Аденозинтрифосфат АТФ комплексы

Переход к нуклеотиду (АТФ), связанный с появлением нового координационного центра в виде замещенного фосфат-иона, не экранированного соседними фрагментами молекул, вновь приводит к достаточно устойчивым комплексам с = 6,13. Аденозинтрифосфат является основным источником энергии, необходимой для протекания жизненно важных биохимических реакций. Этот нуклеотид запасает энергию в фосфор—оксидных мостиках (Р-О-Р), которые в процессе гидролиза выделяют ее сполна. [c.181]

ПО величине либо та же, либо близка к ней. В реакции гидролиза аденозинтрифосфата (АТФ) наблюдается необычное увеличение предэкспоненциального множителя при переходе от ионов водорода к миозину. Когда об изменениях энтропии при образовании активированного комплекса в реакциях, подобных этой, известно [c.140]

Реакция (XI.9) катализируется фосфоглицераткиназой. Для этого фермента, так же как и для других ферментов того же типа, абсолютно необходим кофактор, роль которого играет ион двухвалентного металла (Mg +, Мп + или Са +) металл взаимодействует с аденозиндифосфатом или аденозинтрифосфатом и образует реакционноспособный комплекс. [c.289]

Активный транспорт ионов осуществляется из области с меньшей концентрацией ионов в область, где их концентрация выше, за счет энергии гидролиза аденозинтрифосфата (см. гл. 18). Клетка расходует на активный транспорт калия внутрь и транспорт натрия из нее значительную часть своей энергии. Активный транспорт осуществляет так называемый натриевый насос. Это специальный молекулярный механизм, работа которого упрощенно состоит в следующем. На внутренней поверхности клеточной мембраны этот механизм образует комплекс с натрием, затем он переориентируется так, что его фрагмент с комплексом натрия оказывается на внешней поверхности мембраны. Здесь этот комплекс диссоциирует, катионы Ма+ уходят в межклеточный раствор, и образуется комплекс с катионом К+. После этого механизм вновь переориентируется и переносит катион К+ в цитоплазму, где вновь образует комплекс с катионом Ма+. Далее цикл встречного переноса катионов Ма и К+ продолжает повторяться. [c.278]

Термодинамические величины, относящиеся к биохимическим реакциям, рассматриваются несколько иначе, чем в случае обычных реакций. Как правило, пренебрегают тем, что реагирующие вещества и продукты реакции существуют в виде смесей разнообразных молекулярных форм, соответствующих разным степеням ионизации и комплексо-образования, и используют один символ для обозначения суммарной концентрации различных форм вещества. Например, реакцию гидролитического превращения аденозинтрифосфата (рис. 7.3) в аденозинди-фосфат и неорганический фосфат обычно изображают так [c.223]

При каталитическом действии ионов водорода энергия активации реакции составляет 21,2 ккал моль, энтропия активации — 17,4 энтр. ед. Реакция, катализируемая ОН"-ионами, характеризуется энергией активации 29 ккал моль и энтропией +395нтр. ед. Ферментативный гидролиз аденозинтрифосфата под действием миозина был изучен при различных условиях (pH, солевая среда и т. д.). При этом было установлено, что для суммарной реакции энергия активации составляет от 10 до 25 ккал моль (в зависимости от условий). Для значения Е 12,4 ккал моль, найденного в работе Лейдлера и соавторов [1], вычисленная величина А5 составляет—8 знтр.ед. Исследование температурной зависимости образования первичного комплекса фермента с аденозинтрифосфатом — процесса, определяющего каталитический эффект,— показало, что при этом энергия активации равна 21,2 ккал моль, а энтропия активации составляет - -44 энтр. ед. Таким образом, даже при наличии высокого энергетического барьера скорость реакции существенно возрастает за счет благоприятного энтропийного фактора. [c.28]

Мешают определению (без экстракции комплексной кислоты) следующие ионы кремний в больших концентрациях, железо(III) в присутствии хлорида или сульфата, восстановители, хром (VI), мышьяк(V) и цитрат. Висмут(III), торий(IV), хлорид н фторид влияют на развитие окраски. Кремний можно удалить при кипячении раствора с концентрированной H IO4. Железо(III) можно связать в комплекс с фторидом, избыток которого удаляют введением борной кислоты. Борную кислоту можно использовать и для связывания фторидов, присутствующих в исходном анализируемом растворе. С использованием экстракции комплексной гетерополикислоты был разработан метод определения фосфора. Метод был применен для анализа практически всех фосфорсодержащих материалов стали [139, 140J, железных руд [141], алюминиевых, медных и никелевых сплавов с белыми металлами [142], воды [143, 144] и удобрений [145—147]. Работы по анализу удобрений [145—147] посвящены автоматизации очень точного метода определения фосфора с применением автоматических анализаторов. В анализаторы был заложен метод прямого измерения светопоглощения, а не дифференциальный вариант, который обычно используют для повышения точности определения. Полученные результаты позволяют заключить, что абсолютная ошибка измерения оптической плотности в интервале О—1,2 единицы не выше ошибки самого измерительного прибора (0,001 единицы поглощения). Следует отметить, что описанный метод по точности превосходит метод с применением молибдофосфата хинолина и, кро.ме того, обладает еще одним преимуществом — простотой выполнения определения. В биохимии метод применяли для определения фосфата в присутствии неустойчивых органических фосфатов [148] и неорганического фосфата в аденозинтрифосфате [149]. Метод был использован для анализа фосфатных горных пород [150]. В органическом микроанализе метод применяют после сожжения органических соединений в колбе с кислородом [151, 131]. [c.461]

И восстановленного дифосфопиридиннуклеотида (ДПН-Н). Следующим этапом является фосфоролитическое (по-видимому, неферментативное) расщепление этого комплекса с образованием 1,3-ди-фосфоглицериновой кислоты (3). Благодаря фосфокиназной реакции фосфорный остаток, стоящий при первом углеродном атоме, участвует в образовании аденозинтрифосфата (АТФ), а оставшаяся З-фосфоглицериновая кислота является конечным продуктом реакции гликолитической оксидоредукции. Следует лишь добавить, что ДПНН-Н+ передает водород на пировиноградную кислоту (4) при участии лактикодегидразы или при недостатке пировиноградной кислоты нафосфотриозу при участии дегидразы глицерофосфата (5). [c.120]

К+-селективные электроды на основе валиномицина применяли для прямого определения калия в растворах [62], морской воде (методом стандартных добавок) [71 ], природных и сточных водах при использовании их в автоматизированных проточных системах, снабженных мини-компьютером и печатным устройством [72], и в сыворотке крови [73, 74]. Этими же электродами измеряли коэффициенты активности КС в смешанных растворах (КС1 - -+ Г аС ) [75] и активность К в равновесии с аденозинтрифосфа-том. В результате этих измерений Речниц и Мохан [76] определили константу образования комплекса калия с аденозинтрифосфатом (КАТФ ") Кобр = 219. Полученное значение почти в 20 раз превышало измеренное косвенным путем (10—14). Активность калия определяли при pH = 9,2, добавляя растворы К2Н2АТФ (примерно 0 М) и КОН (0,05 М) в 50 мл дистиллированной воды [77]. Концентрацию свободных ионов К" определяли измерением [c.229]

В некоторых случаях может происходить протонизация комплекса металла. Например, это возможно в случае ряда комплексов с EDTA, так как в подходящей области pH ионы водорода при взаимодействии с наиболее слабо связанной карбоксильной группой лиганда способны успешно конкурировать с ионом металла. Подобное положение наблюдается при комплексообразовании Mg2+ с аденозинтрифосфатом (АТР). [c.119]

При такой координации один из атомов азота передаёт несвязывающую пару электронов для взаимодействия с вакантными орбиталями атома металла. Образующаяся связь делается более прочной за счет взаимодействия d-электронов металла с вакантными разрыхляющими я -орбиталями молекулы Ng. Координация резко ослабляет тройную связь, и азот приобретает возможность вступать в реакции. Однако эти реакции не являются самопроизвольными (АСр а ц > 0) и для их протекания требуется подвод энергии. Такой механизм реализуется на нитрогеназе — природном катализаторе фиксации азота клубеньковыми микроорганизмами. В белковой глобуле этого фермента существует сложный активный центр — сульфидный комплекс молибдена и железа. Он способен не только координировать азот, но и превращать его в аммиак. Эта ферментативная реакция не может идти самопроизвольно и происходит за счет энергии аденозинтрифосфата (АТФ). [c.389]

В организмах высокоразвитых животных железо в степени окисления -ЬЗ переносится с потоком крови железосодержа щи-ми белками — трансферринами. Они не связывают Ге +. Транс-феррины доставляют Ге + к местам биосинтеза других железосодержащих соединений цитохромов и гемоглобина. Цитохромы сложные белки, осуществляющие перенос электронов от окисляемых органических веществ к кислороду. Эти ферменты предназначены для синтеза аденозинтрифосфата (АТФ) и содержат гем, т. е. комплекс, имеющийся и в гемоглобине [c.556]

Во внутриклеточной жидкости, для которой характерно высокое содержание ионов Мд " ", аденозинтрифосфат (АТФ) и аденозиндифосфат (АДФ) присутствуют в основном в виде комплексов МдАТФ и МдАДФ [c.244]