Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Активности коэффициент аминокислот

    Изложенная теория Дебая — Хюккеля относится к сильным электролитам. Аминокислоты — слабые электролиты. Однако при больших ионных силах коэффициенты активности аминокислот отличны от единицы и на опыте определяют не рК, а эффективные константы диссоциации [c.65]

    Чтобы уменьшить ошибку, вносимую этим допущением, авторы ввели понятие о средней удельной активности фонда свободных аминокислот. Средняя удельная активность в соответствии с определением есть сумма удельных активностей отдельных аминокислот, умноженных на коэффициент распределения в исследуемом протеине. [c.231]


    К настоящему времени разработаны и реализованы в промышленном масштабе производства многих аминокислот методом органического синтеза. С его помощью производят I), -метионин, глутаминовую кислоту, лизин, триптофан, треонин, глицин и ряд других. По современным технологиям осуществляют синтез индивидуальных аминокислот с высоким выходом и высокой степенью химической очистки. Однако данный способ имеет ряд существенных недостатков, не позволяющих рекомендовать его для создания многотоннажного производства. Выпуск продуктов кормового и пищевого назначения возможен только на основе биологически активных -форм аминокислот. В результате химического синтеза всегда образуются рацематы — равновесные смеси - и )-форм аминокислоты, требующие в дальнейшем достаточно сложной и (или) дорогостоящей очистки. Присутствие )-формы в готовом продукте всегда нежелательно не только потому, что она представляет собой балласт, поскольку не усваивается организмом человека и животного, повышает расходные коэффициенты используемого сырья на 1 т продукции, но у некоторых аминокислот она обладает токсичными свойствами. Исключение составляют глицин и метионин. Для первого не существует оптически активных изомеров. У второго . -фор-мы усваиваются организмом человека и животного в равной мере. [c.11]

    Аминокислоты очень легко проникают в клетку. Доказано, что содержание аминного азота в клетках значительно выше, чем в среде. Коэффициент распределения аминокислот равен 200—900. Транспорт аминокислот нельзя объяснить законами простой диффузии. Надо полагать, что имеет место активный транспорт веществ, в котором участвуют особые переносящие вещества — пермеазы. Транспорт аминокислот через мембраны связан с потреблением энергии. В аминокислотном транспорте также наблюдается антагонизм — валин мешает проникновению фенилаланина аланин, лейцин, гистидин мешают проникновению глицина. О-Формы аминокислот менее антагонистичны по своим свойствам, чем Ь-формы. Микроэлементы в клетках могут накапливаться в больших количествах, чем в окружающей среде. [c.17]

    Теория Дебая — Хюккеля справедлива для сильных электролитов. Аминокислоты — слабые электролиты. Однако при больших ионных силах коэффициенты активности аминокислот отличны от единицы. При малых ионных силах, Ка на 1 к [c.29]

    Аминокислоты, коэффициенты активности [c.221]

    Хроматография биполярных ионов. Коэффициенты активности аминокислот и пептидов на ионообменных смолах [23]. [c.221]

    Коэффициенты активности амфолитов. Теоретический анализ действия электрических сил в растворе амфолита, содержащего однозарядные ионы, например прибавленных электролитов, представляет большие трудности. Однако он возможен, если предположить, что аминокислота в основном состоит из сферических диполей, находящихся в сплошной среде растворителя [12]. Если / — расстояние между двумя зарядами в диполе (амфионе), а а — среднее расстояние максимального сближения прочих ионов с данным диполем, то предельное значение коэффициента активности у амфиона в разбавленном растворе может быть представлено уравнением [c.571]


    Уравнение (18) можно проверить путем измерений растворимости аминокислот в присутствии солей. Если 5о —растворимость в среде с нулевой ионной силой и с диэлектрической постоянной >0, т. е. диэлектрической постоянной чистого растворителя, а 5 — растворимость п нейтральном растворе соли с ионной силой (Л и диэлектрике кой постоянной Д то, так как 5о 18 равно коэффициенту активности (см. стр. 235), из уравнения (18) следует, что при 25° [c.571]

    Постоянство коэффициентов активности в фазе ионита для резинатов наблюдается на обычных, стандартных синтетических полимерных сульфокатионитах с простейшими моноаминомонокарбоновыми кислотами в качестве противоионов. Для некоторых аминокислот был продемонстрирован довольно надежный линейный вид концентрационных зависимостей при условии постоянства коэффициентов активности [189, 190]. Для таких ионитов и противоионов с использованием разбавленных растворов (у и Уз постоянны) можно оценить коэффициенты активности и уз также как постоянные. Уравнение (3. 18) в этих условиях принимает вид [c.85]

    Для разделения аминокислот Тизелиус < разработал метод адсорбционного анализа с применением в качестве сорбента активного угля. Раствор продавливается через слой адсорбента, и получается жидкостная хроматограмма, состав которой определяется по разнице в коэффициенте лучепреломления. Этим способом были разделены смеси равных частей лейцина, валина и аланина. Таким же образом были разделены продукты расщепления казеина трипсином. Концентрация определялась при помощи микроинтерферометра. [c.154]

    Согласно системе взглядов, развитых нами по механизму обмена аминокислот, расчет состояния равновесия в системах сульфокатионит — Ме — Н— аминокислота может быть выполнен простым образом. При этом в ионном обмене участвуют три конкурирующих иона Ме, Н и аминокислота. Если обмен каждой пары ионов происходит независимо от наличия третьего иона, то, не учитывая коэффициенты активности ионов в растворе и в ионите, можно записать уравнения  [c.130]

    Для случая сорбции аминокислоты Н-формой сульфокатионита, идущей по уравнению (1), конставта ионного обмена (без учета коэффициентов активности) имеет вид  [c.152]

    Как и при интерпретации влияния солей на водные растворы, основное внимание следует обращать на изменение свободной энергии системы при добавлении неполярных веществ к водным растворам интерпретация этого явления непосредственно с точки зрения структурной модели может оказаться ошибочной. Так, структурная модель дает приемлемое объяснение солюбилизации гидрофобных соединений под действием спиртов алкилзамещенных аминов и мочевин. Если одно растворенное вещество увеличивает структурированность раствора, можно было бы ожидать, что оно должно облегчать введение молекул другого подобного вещества. С другой стороны, структурирующая способность вещества совершенно необязательна для того, чтобы оно было в состоянии солюбилизировать гидрофобные соединения в воде. Уже отмечалось, что один из возможных механизмов денатурации белков и нуклеиновых кислот под действием мочевины заключается в стабилизации гидрофобных боковых цепей аминокислот и оснований нуклеиновых кислот при увеличении их контакта с растворителем, что проявляется в увеличении растворимости и уменьшении коэффициента активности этих групп в присутствии мочевины [31, 32, 35]. Спирты, ацетон и подобные им вещества разрушают гидрофобные связи и способствуют денатурации аналогичным образом. Однако мочевина, вероятно, не обладает структурирующим действием, по крайней мере в том смысле, как это понимается для неполярных молекул мочевина очень слабо влияет на большинство свойств воды и либо практически не изменяет структуру воды, либо, из данных по поглощению ультразвука, несколько ее разрушает [85]. Данные по энтальпии и теплоемкости растворов веществ с гидрофобными группами, а также исследования спектра ультразвуковой релаксации полиэтиленгликоля в воде и растворах мочевины указывают на то, что энергетически более благоприятное взаимодействие гидрофобных групп с мочевиной, чем с водой, связано с уменьшением структурированности воды вокруг гидрофобных групп [85, 86]. Таким образом, разрушение гидрофобных связей под действием мочевины или спирта нельзя объяснить одним и тем же механизмом с точки зрения структуры растворителя, хотя по свободной энергии эффекты соединений этих двух типов одинаковы. Возможно, что мочевина создает более благоприятное окружение для гидрофобных групп, находящихся в пустотах струк- [c.328]

    Большинство перечисленных компонентов сульфитно-дрожжевой бражки относится к активным соединениям. Аминокислоты и низкомолекулярные белки в процессе выпаривания способны конденсироваться с лигносульфонатами. Дрожжевые клетки в этих условиях подвергаются плазмолизу с образованием белковой массы, легко полимеризующейся на внутренней поверхности трубок калоризатора выпарного аппарата. Летучие органические соединения, попадая с соковым паром из сепаратора аппарата выпарной батареи в межтрубное пространство калоризатора следующего за ним аппарата, также образуют легко полимеризующиеся отложения на наружной поверхности трубок. При этом присутствие в соковых парах неконденсируемых газов снижает коэффициент теплопередачи, что отрицательно сказывается на эксплуатационных параметрах выпарной батареи. [c.280]


    Как правило, ионная сила растворов невелика, и все коэффициенты активности близки единице, поэтому подобное упрощение не дает большой ошибки. Величина pH, входящая в уравнения (XVIII, 94) и (XVIII, 95), измеряется методом э.д.с. Для определения концентраций, входящих в уравнение (XVIII. 94), надо знать общую концентрацию а аминокислоты и концентрацию с добавленной сильной кислоты. Тогда [c.510]

    Все аминокислоты, за исключением глицина, оптически активны благодаря хиральному строению. Энантномерные формы, нли оптические антиподы, имеют различные показатели преломления (круговое двулучепреломление) и различные коэффициенты молярной экстинкции (круговой дихроизм) для лево и право циркулярно поляризованных компонент линейно-поляризованного света. Они поворачивают плоскость колебаний линейного поляризованного света на равные углы, но в противоположных направлениях. Вращение происходит так, что обе световые составляющие проходят оптически активную среду с различной скоростью и при этом сдвигаются по фазе. [c.23]

    При изучении взаимодействий углеводов с другими биологически активными веществами в растворах, например с мочевиной, аминокислотами, пептидами, также используются вириальные разложения, подобные рассмотренным выше. В них кроме коэффициентов у 2 и у з (у = к, V...) появляются перекрестные коэффициенты типа У23<У233> У223 - отражающие взаимодействия молекул растворенных веществ и новые источники неидеальности в тройной системе. В частности, у23 учитывают не только парные взаимодействия второго и третьего компонентов, но и соответствующее ослабление взаимодействий "растворенное вещество-растворитель". [c.57]

    Значения коэффициентов парных взаимодействий в случае взаимодействия НО с L-Asn, L-Gln, L-Asp и L-Glu сильно различаются для Ura они велики и положительны, для yt, Thy и Ade - велики и отрицательны. Высокие положительные значения для взаимодействия аминокислот с урацилом можно объяснить вкладом эндотермического эффекта диссоциации карбоксилатных групп АК. Несмотря на то, что данный эффект, несомненно, присутствует и при взаимодействии других НО с указанными АК, коэффициенты парных взаимодействий для них отрицательны. Для систем yt + L-Asp, ТЪу + L-Asp, Ade + L-Asp и Ade + L-Glu обнаружена ассоциация (табл. 4.21), это свидетельствует в данном случае о преобладании специфических взаимодействий. Ассоциация в указанных парах, возможно, реализуется за счет кислотно-основного взаимодействия между цвиттерионными кар-боксилатными группами аминокислот и атомами N(3) и N(4) цитозина, N(1) и N(3) аденина, а в случае тимина - между цвиттерионными аминогруппами аминокислот и атомами 0(2) и 0(4) тимина. Согласно расчетным [103] и экспериментальным [104] данным, перечисленные атомы (см. рис. 4.19) являются активными центрами нуклеиновых оснований. [c.240]

    Наибольшая часть цитоплазматических белков, не связанных с нуклеиновыми кислотами и цитоплазматической мембраной, имеет коэффициент седиментации между Зи68(18 = 1 Сведеберг — единица = 10" см/с/ед. поля) [22]. С этими белками связана основная энзиматическая активность цитоплазмы. В ней сосредоточены и низкомолекулярные вещества типа коэнзимов, витаминов, нуклеотидов, пептидов, аминокислот и ряда углеводов. [c.21]

    Для определения р/<1 или рЛГа готовится раствор, содержащий строго определенные количества нейтральной аминокислоты с, сильной кислоты а или сильного основания , и с помощью водородного электрода любого вида определяют pH раствора. Значения сн или сон- выводятся из pH, причем коэффициент активности водородных или гидроксильных ионов принимается равным среднему коэффициенту активности соляной кислоты или едкого натра при данной ионной силе раствора. В интервале рН=4—10 в уравнениях (7) и (8) можно пренебречь соответственно членами са и сон-, если только раствор не слишком разбавлен. Вычисление коэффициента активности представляет известные трудности, так как — lg/Rн пропорционален [л, в то время как lg/RH+ или g/R зависят от [c.560]

    Согласно уравнению (IV.27), т. е. теории Дебая — Хюккеля, коэффициент активности для незаряженных молекул не должен зависеть от ионной силы. Но молекулы аминокислот, хотя и электронейтральны в целом, представляют собой биполярные ионы этот особый случай необходимо рассмотреть отдельно. Согласно Кирквуду (см. разд. 4 гл. III), мы можем написать  [c.83]

    Содержание хлоридов в солях аминов можно определить прямой потенциометрией, однако с малой точностью коэффициент активности хлорид-иона поддерживается постоянным в результате введения 0,1 М KNOj, что обеспечивает постоянство ионной силы раствора. Этот метод позволяет определить 94% амина средняя ошибка составляет + 2%, максимальная 4%. Недостаток описанного метода состоит в том, что этим методом нельзя в присутствии солей щелочных металлов определять амины, аммонийные соли карбоновых и сульфокислот, а также амины, нерастворимые в эфире, например а-аминокислоту, аминопири-дин, сульфаниловую кислоту и т. д. [c.124]

    Один из способов преодоления трудностей в количественном изучении ионообменной сорбции аминокислот состоит во введении диссоциационных представлений, нанример в предположении о сорбции наряду с катионами аминокислот их диполярных ионов, что, естественно, должно зависеть от pH и не только внешнего раствора, но и гелевой фазы ионйта. Второй вариант подхода заключается в использовании иредставления об изменчивости коэффициента активности резинатов нри изменении pH внешнего (и внутреннего) раствора, причем эти изменения могут быть существенными. Наиболее обоснованно количественное исследование ионообменной сорбции аминокислот, проведенное в двух областях pH — нри pH р-й я,, т. е. когда моноаминомонокарбо-новые аминокислоты находятся в растворе в виде катионов, а также при рН р/, т. е. для сорбции диполярных ионов, несущих равное количество положительных и отрицательных зарядов, ионитами. [c.138]

    Обилие экстракционно-фотометрических методов, мало отличающихся друг от друга, побудило авторов данной работы провести сравнение ряда реагентов по чувствительности и селективности. Нами были изучены красители азур, метиловый зеленый, бриллиантовый зеленый, основной фуксин, кристаллический фиолетовый, малахитовый зеленый, метиловый фиолетовый, ферроип, метиленовый синий, толуидиновый синий. Фотометрические реакции с ними довольно чувствительны (молярный коэффициент погашения порядка п-10 ), за исключением реакции с ферроином, но мало селективны. Было проверено мешающее влияние веществ, обычно сопутствующих анионным поверхностно-активным веществам в сточных водах солей неорганических кислот, жирных кислот, жиров, аминокислот, белков, пеноногенных СПАВ. [c.237]

    Он в нашем случае — величина очень малая (порядка 10 ). Поэтому приходилось пользоваться аминокислотой с высокой удельной активностью и вести измерения на высокоэффективном сцинтилляционном счетчике. Однако на существо дела коэффициент разбавления пе влияет. Он имеет одно и то же значение для белков, конститутивно синтезируед ых и обычных. [c.463]

    Изменения физического состояния макромолекул, происходящие в концентрированных растворах солей, определяются главным образом изменением коэффициентов активности тех участков макродюлекулы, у которых изменяется степень контакта с растворителем при изменении ее состояния, так что объяснение влияния концентрированных растворов солей на физическое состояние макромолекул упирается в проблему установления природы изменений коэффициентов активности [уравнение (1)]. В случае белков и нуклеиновых кислот важнейшими структурными элементами, изменяющими, по всей вероятности, свои коэффициенты активности в присутствии солей, являются заряженные, гидрофобные или неполярные группы, такие, как алифатические и ароматические боковые цени аминокислот и основания нуклеиновых кислот, а также полипептидная цепь белков и диэфирная фосфатная цепь полинуклеотидов. [c.292]

    В хроническом санитарео-токсиколотическом эксперименте проводились наблюдения за поведением и общим состоянием ж1ивотных, динамикой веса, картиной красной и белой крови, фагоцитарной активностью лейкоцитов, белковыми фракциями крови, динамикой содержания сахара в крови, характером гликемических кривых под влиянием нагрузки галактозой, содержанием" белка и аминокислот в моче, условнорефлекторной деятельностью, содержанием аскорбиновой кислоты в печени, почках и селезенке и весовыми коэффициентами печени, почек, селезенки и сердца. [c.52]

    Бурильон и сотрудники также показали, что -кислый гликопротеин может расщепляться протеолитическими ферментами. Изучая действие этих ферментов на препараты, выделенные из плевральной жидкости человека, эти авторы обнаружили, что трипсин наиболее активно расщепляет гликопротеин, а затем в порядке убывания активности идут пепсин, папаин и химотринсин [138]. Смесь, полученная в результате последовательного действия всех трех ферментов, разделялась при зональном электрофорезе на три компонента, а при хроматографии на ДЭАЭ-целлюлозе — на пять компонентов. При определении коэффициентов седиментации этих фракций были обнаружены очень небольшие различия. Найденные коэффициенты седиментации соответствовали молекулярным весам от 3000 до 3500, Содержание углеводных компонентов в них также было очень сходно, за исключением количества гексозамина. Все гликопептиды содержали одни и те же семь аминокислот (кроме валина), но их молярные соотношения сильно варьировали. На ]Ч-концах были обнаружены четыре различные аминокислоты [25]. [c.92]

    АК — аминокислота АС — амилолитическая способность АСБ — абсолютно сухой белок АСД — абсолютно сухие дрожжн АЧК — аппарат чистой культуры БВК — белково-витаминный концентрат БПК — биологическая потребность в кислороде БЭБ — безазотистые экстрактивные вещества БЦ— биологическая ценность ДС — декстринолитическая способность КОБА-—коэффициент отягощения белкового азота азотом нуклеиновых кислот КЖ —культуральная жидкость КФ — фильтрат культуральной жидкости КЭ — кукурузный экстракт НК — нуклеиновые кислоты НКФ — нестандартная клубневая фракция ПДК— предельно допустимая концентрация ПкА — пектолитическая активность РВ — редуцирующие вещества СВ — сухие вещества ТФФ — твердофазная ферментация ХПК — химическая потребность в кислороде ЦФП — цитолитический ферментный препарат ЭКС — экономический коэффициент синтеза [c.3]

    В тех случаях, когда из биомассы или центрифугата (культуральная жидкость) необходимо вьщелить активную субстанцию — витамин, аминокислоту, антиген, антитело, фермент и пр., применяют физические или физико-химические методы очистки. Выбор их определяется свойствами вьщеляемого вещества (природа, молекулярная масса, лабильность к внешним воздействиям, химическое сродство и т.д.). Из физических методов чаще всего применяют на первичных стадиях сепарирование, центрифугирование (ультрацентрифугирование), а из физико-химических — осаждение нейтральными солями, спиртом, ацетоном, а также ультрафильтрацию, хроматографию, электрофорез. Методы вьщеления и очистки, как правило, многоступенчатые. Чистоту получаемого продукта характеризуют наличием в нем примесей и выражают коэффициентом очистки, который представляет отношение числа активных единиц продуктов на 1 мг белка или азота (так называемая удельная активность) в очищенном препарате к удельной активности исходного (неочищенного) продукта. [c.97]


Смотреть страницы где упоминается термин Активности коэффициент аминокислот: [c.226]    [c.142]    [c.144]    [c.117]    [c.138]    [c.327]    [c.119]    [c.115]   
Введение в электрохимию (1951) -- [ c.569 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Активность аминокислот



© 2025 chem21.info Реклама на сайте