Белок разрушение

Механическая прочность мясных изделий обусловлена опре. деленной жесткостью третичной структуры белков. Наибольшей жесткостью обладают белки соединительных тканей (коллаген и эластин). Одним из основных, но не единственным фактором обусловливающим жесткость третичной структуры большинства белков животного происхождения за исключением яиц и икры является присутствие в них воды (в форме прочносвязанной гидратной и др., которые здесь не рассматриваются). В мясных продуктах вода в третичной структуре белка связана главным образом с мышечными белками, а не с соединительнотканными. Содержание соединительнотканных белков зависит от характера сырья, возраста животного и ряда других условий. В среднем, меньше всего их в рыбе ( —4 %), затем в молодых птицах и свинине (до 8 %), больше всего (8— 5 %) в убойном мясе говядины и баранины. Тепловая обработка животных продуктов и заключается в частичном разрушении соединительнотканных, а также мышечных белков. Разрушение происходит за счет воды, участвующей в образовании третичной структуры мышечных белков (практически вода в мясе связана главным образом с этими белками) и освобождающейся при их температурной коагуляции. При тепловой обработке высвобожденная вода внедряется непосредственно во вторичную структуру белков (главным образом коллагена), разрушая их и приводя соединительнотканные белки в желатинообразное состояние. Эту фазу часто рассматривают как образование из коллагена глютина. Механическая прочность мясных продуктов при этом заметно уменьшается. Температурная коагуляция белков в зависимости и от их природы начинается с 60 °, но в большинстве случаев с 70 С. При варке и жарке мяса температура внутри изделия в зависимости от вида мяса и величины куска обычно достигает 75—95 С. [c.184]

Уменьшение размеров рибонуклеазы после разрыва 8—8-свя-зей и блокирования ацетамидными группами не вызывает сомнения. Эти результаты примечательны тем, что более плотная упаковка возникает после нарушения третичной структуры, после ликвидации удерживающих третичную структуру белка дисульфидных связей. Причем скручивание белка в плотную упаковку происходит не только за счет тирозин-карбоксильных водородных связей, но и в результате участия амидных группировок, без которых этого эффекта не наблюдается, хотя макромолекула и не развертывается существенным образом. Полученные данные объясняют полную реактивацию рибонуклеазы при реокислении, наблюдавшуюся Анфинсеном и другими [10]. Вместе с тем подобное явление не следует рассматривать как универсальное, так как в ряде белков разрушение 8—З-связей вызывает столь значительное разворачивание макромолекулы и увеличение ее размера, что воспроизведение нативной структуры при реокислении из-за [c.198]

Процесс завивки волос, хотя и не имеет никакого биологического значения, служит примером различных способов вмешательства во вторичную и третичную структуры. Водная завивка использует свойство воды пропитывать белковую ткань, которая размягчается за счет разрушения водородных связей между амидными группами в белке и образования новых водородных связей с молекулами воды. При высушивании вновь образуются водородные связи внутри белка, который за счет этого сохраняет задаваемую форму. При перманентной химической завивке сходный результат достигается другим путем. Сначала дисульфидные мостики белка восстанавливают до тиольных групп с помощью специальной жидкости, после чего проводят окисление с образованием в новом направлении дисульфидных связей, закрепляющих нужную форму волос. [c.303]

Гидролизу подвергаются разные вещества соли, галогенан-пгдриды, карбиды, углеводы, белки, жиры и т. д. Разрушение горных пород обусловлено в значительной мере гидролизом составляющих их минералов — силикатов. В живых организмах происходит гидролиз белков, полисахаридов и других органических веществ. Состав и функция крови обусловлены гидролизом солей, растворенных в плазме. Осахаривание крахмала, гидролиз древесины, получение мыла и многие другие важные производства основаны иа гидролизе. [c.219]

Рис. 36. Схема процесса денатурации белка (разрушение третичной и вторичной структур белковых молекул)

С пространственным упорядочением молекулы белка связано и представление о денатурации белков. Под этим понимают разрушение пространственной структуры в результате действия физических или химических факторов (нагревание, облучение, действие кислот и т. д.). Иногда процесс денатурации [c.193]

Деструкция полимеров — это разрушение макромолекул - под действием различных физических и химических агентов. В результате деструкции, как правило, уменьшается молекулярная масса полимера, изменяется его строение, а также физические и механические свойства полимер становится непригодным для практического использования. Следовательно, этот процесс является нежелательной побочной реакцией при химических превращениях, переработке и эксплуатации полимеров. В то же время реакции деструкции в химии высокомолекулярных соединений играют и положительную роль. Эти реакции используют для получения ценных низкомолекулярных веществ нз природных полимеров (например, аминокислот из белков, глюкозы из крахмала), а также для частичного снижения молекулярной массы полимеров с целью облегчения их переработки. С помощью некоторых деструктивных процессов можно определять строение исходных полимеров и сополимеров. Процессы, приводящие к разрыву химических связей в макромолекулах, как уже отмечалось, используют для синтеза привитых и блок-сополимеров. [c.67]

Влияние внешних условий. По своей природе ферменты значительно более чувствительны к изменению внешних условий, чем неорганические катализаторы. В частности, ферменты работают в значительно более узком диапазоне температур. Температурный оптимум большинства растительных ферментов 313—333 К, животных ферментов 313—323 К. Если температура превысит эти пределы, активность фермента очень быстро падает, а при 343—353 К происходит пх необратимое разрушение, обусловленное денатурацией белка. Лишь очень немногие ферменты способны в определенных условиях выдержать нагревание до 373 К без потери активности. [c.169]

Денатурация (разд. 25.2)-потеря биологической активности белком вследствие разрушения его третичной структуры при нагревании, воздействии кислот или оснований или при каком-нибудь ином воздействии. [c.465]

Химические свойства. 1) Денатурация — разрушение вторичной и третичной структуры белка с сохранением первичной структуры. Происходит при нагревании или действии растворителей. 2) Гидролиз белков — разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот. 3) Качественная реакция на белки — красно-фиолетовое окрашивание при действии солей меди (П) в щелочном растворе (биуретовая реакция). [c.124]

Биологическое значение эмульсий. Примером эмульсий в биологии является молоко, которое представляет собой взвешенные в воде частички жира, эмульгированные белком (казеиногеном). При стоянии молока образуется слой концентрированной эмульсии (сливки). Сбивание сливок приводит к разрушению белковой оболочки, жир коалесцирует в крупные комочки сливочного масла, которое тоже представляет эмульсию, но уже типа в/м. Аналогичными этому типу эмульсиями являются маргарин (эмульсия из мелкораздробленных гидрогенизированных растительных жиров), майонезы, мороженое и т. д., причем стабилизируют эти эмульсии также белками. [c.166]

Для выделения ДНК из гомогената тканей удаляют фрагменты клеточных органелл и мембран с помощью центрифугирования. Белки, разрушенные протеазами (чаще всего применяют протеиназу К), экстрагируют из раствора. Затем ДНК осаждают, например, этанолом и после удаления надосадочной жидкости ДНК растворяют в буферном растворе. [c.61]

Слишком сильные изменения окружающей среды, однако, могут привести к потере белком его свойств из-за чрезмерного изменения формы молекулы. Тепло, спирт или другие растворители, соли тяжелых металлов или изменение кислотности могут изменить форму белка из-за разрушения связей между цепями (рис. VII.11). В некоторых случаях изменения, называемые дена- [c.455]

Однако не всегда распад белка доходит до образования этих веществ. Например, при минерализации органического вещества на очистных сооружениях происходит более глубокое разрушение белков до образования продуктов, не обладающих неприятным запахом. [c.264]

Разрушение белков в природных процессах происходит сту пенчато — от более крупных полипептидных остатков к более мелким дипептидным и аминокислотам и регулируется соответствующими ферментами. В полуанаэробной среде распад белков может идти замедленно. На.личие в белковой молекуле самых различных групп — аминных, карбоксильных, гидроксильных, сульфгидрильных, сульфидных и других обусловливает высокую реакционную способность отдельных структурных элементов белка. Разрушение белковой молекулы приводит к освобождению реакционных групп, которые могут участвовать в разнообразных реакциях вторичного синтеза. Приведенная краткая характеристика сложного строения белковой молекулы, ступенчатость ее распада, реакционная способность отдельных ее фрагментов показывают большие возможности для участия белковых веществ в природных процессах. [c.20]

Денатурация — разрушение пространственной структуры биополимера (например, белка), приводящее к утрате и.м биологических свойств. [c.436]

В результате тепловой обработки продуктов питания (фасоль, птица), в состав которых входят серосодержащие белки, происходит их разрушение с выделением H2S. Поэтому для консервирования таких продуктов используют металлические банки, покрытые изнутри лаком, так как обычное олово может превратиться в SnS. [c.243]

Денатурация является сложным и еще недостаточно изученным физико-химическим процессом. Денатурация сложной коллоидной молекулы белка не предусматривает глубоких нарушений ее структуры, как-то разрыва пептидной связи — СО — МН—, освобождения отдельных аминокислот, разрушения полипептидной цепочки первичной структуры белка и др., что может происходить при гидролизе ферментами, сильными кислотами, щелочами и др. [c.208]

Жидкокристаллическое состояние свойственно многим белкам и жирам, веществам, входящим в состав костей, мозга, мышц, сухожилий ферментам, передающим наследственные признаки. В жизнедеятельности человека и животного большую роль играет холестерин, который сам по себе не жидкий кристалл. Жидкими кристаллами являются его эфирные соединения. Нарушение обмена этих соединений в организме приводит к заболеванию атеросклерозом. Чтобы уметь управлять механизмом образования и разрушения жидких кристаллов в организме человека, нужно знать их структуру и свойства. [c.249]

Некоторые ферменты находят применение в медицине как лекарственные препараты. Например, при желудочных заболеваниях, сопровождающихся снижением содержания пепсина в желудочном соке, для улучшения пищеварения назначают препараты пепсина (заместительная терапия). Разные протеолитические ферменты применяются для обработки ран гидролизуя белки разрушенных ьлеток, ферменты способствуют очищению раны и уменьшению воспалительных явлений. Для лечения вирусного конъюнктивита успешно применяют глазные капли, содержащие фермент ДНКазу, он разрушает ДНК вируса и тем самым излечивает болезнь. Аспарагиназу применяют для лечения некоторых форм лейкозов (рак белой крови). Лечение основано на том, что аспарагин (аминокислота, необходимая для синтеза белков) в лейкозных клетках не синтезируется и клетки получают его из плазмы крови. Если ввести в кровь боль- [c.123]

Образование антител, точно соответствующих чужеродному белку, — непростая задача. В ортанизме это умеют делать только некоторые виды белых кровяных телец (лейкоцитов). После того как такие клетки узнают, как построить специфические антитела, они в последствии легко могут делать то же самое. Именно так вырабатывается иммунитет к определенным вирусам и бактериям. Как только в кровь попадает определенный тип бактерий, некоторые из лейкоцитов могут сразу же синтезировать антитела, необходимые для разрушения бактерий. Человек, таким образом, выработал иммунитет к бо.лезни, вызываемой этими бактериями. [c.487]

Максимум иабухаемости клейковины имеет место при температуре 28—30 °С, а при 60—70 °С белковые вещества тесто.-хлеба дена-гурируются и свертываются, освобождая при этом воду, поглощенную при набухании. При повышении температуры до 50—60 °С крахмал муки интенсивно набухает и начинается клейстеризация крахмала и разрушение внутренней мицеллярной структуры. При температуре 50—70 °С протекают процессы клейстеризации крахмала и коагуляция белков, которые обусловливают переход тесто-хлеба в состояние мякиша. Повышение температуры до 60—70 °С приводит к резкому изменению консистенции — сгущению теста. Мякиш хлеба выдерживают в печи до температуры 92—98 °С в центре для придания ему необходимой упругости [24, 251. [c.50]

Аминокислоты могут реагировать с сахарами за счет их альдегидных и гидроксильных групп. В результате получаются высокомолекулярные соединения с коллоидными свойствами. Эти свойства позволяют объяснить установленный Грегори и Ветхе-рилом факт, что белковые вещества животных исчезают бесследно при разрушении тела в естественных условиях, так как превращаются в газообразные и растворимые в воде продукты. Известно, что в организме животных не содержится сахаров, которые бы могли связать аминокислоты, образованные при гидролизе белков [И, с. 62]. [c.26]

Структурно-механический фактор оценивается с помощью реологических параметров межфазных адсорбционных слоев, которые имеют свойства твердообразного тела. Такие слон обладают механической прочностью, упругими свойствами и прп сближении частиц мешают их слипанию или слиянию. Высокие прочностные характеристики поверхностных слоев приобретаются благодаря переплетению цепей ВМС и длннноцепочечных ПАВ, а иногда и в результате процессов полимеризации и поликонденсацни. Представление о структурно-механическом факторе стабилизации было введено П. А. Ребиндером. Он показал, что этот фактор имеет кинетический характер. Часто после разрушения пленка самопроизвольно не восстанавливается, так как не находится в равновесии со средой. В качестве примера веществ-стабилизаторов, образующих на поверхности частиц гелеобразные пленки, можно привести желатину и некоторые другие белки, мыла, водорастворимые эфиры целлюлозы, смолы. [c.340]

Одной ИЗ важкейших областей применения химической кинетики является изучение кинетических закономерностей образования и деструкции полимеров. Это связано в первую очередь с тем исключительным значением, которое приобретают полимеры в практической жизни. Кроме того, в связи с проникновением физической химии в биологию становится весьма важным изучение кинетики процессов образования и разрушения биологических полимеров — белков, нуклеиновых кислот, полисахаридов, поскольку эти процессы являются одними из основных химических превращений в клетках. [c.351]

Депротеинизация достигается также добавлением сульфата аммония и некоторых органических растворителей [23]. Основная опасность здесь заключается в возможности адсорбции или окклюзии следовых компонентов осадком. Эффективность операции нужно конфолировать в отношении биоматериала и определяемых веществ. Обычно влияние окклюзии сводят к минимуму не добавлением осаждающих агентов к пробе, а наоборот [24]. В последнее время для осаждения белков все чаще применяют ацетонитрил, особенно удобный в тех случаях, когда раствор далее анализируют методом ВЭЖХ Для предотвращения разложения белков следует избегать нафевания, либо использовать мягкие условия их разрушения с помощью ферментов [25]. С этой целью используют трипсин, папаини другие протеиназы. Ткани печени гидролизуют алкалазой, а [c.204]

Лпазы, катализирующие расщепление связи углерод—кислород (КФ 4.2), могут приводить к-деполимеризации полисахаридов (полисахарид-лиазы, КФ 4.2.2) путем отнятия молекулы спирта от мономерных звеньев. Изомеразы в ряде случаев катализируют перегруппировки 8—5-связей в белках (КФ 5,3.4). Наконец, лигазы (синтетазы) катализируют ацилирование транспортных РНК соответствующими аминокислотами (1<Ф 6,1.1) и восстанавливают разрушенные фосфодиэфирные связи в нуклеиновых кислотах (КФ 6.5). [c.7]

ЛИЗОЦИМЫ — белки, ферменты, распространенные в животном мире содержатся почти во всех тканях и жидкостях живого организма, особенно в печени, селезенке, слюне, слезах. Л. обладают свойством растворять, лизировать оболочки некоторых бактерий. Молекула Л. состоит из одной полипептидной цепи, включающей 127—130 аминокислотных остатков. Л. легко выделяется из яичного белка кристаллизацией, адсорбцией на бентоните или хроматографическим разделением на ионообменной целлюлозе. Л. применяют при лечении воспалительных заболеваний глаз, носоглотки, ожогов, ран, в акушерской практике, в микробио. огии для разрушения клеточных оболочек бактерий, для консервирования икры рыб, как добавку к молоку с целью консервации и лучшей усвояемости. [c.147]

Белки, нуклеиновые кислоты (ДНК и РНК), полисахариды являются биологическими полиэлектролитами. В вОдном растворе Na l ДНК находится в виде двойной спирали, состоящей из двух закрученных относительно друг друга полинуклеотидных цепей. Полиэлектролитные свойства ДНК обусловлены наличием фосфатных групп. Эти группы нейтрализованы противоионами — ионами Na+. Коионами являются ионы С1". Из-за высокой плотности зарядов фосфатных групп в двухспиральной ДНК доля Диссоциированных противоионов равна л 0,24. Разрушение ДВОЙНОЙ спирали (денатурация) сопровождается уменьшением плотности заряда. При этом доля диссоциированных противоионов существенно увеличивается. [c.175]

Особенностью пен как ячеистых систем является резкое различие кривизны жидкости в пленке в тех участках, где сходятся три пленки (эта область называется областью Плато), образуя ребра. Как было показано при описании поверхностных явлений, гидростатическое давление в жидкости тем меньше, чем больше кривизна ее поверхности. Поэтому жидкость отсасывается из пленок в области Плато и они становятся тоньше. Под действием силы тяжести жидкость стекает вниз. Плато объяснял устойчивость пен тем, что вследствие вязкостного эффекта пленки утончаются медленно. Эти представления были развиты П. А. Ребиндером для пеноообразования в растворах мыл, сапонинов и белков. По П. А. Ребиндеру, структура, образующаяся в пленках, препятствует разрушению пленок. [c.193]

Лизоцим в зависимости от условий кристаллизуется с образованием ряда полиморфных форм — тетрагональной, триклииной, моноклинной, орторомбической [29, 30]. Наиболее известна тетрагональная структура, с использованием которой и было получено большинство рентгеноструктурных данных. По мнению самого Филлипса [5], тетрагональная структура кристаллического лизоцима имеет один серьезный недостаток — молекулы фермента в ней подходят друг к другу особенно плотно и взаимодействуют в области участков Е и Р активного центра, что не позволяет наблюдать связывание сахаров с данными участками без разрушения кристаллов. Это, видимо, стимулировало изучение других кристаллических форм лизоцима [29—31], хотя и без особого успеха в выявлении новых деталей строения активного центра и механизма его действия. Более того, выяснилось, что триклигшый лизоцим еще менее пригоден в данном отношении для исследований, поскольку у него в кристаллической ячейке взаимно блокированы три участка активного центра — О, Е и Е [32, 33]. По предварительным данным, моноклинная и орторомбическая формы кристаллического лизоцима страдают тем же недостатком [34, 34а]. В настоян ее время надежды возлагаются на лизоцимы из других источников, такие как лизоцим из белка яиц черепахи [34], четвертичная структура которого практически идентична лизоциму из белка куриных яиц, но кристаллы содержат аномально большое количество воды. Возможно, и этом случае активный центр фермента будет более доступен для аналогов субстрата и эффекторов и соответствующий рснгеноструктурный анализ приведет к более определенным выводам о топографии связывающих участков активного центра. [c.154]

Из клеток бактерии E heri hia oli после ее полного разрушения была получена бесклеточная жидкость, содержащая все необходимые для синтеза белка ферменты, ранее находившиеся в клетке. Эта система способна некоторое время осуществлять синтез белка, затем он замедляется. Если в этот момент добавить РНК, то синтез белка возобновляется из этого непосредственно следует, что РНК участвует в процессе синтеза белка. [c.351]

Превращение белков в организме. В организмах животных и человека под влиянием ферментов (пепсина, трипси--на, эрепсина и др.) происходит гидролиз белков. В результате этого образуются аминокислоты, которые всасываются ворсинками кишечника в кровь и используются для образования белков, специфических данному организму. Синтез белков идет с поглощением энергии. Эту энергию доставляют молекулы АТФ. (Повторите из учебника Общая биология 42.) В организме одновременно с синтезом белков непрерывно происходит и полное их разрушение, вначале до аминокислот, а затем до оксида углерода (IV), аммиака, мочевины и воды. При этих процессах выделяется энергия, но Б меньшем количестве, чем при распаде углеводов и жиров. [c.21]

Растворы ВМС образуются самопроизвольно и являются термодинамически устойчивыми. Устойчивы они и в отсутствие сил отталкивания. Так, белки сохраняют устойчивость даже в изоэлек-трической точке ( = 0). Для разрушения системы необходимо уменьшить лиофильность посредством ослабления или удаления сольватных оболочек. Этого можно достичь добавлением десольва-тирующих агентов (например, электролитов), а в общем случае — уменьшением активности дисперсионной среды (растворителя), что должно привести, согласно закону действующих масс, к понижению его активности в сольватных слоях. Активность растворителя может быть снижена, например, посредством добавления спирта к водному раствору белка, или ацетона — к раствору каучука в бензоле. [c.315]