Активность ферментативная, единицы

ЕДИНИЦЫ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ АКТИВНОСТИ [c.28]

Единицы ферментативной активности................ [c.5]

В качестве международной единицы ферментативной активности принят катал 1 кат равен ферментативной активности, обусловливающей превращение 1 моль субстрата в 1 с. [c.399]

Удельная активность препарата — выражается в единицах ферментативной активности фермента (МЕ или ЕД) на 1 мг препарата и на 1 мг белка (вторая величина характеризует чистоту препарата). [c.29]

Определение количественного содержания ферментов в биологических объектах представляет известные трудности, поскольку, за редким исключением, ферменты в тканях присутствуют в ничтожно малых концентрациях. Поэтому о количестве ферментов судят по скорости катализируемой реакции в определенных, согласованных условиях измерения. При оптимальных условиях температуры, pH среды и полном насыщении фермента субстратом скорость катализируемой реакции пропорциональна концентрации фермента. О скорости ферментативной реакции судят или по скорости убыли субстрата, или по скорости образования продукта реакции. Для выражения концентрации фермента и количественной оценки его активности в условных единицах Комиссией по ферментам Международного биохимического союза была рекомендована стандартная международная единица (Е или Ц) за единицу активности любого фермента принимается то количество его, которое в оптимальных условиях катализирует превращение 1 микромоля субстрата или образование 1 микромоля продукта в минуту (мкмоль/мин) . [c.157]

Единицы ферментативной активности [c.476]

Активность ферментов со временем исчезает, подобно активности простых катализаторов (кислот, оснований, ионов), и, как правило, она существует в течение меньшего промежутка времени, чем активности гетерогенных катализаторов (окиси алюминия или восстановленного никеля). В случае ферментативных реакций количество субстрата, превращенного в единицу времени, со временем становится все меньше, а спустя более длинный промежуток времени реакция практически приостанавливается. Дезактивация ферментов объясняется их денатурацией или другими превращениями, обусловленными их характером глобулярных белков. [c.794]

Доза выражается в единицах ферментативной активности (МЕ или ЕД) на единицу лекарственной формы. [c.29]

Следует иметь в виду, что во. всех случаях определения ферментативного действия определяется не количество фермента, а его каталитическая активность, выражаемая тем или иным способом через скорость ферментативной реакции. Активность же фермента зависит не только от его весового количества, но, при прочих равных условиях, и от наличия или отсутствия активаторов и ингибиторов и состояния самой катализируемой реакции. Поэтому единицы ферментативного действия характеризующие активность фермента и обозначаемые часто терминами единица фермента или энзимная единица , лишь с известными оговорками могут служить мерой количества фермента. [c.68]

Скорость ферментативной реакции, т.е. количество субстрата, превращаемое в единицу времени (как правило, в микромолях субстрата, превращенного за 1 мин), зависит как от концентраций фермента (Е) и субстрата (S) или продукта (Р), так и от сродства фермента к субстрату (Кщ), а также от максимальной скорости реакции (t) a ). К -это так называемая константа Михаэлиса-Ментен она равна той концентрации субстрата, при которой активность фермента составляет половину максимальной (t j /2). Максимальная скорость реакции достигается при избытке субстрата, т. е. тогда, когда фермент насыщен субстратом. и г та,-кинетические параметры фермента. [c.486]

О количестве фермента или, точнее, о его активности, которая при прочих равных условиях пропорциональна концентрации фермента, обычно также судят по силе производимого ферментом действия, т. е. по количеству субстрата, изменяющегося под влиянием фермента в единицу времени. Другими словами, определение ферментативной активности биологического препарата сводится к регистрации тех изменений, которые претерпевает в его присутствии определенный субстрат. [c.123]

ЧТО эквивалентно степени гидратации 0,22, соответствует последней стадии процесса гидратации согласно данным по измерению теплоемкости, т. е. завершению формирования монослоя в результате конденсации воды над наиболее слабо взаимодействующими участками поверхности. Ферментативная активность в конце первой стадии составляет 10% значения для разбавленного раствора. Увеличение активности в ходе первой стадии обнаруживает зависимость от активности воды в степени 1,5. Следовательно, скорость реакции не лимитируется водой, которая является реагентом в гидролитических процессах, когда кинетический порядок реакции по воде равен единице. Активность увеличивается до значения, характерного для разбавленного раствора, с увеличением степени гидратации выше 0,5 г воды/г белка. [c.130]

Все ферменты — белки, и в первом приближении все белки — ферменты. Получены данные, что так называемые структурные белки рибосом, митохондрий, хлоропластов и мембран обладают ферментативной активностью. Рибосома составлена из немногочисленных типов белковых единиц. По-видимому, точно так же обстоит дело с митохондриями и хлоропластами. Число видов неферментных белков в клетке сравнительно очень невелико — около 100, тогда как число видов различных ферментных белков достигает от 1000 до 10 ООО. Одна- [c.15]

Степень чистоты ферментов определяется по ферментативной активности, отнесенной к единице веса препарата или к единице белкового азота. [c.76]

Ферментативную активность определяли на СФ-4 при длине волны 260 пм но разности оптической плотности в опытах и контрольных пробах и выражали в единицах оптической плотности. Учитывали изменение начальной скорости ферментативной реакции, находили средние из результатов 10—12 экспериментов наибольшая вариация не превосходила 5—8%. [c.36]

ЭлЮЕровавие в линейном градиенте 0,02 М калийфосфатного буферного раствора (pH 5,7)—0,3 М фосфат (pH 5,3). Материал, присутствующий во фракциях 120—180 (пик 11>, был далее очищен кристаллизацией. Относительно определения ферментативной активности н единиц ферментативной активности см. работу [73]. [c.25]

Третьим принципом контроля чистоты белков служит определение их функциональной активности — ферментативной, гормональной или любой друго1"1. Функциональная активность на единицу веса препарата, или, что практически то же самое, на единицу белкового азота, — так называемая удельная активность — служит самым лучшим мерилом чистоты любого белка. Для важнейших белков изучены максимальные значения удельной активности, и эти цифры служат стандартами, с которыми обычно сравнивают получаемые в лабораториях препараты. Ясно, что измерения любого вида функциональной активности должны производиться в стандартизованных условиях при со-блюденпи всех необходимых предосторожностей. [c.135]

Изучение кинетики действия ферментов важно не только с теоретической, но н чисто практической стороны. При выборе единицы активности фермента надо знать наилучшне условия его действия, а также то, как влияют на его активность различные факторы. Подобное предварительное исследование кинетики действия обычно необходимо и для успешного осуществления очистки фермента, так как этот процесс должен количественно контролироваться путем систематических определений активности ферментативного препарата на разных стадиях его очистки. [c.108]

Впервые ферментативное разрушение ФОС было описано Мазуром в 1946 г. [52]. Он показал, что гомогенаты многих тканей человека и кролика обладают способностью гидролизовать ДФФ. Детоксицирующая активность тканей убывала в ряду печень, почки, тонкая кишка, плазма, легкие, сердце, мозг, мышца, эритроциты. Такой порядок был получен при расчете на общий вес ткани. При пересчете активности на единицу азота почки оказались более активными, чем печень, а эритроциты — более активными, чем мышца. Плазма и печень гидролизовали также три аналога ДФФ диметил-, диэтил- и метилэтилфторфосфат. [c.141]

После гибели животных или растительных организмов составляющие их ткани подвергаются воздействию микро бов, отличающихся специфичностью действия и обладающих активными ферментативными системами. Многие полимерные соединения, входившие в состав жйвых организмов, оказываются разрушенными до своих структурных единиц — мономеров. Последние могут участвовать во вторичных реакциях, сопровождающих oi6pai30-вание веществ бол ее сложного ст роения. Такими веществами являются гуминовые кислоты, меланоидины, составляющие основу органическотч) вещества почв, то рфов, углей. [c.17]

Единицы измерения количества п активности ферментов. Все известные Ф. являются белками с мол. весом от десятков тысяч до тшлиона и более, причем лишь немногие пз них получены в индивидуальном состоянии и не во всех случаях надежно измерен мол. вес. Вследствие этого общепринятые в химии способы пзмеренпя количества Ф. в г-молях затруднительны. Для выражения количества Ф. пользуются един1щамп, основанными на оценке каталитич. эффекта Ф., т. е. скорости ферментативной реакции. Международный биохимич. союз рекомендовал единый условный способ для выражения абсолютных количеств Ф. За единицу количества фермента (Е) принимается такое его количество, к-рое катализирует превращение 1 мкмоля субстрата в [c.207]

Так, например, при неупругих столкновениях обшивок ракет и самолетов с молекулами воздуха, за счет накопления энергий неупругих соударений, обшивки могут оплавляться, а молекулы азота и кислорода вступать в каталитические реакции с образованием окислов азота и другие [25-27]. Поэтому, если в каталитических и ферментативных реакциях для их ускорения необходимо повышать частоту и энергию неупругих соударений, то для снижения сопротивления трения газов и жидкостей на твердой поверхности требуется снижать частоту и энергию неупругих соударений. Автором монографии разработаны и внедрены в промышленность принципиально новые и более экономически эффективные способы повышения частоты и энергии неупругих соударений реагирующих веществ с катализаторами, которые способны повышать активность всех имеющихся в мире промышленных катализаторов [17], а также экономически эффективные способы снижения частоты и энергии неупругих соударений обтекающих газов и жидкостей о твердую поверхность, в результате которых снижается сопротивление их трения до 20% , а следовательно, сокращают расход топлива на единицу мощности двигателя, также на 20% [28]. Эти же методы повышения или понижения частоты неупругих соударений можно применить и для повышения нли понижения скоростей ферментативных реакций в клетках животных и растений, так как термодесорбируемые субстраты неупруго соударяются внутренними поверхностями "кармана" (щелей) глобул ферментов, а изотермически десорбируемые субстраты (химически превращаемые вещества ферментом) неупруго соударяются с поверхностью глобул фермента [15]. Отметим, что полярные С и М-концевые и боковые группы белковой части ферментов расположены на поверхности глобул ферментов [29-31], их вращательные и колебательные движения совершаются с целью повышения частоты и энергии неупругих соударений субстратов с поверхностью глобул ферментов. Поэтому скорость ферментативных реакций в 10 " раз превышает скорости химических [29]. [c.46]

Представление об исключительно точном геометрическом соответствии молекулы субстрата активному центру фермента как об источнике высокой специфичности при ферментативном катализе послужило основой для исследования каталитических свойств молекул циклоамилоз, обладающих строгой и хорошо известной геометрией [891. Химически циклоамилозы представляют собой циклические полимеры, содержащие не менее шести Л(+)-глюкопиранозных структурных единиц, соединенных а-(1,4)-глюкозидными связями. Участок цепи циклоамилозы имеет следующий вид [c.110]

Иммуноанализ проводят следующим образом. Полистирольные пробирки (80X11 мм) покрываются антителами при обработке 1 мл раствора антител. Растворы антител разбавляют ОД М N a-карбонатного буфера (pH 9,8) или фосфатным (солевым) буфером. Пробирки с этими растворами оставляют на 3 ч при 37 °С для хранения раствор оставляют в пробирках на холоду. Перед определением необходимое число пробирок промывают 0,9%-ным хлоридом натрия, содержащим 0,05% твина 20. В каждую пробирку помещают 0,5 мл одного из следующих растворов 1) стандартный раствор иммуноглобулина G, 2) неизвестный образец, 3) буферный раствор. После этого добавляют 0,1 мл разбавленного конъюгата щелочной фосфатазы и иммуноглобулина G (приготовленного с помощью сщивапия глутаровым альдегидом). Для разбавления используют фосфатный (солевой) буферный раствор, содержащий 1% сывороточного альбумина человека и 0,02% азида натрия. Пробирки инкубируют при комнатной температуре в течение ночи (16 ч) на роторной мешалке так, чтобы поверхность, покрытая антителами, покрывалась 0,6 мл раствора, находящегося в каждой пробирке. Затем пробирки промывают три раза раствором Na l-твин. Количество фермента, присоединенного к иммуноглобулину G, связанному стенками пробирок, покрытых антителами, определяют, добавляя 1 мл 0,05 М Na-карбонатного буфера (pH 9,8), содержащего 1 мг/мл п-нитрофенилфосфата и 1 ммоль/л хлорида. магния. Через 30 мин реакцию останавливают, добавляя 0,1 мл 1 М ХаОН. Измеряют оптическую плотность при 400 нм и строят стандартный график зави-си.мости ферментативной активности (изменение оптической плотности в единицу времени) индивидуальных образцов от содержания в них иммуноглобулина G. [c.382]

Удаление сульфата аммония. Супернатант, полученный на предыдущей стадии, пропускают через колонку (1x21,5 см), заполненную сефадексом (3-25, уравновешенную буфером 25 мМ трис-НС1 — 30 мМ КР, pH 7,2 (пропускают примерно 150 мл). На колонку можно нанести 700—2500 единиц активности. Сразу после выхода раствора, соответствующего свободному объему колонки, в первых 4—5 мл содержится основная часть ферментативной активности. Эту фракцию белка выдерживают при О—4° С в течение 2,5 ч (происходит агрегация фермента), после чего ценгрифугируют при 30 ООО в течение 30 мин. [c.243]

На рис. 11-3 некоторые бнолотнчески активные соединения расположены по мере возрастания степени окисленности углерода. Видно, что больщинство биологически важных промежуточных соединений отли-чается по степени окисленности от углеводов всего лищь на 2 электрона, причем ло мере удлинения цепи это различие (Имеет даже тенденцию К уменьщению. Исключительно трудно перемещаться при помощи ферментативных процессов между соединениям , содержащими 2, 3 и 4 атома углерода (т. е. в вертикальном направлении на рис. 11-3), если только они не находятся на уровне окисленности углеводов или соединений, расположенных правее, на несколько более высоком уровне окисленности. В то же время часто бывает возможно перемещаться по горизонтали, с легкостью используя окислительно-восстановительные реакции. Например, жирные кислоты собираются лз ацетатных единиц, которые расположены на том же окислительном уровне, что л углеводы, и после сборки восстанавливаются. [c.473]

Для выражения активности в практической работе с ферментами часто пользуются произвольными понятиями удельной и молярной активности. Удельную активность фермента принято выражать числом единиц ферментативной активности на 1 мг белка (или числом каталов на 1 кг активного белка). Количество молекул субстрата, подвергающихся превращению одной молекулой фермента в продукт в процессе реакции в единицу времени при полном насьш1ении фермента субстратом, принято называть числом оборотов фермента, или молярной активностью (молярная каталитическая активность выражается в каталах на 1 г-моль фермента). Одна молекула каталазы эритроцитов способна, например, расщепить в 1 с 44000 молекул перекиси водорода . [c.158]

Активность биокатализаторов измеряют в международных единицах (МЕ) — 1 МЕ соответствует количеству фермента, превращающему 1 микромоль (мк/моль, 10 моль) субстрата в 1 мин в стандартных условиях Единицы активности могут быть выражены в мкЕ, нЕ и пЕ, то есть соответственно в микро-, нано- и пикоединицах с учетом превращения 10 , 10 или 10 моля субстрата в 1 мин Удельную активность выражают в с иницах на 1 мг белка С 1973 г введена единица ферментативной активности катал (кат), соответствующая количеству катализатора, способного превращать 1 моль субстрата в продукт за 1 секунду Тогда соотношения катал и МЕ будут следующими 1 кат= 1 моль субстрата С = 60 моль мин =60 10 мкмоль мин = 6 10 МЕ, 1 МЕ= 1 мкмоль мин = 1/60 мкмоль с = 1/60 мккат= 16,67 нкат= 16670 пкат Все это косвенно подтверждает факт трудности выделения ферментов в чистом виде и на практике приходится чаще иметь дело с группой белков в продукте — сырце или в исходном материале, или, наконец, в других партиях материала, подлежащих разделению [c.68]

Наиболее часто активность действия ферментов выражается количеством вещества, которое за строго определенное время и в строго определенных условиях опыта подверглось тому или иному изменению. Например, за единицу ферментативного действия сахаразы принимают гидролитическое расщепление 4 г тростникового сахара в 25 мл 1%-ного раствора однозамещен-ного фосфата натрия, приводящее за 1 мин при 15,5° С к нулевому вращению, т. е. к расщеплению 75,9% сахарозы. [c.67]

Внешняя граница клетки образована клеточной (или плазматической) мембраной (или оболочкой). Типичная двох1ная мембрана (называемая элементарной мембраной) толщиной около 80 А, очевидно, представляет собой относительно жесткую и упорядоченную структуру, состоящую И.З бимолекулярного слоя полярных липидов, покрытого с обеих сторон белковыми пленками. Эту мембрану ни в коем случае нельзя считать гомогенной на всем ее протяжении. Наоборот, она представляет собой мозаику из различных функциональных единиц, слегка различающихся по своей структуре, высокоизбирательных и специализированных в клетках разных типов. Мембрана определяет такие весьма разнообразные и вместе с тем чрезвычайно ванлные характеристики клетки, как избирательная проницаемость, активный перенос питательных веществ и ионов (т. е. их поступление в клетку), контрактильные свойства, способность клеток вступать в ассоциацию друг с другом и распознавать друг друга (например, при формировании органов). Плазматические мембраны могут слунгить также местом протекания некоторых сложных ферментативных процессов, таких, как гликолиз или даже синтез белка (у микроорганизмов). [c.248]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология