—20 мс путем удаления ионов кальция из тонких нитей. Скорость этого процесса свидетельствует об эффективности саркоплазматического ретикулума как кальциевого насоса [701]. С другой стороны, наличие этой сложной системы, которая предназначена исключительно для поглощения и освобождения ионов Са , позволяет предположить, что ионам Са присущи уникальные свойства в отношении функций переключения. На это указывает также тот факт, что ионы Са принимают участие во многих других физиологических процессах в качестве посредников между поступающими раздражениями и клеточными реакциями [615], например, в светочувствительных клетках [c.290]

Ионы кальция осуществляют контроль за процессами генерации потенциалов действия и секреции нейромедиатора из нервного окончания, а также являются связывающим звеном между нервным импульсом и мышечным сокращением. a2+,Mg2+-ATPasbi в мембранах митохондрии и саркоплазматического ретикулума регулируют концентрацию кальция в цитоплазме. Система транспорта была выделена, биохимически охарактеризована и функционально идентифицирована при встраивании в искусственную липидную мембрану (реконструкция). [c.185]

АТР в скелетных мыпщах нужен не только для того, чтобы обеспечивать скольжение нитей актина вдоль нитей миозина, или толстых нитей (разд. 14.14), но также и для расслабления. Мышечное сокращение инициируется импульсом, поступающим от двигательного нерва этот импульс передается на поперечные трубочки и на саркоплазматический ретикулум, из которого в саркоплазму выходят ионы Са " . Далее Са " связывается с тропонином - регуляторным белком, который преобразует этот сигнал [c.757]

Одной из главных функций агранулярного ЭР является синтез липидов. Так, в эпителии кищечника агранулярный ЭР синтезирует липиды из жирных кислот и глицерола, всасывающихся в кищечнике, а затем передает их в аппарат Гольджи для экспорта. В агранулярном ЭР синтезируются также стероиды — один из классов липидов. К стероидам принадлежат некоторые гормоны, например кортикостероиды, синтезируемые в коре надпочечников, или половые гормоны тестостерон и эстроген. В мьппечных клетках присутствует особая специализированная форма агранулярного ЭР — саркоплазматический ретикулум. [c.195]

В расслабленной мышце актиновые нити входят в пространство между миозиновыми нитями по краям дисков А, но не контактируют с ними (см. рис. 115). Центры АТФ-азной активности, находящиеся на головках миозина, присоединяют к себе АТФ, но не расщепляют ее. Для активации АТФ-азы миозина необходимо присутствие ионов Са " . В саркоплазме покоящейся мышцы концентрация свободных ионов Са " очень низкая (10 моль л" ), так как они находятся в связанном состоянии в пузырьках саркоплазматического ретикулума. АТФ не позволяет контактировать мио-зиновым нитям с актиновыми. В этом случае АТФ действует как пластифицирующий агент, препятствующий образованию поперечных спаек между актином и миозином. Кроме того, в отсутствие ионов Са " молекулы тропонина, расположенные в "овражке" между двумя скрученными поли-пептидными цепями актина в составе тонких нитей, также блокируют активные центры взаимодействия актина с миозином. Такой двойной ингибирующий эффект препятствует образованию поперечных спаек между толстыми и тонкими нитями в миофибриллах, предохраняет покоящуюся мышцу от бесполезных затрат АТФ и обусловливает упругость (эластичность) в этом состоянии. [c.300]

Саркомер — участок миофибриллы между двумя 2-мембранами сократительный элемент миофибриллы. От их количества и длины зависят скоростно-силовые свойства мышц человека. Под влиянием тренировки расстояние 2—г не изменяется. Саркоплазматический ретикулум (СР) — система внутриклеточных мембран в мышцах, Участвует в передаче нервного импульса к миофибриллам, а также в обмене веществ является депо ионов Са +, который запускает процесс сокращения мышц. Сахароза (С,2Н220,,) — дисахарид, состоящий из остатков глюкозы и фруктозы. В большом количестве содержится в растениях, особенно в свекле, тростнике. [c.493]

ПО Т-трубочкам, саркоплазматический ретикулум выбрасывает в цитозоль большие количества ионов Са , что посредством вспомогательных мышечных белков поддерживает нужное расположение активных миозиновых филаментов и тем самым инициирует сокращение мио-фибрилл. В гладких мышцах изменение концентрации ионов Са +, помимо влияния гормонов, определяется также Са-связывающим белком -кальмодулином. В комплексе с Са + он активирует киназу легких цепей миозина. Образовавшийся тройной комплекс индуцирует каскад реакций сокращения мышц (рис. 1.36). Сигнал от мембраны мышечной клетки через Т-трубочки и саркоплазматический ретикулум доходит до саркомеры за несколько миллисекунд, поэтому все миофибриллы мышечной клетки сокращаются практически одновременно. Связь мышечного сокращения с изменениями концентрации Са " обусловлена функциями вспомогательных белков тропомиозина и тропонина, ассоциированных с актиновыми филаментами (рис. 1.32). Они участвуют в регуляции мышечного сокращения ионами Са + и тем самым делают АТРазную активность миозина чувствительной к концентрации этих ионов. [c.129]

Рис. 13-26. Действие сигнального вещества через поверхностные рецепторы, активация которых приводит к выходу Са + в цитозоль из внутренних хранилшц. Известно, что в мьпиечных клетках внутренним хранилищем Са служит саркоплазматический ретикулум в других клетках локализация хранилища не выяснена. Механизмы, связывающие активацию рецепторов клеточной поверхности с освобождением Са " внутри клетки, также неизвестны.

Углеродный атом на вершине проекции Фишера обозначается С-1, если углеводородная цепь или ОН-группа, присоединенная к С-2, направлены влево. У большинства глицерофосфолипидов фосфатная группа находится в sn-3-положепии глицерина. Производные глицерофосфолипидов, утратившие в результате гидролиза одну из двух ацильных групп, получили название лизоформ или лизофосфолипидов. Глицерофосфолипиды широко представлены в мембранах эу- и прокариотических клеток, за исключением архебактерий. Фосфатидилхолин — основной компонент мембран животных клеток, фосфатидилэтаноламин часто входит в состав бактериальных мембран. К глицеро-фосфолипидам относятся также кардиолипины — димерные формы фосфолипидов. В большом количестве они содержатся во внутренней мембране митохондрий, в мембране хлоропластов и некоторых бактериальных мембранах. Глицерофосфолипиды, у которых одна из углеводородных цепей представляет собой виниловый эфир, называются плазмалогенами. Этаноламиновые плазмалогены содержатся в миелине и саркоплазматическом ретикулуме сердца. [c.14]

Т. В. Есаковой и М. В. Ивановым (1992) показано, что связывание ЛДГ с мембранами саркоплазматического ретикулума ведет к снижению удельной активности фермента на 60—70 %, Высказано предположение о том, что взаимодействие фермента с мембранами происходит в участках с высоким и низким сродством. Добавление МАВН, НАВ , а также повышение ионной силы раствора вызывает солюбилизацию связанного фермента. Снижение активности ЛДГ в связанном состоянии можно объяснить как маскировкой некоторых субъединиц, диффузионными затруднениями при связывании субстратов, конформационными перестройками молекулы ЛДГ, так и изменениями физико-химических свойств среды при переходе фермента из раствора в при-мембранный слой. [c.176]

Постоянная работа сети саркоплазматического ретикулума сердца по созданию более чем 1000-кратного градиента Са + по обе стороны мембраны требует поддержания концентрации АТФ около активного центра АТФазной молекулы на достаточно высоком уровне. Несмотря на то что доля энерготрат, приходящихся на систему кальциевого насоса, от общего потребления энергии сердечной клеткой невелика, в случае полной блокады синтеза АТФ его расщепление ретикулярной АТФазой произошло бы за 1—2 мин. Самый факт локализации ретикулярной сети в непосредственной близости от других структур (миофибриллы), также потребляющих энергию, предполагает, что в определенных участках клетки может наступить истощение фондов АТФ [c.71]

Однако эти убедительные аргументы в пользу потенциалзависимого выхода Са + из саркоплазматического ретикулума начали рассыпаться, как карточный домик, после соответствующих контрольных экспериментов. Во-первых, было обнаружено, что-выход Са + из саркоплазматического ретикулума при замене слабопроникающего аниона на хорошо проникающий обусловлен осмотическим эффектом (как бы одномоментным схлопыванием мембранных пузырьков), что наблюдается и при обратном порядке ионного замещения (G. Meissner, D. M Kinley, 1976). Во-вторых, изменения флуоресценции по-тенциалчувствительных зондов происходят также при связывании ионов Са + с соответствующими участками на мембране ретикулума и в ряде случаев никак не зависели от предполагаемой величины или знака трансмембранного потенциала. [c.84]

Кальцийиндуцируемый выброс Са + может быть продемонстрирован как на лишенных сарколеммы волокнах сердца и скелетных мышц, так и на изолированных везикулах саркоплазматического ретикулума. Количество выходящего из ретикулума кальция определяется концентрацией этого катиона во внутреннем пространстве ретикулума, а также исходной и конечной концентрацией Са + во внешней среде. Существенно, что при достижении концентрации Са + в среде выше определенного порогового уровня (от 3 до 5 мкмоль/л) выброс Са + из саркоплазматического ретикулума уменьшается. [c.85]

Механизм действия кофеина тесно связан с процессом Са-индуцированного высвобождения Са + Во-первых, кофеин также оказывает действие на саркоплазматический ретикулум в области терминальных цистерн, во-вторых, эффект кофеина наиболее выражен при низких концентрациях Са +. Концентрационная зависимость действия внешнего Са + на выброс Са + из ретикулума сдвигается в область более низких концентраций этого катиона в среде, содержащей кофеин. Таким образом, кофеин потенциирует действие внешнего Са +. [c.87]

Предпринята также попытка выделить рецептор кофеина (А. М. Rubtsov, А. J. Murphy, 1988). После солюбилизации фрагментов саркоплазматического ретикулума, обогащенных терминальными цистернами, и элюции со специальной колонки белков супернатанта раствором с высокой концентрацией кофеина получен препарат, в котором доля белка с молекулярной массой 170 кД увеличивалась по сравнению с исходным материалом в 25—30 раз. Как было установлено ранее, этот компонент способен связывать кофеин и проявляет себя как кальцийсвязывающий белок, поэтому предполагают, что именно он является рецептором кофеина в канале выброса Са + мембран саркоплазматического ретикулума скелетных мышц. [c.89]

Таким образом, к настоящему времени раскрыты или близки к выяснению ключевые моменты в механизме электромеханического сопряжения мышц. Удаление Са + из миоплазмы активированной мышцы обеспечивается АТФ-зависимой системой саркоплазматического ретикулума (быстрые скелетные мышцы), а также, дополнительно, Са-АТФазой и Ма/Са-пере-носчиком сарколеммы (медленные скелетные мышцы, гладкие мышцы, сердечная мышца). Выброс Са + из саркоплазматического ретикулума в ответ на деполяризацию поверхностной мембраны обеспечивается открытием селективного кальциевого канала. Этот выброс запускается Са +, входящим в миоцит через сарколеммальный медленный кальциевый канал или Ма/Са-обменник, и (или) за счет активации фосфоинозитидно-го обмена. [c.91]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология