Аланин обмен

Методы ИК- и УФ-спектроскопии могут лишь доказать наличие обеих функциональных групп (см. гл. 15 и 17). При съемке спектров ПМР аминокислот обычно используют В20 в качестве растворителя или снимают спектр не самих аминокислот, а их производных (эфиров или ацильных производных). На рис. 83 приведен спектр ПМР -аланина. В спектре отчетливо видны триплеты метиленовых групп в более слабом поле — триплет СНз-группы, ближайшей к карбоксилу. Протоны группы МНг и протон карбоксила в ВзО претерпевают изотопный обмен и не видны отдельно. [c.499]

Пировиноградная кислота является также связующим звеном между обменом углеводов и белков, так как она может образоваться из продуктов превращений ряда аминокислот. С другой стороны, она служит источником синтеза аминокислоты аланина, из которой в результате переаминирования могут образовываться другие аминокислоты [c.160]

Серин тесно связан с обменом пировиноградной кислоты, и из него, как и из а-аланина, могут синтезироваться углеводы. Ниже приведена реакция превращения серина в пировиноградную кислоту [c.251]

Основная масса больщинства аминокислот проходит в реакциях обмена через стадии превращений в глутаминовую или аспарагиновую кислоты или аланин. Содержание амидов и этих трех аминокислот в белках, особенно в белках растений, обычно не менее 30%, а в некоторых белках, например в глиадине пшеницы, превышает 50% общего количества аминокислот. Кроме того, в процессах обмена эти три аминокислоты могут синтезироваться из других аминокислот. Глутаминовая кислота образуется из пролина, орнитина и гистидина, аланин— из триптофана, цистина, серина и т. д. Количество этих аминокислот, объединяемых системой дикарбоновых аминокислот, также составляет не менее 30% аминокислот, входящих в состав белковых молекул. Таким образом, не менее 60% аминокислот, содержащихся в молекуле белка, составляют глутаминовая и аспарагиновая кислоты, их амиды, аланин и аминокислоты, связанные с ними прямыми переходами в обмене веществ. Кроме того, аминогруппы других аминокислот, например валина, лейцина, изолейцина, глицина, в результате переаминирования могут переходить на кетоглутаровую кислоту и образовывать глутаминовую кислоту. Следовательно, доля азота, подвергающаяся обмену через эту систему, еще более увеличивается. Эти данные также показывают центральную роль дикарбоновых аминокислот в обмене веществ. [c.257]

Основная масса азота большинства аминокислот проходит в реакциях обмена через стадии превращений в глютаминовую и аспарагиновую кислоты или а-аланин. Содержание этих трех аминокислот в белках достигает 25—30%. Кроме того, в процессах обмена в животных тканях указанные аминокислоты возникают из других аминокислот. Так, глютаминовая кислота образуется из пролина, оксипролина, орнитина и, возможно, из гистидина аланин образуется из триптофана, цистина и, вероятно, из серина. Количество этих аминокислот, объединяемых системой дикарбоновых аминокислот, составляет также около 25—30% белковой молекулы. В результате около 50—60% белковой молекулы составляют аспарагиновая кислота, аланин, глютаминовая кислота и аминокислоты, связанные с ними прямым переходом в обмене. [c.354]

Такой синтез а-аминокислот был упрощен Н. Д. Зелинским и Г. Л. Стадниковым, которые установили, что аминонитрилы могут быть непосредственно получены при обработке альдегидов или кетонов смесью цианистого калия и хлористого аммония. Получающийся в результате обменного разложения цианистый аммоний, реагируя с карбонильным соединением, образует аминонитрил, из которого при омылении и получается а-аминокислота, по схеме (для а-аланина) [c.378]

Аланин (а-аминопропионовая кислота) — важнейшая аминокислота, распространена в природе, входит в состав всех белков, участвует в обмене веществ у растений и животных. [c.376]

Аланин чрезвычайно распространен в природе и является важной аминокислотой, играющей большую роль в обмене веществ у растений и животных. Содержит асимметрический атом углерода оптически активен. Правовращающий аланин входит в состав всех белков. Плавится с разложением при 298°. [c.329]

Необходимо подчеркнуть, что белковый обмен тесно интегрирован также с обменом углеводов, липидов и нуклеиновых кислот через аминокислоты или а-кетокислоты (а-кетоглутарат, оксалоацетат и пируват). Так, аспарагиновая кислота или аланин путем трансаминирования обратимо превращаются соответственно в оксалоацетат и пируват, которые непосредственно включаются в углеводный обмен. Эти данные, как и результаты опытов с введением животным меченых аминокислот и а-кето-кислот, сввдетельствуют о том, что в организме млекопитающих не существует вопреки классической теории М. Рубнера и К. Фойта обособленного и независимого эндогенного и экзогенного обмена вообще и белкового обмена в частности. [c.411]

Аминокислоты являются важнейшими соединениями, которые активно участвуют в обмене веш еств всех живых существ на Земле. В мире налажено промышленное производство аминокислот, объем производства составляет около 1 млн. т в год, что в денежном исчислении составляет около 3 млрд. долларов. В промышленных масштабах микробиологическим и химическим способом получают 30 аминокислот аланин, глицин, лизин, гистидин, цистин, аспарагиновую кислоту, глутаминовую кислоту, триптофан и др. Из незаменимых аминокислот налажено широкое производство Х-лизина, В-и Ь-метионина, Ь-триптофана и Ь-треонина. Кроме этих аминокислот в больших количествах производят 1>-глутаминовую кислоту и глицин. Главным разработчиком новых технологий аминокислот является Япония. На долю глутаминовой кислоты в мировом производстве аминокислот приходится 64%, производство О- и Ь-метио-нина составляет 24%, -лизина - 7%. Все остальные 27 аминокислот составляют примерно 5% от общего объема производства аминокислот в мире. [c.114]

Аминопропанонитрил Нитрил р-аланина, Р-аминопропанонитрил H2N H2 H2 N Токсическое действие. Преимущественно оказывает поражающее действие на ЦНС, мускульную и скелетную системы. Нарущает молекулярные связи белков и обмен белков. Обладает тератогенной активностью. Острое отравление. Отравление веществом сначала вызывает увеличение, а затем снижение аппетита, нервозность, усиленный диурез, сухость во рту [c.679]

L-(-f-)-Аланин, .-аминопропионовая кислота, GH3GHNH2GOOH обычная составная часть всех белков, образуется из пировиноградной кислоты вследствие переаминирования и превращается в эту кислоту в результате нереаминирования и дезаминирования таким образом, устанавливается непосредственная связь с обменом углеводов. [c.394]

При окислительном дезаминировании из аланина образуется пировиноградная кислота, из глутаминовой кислоты — а-кетоглутаровая, а из аспарагиновой — щавелевоуксусная кислота, т. е. промежуточные продукты обмена, присущие обмену углеводов и жиров, связывающие обмен аминокислот с цепью реакций цикла трикарбоновых кислот (лимоннокислого цикла). [c.194]

Особое место глутаминовой и аспарагиновой кислот, а также аланина в обмене аминокислот обусловлено тем, что они подвергаются в различных тканях при участии специфических аминотрансфераз быстрому переаминированию с соответствующими а-кетокислотами [c.194]

Иной путь окислительного распада наблюдается для таких аминокислот как лейцин, изолейцин, фенилаланин, тирозин и триптофан. При окислении в печени лейцина и изолейцина, начинающемся также с окислительного дезаминирования, образуется ацетоуксусная кислота. Фенилаланин окислйется вначале в тирозин, который далее подвергается своеобразному окислительному распаду также с образованием ацетоуксусной кислоты или аланина и ацетоуксусной кислоты. Приводим путь окислительного распада некоторых аминокислот. Обмен этих аминокислот может "быть связан как с реакциями цикла трикарбоновых кислот, так и с обменом жиров ( через ацетоуксусную кислоту). Схемы приведены на стр. 193, 196, 197. [c.194]

Опубликованы данные, согласно которым превращение серина в глицин в экстрактах одного из видов lostridium происходит в присутствии дифосфопиридиннуклеотида, ионов марганца, пиридоксальфосфата, ортофосфата и нового фактора, обозначенного как кофермент С. Этот фактор отличается от упомянутых выще производных фолевой кислоты. Из С. ylindrosporum были выделены 5 групп птеридиновых соединений, обладающих активностью кофермента С оказалось, что некоторые из них содержат глутаминовую кислоту, глицин, серин и аланин [208, 209]. Имеются указания на то, что в обмене одноуглеродных соединений может участвовать витамин Е [215]. Так, например, при введении кроликам с недостаточностью витамина Е С -мура-вьиной кислоты последняя включалась в нуклеиновые кислоты и белки значительно более активно, чем у контрольных животных если вводили 1-С -глицин, то у животных с недостаточностью витамина Е включение изотопа было понижено. [c.329]

У бактерий найдены ферменты, катализирующие рацемизацию аланина, метионина, глутамата, пролина, лизина и серина, а также эпимеризацию оксипролина и диаминонимелата. Последний фермент, как точно известно, участвует в биосинтезе L-лизина. Кроме того, в обмене пролина ж аланина у некоторых организмов участвуют D-формы, а не L-изомеры. Метаболическая роль других ферментов не столь ясна мон но думать, что они участвуют в синтезе D-аминокислот, используемых для построения клеточных оболочек. [c.446]

Эквивалентный ионный обмен в кислотной среде (при pH р я,) изучен для ряда аминокислот и пептидов с использованием изотермы эквивалентного ионного обмена. Представленные на рис. 3.51 зависимости коэффициентов избирательности ионного обмена от мольной доли аминокислоты (глицина) и динептида (глицилфенил-аланина) в ионите показывают, что для аминокислоты коэффициент избирательности мал и незначительно меняется при увеличении количества противоионов в ионите. Это позволяет рассматривать [c.139]

Рассмотрение обмена аминокислот по биогенетическим семействам [7] показало, что наибольший удельный вес во все изучавшиеся периоды роста и развития яровой вики принадлежит аминокислотам группы аспартата (лизин, метионин, треонин, изолейцин, аспарагиновая и аспарагин), связанным с обменом ок-салоацетата, и глутамата (аргинин, пролин, глутаминовая, глутамин и у-аминомасляная), сопряженным в обмене с а-кетоглута-ратом, т. е. аминокислотам, связанным с циклом ди- и трикар-боновых кислот (см. табл. 3). Содержание этих групп от 28-го до 67-го дней после посева снижается более чем в 3,5—4 раза, что связано с изменением удельного веса азотистых соединений в метаболизме растений по мере роста и развития за счет интенсификации обмена и возрастания удельного веса углеводов [8]. На долю семейств нирувата (аланин, валин, лейцин) и серина (серии, цистеин, цистин, глицин) приходится менее 1/3 общего количества свободных аминокислот. Содержание их в процессе вегетации растений также убывает. [c.91]

АМИНОКИСЛОТЫ. Производные карбоновых кислот, в которых один или два атома углеводородного радикала замещены аминогруппой NHj. Входят в состав белков, которые являются полимерами А. По числу карбоксильных групп (СООН) различаются moho- и дикарбоновые А., по числу аминных групп различаются MOHO- и диаминовые А. В зависимости от положения аминогрупп различают альфа-, бета- и гамма-кислоты. Получаются синтетически или выделяются из белков. А. занимают центральное место в обмене азотистых соединений в животных, растениях и микроорганизмах, так как служат источником образования белков, гормонов, ферментов и многих других соединений. В настоящее время известно более 90 природных А. В белках содержится лишь около 20 А. Растения и автотрофные микроорганизмы способны синтезировать все входящие в их состав А. Животные могут синтезировать лишь следующие А. аланин, аргинин, аспарагиновую кислоту, глутаминовую кислоту, гистидин, глицин, серин, тирозин, цистеин, цистин и так называемые иминокислоты — пролин и оксишролин. А., которые могут синтезироваться в организме животных, называются заменимыми. Для всех видов животных безусловно незаменимыми являются лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин, лейцин, валин, изолейцин. Ряд А. используется в кормлении с.-х. животных. [c.22]

Активность многих ферментов, участвующих в энергетическом обмене клетки, по крайней мере частично регулируется энергетическим статусом клетки, причем главными метаболическими сигналами служат аденилаты. В мышце устрицы реакции, катализируемые обоими интересующими нас ферментами, ведут к образованию высокоэнергетических фосфатов (АТФ в случае пируваткиназы и ИТФ или ГТФ — в случае фосфоенолпируваткарбоксикиназы), и обе они подвержены ингибированию своим продуктом. В этом отношении оба фермента ведут себя в соответствии с концепцией энергетического заряда Эткинсона. Такой механизм, несомненно, способствует физиологическому равновесию в точке разветвления пути фосфоенолпирувата, но сам по себе он не обладает достаточной специфичностью, чтобы им можно было объяснить переход от аэробного обмена к анаэробному. Необходимая специфичность может быть привнесена ионами Н+ и Г-аланином. [c.63]

Образующийся а-кетоглутарат в свою очередь поступает в цикл Кребса, где на этапе сукцинат-тиокиназы синтезируется высокоэнергетический фосфат и в конечном итоге образуется необходимый для цикла Кребса оксалоацетат. Читатель легко заметит, что эта схема идентична соответствующей системе у факультативных анаэробов, и это даже помогает нам понять, почему пролин служит главным метаболитом, используемым для запуска цикла Кребса если он способен проходить через мембрану митохондрии, то его дальнейший обмен может быть эффективно и стехиометрически сопряжен с гликолизом на этапе аланин-аминотрансферазной реакции. Это обеспечивает клетку необходимым выходом высокоэнергетического фосфата даже на тех этапах, когда возникает необходимость в 100-кратном увеличении активности цикла Кребса, и это та самая стратегия, о которой мы уже говорили, рассматривая факультативный анаэробиоз у моллюсков и гельминтов. [c.89]

Смотреть страницы где упоминается термин Аланин обмен: [c.231] [c.52] [c.46] [c.386] [c.505] [c.157] [c.399] [c.255] [c.97] [c.238] [c.254] [c.309] [c.213] [c.252] [c.591] [c.394] [c.91] [c.353] [c.73] [c.137] [c.65] [c.292]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология