Серин превращение в глицин

Основная масса больщинства аминокислот проходит в реакциях обмена через стадии превращений в глутаминовую или аспарагиновую кислоты или аланин. Содержание амидов и этих трех аминокислот в белках, особенно в белках растений, обычно не менее 30%, а в некоторых белках, например в глиадине пшеницы, превышает 50% общего количества аминокислот. Кроме того, в процессах обмена эти три аминокислоты могут синтезироваться из других аминокислот. Глутаминовая кислота образуется из пролина, орнитина и гистидина, аланин— из триптофана, цистина, серина и т. д. Количество этих аминокислот, объединяемых системой дикарбоновых аминокислот, также составляет не менее 30% аминокислот, входящих в состав белковых молекул. Таким образом, не менее 60% аминокислот, содержащихся в молекуле белка, составляют глутаминовая и аспарагиновая кислоты, их амиды, аланин и аминокислоты, связанные с ними прямыми переходами в обмене веществ. Кроме того, аминогруппы других аминокислот, например валина, лейцина, изолейцина, глицина, в результате переаминирования могут переходить на кетоглутаровую кислоту и образовывать глутаминовую кислоту. Следовательно, доля азота, подвергающаяся обмену через эту систему, еще более увеличивается. Эти данные также показывают центральную роль дикарбоновых аминокислот в обмене веществ. [c.257]

Фиг. 10. Сводная схема превращений глицина, серина и саркозина.

Следует отметить, что в выяснение биологической роли витамина В и пиридоксальфосфата в азотистом обмене существенный вклад внесли А.Е. Браунштейн, С.Р. Мардашев, Э. Снелл, Д. Мецлер, А. Майстер и др. Известно более 20 пиридоксалевых ферментов, катализирующих ключевые реакции азотистого метаболизма во всех живых организмах. Так доказано, что пиридоксальфосфат является простетической группой аминотрансфераз, катализирующих обратимый перенос аминогруппы (КН,-группы) от аминокислот на а-кетокислоту, и декарбоксилаз аминокислот, осуществляющих необратимое отщепление СО от карбоксильной группы аминокислот с образованием биогенных аминов. Установлена коферментная роль пиридоксальфосфата в ферментативных реакциях неокислительного дезаминирования серина и треонина, окисления триптофана, кинуренина, превращения серосодержащих аминокислот, взаимопревращения серина и глицина (см. главу 12), а также в синтезе б-аминолевулиновой кислоты, являющейся предшественником молекулы гема гемоглобина, и др. [c.227]

Рис. 22-6. Биосинтез серина из З-фосфоглице-рата и последующее превращение серина в гли-Щ1Н. Глицин может образоваться также из СО2 + КНз под действием глицин-синта-зы, которая в качестве донора метильных групп использует М ,К -метилентетрагидро-фолат (см. текст).

Преимущественное образование глютаминовой кислоты и аланина из сахарозы наблюдали и другие авторы как в растительных, так и в животных тканях [19—21]. При этом интересно отметить, что в процессе фотосинтеза в 0 02 на ранних стадиях образуются главным образом глицин и серин [22]. Это дает основание предполагать, что синтез глицина, по-видимому, не связан с образованием и превращением сахаров в процессе фотосинтеза, в то время как синтез глютаминовой кислоты и аланина, как правило, тесно связан с расщеплением сахаров по циклу Кребса через пировиноградную и а-кетоглутаровую кислоты. [c.252]

В тканевом обмене млекопитающих и у микроорганизмов большое значение имеет процесс взаимопревращения глицина и серина. Шимин [165] впервые показал превращение серина в глицин при введении крысам и морским свинкам вместе с бензойной кислотой N -серина, меченного в карбоксильной группе в выделенной из мочи животных гиппуровой кислоте содержание в карбоксильной группе глицина было почти таким же, как и в исходном серине. Установлено также превращение глицина в серин [163]. Имеются многочисленные данные [166—170] об обратимом взаимопревращении глицина и серина, в котором участвует одноуглеродный остаток, представленный в следующей схеме в виде муравьиной кислоты [c.325]

Другая катаболическая реакция треонина [уравнение (14-29), стадия б]—это расщепление на глицин и ацетальдегид, катализируемое серин-оксиметилтрансферазой [уравнение (8-19)]. Третьим и количественно более существенным путем является дегидрирование [уравнение (14-29), стадия в] и декарбоксилирование с образованием аминоаце-тона [уравнение (14-29), стадия г]. Аминоацетон выводится с мочой, но он может также быть окислен [уравнение (14-29), стадия д] в ме-тилглиоксаль, который может подвергаться превращению в D-лактат под действием глиоксилазы (гл. 7, разд. Л). Аминоацетон служит также источником 1-амино-2-пропанола при биосинтезе витамина Bis (стадия е, дополнение 8-Л). Было постулировано, что метилглиоксаль является природным регулятором роста, препятствующим чрезмерной пролиферации клеток у животных [63 ]. [c.114]

Превращение глицина в серин установлено на живых растениях подсолнечника и клещевины (см. Моргунова Е.А.,Евстигнеев а З.Г.-, Кретович В. Л.. ДАН СССР, 156, 467, 1964).— Прим. ред. [c.413]

В качестве донатора формильных групп фолиевая кислота участвует в биосинтезе нуклеотидов (стр. 268), в реакциях взаимных превращений аминокислот серина и глицина, а когда формильный остаток восстанавливается до метильной группы, производные этой кислоты активируют процесс трансметилирования. [c.99]

Выберите из предложенных вариантов процессы обмена, которые будут нарушены при недостатке фолиевой кислоты а) образование 8-аденозилметионина б) синтез метионина из гомоцистеина в) синтез пуриновых нуклеотидов г) превращение серина в глицин д) синтез пиримидиновых нуклеотидов. [c.279]

Превращение в организме серина в глицин — процесс обратимый. Установлено, что при введении животным меченной С муравьиной кислоты и меченого стабильным изотопом углерода С в карбоксиле глицина в тканях появляется серин с двойной меткой [c.366]

Серии служит также основным источником глицина (стадия г) и одноуглеродных остатков, используемых для синтеза метильных и фор-мильных групп. Основной путь образования глицина из серина [70] — это реакция, катализируемая сериноксиметилазой (стадия г, рис. 4-12) в меньшей степени превращение идет через образование фосфатидил-серина, фосфатидилхолина и свободного холина [уравнение (14-30)]. Вследствие ограниченной способности нашего организма к синтезу метильных групп холин во многих случаях должен обязательно поступать в организм с пищей, в связи с чем его причисляют к витаминам. Однако в присутствии достаточных количеств фолиевой кислоты и витамина В12 организм уже не испытывает абсолютной потребности в холине. Холин может быть использован непосредственно для превращения обратно в фосфатидилхолин (рис. 12-8), но его избыток может подвергаться дегидрированию в бетаин [уравнение (14-30)]. Последнее соединение, содержащее четвертичный атом азота, является одним из немногих метаболитов, которые, подобно метионину, могут поставлять метильные [c.118]

Г. Превращение серина в глицин. [c.414]

Производное птеридина — фолиевая кислота (51), природный фактор роста, который необходим для жизнедеятельности всех высших животных. Фолиевая кислота принимает участие в биологических превращениях серина в глицин и гомоцистеина в метионин. Синтетическая фолиевая кислота, отличающаяся от природной отсутствием двух атомов азота, применяется в качестве сильн шего противоопухолевого средства [73]. Рибофлавин (витамин Вг) (52), производное бензо[ ]птеридина, встречается в фосфорилированной форме в проросшем зерне, молоке и яйцах. Феназиновая циклическая система входит в состав некоторых синтетических красителей и природных пигментов [например, голубой бактериальный пигмент пиоциании (53)]. Среди производных хиназолина встречаются соединения, примшяемые в качестве лекарственных препаратов иапример, седативное средство метакуалон (54) и празозии (55), применяемый для лечения гипертонической болезни. [c.327]

Во время переноса одноуглеродных остатков в структуре кофермента - те-трагидрофолиевой кислоты (ТГФ) - происходит образование мостика между атомом азота в пятом положении птеридина и азотом иара-аминобензойной кислоты (на рис. 14 не показан) за счет переносимого фрагмента. Последний затем включается в синтезирующееся пуриновое кольцо или в виде группы СН3 входит в состав тимина при синтезе пиримидиновых оснований. Кроме того, ТГФ участвует в реакциях биосинтеза аминокислот, а именно в превращении серина в глицин и в переносе метильной группы при биосинтезе метионина. [c.39]

Серин легко превращается в пируват под действием сериндегидратазы. В связи с этим в тканях имеются условия для превращения глицина (через серин) в пируват. Этим путем осуществляется участие глицина в обмене углеводов. Важную роль играет серин в биосинтезе сложных белков — фосфопротеинов, а также фосфоглицеридов. Помимо фосфатидилсерина, углеродный скелет и азот серина используются в биосинтезе фосфатидилэтаноламина и фосфатидилхолина (см. главу 11). [c.453]

Опубликованы данные, согласно которым превращение серина в глицин в экстрактах одного из видов lostridium происходит в присутствии дифосфопиридиннуклеотида, ионов марганца, пиридоксальфосфата, ортофосфата и нового фактора, обозначенного как кофермент С. Этот фактор отличается от упомянутых выще производных фолевой кислоты. Из С. ylindrosporum были выделены 5 групп птеридиновых соединений, обладающих активностью кофермента С оказалось, что некоторые из них содержат глутаминовую кислоту, глицин, серин и аланин [208, 209]. Имеются указания на то, что в обмене одноуглеродных соединений может участвовать витамин Е [215]. Так, например, при введении кроликам с недостаточностью витамина Е С -мура-вьиной кислоты последняя включалась в нуклеиновые кислоты и белки значительно более активно, чем у контрольных животных если вводили 1-С -глицин, то у животных с недостаточностью витамина Е включение изотопа было понижено. [c.329]

В присутствии другого ингибитора - изоникотин азвда (изо-ниазид) - тормозится превращение глицина в серин, следствием чего является накопление гликолевой кислоты и глицина. Так, в опытах с хлореллой, проведенных при 0,1% Og, изониазид в концентрации 10 М сильно повышал (в 5-8 раз) включение С в гликолевую кислоту и глицин, не влияя на общее поглощение [c.268]

Это доказывается тем, что при подавлении действия глиоксилато-ксидазы специфическими ингибиторами блокируется и выделение СО2 на свету ( Zelit ll, 1966, 1%8), По данным других авторов, большая часть наделяющегося на свету углекислого газа образуется в реакции превращения глицина в серин [c.271]

Выделение СО2 сильно снижается при подавлении реакции превращения глицина в серин ингибитором изоникотин азидом ( о1с1в юг-thy, 1966). Все эти предположения требуют еще, однако, дальнейших экспериментальных подтверждений. [c.271]

Различия в первичной структуре существуют между 25-м и 33-м остатками аминокислот. Особенно интересным является наличие метионина на общем для всех кортикотронинов участке аминокислотной последовательности. При окислении гормона перекисью водорода биологическая активность уменьшается пропорционально количеству окисленного метионина Часть активности теряется также при окислительном превращении К-кон-цевого серина в глицин [c.173]

Применение изотопного метода позволило выявить различные стороны превращения глицина в организме. Оказалось, что глицин участвует в процессах обезвреживания бензойной кислоты путем синтеза гиппуровой кислоты (стр. 364) и в образовании парных соединений с желчными кислотами (стр. 329). Он может дать начало образованию ряда соединений муравьиной и уксусной кислотам, этаноламину, серину, производным пурина и пор-фиринам. Благодаря этому глицин связан с обменом углеводов и жиров (через уксусную кислоту), с обменом серина, нуклеотидов и нуклеиновых кислот (участвуя в синтезе производных пурина) и с обменом гемоглобина (как предшественник протопорфирина). Кроме этого, глицин участвует в синтезе важных в физиологическом отношении веществ — креатина и глютатиона. [c.365]

В нервной ткани существует по крайней мере три пути катаболизма глицина. Первый состоит в том, что реакция превращения серина в глицин легко обратима в ткани мозга и серингидроксиметилтрансфераза может выступать в качестве энзима деградации глицина. Кроме того, в ЦНС представлены оксида-зы аминокислот (КФ 1.4.3.2, 1.4.3.3), которые могут использовать в качестве субстрата наряду с другими аминокислотами глицин [c.57]

Вопрос о роли минеральных элементов в обмене аминокислот разработан еще недостаточно, однако следует отметить большое значение ионов Со в биосинтезе метионина. Mg и Мп—в реакциях обмена аминокислот, связанных с переносом одноуглеродных фрагментов (синтез серина из глицина, цитруллина—из орнитина и карбамилфосфата и др.), Fe—в превращении фенилаланина в тирозин, Zn—во включении глицина в глутатион печени, Se—в окислении HS-rpynn радикалов цистеина в белках. [c.438]

И1ак, в биосинтетических реакциях используются одноуглеродные фрагменты всех трех степеней окисления. Кроме того, тетрагидрофолят служит акцептором одноуглеродных фрагментов в катаболических реакциях. Основной источник одноуглеродных фрагментов-реакция превращения серина в глицин, в результате ко-как уже говорилось, образуется метилентетрагидрофолят. Серин [c.236]

При дезаминировании аспарагиновой кислоты, аланина и глутаминовой кислоты образуются а-кетокислоты, принадлежащие к числу промежуточных продуктов обмена углеводов. Введение per os этих аминокислот, а также валина [97, 98], серина [99, 100], глицина [99, 101], треонина [102], аргинина [103, 104],. гистидина [104—106] и изолейцина [104, 107] вызывает у голодающих животных увеличение содержания гликогена в печени. В определенных условиях пролин [104], цистеин [104] и метионин [108] также могут вызывать добавочное образование у леводов, тогда как в результате обмена тирозина (стр. 417), фенилаланина (стр. 425) и лейцина (стр. 359) образуютсл кетоновые тела. Недостаток этих экспериментальных приемов состоит в том, что получаемые результаты касаются обмена аминокислот в нефизиологических условиях не удивительно, что некоторые аминокислоты проявляют при одних условиях гликогене-тическое действие, а при других — кетогенное. Для изучения превращения аминокислот в процессах обмена веществ наиболее удобно вводить изотопную метку в углеродный остов аминокислоты и затем выяснить судьбу меченого углерода путем исследования продуктов обмена. Работы этого рода, относящиеся к отдельным аминокислотам, подробно рассмотрены в гл. IV. [c.181]

Кирни и Толберт [11] утверждают, что гликолевая кислота составляет основную часть продуктов фотосинтеза, выделяемых изолированными хлоропластами фосфорные эфиры и сахароза удерживаются внутри хлоропластов. Хотя механизм синтеза гликолевой кислоты неизвестен, существует предположение, что она образуется из активного гликолевого альдегида , связанного с действием транскетолазы. Это предположение подтверждается сообщением [19], что изолированные хлоропласты в темноте в отсутствие углекислоты превращают рибозо-5-фосфат в гликолевую кислоту. При низком парциальном давлении углекислого газа такие пенто-зофосфаты, как рибулозодифосфат, накапливаются, создавая источник для синтеза гликолевой кислоты. Аналоги гликолевой кислоты, такие, как а-окси-2-пиридинметансульфоновая кислота, также вызывают накопление гликолевой кислоты. В присутствии этих ингибиторов в листьях и изолированных хлоропластах, освещаемых в атмосфере С Юг, быстро накапливается С -гликолевая кислота. В этих условиях гликолевая кислота накапливается, вероятно, вследствие подавления ее дальнейшего превращения в глиоксилевую кислоту, глицин, серин и т. д. Эти данные указывают на важную роль гликолевой кислоты в превращениях углерода при [c.282]

Включение глицина в серин может происходить путем реакции обмена с участием тетрагидрофолевой кислоты в качестве кофермента, без увеличения общего количества серина. Роль витамина Вб в этой реакции состоит в активировании а-углеродного атома глицина (стр. 246), реагирующего с оксиметилтетрагидрофолевой кислотой при расщеплении продукта реакции образуется серин. Саками [174] предложил для превращений одноуглеродных остатков следующую схему (см. также [203, 204]) [c.328]

Сикевиц, Винник и Гринберг [63] наблюдали обратные превращения серина. Формиат или формальдегид получались в срезах печени из третьего углеродного атома серина и второго углеродного атома глицина. Кроме того, Ратнер [44] ранее описал оксидазу, которая была обнаружена в печени и почках всех исследованных животных и которая превращала глицин в глиоксиловую кислоту и аммиак. Образование формальдегида или глиоксиловой кислоты из глицина в биологических условиях часто постулировалось. [c.213]

В процессе кратковременного фотосинтеза С из углекислого газа включается в несколько аминокислот глицин, серин, аланин и аспартат. При несколько более длительном фотосинтезе радиоактивный углерод обнаруживается еще в одной аминокислоте,—глута-мате. Однако есть все основания считать, что эта аминокислота образуется вне хлоропластов в результате постфотосинтетических превращений углерода, связанных с функционированием цикла Кребса. Тем не менее, глутамату придается большое значение в реакциях фотосинтетического образования аминокислот. Дело в том, что глутамат может выступать в роли донора аминогрупп в реакциях переаминирования, приводящих к образованию аспартата, серина, глицина и, быть может, аланина. Это доказывают опыты (Бассем, Кирк, 1963), в которых использовались одновременно радиоактивные изотопы углерода и стабильный изотоп азота Результаты этих опытов представлены на фиг. 114 и фиг. 115. Оказалось что включается быстрее в состав глутамата, чем в аспартат и аланин, а С — наоборот — позже в глутамат. Характер изменения во времени содержания Н в этих аминокислотах позволяет сделать вывод [c.243]

Выв еизложенная схема гликолатного пути усвоения СО установлена для высшх растений. В водорослях в атмосфере с радиоактивный углерод также быстро обнаруживается в гликолевой кислоте, в глицине и серине. Однако у некоторых водорослей не обнаружена гликолатоксидаза, имеющаяся у высших растений. Поэтому в соответственных условиях происходит сильное накопление гликолеюй кислоты. Пути ее дальнейших превращений блокированы из-за отсутствия этого фермента. Серин, как показывают данные по распределению и активности отдельных атомов [c.269]

Обратное превращение серина из пищи в глицин мочи было также доказано Шемином [1421] на живых крысах при помощи N . [c.493]

Иное использование аминокислот. Давно известно, что глицин в организме травоядных, а также человека образует гиппуровую кислоту, служащую для обезвреживания бензойной кислоты. Некоторые аминокислоты превращаются в тканях в такие пептиды, как, например глютатион, карнозин, пантотеновая кислота. Серин соединяется с фосфоглице-ридами, образуя составную часть нервной ткани. В организме используются не только самые аминокислоты, но и продукты их распада, при образовании пуринов, креатина и др. Некоторые гормоны, например тироксин и адреналин, происходят из тирозина и фенилаланина. Таким образом, из аминокислот образуются специфические азотсодержащие продукты. Вещества эти нередко обладают сильной биологической активностью и не подвергаются дальнейшим превращениям, свойственным аминокислотам и обычным продуктам их распада. Только при дальнейшем использовании их организмом в специальных биологических целях они подвергаются окончательному сгоранию, но уже без связи с общим белковым обменом. [c.366]

Дальнейшая судьба кетокислоты зависит от типа той аминокислоты, из которой она образовалась. Вообще говоря, катаболизм каждой аминокислоты требует особого изучения. Так, например, глицин представляет собой простейшую аминокислоту, однако в обмене веществ он может участвовать в образовании муравьиной и уксусной кислот, этаноламина, серина, аспарагиновой кислоты, жирных кислот, рибозы, пуриновых и пиримидиновых оснований и протопорфирина. Таким образом, глицин может играть важную роль в обмене углеводов, жиров, белка, нуклеиновых кислот и гемоглобина, что является прекрасной иллюстрацией взаимоотношений, существующих в организме между разными типами обмена. Другие аминокислоты также претерпевают сложные метаболические превращения, описание которых выходит за пределы данной книги. Обычно аминокислоты разделяют на гликогенные и ке-тогенные, подчеркивая тем самым их способность образовывать глюкозу и гликоген, т. е. участвовать в углеводном обмене, или же вступать в реакции обмена липидов и образовывать кетоновые тела. [c.381]

Образование глютаминовой кислоты сближает обмен гистидина с обменом углеводов в организме (стр. 377), а образование муравьиной кислоты — с обменом глицина и серина (стр. 365). У двухстворчатых моллюсков превращение гистидина происходит без промежуточного образования уроканиновой кислоты. У них гистидин теряет а-аминогруппу с образованием имида-золпировиноградной кислоты, которая, декарбоксилируясь, превращается в имидазолуксусную кислоту и в иные имидазолсодержащие соединения. [c.389]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология