Ферменты молекулярный вес

Молекулы белков очень большие, поэтому и молекулярная масса ферментов обычно превышает миллион. Однако есть ферменты, молекулярная масса которых составляет 1000. Часть молекулы белка фермента, определяющая его специфичность, термолабильна. Под специфичностью надо понимать способность фермента воздействовать только на определенный субстрат, например сахараза гидролизует только сахарозу, уреаза — только мочевину, не воздействуя даже на ее производные. Фермент- [c.28]

Молекулярной активностью фермента называют величину, показывающую число молей субстрата, превращаемых за одну минуту одной молекулой фермента в условиях субстратного насыщения. Она равна числу ферментных единиц в одном микромоле фермента. Молекулярную активность можно определить только для достаточно чистых ферментов. Когда субстрат является полимером или веществом со многими превращаемыми связями, вместо числа молекул субстрата учитывают число связей, превращаемых ферментом. [c.514]

Показано, что ряд дегидрогеназ использует только НАД и НАДФ (соответственно малатдегидрогеназа и глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа), другие могут катализировать окислительно-восстановительные реакции в присутствии любого из них (например, глутаматдегидрогеназа см. главу 12). В процессе биологического окисления НАД и НАДФ выполняют роль промежуточных переносчиков электронов и протонов между окисляемым субстратом и флавиновыми ферментами (молекулярные механизмы участия пиридиновых нуклеотидов в этом процессе подробно рассматриваются в главе 9). [c.226]

Белки — природные высокомолекулярные соединения, являющиеся структурной основой всех живых организмов. К ним относятся ферменты — катализаторы многочисленных реакций в живых организмах, дыхательные пигменты, многие гормоны. Число встречающихся в природе белков крайне велико, их частью являются а-аминокислоты — СН(Р) — СООН, где Р — углеводородный радикал алифатического или ароматического ряда, либо гетероциклический радикал, содержащий серу и азот. Различие в химическом строении белков обусловлено количеством и порядком чередования аминокислот в молекуле. Белковые молекулярные цепочки располагаются в пространстве в виде спирали или волокон. ] лавная особенность белков — способность самопроизвольно формировать пространственную структуру, свойственную только данному виду растения, т.е. они обладают "памятью" макромолекулы Г>елков могут "записать", "запомнить" и передать "наследству" ин — (формацию. В этом состоит химический механизм самовоспроизве — />,ения. [c.48]

Указанные ферменты имеются во многих растительных тканях и особенно в семенах, зерне, клубнях, плодах [85, 74]. Однако необходимо отметить, что резкое повышение активности происходит в определенных органах в особые периоды их развития [18, 20, 21]. Характеристики этих ферментов — молекулярная масса, специфичность субстратов, pH среды оптимальной активности, влияние двухвалентных катионов или изомерная структура образованных продуктов — различны у разных растений. В одной и той же ткани могут одновременно существовать несколько различающихся между собой форм ферментов [19, 37, 41]. [c.295]

В табл. 26 перечислены 29 ферментов, молекулярный вес которых был установлен с помощью гель-хроматографии. Расхождения с данными, полученными с помощью методов, основанных на седиментации и диффузии, в большинстве случаев очень незначительны. [c.174]

Исследование МЬ и НЬ дает, однако, информацию, весьма ценную для понимания действия ферментов, для понимания природы ЭКВ. Связывание О2 и других лигандов этими белками вполне сходно со связыванием субстрата ферментом. Молекулярный кислород проникает в полость молекулы МЬ или НЬ, но в отличие от субстрата не подвергается химическому превращению. Принято говорить о миоглобине и гемоглобине как о почетных ферментах [1], моделирующих ряд их свойств. [c.421]

Глутаматдегидрогеназа является одним из наиболее изученных ферментов белкового обмена. Это олигомерный фермент (молекулярная масса 312 kDa), состоящий из шести субъединиц (каждая из которых имеет молекулярную массу около 52 kDa). Он вьшолняет важную регуляторную функцию не только в аминокислотном, но и энергетическом обмене. По аллостерическому механизму ГДГ ингибируется АТФ и ГТФ и активируется АДФ и ГДФ, увеличение содержания которых свидетельствует о необходимости окислительного фосфорилирования (синтеза АТФ). [c.374]

Молекулы белков не являются жесткими структурами — они подвижны л, следовательно, достаточная лабильность молекул ферментов (молекулярная вибрация) играет важную роль в узнавании субстрата и стабилизации переходного состояния [c.71]

Назва 1ие фермента Молекулярный вес [c.120]

Другим распространенным способом регулирования является изменение активности фермента посредством отщепления и присоединения целого фрагмента пептидной цепи. Так, неактивные формы протеолитических ферментов — зимогены, отщепляя низкомолекулярный пептид, пре вращаются в активные протеазы. Моно и Жакоб называют этот процесс молекулярным превращением и считают его одним из средств регулирования деятельности внутриклеточных ферментов. Молекулярные превра- [c.114]

Фермент Молекулярный вес Реакция. Влияние магнитного поля Метод [c.172]

Эта модель объясняет в принципе высокую избирательность фермента. Молекулярная адсорбция заместителей при индексе [c.136]

Однако настойчиво подчеркиваемая в последнее время общность некоторых свойств ферментов и простых органических катализаторов приводит к другой крайности. При этом затушевываются особые свойства ферментов, главным из которых является большая активация в глобулах ферментов молекулярных групп, которые в свободном состоянии относятся к вполне заурядным органическим катализаторам, а также субстратная, а не функциональная специфичность ферментов. Авторы старались избежать обеих крайностей. [c.3]

Промышленно важные продукты жизнедеятельности микроорганизмов но их природе и значению для самой микробной клетки делят на три основные группы , ) крупные молекулы (ферменты, полисахариды с молекулярной массой от 10 тыс. до нескольких миллионов) 2) первичные метаболиты (соединения, необходимые микроорганизмам для роста аминокислоты, пуриновые и пиримидиновые нуклеотиды, витамины и др.) 3) вторичные метаболиты (соединения, ненужные микроорганизмам для роста антибиотики, токсины, алкалоиды, факторы роста растений). Первичные и вторичные метаболиты микробного происхождения обычно имеют довольно низкую по сравнению с ферментами молекулярную массу — менее 1,5 тыс. [c.77]

Рис. 12. Типы ретикуляции ферментов а межмолекулярная трехмерная сетка б — сетчатая оболочка вокруг молекулы фермента (молекулярно иммобилизованный фермент) в— межмолекулярная двумерная сетка г — внутримолекулярная сетка из полипептидных цепей белка и химических скобок

Определенное внимание уделяется таким объектам биотехнологии, как термофильные микроорганизмы, растущие при 60-80° С. Это их свойство является практически непреодолимым препятствием для развития посторонней микрофлоры при относительно не стерильном культивировании, т. е. является надежной защитой от загрязнений. Среди термофилов обнаружены продуценты спиртов, аминокислот, ферментов, молекулярного водорода. Кроме того, скорость их роста и метаболическая активность в 1,5-2 раза выше, чем у мезофилов. [c.19]

Алкогольдегидрогеназа пекарских дрожжей энергично окисляет первичные спирты с неразветвленной цепью и со значительно меньшей скоростью спирты с разветвленной цепью, вторичные спирты, некоторые оксикислоты, аминоспирты и полиспирты. Молекула фермента (молекулярная масса около 150 000) состоит из четырех субъединиц, имеет четыре активных центра, содержит четыре атома прочно связанного цинка. Алкогольдегидрогеназа является сульфгидрильным ферментом. В трис- и пирофосфатном буферах оптимум pH равен 8,6. Кт для НАД и НАДН равны соответственно 1,7х10 М и 2,Зх10-5М, для этилового спирта — 1,6x10 2 уксусного альдегида — [c.277]

Образование мультиферментов или согласованных систем ферментов молекулярных (синтетаза жирных кислот, пируватдегидрогеназа) или надмолекулярных комплексов (цепь дыхательных ферментов). [c.35]

Ферменты, молекулярный вес которых сшределен с помощью гель-хроматографии [c.172]

Цитохром l (из митохондрии) — гемопротеид с молекулярной массой 40 ООО— содержит четыре геминовые группы на моль ферл1ента. Цитохром с растворим в воде, имеет молекулярную массу 13 ООО. Цитохром а входит в состав цитохромоксидазы, катализирующей завершающую фазу реакции переноса электронов от восстановленного цитохрома с (окисляя его железо в Fe ) на молекулярный кислород, используя при этом протон воды и образуя воду. Цитохром а представляет собой железоцитопорфирин. Цитохромоксидаза содержит два атома меди на моль фермента молекулярная масса 70 ООО. [c.560]

Молекулярная биофизика изучает строение и физико-химические свойства биологически функциональных молекул, прежде всего биополимеров — белков и нуклеиновых кислот. Задали молекулярной биофизики состоят в раскрытии физических механизмов, ответственных за биологическую функциональность молекул, например за каталитическую активность белков-ферментов. Молекулярная биофизика — наиболее развитая область биофизики. Она неотделима от молекулярной биологии и химии. Крупные успехи в этой области понятны — легче изучать молекулы (даже наиболее сложные из известных науке молекулы белков), чем клетки или организмы. Молекулярная биофизика опирается, с одной стороны, на биолого-химические дисциплины (биохимия, молекулярная биология, бпоорганическая и бионеор-таническая химия), с другой, на физику малых и больших молекул. Соответственно этому в гл. 2 мы рассматриваем химические основы биофизики, в гл. 3 — физику макромолекул и лишь после этого обращаемся к молекулярной биофизике как таковой (гл. 4-8). [c.20]

Молекулярные основы фиксации азота всесторонне исследовались на К. pneumoniae, которая может служить модельной системой для изучения симбиотических бактерий семейств Rhizobium и Bradyrhizobium. Детально охарактеризована нитрогеназа, азотфиксирующий фермент. Молекулярно-генетические исследования показали, что фиксация азота бактериями — это сложный процесс в нем участвует семь координированно регулируемых оперонов, кодирующих в общей сложности 20 разных белков. Это делает пока невозможным создание с помощью методов генной инженерии растений, которые могли бы сами усваивать азот, и других азотфик-сирующих бактерий. [c.327]

Фермент Продол жи-телыюсть обработки ультразвуком, мин Газ, которым насыщался раствор фермента Молекулярный вес фермента Изменение молекуляр-ис го нееа. Изменение активности фермента [c.250]

Было исследовано влияние ингибиторов свободно-радикальных реакций на ферменты. При этом исходили из того, что может осу-ш ествляться как взаимодействие с ферментом молекулярной формы ингибитора, так и его свободно-радикальных форм, образующихся при окислении ингибитора [55]. Оказалось, что ингибиторы подавляют активность ряда окислителыю-восстановительных ферментов. [c.324]

Исходя из описанных выше принципов, была предложена [14] гипотетическая структура комплекса гликолитических ферментов, адсорбированного на внутренней поверхности мембраны эритроцитов. Эта структура представлена на рисунке 21. Метаболой имеет ось симметрии третьего порядка, перпендикулярную к плоскости мембраны, и содержит тройной набор гликолитических ферментов. Молекулярная масса комплекса составляет 4,5 МДа. 6-Фосфофруктокиназа на рисунке 21 изображена эллипсоидом вращения, размеры которого приняты равными размерам мышечной 6-фосфофруктокиназы [39, 58], Пи-руваткиназа также представлена эллипсоидом вращения. Остальные гликолитические ферменты условно изображены как сферические частицы, размеры которых соответствуют их молекулярной массе. [c.180]

Биологические процессы на уровне одной клетки или на уровне более сложных многоклеточных форм составляют наиболее трудные и привлекающие внимание проблемы химии и химической кинетики. Из огромного количества работ, которые были выполнены с целью выяснения элементарных кинетических закономерностей в биологических процессах, можно сделать некоторые выводы. Один из них состоит в том, что, за исключением простой ионизации, большинство отдельных стадий в биохимических процессах катализируется большими молекулами, называемыми ферментами. Каталитическая активность ферментов обусловлена наличием особых простетиче-ских групп. Кроме того, в состав их молекул входят белковые остатки, которые составляют большую часть молекулы. Молекулярный вес ферментов определяется в основном молекулярным весом входящего в их состав белкового остатка. [c.561]

Менее изучена в химическом отношении люцифераза, хотя ее очистка из экстракта сухого порошка ypridina проводилась рядом исследователей. Электрофорез а бумаге очищенной люциферазы показал изоэлектрическую точку ее при pH 3,28, что необычно низко для фермента. Молекулярный вес ypridina люциферазы найден между 37 ООО—45 ООО. [c.344]

Ни цитохром, ни каталаза, ни пероксидаза неспособны катализировать окисление органических веществ молекулярным кислородом. Согласно данным Варбурга [128], способностью восстанавливать молекулярный кислород в клетках обладает лишь специфический гемсодержащий белок, которому было присвоено название дыхательного фермента. Молекулярный вес этого белка 75 000 [129]. Этот фермент, согласно Кейлину, катализирует следующую реакцию [c.299]

Те же данные табл. 2 представлены на рис. 3, где для простоты все ферменты разделены на группы, которым отвечают числа оборотов, близкие к 10 , 10 . .. и так до 10 , а на оси ординат указано число ферментов в соответствующих группах. Из этих данных видно, что для большинства ферментов молекулярная актив-ность на несколько порядков меньше, чем для ката-лазы или карбоангид-разы, а среднее значение лежит в пределах от 10 до 10 мин для стандарт- ных условий. [c.61]

Карбоксипептидаза А состоит всего из одной полипептидной цепи, содержащей 307 аминокислотных остатков (Ы-концевым служит аланин), и является цинкзависимым ферментом (ион расположен в активном центре фермента). Молекулярная масса карбоксипептидазы А составляет 34 600. Активный центр фермента расположен в нише, глубина которой составляет приблизительно 1 нм. Размеры самой молекулы карбоксипептидазы А составляют 5 х 4,2 х 3,8 нм. [c.101]

Создание молекулярных аналоговых устройств переработки информации основано на использовании больших белковых молекул и, в частности, ферментов. Молекулярные системы такой сложности, как белки, ферменты и другие аналогичные им соединения, имеют достаточно много устойчивых состояний. Разработано и возможное управление переходами между этими состояниями — оптическое возбуждение, изменение кислотности (pH) среды, воздействие полей и т. д. Это позволяет на базе ферментов, функционально наиболее гибких белковых молекул, построить устройства переработки информации принципиально новой архитектуры. Белковые молекулы легко иммобилизуются на подложках, образуя квазидвумерные системы, к тому же они дешевы и легко доступны, стоимость их получения постоянно снижается. [c.43]

Фактор, ингибирующий миграцию макрофагов, появляется в среде через 6—8 часов контакта лимфоцитов с антигеном и продолжает продуцироваться в течение 4 дней (Thor а. oth., Svej ar а. oth., 1968). Показано, что появление фактора, ингибирующего миграцию макрофагов, в среде блокируется ингибиторами белкового синтеза. Отсюда следует, что фактор синтезируется в клетках de novo, а не просто освобождается при контакте с антигеном. Известны некоторые биохимические характеристики фактора, ингибирующего миграцию макрофагов. Фактор не диализуется и выдерживает нагревание при 56° в течение 30 минут. На него не оказывают действия РНК аза и ДНК аза, но он разрушается протеолитическими ферментами. Молекулярный вес фактора, ингибирующего миграцию макрофагов, составляет 60 ООО — 80 ООО. При изучении в электрофорезе показано, что фактор, ингибирующий миграцию макрофагов, содержит альбумин и а-глобулин. [c.140]

Как и следовало ожидать, для диссоциирующих ферментов молекулярный вес активно работающей формы зависел от количества взятого на анализ белка. Так, при низких концентрациях фермента (<12 мкг/мл) фосфофруктокиназа (ФФК) из мышц кролика представлена в основном мономером при высоких кон-, центрациях фермента активно работающей формой фермента становится тетрамер [33]. При всех условиях (в отсутствие субстратов, при относительно низких концентрациях фермента и др.) работающая форма ФФК исходно присутствует в растворе и находится в равновесии с другими формами фермента. В присутствии субстрата ее доля увеличивается, и она становится преобладающей в системе [34, 40]. В этом отношении ФФК напоминает НАД-киназу из печени кр олика, препараты которой при анализе в отсутствие субстратов обнаруживают незначительное количество активной формы. Доля последней увеличивается при УЦ в пол- ной системе. Однако сходство это относительное и полной аналогии между поведением обоих ферментов провести нельзя уже потому, что олигомерное состояние активной формы ФФК может меняться при изменении концентрации исследуемого образца, тогда как гомогенные препараты НАД-киназы, как уже неоднократно подчеркивалось, утратили способность к такого рода переходам. Кроме того, мы ничего не знаем о существовании каталитически неактивных форм ФФК. [c.158]