Аминокислоты экзогенные Аминокислоты

Высокая скорость обновления белков, доказанная при помощи меченых атомов, сввдетельствует о том, что в организме происходит постоянное смешивание эндогенных белковых молекул и продуктов их гвдролиза — аминокислот с молекулами белков и их производных, синтезированных из аминокислот белков пищи. Эта смесь эндогенного и экзогенного материала, которая может в принципе служить источником анаболических и катаболических реакций азотистого обмена, существует в качестве резервного материала, называемого метаболическим пулом. С помощью изотопных методов установлено, что примерно /з общего пула аминокислот приходится на эндогенные источники и только /з имеет своим источником белки пищи. Эти данные указывают прежде всего на исключительную важность эндогенного источника аминокислот и, кроме того, сввдетельствуют о высокой скорости обновления белков тела. [c.411]

В состав остаточного азота входит также азот аминокислот и полипептидов. В крови постоянно содержится некоторое количество свободных аминокислот. Часть из них экзогенного происхождения, т.е. попадает в кровь из пищеварительного тракта, другая часть аминокислот образуется в результате распада белков ткани. Почти пятую часть содержащихся в плазме аминокислот составляют глутаминовая кислота и глутамин (табл. 17.2). Содержание свободных аминокислот в сыворотке и плазме крови практически одинаково, но отличается от уровня их в эритроцитах. В норме отношение концентрации азота аминокислот в эритроцитах к со- [c.581]

Аминокислоты. В крови циркулируют те же аминокислоты, которые входят в состав белков пищи. Конечно, не все количество аминокислот крови экзогенного происхождения среди них имеется и значительное количество аминокислот, образовавшихся при распаде белков тканей. Но так как и те и другие аминокислоты ничем друг от друга не отличаются, то проводить какую-либо грань между аминокислотами пищи и аминокислотами эндогенного происхождения невозможно. Количество аминокислот, постоянно находящихся в крови, невелико, так как, поступая в кровь, они быстро извлекаются оттуда клетками тканей, использующими их для построения тканевых белков и других азотсодержащих веществ. [c.479]

Это высокоспецифичное подавление активности фермента, расположенного на пути биосинтеза триптофана, обеспечивает строгую и очень гибкую регуляцию синтеза этой аминокислоты. Пока в быстро растущей клетке Е. соН триптофан непрерывно включается в полипептиды при синтезе новых белков, его внутриклеточная концентрация остается на относительно низком уровне. При этих условиях антранилат-синтетаза остается активной и обеспечивает постоянное образование нового триптофана. Но если рост клетки и, следовательно, биосинтез белков по каким-либо причинам замедляются или если клетка оказывается в присутствии избытка экзогенного триптофана, то концентрация триптофана внутри клетки поднимается до высокого уровня. Активность антранилат-синте- [c.108]

Мышцы также синтезируют и высвобождают большие количества аланина и глутамина. В синтезе этих соединений используются аминогруппы, которые образуются при распаде аминокислот с разветвленной цепью и затем переносятся на а-кетоглутарат и пируват в ходе реакций трансаминирования. Источником почти всего пирувата, идущего на синтез аланина, является гликолиз из экзогенной глюкозы. Эти реакции формируют так называемый глюко-зо-аланиновый цикл, в котором аланин мышц используется в процессе печеночного глюконеогенеза и в то же время доставляет в печень аминогруппы, удаляемые в виде мочевины. [c.341]

Уровень продукции (накопление в среде) вещества (антибиотика, аминокислоты и т. д.) обозначают в единицах массы на объем культуральной жидкости после определенного периода культивирования микроорганизма мкг/л, г/л и т. д. если продукт микробного синтеза — экзогенный фермент, то его характеризуют единицами активности, что может отражать и количество фермента, и его активность. Для краткости в дальнейшем мы будем употреблять термин уровень продукции по отношению ко всем продуктам микробного синтеза. [c.81]

Важно отметить, что гидролиз пептидов, образующихся в процессе деградации внутриклеточных белков, а также экзогенных пептидов осуществляют одни и те же пептидазы. Благодаря действию этих ферментов пептиды, добавленные в среду, могут служить для клетки источником аминокислот, в частности поддерживать рост ауксотрофных по аминокислотам мутантов. Именно это обстоятельство используют при получении штаммов, дефектных по пептидазам, которые утрачивают способность к усвоению соответствующих пептидов. [c.57]

Ежегодно в мире производится более 200 тыс. тонн аминокислот, которые используются в основном как пищевые добавки и компоненты кормов для скота. Традиционным промышленным методом их получения является ферментация, однако все большее значение приобретают химические и особенно ферментативные методы синтеза различных аминокислот. Наибольший удельный вес в промышленном получении аминокислот имеет лизин и глутаминовая кислота, в больших количествах производят также глицин и метионин. Аминокислоты, особенно незаменимые, т. е. не синтезирующиеся в организме, представляют большой интерес в первую очередь для медицины и пищевой промышленности. Фенилаланин является предщественником ряда гормонов, осуществляющих многие регуляторные реакции в организме, метионин — основной донор метильных группировок при синтезе адреналина, креатина, а также источник серы при образовании тиамина, валин участвует в синтезе пантотеновой кислрты, треонин — предшественник витамина B 2 и т. д. Следовательно, дефицит аминокислот, способствующий нарушению многих обменных процессов, должен восполняться за счет введения соответствующих экзогенных аминокислот.- [c.26]

Образование некоторых трансаминаз, по-видимому, носит приспособительный характер. У Е. соН активность валин-аланин-трансаминазы значительно возрастает при выращивании культуры на среде, не содержащей валина [319]. У N. rassa активность трансаминаз, осуществляющих реакции аланин-глутамат и асиартат-глутамат (в противоположность орнитин-глутамат-трансаминазе и некоторым другим), не зависит от содержания экзогенных аминокислот в питательной среде [320]. [c.233]

Ввиду того что трипсин богат цистеином, этот синтез вызывает большой расход серосодержащих аминокислот, возникающих в реакциях метаболизма. Кроме того, инъекции ПЗ или ХК-ПЗ приводят к увеличению размеров поджелудочной железы и секреции ферментов у крыс [74]. Эти явления сопровождаются потерями экзогенного азота за счет ослабления протеолиза в кишечнике [86] и эндогенного азота вследствие выделения комплексированного трипсина [63]. Между тем ингибиторы протеаз бобовых, как это отметил Безансон [6], не являются единственной причиной гипертрофии поджелудочной железы помимо этого, трипсин человека, видимо, менее чувствителен к ингибиторам, содержащимся в сое, чем трипсин крыс или крупного рогатого скота. [c.334]

Необходимо подчеркнуть, что белковый обмен тесно интегрирован также с обменом углеводов, липидов и нуклеиновых кислот через аминокислоты или а-кетокислоты (а-кетоглутарат, оксалоацетат и пируват). Так, аспарагиновая кислота или аланин путем трансаминирования обратимо превращаются соответственно в оксалоацетат и пируват, которые непосредственно включаются в углеводный обмен. Эти данные, как и результаты опытов с введением животным меченых аминокислот и а-кето-кислот, сввдетельствуют о том, что в организме млекопитающих не существует вопреки классической теории М. Рубнера и К. Фойта обособленного и независимого эндогенного и экзогенного обмена вообще и белкового обмена в частности. [c.411]

Тканевые белки находятся в состоянии динамического равновесия и быстрого обновления за счет аминокислот пищевых белков. Отсюда совершенно ясно, что вытекающее из теории Рубнера и Фойта деление азотистого обмена на экзогенный (распад основной массы пищевого белка) и эндогенный (распад тканевого белка в процессе изнашивания ) лишено основания. [c.329]

Халворсон и Шпигельман [166] провели интересную серию исследований, посвященных индуцированному присутствием субстратов образованию ферментов у дрожжей. Было изучено влияние многих антагонистов аминокислот на образование ферментов в отсутствие экзогенных источников азота. Присутствие данного антагониста предотвращало включение его гомолога и тормозило также использование всех остальных аминокислот, причем наблюдалось прямое соответствие между торможением роста и подавлением образования ферментов. Эти данные согласуются с другими работами, показавшими, что для синтеза белка необходимо одновременное наличие всех аминокислот[22, 75, 76]. [c.140]

Миллер и его сотрудники [109] предложили другую трактовку сберегающего влияния углеводов на белки. Пользуясь методом перфузии изолированной печени крысы, эти авторы нашли, что глюкоза и фруктоза уменьшают экзогенное образование мочевины из белков крови и печени, тогда как лактат, пируват я а-кетоглутарат не проявляют сберегающего действия по отношению к азоту добавленной полной смеси аминокислот. Миллер с сотрудниками предполагают, что сбережению азота способствует уменьшение отношения окисленной формы дифосфопири-диннуклеотида к восстановленной форме. Все реакции, снижающие это отношение (в результате увеличения количества восстановленной формы кофермента), должны подавлять катализируемое глутаматдегидрогеназой образование аммиака и тем самым, как можно предполагать, уменьшать количество образуемой мочевины. Можно ожидать, что количество восстановленного кофермента будет повышаться в результате распада глюкозы и жирных кислот. Однако следует учитывать, что отношение окисленной формы дифосфопиридиннуклеотида к восстановленной зависит от множества реакций обмена. Отмечено, что величина этого отношения изменяется в различных условиях, однако данные по этому вопросу весьма противоречивы так, по сообщениям одних авторов, содержание этих нуклеотидов в тканях при голодании повышается, по сообщениям других — понижается или же остается на неизменном уровне (см. [699]). [c.182]

Ядовитые фенолы могут образовываться в организме в процессе нормального обмена веществ. Под влиянием бактерий кишечника происходит декарбоксилирование аминокислоты — тирозина, образующегося при гидролизе белка. Обезвреживание таких эндогенных фенолов, а также вводимых извне (в виде лекарственных препаратов), или экзогенных фенолов, происходит путем превращения последних в нетоксичные сложные эфиры серной кислоты, или эфиросерные кислоты, калийные соли которых выводятся с мочой. Образование эфиросерных кислот происходит по схеме [c.299]

Другую часть культуры выращивали на такой же среде с С-глюко-зой, к которой добавляли в готовом виде какой-либо отдельный нерадиоактивный строительный блок клетки (например, аминокислоту серии). После роста бактерий на такой среде с добавкой определяли удельную радиоактивность атомов углерода в 60 или около того строительных блоках, синтезированных клеткой. Результат такого опыта показывает, что все строительные блоки полностью мечены С. Исключение составляет лишь тот блок, который добавляли нерадиоактивным в среду в готовом виде, и те блоки, для биосинтеза которых добавленный нерадиоактивный строительный блок служит промежуточным продуктом. Например, если экзогенным строительным блокол, который добавляли в среду, был серии, то остатки серина в белках Е. oli оказывались почти полностью нерадиоактивными. Радиоактивность практически отсутствовала и в той части остатка триптофана [c.109]

Были проведены специальные опыты для выяснения вопроса о соотношении между этими регуляторными механизмами. Показано, что если к культуре Е. соИ, растущей на глюкозоминеральной среде, добавить низкие концентрации (от 1 до 10 мкг/мл) аргинина, то репрессии ферментов пути биосинтеза аргинина не происходит, а весь экзогенный аргинин усваивается. Очевидно, что в этих условиях действует механизм ретроингибирования, который компенсирует увеличение концентрации аргинина уменьшением собственного синтеза этой аминокислоты. Однако при добавлении аргинина в концентрации более 10 мкг/мл он используется не полностью и можно наблюдать репрессию ферментов пути биосинтеза аргинина. Ретроингибирование, следовательно, можно рассматривать как способ быстрого и тонкого регулирования биосинтеза малых молекул, тогда как репрессия осуществляет более медленное и грубое регулирование, главным образом с целью экономии синтеза белка. Оба эти механизма при совместном действии дополняют друг друга, обеспечивая максимальную экономию всех клеточных ресурсов. [c.15]

Многочисленные исследования посвящены также изучению интенсивности метаболизма белков нервной ткани в состоянии возбуждения животного организма, вызванного различными экзогенными и эндогенным факторами. Палладии, Велш, Рихтер, Лайт и другие исследователи показали, что при возбуждении, вызванном электрическим раздражением, наблюдается повышение интенсивности включения меченых аминокислот (><С-глутамата, 8-метионина и др.) в белки головного мозга. Однако очень сильное электрическое раздражение, приводящее к судорогам, вызывает замедление обновляемости белков. В дальнейше.м было установлено, что при возбуждении ЦНС слабым пли умеренным электрическим раздражением биохимические изменения могут наблюдаться, помогут и отсутствовать. Если же электрически раздражать непосредственно ганглии,то в цитоплазме последних всегда будет иметь место повышение содержания белков. [c.181]

Смотреть страницы где упоминается термин Аминокислоты экзогенные Аминокислоты: [c.36] [c.82] [c.387] [c.57] [c.86] [c.144] [c.26] [c.26] [c.443] [c.282] [c.20] [c.295] [c.368] [c.154] [c.195] [c.16] [c.32] [c.133] [c.437] [c.492] [c.226] [c.83] [c.160] [c.394] [c.339] [c.410] [c.191] [c.228] [c.278]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология