АТРаза в митохондриях

Г. Электронная микрофотография, на которой видны две молекулы F Fi-АТРазы, выделенной из митохондрий печени крысы. [c.527]

Рис. 17-23. Сходство между митохондриями (А) и бактериями (Б) проявляется в организации цепей переноса электронов, в способности откачивать ионы Н и в наличии р<,р1-АТРазы.

Концентрация внеклеточного кальция (Са +) составляет 5 ммоль/л и регулируется очень строго (см. гл. 47). Внутриклеточная концентрация свободных ионов кальция гораздо ниже — 0,1—10 мкмоль/л, а количество Са +, связанного с внутриклеточными органеллами (митохондриями и эндоплазматическим ретикулумом), колеблется в пределах 1—20 мкмоль/л. Несмотря на этот 5000—10000-кратный концентрационный градиент и благоприятствующий проникновению Са + трансмембранный электрический градиент, вход Са + в клетки резко ограничен. Изменение концентрации Са + в цитозоле происходит по трем механизмам. Ряд гормонов (класса II. Б) повышает проницаемость мембраны для Са + и тем самым увеличивает вход в клетку Са +. Это может осуществляться по механизму На+/Са +-обмена, обладающему большой емкостью, но низким сродством к Са +. Существует также зависимый от АТРазы Са +/2Н+-насос, обеспечивающий выведение Са + из клетки в обмен на Н+. Этот механизм характеризуется высоким сродством к Са +, но малой емкостью и, по-видимому, ответствен за тонкую настройку уровня Са + в цитозоле. Наконец, возмо- [c.166]

Некоторые липофильные вещества могут переносить ионы юдорода через внутреннюю мембрану митохондрий, минуя канал АТРазы, уничтожая таким образом протонный градиент (жирные кислоты, динитрофенол и др.). Они разобщают перенос электронов по ЦПЭ и синтез АТР, поэтому называются разобщителями. При действии разобщающих факторов коэффициент Р/0 снижается, часть энергии выделяется в виде тепла. [c.117]

На рис. 4.15 и 4.16 изображены схемы поперечного сечения митохондрии и ее ЦЭТ, локализованной во внутренней мембране митохондрий. Митохондрии являются внутриклеточными органеллами. Их внутренние мембраны содержат электронные переносчики и ферменты, катализирующие синтез АТР из аденозинди-фосфата (ADP) и неорганического фосфата Р,- (см. рис. 4.14). Каждая ЦЭТ содержит три идентичных АТР-синтезирующих ферментных комплекса (АТРсинтаза). Этот же фермент катализирует и гидролиз АТР. В этом случае его называют АТРазой. Митохондрия представляет собой продолговатую, эллипсоидальную частицу (длинная ось — примерно 3 микрона, короткая ось — примерно 1 микрон). Она окружена двумя [c.90]

Выделенные пурпурные мембраны могут быть включены в пузырьки, содержащие животные или растительные фосфолипиды, тде они также вызывают выделение Н+ на свету (в этом случае внутрь пузырьков, так как мембраны в таких искусственных образованиях вывернуты наизнанку ). В эти пузырьки может включаться АТРаза митохондрий бычьего сердца, и тогда под действием света осуществляется синтез АТР (Ra ker, Stoe keni-.us, 1974). [c.402]

Вывернутые субмитохондриальные частицы (разд. 12.3.1) при окислении сукцината или NADH выделяют протоны в свое внутреннее пространство. Если смоделированные пузырьки приготовлены таким образом, чтобы ориентация их мембраны соответствовала ориентации мембраны вывернутых субмитохондриальных частиц с АТРазой на наружной поверхности, то тогда внутри таких пузырьков происходит закисление, как, например, при встраивании функционирующего комплекса П1, это сопровождается синтезом АТР на наружной поверхности. Особенно впечатляющим оказался результат встраивания в смоделированные пузырьки полученного из пурпурной мембраны бактерии Haloba terium halobium бактериородопсина — соединения сходного с родопсином сетчатки (гл. 40). При освещении эта структура перекачивает протоны из среды внутрь пузырька. Когда включали в пузырьки АТРазу митохондрий печени таким образом, чтобы сферические головки были на наружной стороне пузырьков, при освещении наблюдался синтез АТР. [c.448]

При 6-10 М разобщает окислительное фосфорилиро-вание митохондрий зерна, повышает активность митохондриальной АТРазы [FEBS Lett. 97, 279 (1979)]. Оказывает [c.202]

Успехи в биохимии и биофизике последних лет также тесно связаны с развитием краун-соединений. Примером может служить валиномицин - антибиотик, который в 1955 г. был выделен из гadioЬa illi. Как установил в 1963 г. Шемякин с сотр. [ 47], структура валиномицина представляет собой циклический додекадепсипептид (52). Механизм действия этого антибиотика был исследован после того, как Прессман и Моор [ 48] отметили изменение активности митохондрии печени крысы под действием ионов щелочных металлов. Исследование показало, что валиномиЦин избирательно образовывал комплекс с катионом калия, который активно переносился в направлении, противоположном концентрационному градиенту. Добавление валиномицина к митохондриальной фракции приводило к расходованию энергии. Эго явилось важным открытием в понимании роли N3 -К -АТРазы в биологической мем- [c.26]

Познакомимся теперь с АТР-синтези-рующей ферментной системой, встроенной во внутреннюю мембрану митохондрий. Этот ферментный комплекс, получивший название АТР-синтетазы или FoFi-АТРазы, состоит из двух главных [c.525]

Рис. 17-16. Структура Р р1-АТРазы (АТР-синтетазы). А. Впервые F Fi-ATPa3a была обнаружена в виде грибовидных выростов на внут-решей поверхности митохондриальной мембраны (их можно видеть здесь на электронной микрофотографии). Б. Модель F Fi-ATPa-зы, показывающая возможное расположение ее субъединиц. Б. Кристаллы Fi-компонента комплекса из митохондрий печени крысы.

F Fi-ATPa3y. Электронно-микроскопическое изучение полной молекулы этого фермента при высоком разрешении показало, что она состоит из Fj-головки, ножки и основания, которое обычно заполняет всю толщу внутренней митохондриальной мембраны (рис. 17-16). F Fi-АТРазу назвали АТРазой, потому что в изолированном виде она катализирует расщепление АТР на ADP и Р,. Однако в интактных митохондриях главная ее биологическая функция заключается [c.527]

Именно те свойства митохондрий, которые мы только что рассмотрели, послужили основой для разработки хемиосмотической гипотезы (рис. 17-19). Согласно этой гипотезе, функция переноса электронов, происходящего во внутренней митохондриальной мембране, заключается в том, чтобы откачивать ионы Н из матрикса митохондрии в наружную среду и таким путем создавать между двумя водными фазами, которые разделяет эта мембрана, градиент концентрации ионов Н с более кислым значением pH снаружи. Такой градиент, при котором концентрация ионов Н снаружи выше, чем внутри митохондрии, обладает потенциальной энергией (разд. 14.16). Хемиосмотическая гипотеза постулирует далее, что ионы Н , выведенные наружу за счет энергии переноса электронов, снова устремляются внутрь, в митохондриальный матрикс, через специальные каналы, или поры , для этих ионов в молекулах FoFi-АТРазы. В этом случае они перемещаются по градиенту концентрации и во время их перехода через молекулы АТРазы выделяется свободная энергия. Именно эта энергия и служит движущей силой для сопряженного синтеза АТР из ADP и фосфата. [c.531]

Важнейшая роль переноса электронов-это, конечно, обеспечение энергией синтеза АТР в процессе окислительного фосфорилирования. Однако энергия переноса электронов может использоваться и для других биологических целей (рис. 17-20), например для выработки тепла. У новорожденных детей, у детенышей тех млекопитающих, которые рождаются голыми, и у некоторых вотных, впадающих в зимнюю спячку, имеется в области шеи и в верхней части спины особая жировая ткань, называемая бурым жиром. Ее назначение состоит в том, чтобы вырабатывать тепло в процессе окисления жиров. Эта жировая ткань действительно окрашена в бурый цвет, потому что в ней имеется очень много митохондрий, в которых содержится большое количество красноватобурых пигментов-цитохромов. Специализированные митохондрии бурого жира (рис. 17-21) обычно не синтезируют АТР. Свободная энергия переноса электронов рассеивается ими в виде тепла, благодаря чему и поддерживается на должном уровне температура тела молодых животных. Внутренние мембраны митохондрий бурого жира имеют специальные поры для ионов Н . Ионы Н , выведенные из митохондрий в результате переноса электронов, возвращаются в митохондрии через эти поры, минуя Р р1-АТРазу. Вследствие этого свободная энергия переноса электронов используется не для синтеза АТР, а для выработки тепла. [c.534]

И. Окислительное фосфорилирование в инвертированных субмитохондриальных пузырьках. Согласно хемиосмотической гипотезе, во время переноса электронов из интактных митохондрий откачиваются наружу ионы Н, что приводит к возникновению градиента pH между двумя сторонами митохондриальной мембраны. Этот градиент pH заключает в себе энергию, благодаря которой ионы Н перемещаются в обратном" направлении-из окружающей среды в митохондриальный матрикс. При этом ионы Н проходят через молекулы FoFi-АТРазы, чем обеспечивается синтез АТР из ADP и Р,. Удалось показать, что полученные из внутренней митохондриальной мембраны инвертированные пузырьки, у которых FoFi-АТРазные головки обращены наружу (рис. 17-15), тоже способны к окислительному фосфорилированию. [c.549]

Сколько ионов Н содержится в одной митохондрии Хемиосмотическая гипотеза предполагает, что в результате переноса электронов ионы Н выталкиваются из матрикса митохондрий наружу, вследствие чего между двумя сторонами митохондриальной мембраны возникает градиент pH, при котором наружная фаза оказывается более кислой, чем внутренняя. Способность ионов Н диффундировать в обратном направлении, из окружающей среды в митохондриальный матрикс (где их концентрация ниже), служит, согласно этой гипотезе, движущей силой для синтеза АТР, катализируемого -АТРазой. В митохондриях, суспендированных в среде с pH 7,4, происходит окислительное фосфорилирование. Найдено, что pH митохондриального матрикса равен при этом 7,7. [c.550]

Э. Рэкер сообщили об интересных экспериментах по реконструкции. В этих экспериментах использовались инвертированные синтетические фосфолипидные пузырьки, содержавшие молекулы бактериородопсина из Haloba terium halobium и FqFi-АТРазу из митохондрий бычьего сердца. При освещении эти пузырьки синтезировали АТР из ADP и Р,. Однако если их освещали в присутствии ди-нитрофенола, то образования АТР не происходило. Объясните эти результаты исходя из хемиосмотической гипотезы. [c.716]

Природа взаимодействия между АТРазой и компонентами дыхательной цепи неясна. Высказывалось предположение, что оно осуществляется благодаря образованию интермедиато [493], и косвенные данные, полученные на основании спектральных исследований, действительно указывают на то, что некоторые цитохромы могут претерпевать изменения в процессе катализируемых ими реакций, связанных с запасанием энергии [1187]. Важную роль в осуществлении этого взаимодействия может играть близость расположения АТРазы и компонентовдыхательной цепи, встроенных в мембрану митохондрий, поскольку благодаря ему могут происходить взаимозависимые конформационные изменения соответствующих компонентов, которые в свою очередь могут послужить основой для синтеза АТР при окислительном фосфорилировании [512, 4320]. Согласно другой точке зрения, взаимодействие является не столь прямым и осуществляется благодаря формированию электрохимического градиента протонов. Митчелл предположил, чт синтез АТР связан с трансмембранным переносом протонов и что фермент митохондрий может быть специализированной формой катионпереносящих АТРаз, наличие которых установлено в разных мембранах [3184], С учетом всего этого были предложены различные гипотетические механизмы [3185, 5263]. [c.79]

Ферментные системы, катализирующие окислительное фос-форилирование в митохондриях, с трудом поддаются экспериментальным исследованиям. Центральную роль в этом процессе играет обратимо действующая АТРаза в нативной форме этот белок представляет собой высокомолекулярный комплекс, в состав которого входит до десяти разных полипептидов, причем часть из них, по-видимому, выполняет регуляторные, а не каталитические функции [339, 4198]. Фермент расположен на внутренней мембране митохондрий, где он в комплексе о компонентами дыхательной цепи осуществляет синтез АТР. Одно [c.80]

Хлоропласты зеленых растений, в которых находится пигмент хлорофилл, имеют весьма сложное строение. Они одеты двойной мембраной. В их содержимом — строме — имеется хорошо развитая система мембранных дисков (тилакоидов), которые могут быть собраны в стопки, именуемые гранами. На мембранах тилакоидов или в этих мембранах локализованы пигменты, участвующие в процессе фотосинтеза, переносчики электронов (цитохромы, пластоцианин, пластохинон, ферредо-ксин) и фермент АТРаза таким образом, здесь могут протекать процессы, характерные для фотосинтеза, — зависящие от света окислительно-восстановительные реакции и синтез АТР. Фиксация СО2 и ее превращение в сахара в результате биосинтетических реакций протекают в строме, где находится соответствующий набор ферментов. Внутренняя мембрана хлоропластов имеет ограниченную проницаемость для метаболитов и, подобно внутренней мембране митохондрий, снабжена специфической транспортной системой, регулирующей перенос веществ внутрь Стромы и из нее. [c.93]

В табл. 22.4 приведены комплексы, содержащие белки, синтезированные в митохондриях дрожжей. АТРаза состоит из двух частей мембранного фактора, образуемого двумя или более субъединицами, кодируемых митохондриальным геномом, и растворимой АТРазы F1, состоящей примерно из пяти субъединиц, синтезируемых в цитоплазме. Цитохром-с—оксидаза также состоит из субъединиц, происходящих из обоих источников. В состав комплекса цитохромов Ьс входит один белок митохондриального происхождения, связанный с щестью субъеди- ницами цитоплазматического происхождения. Малая субъединица рибосомы включает в себя один белок (Уаг 1), кодируемый митохондриальными генами. Были получены мутации, позволяющие идентифицировать почти все митохондриальные гены. [c.284]

Остальные гены, по всей вероятности, непрерывны. Им соответствуют две другие кодируемые митохондриальными генами субъединицы цитохром-оксидазы, субъединица (субъединицы) АТРазы и (в случае vari) рибосомный белок митохондрий. [c.285]

В плазматических мембранах бактерий, во внутренних мембранах митохондрий и тилакоидных мембранах хлоропластов обнаруживаются ферменты, очень похожие на две обсуждавшиеся выше транспортные АТРазы. Однако здесь они обычно действуют в обратном направлении. Вместо гидролиза АТР, обеспечивающего транспорт ионов, они катализируют синтез АТР из ADP и фосфата, осуществляемый благодаря наличию на этих мембранах градиента протонов. Градиент Н" возникает на отдельных этапах транспорта электронов в процессе окислительного фосфорилирования (у аэробных бактерий и в митохондриях) или фотосинтеза (в хлоропластах), а также с помощью фотоактивируемого протонного насоса (бактериородоисина у Haloba terium). Эти ферменты, в норме синтезирующие АТР, названы ТР-синтетазами Как и транспортные АТРазы, они способны работать в обоих направлениях в зависимости от условий либо гидролизовать АТР и качать Н" через мембрану во внутреннее пространство, либо синтезировать АТР при прохождении потока ионов Н" через молекулы ферментов в обратном направлении. АТР-синтетазы ответственны за продукцию практически всего АТР в большинстве клеток и более детально обсуждаются в гл. 9. [c.389]

Одним из примеров такого подхода может служить исследование процессов реконструкции в липидные бислои р1ро-АТРазы (АТР-синте-тазы) митохондрий [590, 591]. Митохондриальная Р]Ро-АТРаза состоит из двух основных компонентов мембранной (Ро) и периферической (р1) частей [592]. Субъединичная топография р1ро-АТРазы к настоящему времени практически не изучена, поэтому разработка методов получения всего комплекса в форме мембранных образований, пригодных для таких исследований, является актуальной. Для демонстрации объема работы, которую зачастую приходится проводить в ходе таких [c.181]

Во многих случаях электронная микроскопия является единственным "прямым" методом изучения пространственной структуры. Это особенно очевидно при исследовании молекулярных комплексов, таких, как рибосомы или мультиферментные мембранные комплексы типа цитохром-с-оксидазы или Н -АТРазы мембран митохондрий. Как уже отмечалось выше, наиболее информативно изучение объектов, имеющих упорядоченную структуру. Иногда упорядоченность надмолекулярной структуры присуща объекту исследования in vivo, например некоторым вирусам или клеточным органеллам. В редких случаях белки функционируют в биологических мембранах в виде двухмерных Кристаллов (бактериородопсин). Обычно белок сначала необходимо выделить из клетки, очистить до гомогенного состояния и, используя специальные метод1.1, сформировать из него упорядоченную структуру [c.213]

Обычно существование генетической системы в энергетических органеллах объясняют тем, что некоторые из синтезируемых внутри органеллы белков слишком гидрофобны, чтобы пройти сквозь митохондриальную мембрану извне. Однако изучение АТР-синтетазного комплекса (рис. 9-72) показало, что такое объяснение неправдоподобно. Хотя отдельные белковые субъединицы АТР-синтетазы весьма консервативны в ходе эволюции, места их синтеза изменяются. В хлоропластах несколько довольно гидрофильных белков, в том числе четьфе из пяти субъединиц р1-АТРазной части комплекса, образуются на рибосомах внутри органеллы. Напротив, у гриба Меигозрога и в животных клетках весьма гидрофобный компонент (субъединица 9) мембранной части АТРазы синтезируется на рибосомах цитоплазмы и лишь после этого переходит в органеллу. Различную локализацию генов, кодирующих субъединицы функционально эквивалентных белков у разных организмов (рис. 9-72), трудно объяснить с помощью какой бы то ни было гипотезы, постулирующей определенные эволюционные преимущества современных генетических систем митохондрий и хлоропластов. [c.68]

Транспорт через плазматическую мембрану-это не единственный механизм удаления Са из цитозоля. В самом деле, площадь плазматической мембраны в 10-100 раз меньше общей площади мембран различных клеточных органелл, накапливающих Са . Мембранная Са -АТРаза позволяет эндоплазматическому ретикулуму (и в особенности саркоплазматическо-му ретикулуму мьппечных клеток) поглощать из цитозоля большие количества ионов Са " против крутого концентрационного градиента, а митохондрии используют для той же цели электрохимический градиент на своей внутренней мембране, создаваемый за счет переноса электронов при окислительном фосфорилировании (разд. 9.1.8). [c.269]

Сопрягающие мембраны имеют целый ряд отличительных черт. Каждая такая мембрана содержит белковые ансамбли двух типов. Один из них обычно называют АТРазой, хотя более правильным было бы название АТР-синтетаза, так как он катализирует энергозависимый синтез АТР из ADP и Pi. Этот комплекс присутствует во всех сопрягающих мембранах. Природа второго белкового ансамбля зависит от первичного источника энергии, используемого в данной мембране. В случае митохондрий и дышащих бактерий — это дыхательная цепь, катализирующая перенос электронов от субстратов к конечным акцепторам, таким, как Ог. В хлоропластах и фотосинтезирующих бактериях сходная система обеспечивает использование энергии поглощенного кванта видимого света (рис. 1.1). [c.9]

АТР-синтетаза является универсальным компонентом сопрягающих мембран. Она присутствует в митохондриях, в хлоропластах, в аэробных и фотосинтезирующих организмах и даже в тех бактериях, которые лишены функциональной дыхательной цепи и существуют за счет гликолиза (разд. 4.7). АТР-синтетаз-ный комплекс имеет сходное строение во всех мембранах и сильно отличается от других АТР-зависимых ионных помп, таких, как Na+, К+-АТРаза из плазматической мембраны эукариотических клеток или Са -АТРаза, отвечающая за накопление Са + в цистернах саркоплазматического ретикулума. АТР-синтетаза сопрягающих мембран использует энергию Ацн+ для поддержания концентрации АТР, отличающейся от равновесной по крайней мере на семь порядков величины. В случае анаэробных [c.149]

Рис. 15. Схема циркуляции протонов В процессе дыхания протоны окисляемого субстрата выбрасываются из мембраны с помощью протонных насосов дыхательной цепи во внешнюю среду (или периплазму) в случае прокариот, а в случае эукариот — в межмембранное пространство митохондрий. Поскольку мембрана непроницаема для протонов, их возврат в клетку возможен только через канал АТРазы (и другие транспортные каналы), при этом АТРаза трансформирует энергию ТЭП в АТР (или энергия ТЭП непосредственно используется для обеспечения других эндэргонических процессов транспорта,

Хемиосмотическая теория сопряжения. В настоящее время наибольгним признанием пользуется хемиосмотическая теория английского биохимика П. Митчелла (1961). Он высказал предположение, что поток электронов через систему молекул-переносчиков сопровождается транспортом ионов через внутреннюю мембрану митохондрий. В результате на мембране создается электрохимический потенциал ионов Н , включающий химический, или осмотический, градиент (ДрН) и электрический градиент (мембранный потенциал). Согласно хемиосмотической теории электрохимический трансмембранный потенциал ионов и является источником энергии для синтеза АТР за счет обращения транспорта ионов через протонный канал мембранной -АТРазы. [c.158]

В 1973 г. Э. Рэкеру (США) удалось получить липосомы (везикулы из фосфолипидов), в которые была встроена АТРаза, выделенная из митохондрий сердца быка, и хромопротеин галофильной бактерии На1оЬас1епит ка1оЫит — бактериородопсин, обусловливающий создание протонного градиента за счет энергии света. Фосфолипиды для реконструкции мембран этих липосом были выделены из растений (соевые бобы). Полученные таким образом гибридные пузырьки на свету осуществляли фосфорилирование. [c.159]

Механизм синтеза АТР. Сопряжение диффузии протонов назад через внутреннюю мембрану митохондрии с синтезом АТР осуществляется с помощью АТРазного комплекса, получившего название фактора сопряжения р1. На электронномикроскопических снимках эти факторы выглядят глобулярными образованиями грибовидной формы на внутренней мембране митохондрий, причем их головки выступают в матрикс (см. рис. 4.7). 1 — водорастворимый белок, состоящий из 9 субъединиц пяти различных типов. Белок р1 представляет собой АТРазу и связан с мембраной через другой белковый комплекс Fo, который перешнуровывает мембрану. Fo не проявляет каталитической активности, а служит каналом для транспорта ионов Н через мембрану к [c.159]

Движение цитоплазмы осуществляется с затратой энергии АТР и нуждается в присутствии ионов Са + в концентрациях менее 0,1 мкмоль/л. В концентрации 1 мкмоль/л Са +ингиби-рует движение цитоплазмы у нителлы. Предполагается, что изменения уровня кальция в цитоплазме — важный регулятор структуры сократительных белков. Повышение концентрации Са + в цитоплазме (например, при раздражении) приводит к ее обратимой желатинизации (переходу из состояния золя в состояние геля) и прекращению движения. Желатинизация является результатом резкого ускорения полимеризации мономерного актина и образования трехмерной сети микрофиламентов. Удаление излишков Са " из цитоплазмы достигается за счет функциональной активности Са-АТРазы или /Са. обмена. в плазмалемме и, возможно, в мембранах ЭР и в тонопласте. Митохондрии также способны поглощать излишки кальция. [c.392]

С середины 70-х годов считается общепризнанным,"что движущей силой эндергонического фосфорилирования АДФ неорганическим фосфатом в мембранных структурах митохондрий, хлоропластов и бактерий является разность электрохимических потенциалов ионов водорода (А)1Н+) по разные стороны сопрягающей мембраны [1]. Утилизация энергии Др, Н+ для фосфорилирования осуществляется сложным липопротеиновым комплексом ферментов, состоящим из более чем 10 индивидуальных пептидов [2]. АТФ-синтетазный аппарат митохондрий, часто обозначаемый в литературе как Ро-р1, или Н+-АТРаза, состоит из двух частей Ро-комплекса пептидов, обеспечивающего специфическую проницаемость мембраны для протонов, и р1,-комплекса пептидов, непосредственно взаимодействующего с нуклеотидами и неорганическим фосфатом. Комплекс Ро-р1 катализирует реакцию [c.28]

Затраты энерпш происходят и при трансмембранном переносе веществ, связанном с синтезом и экскрецией мочевины. Первые 2 реакции орнитинового цикла происходят в митохондриях, а последующие 3 — в цитозоле. Цигруллин, образующийся в митохондрии, должен бьпъперенесенвщггозоль, аорнитин, образующийся в цитозоле, должен быть перенесен в митохондрию (см. рис. 9.6). Кроме того, в почках перенос мочевины из крови в мочу происходит за счет фадиента ионов натрия, создаваемого Na -АТРазой. [c.241]

Понимание процесса движения катионов через внутреннюю мембрану находится на несколько менее удовлетворительном уровне. Предполагается, что для Ыа+/К+- и Са +/М 2+-обменов существуют ионофоры (возможно, транслоказы) однако в подтверждение такого предположения получено мало данных. Фермент, эквивалентный Na+/K+-ATPaзe (разд. 11.3.2), не был обнаружен в митохондриях. Однако полагают, что в них имеется носитель для К+/Н+-обмена. Во внутренней мембране, например, нет Са +-АТРазы, сравнимой с таковой в саркоплазматической сети (гл. 36), но имеется механизм Са +/2Н+-обмена возможность же входа Са + в матрикс тоже обусловлена гидролизом АТР. Оказавшись внутри, Са " связывается очень прочно со специальным гликопро-теидом матрикса н может оказывать заметное влияние на метаболические процессы например, в присутствии Са + отношение ЫАОН/ЫАО+ в матриксе увеличивается, а фосфатаза пируватдегидрогеназы активируется. [c.425]

Хотя и существует неясность в отношении действительного механизма выделения протонов, его реальное существование не вызывает сомнений. Процесс легко демонстрируется в опытах с интакт-яыми митохондриями, фрагментами митохондрий или субмитохонд-риальными частицами. На основании измерений ранее предполагалось, что на электронную пару на каждом участке фосфорилиро-Бания, т. е. для каждого комплекса I, П1 и IV, имеет место выход 2Н+. Более поздние данные свидетельствуют о возможности иной стехиометрии, а именно 4Н+ на электронную пару на каждом участке. Этого достаточно для синтеза АТР и титрования Pi при его транспорте в матрикс. Пройдя через АТРазу и вернувшись в матрикс, протоны завершают свой кругооборот. Движение протонов -от высокого протонного потенциала к низкому аналогично электрическому току, и поэтому уместно, говоря о нем, употреблять термин протонный ток . [c.446]

Ранее отмечалось, что в митохондрии при анаэробиозе и наличии АТР может происходить восстановление КАО+ сукцинатом. Это становится возможным благодаря обратимости действия АТРазы. Генерируемые прн гидролизе матриксной АТР протоны продвигаются через Ро обратно в межмембранное пространство, причем создается [Н+] в межмембранной жидкости. Это явление было изучено в опытах с обычными вывернутыми пузырьками, когда оказалось, что направление потока Н+ через мембрану с той стороны, где идет гидролиз АТР, определяется расположением АТРазы в каждом из двух изученных препаратов. Если представить упрощенно, что ЫАОН-дегидрогеназа (комплекс I) катализирует реакцию [c.450]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология