Пептидная группа поглощение

Максимум поглощения в УФ-области спектра находится вблизи 280 нм, поглощение резко увеличивается при 185—240 нм, что, очевидно, обусловлено возбуждением электронов азота пептидной группы. [c.123]

Как уже упоминалось, пептидная группа имеет лабильное электронное строение. В предыдущем разделе рассмотрено проявление этого свойства в геометрии группы - длинах химических связей, валентных углах и конфигурации. Не менее показательным здесь являются и колебательные спектры, в частности инфракрасные спектры поглощения, частоты которых отражают механические характеристики молекул, а интенсивности полос - дипольные моменты связей и их чувствительность к естественным колебательным координатам (Э 1,/Э Э Л.,/Эа где и соответственно отклонения длин связей и валентных углов от равновесных значений). И то и другое, помимо кинематики, определяется динамикой колебания, непосредственно связанной с электронным строением - поляризацией связей и миграцией зарядов в процессе нормальных колебаний молекул В силу этого в колебательных спектрах заключена богатейшая информа- [c.140]

Одним из наиболее распространенных методов исследования ориентированных пептидных цепей является метод инфракрасного дихроизма. При этом регистрируют спектры поглощения белка для двух взаимно перпендикулярных направлений поляризации падающего света. В одном случае вектор напряженности электрического поля параллелен пептидным цепям, а в другом — перпендикулярен им. Такая пара спектров для ориентированных фибрилл инсулина приведена на рис. 13-3. Считается, что молекулы инсулина находятся в этом случае в р-кон-формации и уложены поперек оси фибриллы (кросс-р-структура). Таким образом, когда вектор напряженности электрического поля параллелен оси фибриллы, он перпендикулярен пептидным цепям. Поскольку полоса амид I определяется прежде всего колебаниями карбонильной группы, которые в -структуре перпендикулярны пептидным цепям, интенсивность этой полосы больше для случая, когда вектор напряженности электрического поля тоже перпендикулярен пептидным цепям, чем для случая, когда этот вектор им параллелен (перпендикулярен оси фибриллы рис. 13-3). То же самое справедливо и для полосы амид А, которая определяется в основном растяжением связи N—Н. Дихроизм полосы амид П носит противоположный характер, поскольку здесь определяющую роль играет изгиб N—Н-связи, который осуществляется в пределах плоскости пептидной группы, но происходит в продольном направлении. [c.12]

Олигопептиды обладают амфотерными св-вами и, в зависимости от кислотности среды, могут существовать в форме катионов, анионов или цвиттер-ионов. Осн полосы поглощения в ИК спектре для группы NH 3300 и 3080 см , для группы С=0 1660 см" В УФ спектре полоса поглощения пептидной группы находится в области 180-230 нм Изоэлектрич. точка (pi) П. колеблется в широких пределах и завнсит от состава аминокислотных остатков в молекуле. Величины рХ П. составляют для а-СООН ок. 3, для a-NH ок. 8. [c.469]

В -структурах все пептидные группы лежат почти в одной плоскости. Плоскости двух соседних пептидных групп образуют очень небольшой угол. Водородные связи в -структурах образуются между цепями. Поляризованные инфракрасные спектры поглощения показали, что водородные связи в -структурах, в отличие от а-структур направлены перпендикулярно оси волокна, что находится в полном соответствии с разработанными схемами. Пептидные группы цепей, связанных с водородными связями, образуют волнистый слой. Перпендикулярно этому слою торчат боковые группы амино- [c.540]

Важное значение имеет то обстоятельство, что большие изменения частот нормальных колебаний и интенсивностей полос поглощения пептидной группы, которые наблюдаются в спектрах при переходе N-метил-ацетамида от свободного состояния молекулы к ассоциированному посредством двух водородных связей, не сопровождаются изменениями частот и Интенсивностей характеристических колебаний атомных групп (С)Ы-СНз и (О)С-СНз. Перераспределение электронной плотности при взаимодействии молекул происходит исключительно в пределах пептидной группы -HN-С0 и не затрагивает метильные группы и примыкающие к ним связи. Поэтому можно заключить, что в основных цепях аминокислотных после- [c.145]

Для расчета доли спиральной формы можно также воспользоваться линейной зависимостью между этой величиной и поглощением белка в ультрафиолетовой области при длинах волн менее 200 ммк, где находится полоса поглощения пептидной группы. В этой области поглощение зависит от конформации молекулы — для спиральной структуры оно вдвое слабее, чем для хаотической или Р-структур, спектры которых подобны. Наблюдается также дихроизм поглощения в ультрафиолетовой области, обусловленный особенностями симметрии спирали. Данные о содержании а-спиральной формы, рассчитанные на основании интенсивности поглощения при 190—200 ммк, приведены в последнем столбце табл. 13. При измерениях в этой коротковолновой области необходимо учитывать светорассеяние и разницу в поглощении, обусловленном боковыми группами для двух конформаций. [c.297]

Определить тип конформации, количественно оценить долю спиральных участков цепи, а также отличить левую спираль от правой позволяют данные дисперсии оптич. вращения (ДОВ). Синтетич. П., состоящие из оптически активных аминокислот, обнаруживают оптич. вращение, зависящее от того, какова конфигурация асимметрич. а-углеродных атомов и каким образом взаимосвязаны друг с другом в пространственном отношении пептидные группы. Для П., находящихся в конформации статистич. клубков, характерны плавные кривые ДОВ в области от 340 ммк и выше, описываемые ур-нием Друде, определяющим вклад простого оптически активного хромофора (максимум поглощения к-рого лежит при io) в общее вращение при нек-рой длине волны к А — постоянная величина) [c.13]

Поскольку иногда бывает трудно получить достаточно тонкий слой образца для того, чтобы можно было изучать сильные основные полосы поглощения пептидной группы, то полезно вести наблюдения в области обертонов, когда бывает возможно использовать гораздо более толстые образцы. В этой области обе формы цепи синтетических полипептидов также можно различить, как показывает [c.318]

Исследование изменений в инфракрасных спектрах вследствие радиационного окисления пленок полимера (мощность дозы 100 рд/сек) показало, что при этом происходит уменьшение интенсивности полос поглощения симметричных и асимметричных валентных колебаний С—Н метиленовых групп в области 2870 и 2940 см , валентных колебаний К—Н пептидных групп в области 3300 см , а также уменьшение интенсивности полосы поглощения амида II (деформационные колебания N—Н и валентные колебания С—N пептидных групп) в области 1550 см и амида I (валентные колебания СО) в области 1650 сж (рис. 1, а). Указанные изменения в спектрах окисленного полиамида вызваны разрывами связей С—Н, С—N и С—СО. Одновременно наблюдаемое заметное возрастание интенсивности поглощения в области 1700—1750 см , отвечающих валентным колебаниям СО, связано с образованием карбонилсодержащих соединений (рис. 2, кривая 1). При введении в полимер ДНФДА (3%) изменения интенсивности в максимуме полос поглощения 2870, 2940, 1550, 1650 и 3300 см (см. рис. 1, б), а также в области 1700—1750 см (см. рис. 2, кривая 2) становятся заметно меньше. [c.234]

Мы рассмотрели только те методы количественного определения белка, которые могут быть особенно полезны для наблюдения за ходом выделения и очистки. Известно немало других, менее универсальных, методов, применяющихся для решения других задач. К ним относится, например, определение концентрации белков в сыворотке крови по удельному весу последней — метод весьма ценный для клинических анализов.. Заслуживает особого упоминания и весьма чувствительный метод определения белка по поглощению ультрафиолетового света с Я = 200 220 ммк (область поглощения пептидными группами белка). Его распространение сдерживается пока крайней дефицитностью соответствующей аппаратуры. [c.34]

При радиационном окислении ПКА наблюдается уменьшение интенсивности симметричных и антисимметричных валентных колебаний 2870 и 2940 С—Н метиленовых групп, вызванное разрывами последних (рис. 2). Одновременно наблюдается уменьшение интенсивности полосы поглощения амида II (характеризующей деформационные колебания N —Н и валентные колебания С —N пептидных групп) в области 1550 см , валентных колебаний СО в области 1650 см (амид I) и валентных колебаний N —Н [c.366]

Инфракрасные спектры, вязкость и количество концевых групп NH2 и СООН при у-облучении поли-ъ-капроамида. Радиационное окисление поли-е-капроамида сопровождается разрушением связей С—Н метиленовых групп, как это видно из уменьшения интенсивности симметричных и антисимметричных валентных колебаний в областях 2870 и 2940 сж . Вместе с тем уменьшается интенсивность полосы поглощения амида I в области 1550 см— (деформационные колебания N —Н и валентные С —N пептидной группы), валентных колебаний карбонила в области 1650 см- и валентных колебаний N —Н пептидных групп в области 3300 M i [91. [c.375]

Первые подробные спектроскопические исследования полипептидов опубликованы в работах [43, 324, 325]. Авторы указали на наличие сильных характеристических амидных полос пептидных групп в ИК-снектрах различных полипептидов. Идентификацию полипептидов предложили проводить прежде всего по поглощению [c.338]

Существуют не только внутримолекулярные, но и межмолекулярные водородные связи с л-электронным взаимодействием. Они образуются в димерах карбоновых кислот (в), между пептидными группами белков и других соединений (г, д), между амидинными группировками (е) [297], между молекулами изатина (ж), молекулами индиго (з) и др. Так, например, при переходе изатина или индиго из кристаллического состояния в парообразное (от ассоциата к отдельным молекулам) происходит сильное изменение окраски. Пары индиго имеют красно-фиолетовую окраску длинноволновый максимум поглощения сдвинут на 100 ммк в сторону коротких волн по сравнению с кристаллами [292, 287]. В системах тн-мин +аденин, цитозин + гуанин также, по-видимому, образуются водородные связи с я-электронным взаимодействием. Эти системы входят в определенном отношении в состав ДНК клеток и играют большую роль в жизненно-важных биологических процессах [124]. [c.199]

Изучение поглощения пептидной группы NH в вытянутых коротких пептидах часто осложняется наличием колебаний ионов NHa, NHs и структурной воды. Поэтому провести исследование удается только на специально подобранном соединении. В спектре [c.310]

Был исследован инфракрасный дихроизм большого числа биологических объектов, содержащих ориентированные нити фибриллярных белков, и в частности шелковые нити, иглы дикобраза, шерсть слона и сухожилия из мышиных хвостов [34]. Как оказалось, во всех случаях картина инфракрасных спектров зависит от того, параллелен или перпендикулярен оси волокна электрический вектор. Это указывает на какую-то предпочтительную ориентацию молекул внутри волокна. У шелковой нити интенсивность полос поглощения при частотах 1640 и 3300 см , соответствующих валентным колебаниям пептидных групп С=0 и N—Н, была существенно выше в тех случаях, когда электрический вектор был ориентирован перпендикулярно оси нити. Следовательно N—Н- и С=0-связи пептидного остова должны быть преимущественно ориентированы перпендикулярно оси нити, как схематически показано на рис. 9.12. Эти данные согласуются с существующими представлениями о структуре шелка [35]. [c.513]

Спектры, полученные для натурального шелка, показанные на рис. 29,6, совершенно не похожи на спектр поли-7-бензил-Ь-глутамата. Пики на этом спектре не так ярко выражены, но можно предполагать, что большая часть поглощения в области 3300 см опять обусловлена валентными колебаниями N—Н пептидных групп, поглощение в области 1550 см относится в деформационным колебаниям этой же группы и в области 1650 см —к валентным колебаниям С=0 пептидной группы. Дихроизм точно противоположен дихроизму, найденному в случае пoли-7-бeнзил-L-глутамата. Отсюда можно заключить, что большинство С=0-и N—Н-связей в фиброине шелка перпендикулярно вытянутым пептидным цепям. Это находится в согласии с рентгенографическими данными и подтверждает -структуру (см. рис. 17), приписываемую фиброину шелка. [c.107]

Свойства. Физ.-хим. св-ва Б. определяются их высокомол. природой, компактностью укладки полипептидных цепей и взаимным расположением остатков аминокислот. Мол. масса варьирует от 5 тыс. до 1 млн., а константы седиментации-от 1 до 20 (и выше). Средний уд. объем белковых молекул-0,70-0,75 см /г, а константы диффузии-10 -10 см с. Максимум поглощения Б. в УФ-области спектра, обусловленный наличием ароматич. аминокислот, находится вблизи 280 нм. Возбуждение электронов атома азота пептидной группы вызывает резкое увеличение поглощения при 185-240 нм. В ИК-области спектра Б. поглощают за счет СО- и NH-гpyпп при 1600 и 3100-3300 см . [c.250]

В работе [24] заряды на атомах формамида были определены с помощью теоретического анализа интенсивностей ИК-полос поглощения молекул НгЙ-СНО и 02Н-СН0 в газовой фазе. Как и в упомянутых выше исследованиях, заряды на атомах рассчитывались в монопольном приближении, но в отличие от прежних расчетов не были привлечены данные по другим соединениям. Аналогичным способом, также полностью независимо, были рассчитаны для сравнения злектрооптические параметры ( 1 и Эц/Э ) ацетона и метиламина [25]. Приведенные в табл. П.З данные ниже рассматриваются в свете существующих представлений о структурной организации формамида. Сейчас же оценим их с точки зрения обсуждаемого вопроса о роли электростатических взаимодействий в стабилизации транс-и цис-конфигураций пептидной группы. Хотя найденные величины парциальных зарядов на атомах, как видно из табл. П.З, зависят от метода расчета, тем не менее полученные во всех работах общие характеристики распределения электронной плотности качественно совпадают. [c.139]

На исключительность структурной организации пептидной группы указывает уже простое сопоставление наблюдаемых частот и интенсивностей ИК-спектров. В табл. II.4 приведены частоты так называемых амидных полос поглощения N-метилацетамида (v h, Vi-Vvj) в ИК-спектрах в газовой фазе, растворе I4 и двух кристаллических модификациях. [c.141]

О повышенной лабильности электронного строения пептидной группы свидетельствуют также необычно высокие значения интегральных интен- вностей ее полос поглощения, определяемых главным образом производ- Ыми Э(1,/Э<7,. Сравним несколько значений интенсивностей колебаний фор- вмида со значениями интенсивностей тех же по форме колебаний в дру-молекулах. Так, интенсивности полос симметричных и антисимметричных колебаний NH2 в метиламиде (3360 и 3423 см" ) составляют 0 003 и 0,003 (D/A) , а в формамиде (3445 и 3545 см ) - 1,04 и 1,12 (D/Af. [c.141]

Для получения более полного и строгого представления о структурной организации пептидной группы из колебательных спектров необходим их теоретический,анализ, т.е. переход от наблюдаемых частот и интенсивностей полос поглощения к значениям силовых постоянных и электроопти-ческих параметров с последующим сопоставлением с соответствующими характеристиками атомных групп в других молекулах. [c.142]

Уже много десятилетий такое представление является общепринятым, по существу единственным. Оно, действительно, объясняет физические и химические свойства амидов и пептидных групп в сложных молекулах. Стабилизация электронного строения пептидной группы в виде суперпозиции форм I и II осуществляется за счет взаимодействия неподеленной пары электронов атома N с тс-электронами связи С=0. Модель Полинга подтверждается многочисленными данными рентгеноструктурного анализа, согласно которым длины связи N- в амидах и пептидах короче, чем в аминах, а длина связи С=0 больше, чем в альдегидах и кетонах, плоским строением пептидной группы, а также ее существованием в транс- и <мс-конфи-гурациях, разделенных высоким потенциальным барьером. Резонансная модель не противоречит колебательным и электронным спектрам ассоциированных амидов и пептидов. Так, понижение частоты валентного колебания С=0 (полоса амид I табл, 11,4) и повьш1ение частоты валентного колебания N- (полоса амид II) согласуется со снижением л-порядка первой связи и появлением л-порядка второй. Резонно также связывают гипсохромное смещение УФ-полос поглощения амидов с большим вкладом в распределение электронной плотности цвиттер-ионной формы. Осцилляцией между двумя альтернативными каноническими структурами I и II хорошо объясняется и главная особенность пептидной группы - лабильность ее электронного строения. [c.150]

Существенный вклад в распределение электронной плотности пептидной группы цвиттер-ионной формы (II) должен сказаться в увеличении отрицательного заряда на карбонильном кислороде (по сравнению с ацетоном), что и подтверждается результатами расчета интенсивностей ИК-полос поглощения (см. табл. П.З и II.6). Это полностью согласуется также с таким известным экспериментальным фактором, как предпочтительное протонирование амидов и пептидов по атому кислорода [41], а не азота, как это обычно имеет место. Амиды являются слабыми основаниями значения рКа, например, у ацетамида и N-метилацетамида составляют соответственно 0,35 и 1,0. В то же время они могут выступать и как слабъ е кислоты, рЕа кислотной диссоциации у формамида равно 17,2, а у ацетамида - 17,6 [42]. В соответствии с этим пептидная группа проявляет двойственную способность к образованию водородных связей, выступая одновременно в качестве акцептора протона (С=0) и его донора (N-H)-Образование водородных связей ведет к еще большей поляризации групп, [c.150]

Чиргадзе разработал метод количественного анализа вторичной структуры глобулярных белков в водных растворах, основанный на измерениях интенсивности полосы амид I [279—281]. Белок исследуется в растворе в тяжелой воде в спектральной области 1500—1800 сл -. Характерные значения параметров поглощения для дейтерированной пептидной группы приведены в табл. 5.14. [c.333]

На основании полученного экспериментального материала для абсолютно сухой среды (табл. 19 и 20) пришли к заключению, что вибрационное измельчение вызывает рызрыв главных валентных связей С—С, поскольку число концевых групп не только не возрастает, но и уменьшается во времени, а при измельчении поликапролактама в течение 96 час они полностью исчезают. В случае полигексаметилеиадипамида число концевых групп очень мало, и они расходуются в первые 24 час измельчения. Принимая во внимание этот факт, а также рост максимумов поглощения, характерных для пептидных групп (как следует из ИК-спектров поглощения, рис. 111—ИЗ), можно допустить наряду с фрагментированием полиамидной цепи при механическом воздействии и протекание реакций конденсации в результате взаимодействия концевых групп . Суммарный процесс может быть представлен схемой [c.163]

Амидный хромофор (пептидная группа) и многие хромофоры боковых цепей аминокислот имеют полосы поглощения в области 230—180 ммк. В этой области УФ-спектра плавность кривых ДОВ нарушается (эффект Коттона). Интенсивность поглощения в УФ-об-ласти в расчете на один аминокислотный остаток равна поглощению одной пептидной группы, если полипеп-тидная цепь свернута в статистич. клубок. Образование упорядоченной структуры приводит к уменьшению интенсивности полосы поглощения (явление гипохро-мизма). [c.14]

Тобин и Каррано [991] применили инфракрасную спектроскопию для определения аморфной и кристаллической фаз у полиамидов и показали, что в пленках макромолекулы находятся в вытянутой р-конфигурации. Кеслер и Сезерленд [992] обнаружили, что характерная полоса поглощения пептидной группы находится при частоте от 800 до 650 см (со слабо выраженным максимумом при 700 см ). [c.154]

Характерное поглощение в ультрафиолетовой части для пептидной группы, как определили Ликуори, Меле и Карелли [993], относится к длинам волн короче 2500 А. [c.154]

При измерении оптического вращения денатурированных белков в определенном диапазоне длин волн получаются плавные кривые дисперсии онтическог-о вращения, описываемые одночленным уравнением Друде (1.2), причем Яс 210 ммк. Хотя эта длина волны близка к области поглощения пептидной группы, нельзя считать, что оптическое вращение обязательно связано только с одной полосой поглощения. Кривая дисперсии оптического вращения для нативных белков носит плавный характер вплоть до 300 ммк, а значение Хе, рассчитанное с помощью простого уравнения Друде, может иметь значение до 250 ммк. При таких значениях Яс не имеет уже первоначального смысла, поскольку для полосы поглощения пептидной группы в нативных белках не наблюдается смещения в ту же сторону. Кроме того, для нативных белков значения Кс зависят от природы растворителя и от температуры, даже если конформация белка не изменяется. Количественное описание изменений оптического вращения таких разнообразных молекул, как белковые, представляет со бой очень трудную задачу. Поэтому первые исследования про водились на синтетических полипептидах однородного состава [c.287]

При концентрациях фенола в водном растворе приблизительно до 17 мг/мл кривая Иь1еет ровный ход, что указывает на онреде-тгенное насыщение полиамида благодаря образованию стабильного молекулярного соединения. Взятое количество фенола соответствует в этой области почти половине имеющихся пептидных групп. В дальнейшем кривая не стремится к предельному значению, как при классической адсорбции, а отгибается кверху при более высоких концентрациях фенола и становится все более крутой, что означает все более сильное поглощение фенола полиамидом. [c.24]

Хорошо известно, что в видимой области спектра поглощают свет только окрашенные белки, которые содержат в своем составе геминовую группировку. Эти белки носят название хромопротеидов, и к ним относятся миоглобин, гемоглобин, цитохромы, каталаза и пероксидаза. В ультрафиолетовой области все белки имеют широкую полосу поглощения вблизи 275—278 ммк, которая объясняется поглощением света сопряженными ядрами тирозина, триптофана и фенилаланина. Особый интерес имеет полоса поглощения в далекой ультрафиолетовой области, максимум которой расположен вблизи 190 ммк. Это полоса поглощения пептидной связи, интенсивность которого меняется в зависимости от того, в каком состоянии, спи-рализованном или аморфном, находится белок или полипептид. На рис. 22 представлена кривая поглощения полиглютамино-вой кислоты при pH 4,0 и 7,25, т. е. в состоянии 100%-й а-спирали и аморфного клубка соответственно. Хорошо видно, что экстинкция пептидных групп в спирализованном состоянии на 45% ниже экстинкции в аморфном состоянии, хотя положение максимума поглощения почти не смещается. Это явление носит название гипохромного эффекта. [c.105]

Физическая причина гинохромного эффекта заключается в следующем (Тиноко). Интенсивность поглощения зависит, как известно, от динольного момента перехода. Когда полипептид или белок не имеет вторичной структуры, то дипольные моменты перехода, ориентация которых жестко связана с пространственной ориентацией самих пептидных групп, никак не коррелированы. Поэтому их взаимодействие компенсируется. Когда полипептидная цепь образует а-спираль Полинга—Кори (или Р-структуру), то дипольные моменты перехода оказываются ориентированными [c.64]

Сравнительно недавно Сор, Бертье и Пульман сделали попытку провести более корректные расчеты 1649]. Методом молекулярного самосогласованного поля они рассчитали значения всех обменных интегралов, необходимые для определения молекулярных орбит в цепочке пептидно-водородных связей. Кроме этого, они учли сравнительную легкость перехода одного из 2р-электронов неподс-ленной пары кислорода на разрыхляющую орбиту, что не было принято во внимание Эвансом и Джерджели, а также различие в триплетных и синглетных состояниях. Расчет проводился для изолированной пептидной группы, двух групп, связанных водородными связями, трех групп и т. д. Полученное авторами распределение энергетических уровней для монопептида оказалось в хорошем соответствии с экспериментально наблюдавшимися линиями в спектре поглощения формамида [609]. [c.293]

Однако, так же как для модели Эванса и Джерджели, ширина запрещенной полосы между зоной проводимости и верхней заполненной зоной (их всего четыре) оказалась для цепочки большой — 5 эв. Было показано, что эта величина практически не изменяется с изменением числа звеньев в цепи от тримера до полимера. Можно сомневаться, что ширина запрещенной зоны для белков равна точно 5 эв (она может быть и больше, так как пептидные группы, соединенные водородными связями в а-спиралях, располагаются под некоторым небольшим углом), однако основной вывод о сравнительно большой ее ширине не может сейчас вызвать сомнений. Спектр поглощения белка сдвинут в ультрафиолетовую область. В то же время многие данные свидетельствуют о том, что собственная проводимость молекулярных кристаллов наблюдается тогда, когда в оптическом спектре молекулы имеется переход с энергией около 1 эв [111]. [c.293]

М. к. Пулатова, В. Н. Рогуленкова и Л. П. Каюшин [197] повторили опыты Л. А. Блюменфельда и Горди, исследовав тщательно зависимость характера сигнала ЭПР облученных белков от степени вакуумирования. Ими было обнаружено, что в случае, если облучение белка ведется в глубоком вакууме, сигнал ЭПР имеет форму дублета глицил-глицинового типа, т. е. подтвердились данные Горди. По мере поглощения облученным белком воздуха дублетный сигнал превращается в синглет, подобный тому, который был зафиксирован Л. А. Блюменфельдом далее, с течением времени сигнал исчезает. Дублетный сигнал, полученный для денатурированных белков, по мере поглощения ими воздуха не меняет своей формы, а лишь уменьшается со временем. Никакие пептиды, в которых водородные связи пептидных групп СО и НН замыкаются на концевые карбоксильные или аминные группы (в частности глицил-глицин), не обнаруживают перехода дублетной формы сигнала в синглетную, т. е. этот эффект не обнаруживается в пептидах, не имеющих регулярной сетки пептидно-водородных связей. Однако синтетические полипептиды, имеющие а-спиральную конфигурацию молекулярных цепей, ведут себя подобно нативным белкам. Если разрушить эту конфигурацию нагреванием, расплавить регулярную сетку водородных связей и перевести полипептиды в аморфное состояние, их поведение оказывается аналогичным денатурированным белкам. Авторы делают предположение, что при поглощении белками кислорода воздуха и, может быть, паров воды облегчается переход электронов из ловушек в зону проводимости. Неспаренные электроны мигрируют по цепочкам пептидно-водородных связей в те места, где они могут рекомбинировать. В противном случае рекомбинация невозможна, так как предполагаемые ловушки электронов в белках стерическн недоступны. Эта работа заставляет принять во внимание особую роль регулярной сетки пептидно-водородных связей для интерпретации данных ЭПР облученных белков. [c.301]