Оксилизин из лизина

Данные об обмене 5-оксилизина немногочисленны (стр. 50). Эта аминокислота обнаружена только в коллагене [1069]. При исследовании гидролизатов желатины и коллагена кожи, выделенных из тела молодых крыс, которым скармливали в течение трех недель С -лизин, содержание радиоактивного углерода оказалось одинаковым в лизине и в оксилизине. Эти данные позволяют считать лизин предшественником оксилизина [1070]. [c.434]

Основные аминокислоты лизин, б-оксилизин, аргинин, аспарагин. [c.689]

НО шерсть имеет более сложное химическое строение, так как содержит более разнообразные боковые цепи R. Фиброин шелка состоит в основном из четырех аминокислот глицина (43,8%), аланина (26,4%), серина (12,6%) и тирозина (10,6%), составляющих в сумме 93,4 г-на 100 г волокна одиннадцать других аминокислот составляют всего около 19 г. Среди продуктов гидролиза шерсти было идентифицировано восемнадцать аминокислот. В противоположность шелку шерсть содержит лишь около 20% низкомолекулярных аминокислот, а около 50 вес. % протеина шерсти приходится на боковые цепи. Аминокислотами шерсти, главным образом определяющими ее химическую активность и красильные свойства, являются цистин (12,7%) три кислоты с основными боковыми це- пями в молекуле — аргинин (10,4%), гистидин (0,7%) и лизин (3,3%) оксилизин, присутствующий в небольшом количестве (0,21%) две аминодикарбоновые кислоты — глутаминовая (15,3%) и аспарагиновая (7,3%) кислоты. Тирозин (5,8%), серин (9,4%) и треонин (6,76%) с оксигруппами в молекуле могут играть меньшую роль в крашении, образуя водородную связь с азо- и другими соответствующими группами. Почти все количество серы, содержащейся в шерсти, входит в состав цистина метионин содержится [c.1476]

В обычных белках находят следующие аминокислоты аланин, аргинин, аспарагиновая кислота, аспарагин, цистин, цистеин, глутаминовая кислота, глутамин, глицин, гистидин, оксилизин, оксипролин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, пролин, серин, треонин, триптофан, тирозин, валин. Все белковые аминокислоты, за исключением глицина, содержат асимметрический углеродный атом и все они входят в состав белков в оптически активном виде. [c.587]

Электродиализ. Аргинин, гистидин, лизин, оксилизин 3 [c.210]

В некоторых случаях полипептидная цепь после завершения синтеза подвергается незначительной химической модификации, в результате чего в ней появляются некодируемые аминокислоты (не относящиеся к 20 обычным аминокислотам). Например, при синтезе белка коллагена на рибосомах образуется его предшественник - проколлаген, содержащий в большом количестве аминокислоты лизин и пролин. Эти аминокислоты, находящиеся в составе полипептидной цепи, подвергаются в ходе модификации окислению и превращаются соответственно в оксилизин и оксипролин, что приводит к переходу проколлагена в коллаген. [c.72]

Витамин С Аскорбиновая кислота Участвует в окисли-тельно-восстанови-тельных реакциях. Особенно велика роль в гидроксилировании аминокислот пролина и лизина соответственно в оксипролин и оксилизин при синтезе белка коллагена, а также в синтезе гормонов надпочечников Цинга Цитрусовые, красный перец, смородина, рябина, клюква, квашеная капуста, хвоя 50-100 мг [c.92]

Во-вторых, лизин необходим для синтеза самого распространенного в организме белка - коллагена. Этот белок обладает высокой прочностью и эластичностью. Он входит в состав соединительной ткани, и поэтому его можно обнаружить в коже, в стенках сосудов, в мышцах, сухожилиях, хрящах, костях, во внутренних органах. В мышцах коллаген выполняет важную роль в процессе расслабления, которое, в свою очередь, определяет скоростные качества спортсмена. В процессе синтеза коллагена вначале образуется его предшественник - проколлаген, содержащий в большом количестве аминокислоты лизин и пролин. Затем эти аминокислоты, входящие в состав проколлагена, подвергаются окислению и превращаются соответственно в оксилизин и оксипролин, что приводит к переходу проколлагена в коллаген. Это окисление протекает с участием аскорбиновой кислоты - витамина С. [c.209]

На основе этой реакции разработан метод идентификации некоторых аминокислот. Реакцию проводят в ледяной уксусной кислоте и затем исследуют поглощение полученных веществ в УФ-области спектра. Так, фурфурол реагирует с большинством аминокислот с ноявлением максимума поглощения при 360—380 ммк. Диаминокислоты ли.зин и орнитин дают нри этом второй максимум поглощения при 515—530 ммк, что позволяет четко различать данные аминокислоты. 1,3,5-Триоксан (тример формальдегида) реагирует специфично с оксипролином, давая максимум поглощения при 492—494 ммк другие оксиаминокислоты (оксилизин, серин и треонин) реагируют в этих условиях очень медленно. Таким образом, этот метод позволяет качественно определять лизин, орнитин и оксипролин, причем как в виде индивидуальных веществ, так и в белковых гидролизатах. [c.40]

К диаминомонокарбоновым кислотам относятся лизин, оксилизин, аргинин и орнитин. Первые три аминокислоты входят в состав белков орнитин — продукт превращения аргинина и в состав белков не входит. [c.24]

В водной системе полное ацетилирование лизина и оксилизина (суммарное содержание которых в коллагене равно 0,38 ммоль г) про- [c.340]

Во всех опубликованных методиках элюирования аминокислот с сульфированных смол буферными растворами с возрастающим pH норядок вымывания практически один и тот же, а именно цистеиновая кислота, метионинсульфоксид, оксипролин, аспарагиновая кислота, треонин, серии, глутаминовая кислота, пролин, глицин, аланин, цистин, валин, метионин, изолейцин, лейцин, тирозин, фенилаланин, оксилизин (лизин, гистидин), аргинин. Аминокислоты с углеводородными боковыми цеиями вымываются с колонки в порядке увеличения длины цепи глицин (—Н), аланин (—СНз), [c.137]

Каждая цепь проколлагена (мол. вес. 140 000) содержит более 1000 аминокислотных остатков. Специальные гидроксилазы (гл. 10, разд. Ж, 2, г) превращают некоторые из содержащихся в проколлагеновых цепях остатки пролИна и лизина в 4-оксипролин и в оксилизин [уравнения (11-27) и (11-28)]. При этом образуется также 3-оксипролин, но в меньших количествах [38с]. Гидроксилирование начинается еще тогда, когда растущие пептидные цепи связаны с рибосомами, расположенными на шероховатом эндоплазматическом ретикулуме. Гидроксилазы [c.497]

Еще 50 лет назад ученые Осборн и Мендель доказали, что в белке пшеницы мало лизина. В настоящее время установлено, что лизин в организме является не только структурным элементом белка, но и въшолняет ряд важных биохимических функций — является предшественником карнитина и оксилизина, способствует транспорту кальция и стронция в клетки и др. В настоящее время во многих странах препарат лизина добавляют к хлебу для повышения его биологической ценности, а также для улучшения внешнего вида. Доказано, что лизин улучшает аппетит, способствует секреции пищеварительных ферментов, предотвращает кариес зубов у детей. [c.159]

I — фосфосерин 2 и 3 — кислые и нейтральные компоненты смеси 4 — р-аланин 5 — тирозин, фенилаланин, Р-аминоизомасляная кислота, глюкозамин 6 — галактозамин 7 — оксилизин в — алло-оксилизин 9 — 7-аминомасляная кислота /О —орнитин —этаноламин 12 — аммиак 13 — лизин 14 — 1-метилгистидин 15 — гистидин 16 — 3-метилгнсти-дин 17 — ансерин 18 — триптофан 19 — креатинин и карнозин 20 — аргинин. [c.346]

Цистеиновая кислота—фосфосерин — таурин—фосфоэтаноламин— (таурин)— мочевина—метионинсульфоксид—аспарагиновая кислота—оксипролин— треонин—серии — аспарагин — гомосе-рин—глутаминовая кислота—глутамин — саркозин — а-аминоадипиновая кислота — пролин — лантионин — глицин — аланин — цитруллин—а-амино-к-масляная кислота—цистин—валин— (цистин)—пиперолиновая кислота— метионин—цистатионин—(метионин),— диаминопимелиновая кислота—аллоизолейцин—изолейцин—лейцин — нор-лейцин — тирозин— Р-аланин —фенилаланин—(Р-аланин)—а-аминоизомасля-ная кислота—у-аминомасляная кислота—этаноламин—аммоний— оксилизин —орнитин — креатинин—лизин— (гистидин)—1 -метилгистидин — гистидин — 3-метилгистидин — ансерин — триптофан—(этаноламин—лизин —орнитин—> аммоний)—е-амино-к-капроновая кислота—карнозин—аргинин [c.151]

Аргинин, . Гистидин. Лизин. . . Оксилизин Цитрулин. [c.13]

Основные аминокислоты, смола типа UR-40. Слабое изменение температуры колонки влияет на подвижность аргинина, карнозина и триптофана. Повышение температуры влечет за собой более быстрое элюирование всех аминокислот. При повышении температуры на 3°С улучшается разделение этаноламина и аммиака (но ухудшается разделение лизина и 1-метилгистидина). Кроме того, а-ампномасляная кислота элюируется быстрее, чем другие аминокислоты улучшается разделение оксилизина и аугло-оксилизина. Наиболее трудным в этом анализе является разделение а-амино-н-масляной кислоты и орнитина, этаноламина и аммиака, лизина и 1-метилгистидина. [c.47]

Окси-Ь-лизин входит в состав фосфатида, выделенного из My oba terium phlei связь с остальной частью молекулы осуществляется через е-амино- и -оксигруппы [221]. Имеются данные о наличии фосфорилированной формы оксилизина в эмбрионе теленка и других тканях [222, 223]. Аллоформа оксилизина, возможно, содержится в зубном дентине человека [224]. [c.50]

Г лицин Гистидин Оксилизин Оксипролин Инозин Изолейцин Лейцин Лизин Манноза Метионин Рибозилпикотин-амид Орнитин Фосфат Пираноза Фенилаланин Пролиц Рибоза Серип Треонин Триптофан Тпмидин Тирозин Уридин Валин Ксантозин [c.14]

Гликоколь Алаынн. . Валин. . Лейцин. . Изоленции П[)олин. Фенилаланин Цистин (1/л) Цистеин. . Аргинин. . Гисткдип. . Лизин. . . Аспарагиновая кислота. . Глутаминовая кислота. . Серин. . . Треонин. . Тирозин. . Триптофан. Метионин. Оксипролин Оксилизин. [c.704]

Молекулярная когезия в микрофибриллах, а также в аморфных областях обусловлена двумя типами связывания. Это, во-первых, слабые ковалентные связи (типа сложноэфирной, имидной, пептидной) между концевыми группами некоторых остатков аспарагиновой, глутаминовой кислот, лизина и, во-вторых очень прочные связи, локализованные в области неспиральных участков макромолекулы (телопептидные области), которые в конечном счете приводят к конденсации двух альдегидных производных лизина с гидроксильными группами оксилизина. Эти два типа связей могут также находиться между цепями одной и той же макромолекулы. Последний фактор служит причиной нерастворимости несвежеприготовленных образцов коллагена в кислой среде. [c.241]

Л—разделение проводили на колонках высотой 50 см при 30 и 50°. / — цистеиновая кислота //—кислые и нейтральные компоненты ///— р-аланин /(/ — тирозин, фенил-аланин,, 5-аминоизомасляная кислота, глюкозамин V — галактозамин V/ —оксилизин V//—аллооксилизин К/// —у <шиномасляная кислота /X —орнитин X — этаноламин X/ —аммиак X// —лизин X///— 1-метилгистидин Х/ /--гистидин Х /— 3-метилгисти-дин ХУ — ансерин Х /// —триптофан X V///— креатин Х/Х —карнозин XX— аргинин. [c.74]

В настоящее время в результате применения новых методов исследования установлено, что в состав белковых молекул входят следующие аминокислоты глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, серин, треонин, цистин, цистеин, метионин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, аргинин, лизин, оксилизин, фенилаланин, тирозин, пролин, оксипролин, гистидин и триптофан. Ввиду того что количество азота этих аминокислот составляет в некоторых исследованных белках более 99 % общего содержания азота, нет оснований предполагать наличие в этих белках заметных количеств каких-нибудь других еще не известных соединений. Эти данные, однако, нельзя обобщать и переносить на другие белки. Об этом свидетельствует хотя бы нахождение таких соединений, как аминоэтанол — в гидролизате грамицидина (см. гл. XV) — и диодтирозин и дибромтирозин — в гидролизате кораллов [59] и спонгина [60]. [c.30]

Метод осаждения фосфорновольфрамовой кислотой [139], применявшийся для количественного разделения таких оснований, в настоящее время вытеснен ионофорезом и ионообменной хроматографией. Большой популярностью пользуются также методы разделения оснований в виде пикратов, пикролонатов и флавианатов. Они образуют очень хорошие кристаллы [140, 141], и их состав обычно является вполне определенным. Однако применение этих солей для систематического фракционирования оснований до некоторой степени осложняется явлениями соосаж-дения (флавианаты лизина, шстидина и аргинина пикраты лизина и оксилизина) [27]. [c.118]

Биологическое действие. Аскорбиновая кислота участвует в создании окислительно-восстановительного потенциала ( д) в клетке и тем самым влияет на активность ряда ферментов. EQ системы аскорбиновая кислота дегидроаскорбиновая кислота равен 0,08 В, поэтому аскорбиновая кислота может участвовать в восстановлении цитохромов с и а, кислорода, нитратов. Витамин С защищает гемоглобин, препятствуя его окислению принимает участие в синтезе коллагена на этапе гидроксилирования пролина и лизина в оксипролин и оксилизин (это повышает прочность коллагеновых волокон) способствует биосинтезу хондроитинсульфатов соединительной ткани участвует в обмене тирозина (участвует в биосинтезе адреналина на этапе гидроксилирования дофамина и предохраняет адреналин от окисления участвует в обмене тирозина на этапе окисления й-оксифенилпировиноградной кислоты в гомогентизиновую кислоту и ее окислении) участвует в образовании желчных кислот на этапе 7а-гид-роксилирования предшественника участвует в синтезе фолиевой кислоты и через нее влияет на обмен нуклеиновых кислот и превращения рибозы в дезоксирибозу, косвенно активирует кроветворение и регенераторные процессы, увеличивает всасывание железа. В коре надпочечников содержится много аскорбиновой кислоты, которая используется в биосинтезе кортикостероидных гормонов. Этот процесс усиливается кортикотропином. Витамин С действует как главный водорастворимый антиоксидант и может ингибировать образование нитрозаминов (канцерогены) при приеме пищи. [c.344]

Аскорбиновая кислота (витамин С) является участником многих окислительно-восстановительных реакций. В частности, аскорбиновая кислота принимает участие в реакциях гидроксилирования. В организме путем гидроксилирования происходит включение атомов кислорода в синтезируемые вещества. Таким синтезом является образование коллагена - самого распространенного белка организма. Выще отмечалось, что в процессе синтеза коллагена вначале образуется его предшественник - проколлаген, содержащий в больщом количестве аминокислоты лизин и пролин. Затем эти аминокислоты, находящиеся в составе проколлагена, подвергаются гидроксилированию и превращаются соответственно в оксилизин и оксипролин, что приводит к переходу проколлагена в коллаген. Это окисление протекает с участием аскорбиновой кислоты - витамина С. Учитывая широкое распространение коллагена в организме, его присутствие в связках, сухожилиях, участие в процессе мышечной релаксации, можно полагать, что введение в организм дополнительного количества витамина С должно вызывать повышение мышечной работоспособности. Гидроксилирование с участием аскорбиновой кислоты еще встречается при синтезе гормонов надпочечников - адреналина и кортикостероидов, выделяющихся при выполнении физических нагрузок и вызывающих благоприятные для мышечной деятельности изменения в организме на биохимическом и физиологическом уровнях. [c.211]

Если соединение является 8-оксилизином, было бы интересно сравнить конфигурацию 8-С-атома с у-С-атомом оксипролина, который, возможно, образуется in vivo из Т-оксиорнитина, следующего низшего гомолога 5-оксн-лизина. В этой связи представляет интерес возможное нахождение оксиаргинина в клупеине [39]. [c.50]

Смотреть страницы где упоминается термин Оксилизин из лизина: [c.130] [c.316] [c.92] [c.353] [c.61] [c.63] [c.43] [c.58] [c.96] [c.268] [c.68] [c.1476] [c.42] [c.62] [c.366] [c.109] [c.126] [c.104] [c.205] [c.24] [c.341] [c.443]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология