Митохондрии ферменты

Мы видели, что каждый фермент катализирует только одну какую-либо стадию в цепи последовательных реакций. Поэтому любой процесс распада или синтеза соединений в растительной клетке, который идет в несколько стадий, требует для осуществления координированной системы ферментов. Такая координация ферментных систем -в клетке обусловлена специфичностью действия фер ментов, а также тем, что они адсорбированы на определенных внутриклеточных частицах. Изучение локализации ферментов в клетке показало, что ферменты, катализирующие отдельные циклы реакции, связаны с определенными клеточными структурами. Так, дыхательные ферменты связаны в основном с митохондриями, ферменты, принимающие участие в процессе анаэробного распада углеводов (стр. 154), находятся в растворимой фракции клетки и т. д. [c.72]

В основном ферменты синтеза нуклеиновых кислот, а в митохондриях — ферменты процессов аэробного окисления углеводов и жирных кислот (весь набор цикла лимонной кислоты), превращения отдельных аминокислот. В мембранах митохондрий локализованы ферменты дыхательной цепи и процессов окислительного фосфорилирования, катализирующие реакции образования АТФ. В рибосомах сосредоточены ферменты биосинтеза белка, а в лизосомах — ферменты гидролитического расщепления различных веществ. Каждый фермент катализирует определенную специфическую реакцию, что обеспечивает упорядоченность многостадийных метаболических процессов. [c.89]

На рис. 4.10 показаны механизмы выработки энергии. Одним из ее источников служит гликолиз, цепь реакций анаэробного расщепления глюкозы, дающего на одну молекулу глюкозы две молекулы аденозинтрифосфата (АТР) с его макроэргическими фосфатными связями. Все гликолитические ферменты в этой цепи являются растворимыми белками, которые находятся в цитоплазме в свободном состоянии. Напротив, аэробный метаболизм, включающий ацетилирование пировиноградной кислоты и реакции цикла лимонной кислоты, дает выход на каждую молекулу глюкозы 36 молекул АТР, т. е. совершенно очевидно служит гораздо более эффективным источником. Все ферменты цикла лимонной кислоты содержатся во внутреннем матриксе митохондрии. Ферменты связанной с этим циклом цепи переноса [c.91]

Современное состояние наших знаний в этой области достигнуто благодаря использованию целого ряда экспериментальных подходов. К ним относятся 1) применение более совершенного спектроскопического оборудования для измерения содержания переносчиков (НАД, флавопротеидов, цитохромов) и кинетики их восстановления и окисления в разнообразных дыхательных органеллах 2) использование разнообразных методов, позво-ляюш их удалять из митохондрии ферменты, участвующие в окислении субстратов, окислительном фосфорилировании и других реакциях, связанных с дыханием, с тем чтобы можно было исследовать лишь те реакции, которые ответственны за перенос электронов 3) дальнейшее дробление митохондрий и дыхательных субчастиц для получения комплексов дыхательных ферментов, свободных от структурных белков эти комплексы можно подвергать дальнейшей очистке для получения гомогенных препаратов и исследования свойств, функций и взаимосвязи их компонентов 4) воссоздание цепи переноса электронов с использованием вышеупомянутых препаратов совместно с растворимыми ферментами 5) использование ингибиторов дыхания. [c.389]

Но всякое сомнение в идентичности двух разновидностей митохондрий исчезает, когда исследуют их функции. Для этого лучше всего проверить, не содержат ли митохондрии ферменты и если содержат, то какие это позволит выяснить, какие в них происходят процессы обмена. Достоверно установлено, что в митохондриях присутствует множество ферментов, и это всегда ферменты клеточного дыхания. [c.222]

Большое значение имеют процессы связывания и высвобождения ферментов как фактор, регулирующий проницаемость самих мембран. В исследованиях, проведенных с митохондриями, показано, что проницаемость их мембран, определяющая их способность к набуханию и сокращению, зависит от pH среды и содержания в ней ряда метаболитов, в том числе и соединений, образующихся в ходе окислительных процессов, протекающих в самих митохондриях. Иными словами, проницаемость мембран митохондрий определяется окислительной деятельностью этой категории органоидов. Таким образом, сосредоточенные в мембранах митохондрий ферменты не только регулируют функции последних, во и через влияние на проницаемость контролируют скорость поступления в них метаболитов и удаления продуктов реакций (см. в гл. Дыхание ). [c.56]

Опыты на растениях (см. стр. 305), аналогичные опытам Кноона с животными, позволяют предполагать, что происходит Р-окисление жирных кислот с нечетным числом углеродных атомов. Хотя и показано, что жирные кислоты с нечетным числом углеродных атомов окисляются до СО-2 митохондриями, выделенными из семядолей арахиса, не представлено никаких данных о присутствии в этих митохондриях ферментов Р-окисления. [c.315]

Отдельные типы волокон отличаются также механизмами энергообразования. Как следует из табл. 20, медленносокращающиеся волокна, которые имеют малую скорость сокращения, располагают большим количеством митохондрий, ферментов биологического окисления углеводов и жиров, белка миоглобина, который запасает кислород, а также большой сетью капилляров, обеспечивающих достаточное поступление кислорода в мышцы, и большими запасами гликогена. Все это свидетельствует о том, что в МС-волокнах преобладают аэробные механизмы энергообразования, которые обеспечивают выполнение длительной работы на выносливость. Мотонейрон, иннервирующий МС-волокна, имеет небольшое тело клетки и управляет относительно небольшим количеством мышечных волокон (10—180). [c.290]

СО2, выходящий из клетки, и NADH, который служит главным источником электронов, переносимых дыхательной ценью - так называется электронтраиспортная цепь митохондрий. Ферменты дыхательной цепи встроены во внутреннюю митохондриальную мембрану и необходимы для процесса окислительного фосфорилирования, дающего большую часть АТР в животных клетках. [c.432]

Основная рабочая часть митохондрии-это матрикс и окружающая его внутренняя мембрана. Среди специфических особенностей внутренней мембраны следует отметить необычно высокое содержание в ней кардиолипина— фосфолипида, составляющего более 10% всех ее липидов. Полагают, что именно этим обусловлена необычайно малая проницаемость внутренней мембраны для ионов. В состав этой мембраны входят также различные транспортные белки, избирательно пропускающие внутрь ряд небольших молекул, метаболизируемых ферментами, которые находятся в матриксе. В частности, матрикс содержит ферменты, превращающие пируват и жирные кислоты в ацетил-СоА и затем окисляющие последний в цикле лимонной кислоты. Главные конечные продукты этого окисления-двуокись углерода (СО 2), выходящая из клетки, и NADH, который служит основным источником электронов при переносе их по дыхательной цепи (так называют цепь переноса электронов в митохондриях). Ферменты этой цепи встроены во внутреннюю митохондриальную мембрану и важны для всего процесса окислительного фосфорилирования, происходящего в митохондриях и дающего большую часть АТР в животных клетках. [c.10]

Белки, являющиеся компонентами электронтранспортных цепей. Наиболее типичные ферменты этого класса — компоненты дыхательной цепи митохондрий, ферменты системы электронного транспорта микросом, элементы фотосинтетической элек-тронтранспортной цепи в тилакоидах (в частности, различные цитохромы). Остается открытым вопрос об образовании устойчивых комплексов ферментов названных структур и длительности их жизни, [c.79]

В головном мозге до 25-30% активности креатинкиназы связано с митохондриями. Фермент локализован на внешней митохондриальной мембране. Равновесие катализируемой им реакции сдвинуто в сторону образования креатинфосфата в отличие от цитоплазматической реакции. Вместе с АТФ-АДФ-транс-локазой, находящейся на внутренней мембране митохондрий, креатинкиназа принимает участие в трансформациях макроэргических соединений, а также в переносе их из одного клеточного компартмента в другой. [c.182]

Этот связанный со структурами и локализующийся в митохондриях фермент легко реагирует с такими субстратами, как триптамин, 5-окситриптамин и тирамин. На распад норадреналина фермент влияет в меньшей степени. Моноаминоксидаза играет важную роль в процессах детоксикации и в метаболизме аминов. Его функциональное значение выяснено еще не во всех деталях. В нервной системе активность МАО подавляют амфетамин и марсилид она часто служит индикатором аминэргических структур. [c.217]

Обращает на себя внимание тот факт, что в головном мозгу до 25—30% активности креатинкиназы связано с митохондриями. Фермент локализован на внешней митохондриальной мембране. Равновесие катализируемой им реакции сдвинуто в сторону образования креатинфосфата, в отличие от цитоплазматического фермента, который, напротив, катализирует преимущественно расщепление креатинфосфата и образование АТФ. Эти особенности дали основание предполагать, что вместе с АТФ — АДФ-транслоказой, находящейся на внутренней мембране митохондрий, креатинкиназа принимает участие в трансформациях макроэргических соединений, а также в переносе их из одного клеточного компартмента в другой. [c.67]

Сукцинатдегидрогеназа, полученная из сердечной мышцы (мол. масса 97 000), представляет собой интегральный белок внутренней мембраны митохондрий. Фермент состоит из двух субъединиц с мол. массой 70 000 и 27 000. Более крупный компонент имеет субст-ратсвязывающий центр, а также содержит FAD, который ковалентно связан с гистидиновым остатком фермента [c.409]

Сульфитоксидаза печени, окисляющая S0 " до SO4 , локализована в межмембранном пространстве митохондрии. Фермент представляет собой димер двух идентичных субъединиц (мол. масса 57 000), каждая из которых содержит один гем и один атом молибдена. Последний (в форме Мо +) непосредственно принимает электроны от SO -, превращаясь в Мо"+, способный восстанавливать гем. Полностью восстановленный фермент имеет форму Mo +-Fe +, которая легко обнаруживается методом ЭПР. In situ восстановленный фермент передает электроны цнтохрому с, так что отношение Р/О для окисления SO3 составляет единицу. [c.497]

Приведем несколько примеров. Разнообразные гидролазы и лиазы в клетке сосредоточены преимущественно в лизосомах. Сложные комплексы окислительно-восстановительных ферментов (например, цитохромов) сосредоточены в митохондриях, ферменты глиоксилатного цикла - в глиоксисомах и т. д. [c.50]

Пируваткарбоксилаза содержится только в митохондриях. Фермент построен из четырех субъединиц, каждая из которых содержит прочно связанный ион и витамин биотин, выполняющий коферментную функцию (рис. 8.14). Биотин соединен с ферментом амидной связью через е-аминогруппу остатка лизина. [c.244]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология