Фермент активаторы и активация

Чаще всего роль активаторов ферментов выполняют ионы металлов На+, К+, НЬ+, М ++, Са++, 2п++, Си++, Мп++, ре++. Для активации фермента требуется один или несколько ионов. Например, пирофосфатаза, ускоряющая расщепление неорганического пирофосфата, активируется Мд++ липазы, катализирующие расщепление жиров, —Са++ аргиназа, участвующая в процессе распада аргинина, — Со++, Мп++ и N1++ фосфоглюкомута-за, превращающая глюкозо-1-фосфат в глюкозо-6-фосфат,— Mg++, Мп++, Со++. [c.47]

В зависимости от численных значений множителей а и (3 эффектор Э может выступать в роли либо ингибитора (I), либо активатора (А, промотора) ферментативной реакции. Полный кинетический анализ и сводная таблица возможных частных случаев ингибирования и активации фермента в рамках схемы (6.14) даны в работе [6]. Некоторые частные случаи имеют особое значение и широко применяются для описания кинетики ферментативных процессов. К их числу относится полное конкурентное ингибирование, полное неконкурентное ингибирование, бесконкурентное ингибирование, простая активация и некоторые типы смешанного ингибирования и активации. [c.219]

Активаторами ферментов могут служить катионы и анионы разнообразных солей, способньте к образованию различных комплексов как с самими ферментами, так и с их субстратами. Это возможно вследствие наличия в природе большого числа металлоферментов, содержащих тот или иной ион металла в акгивном центре ферментного белка. Механизмы активации энзиматических реакщ. г разнообразны. Ионьт металлов, действуя [c.166]

Ферменты обладают высокой специфичностью по отношению к субстрату, т. е. тому соединению, превращение которого он ускоряет. Эффективность действия фермента особенно сильно зависит от ряда факторов температуры (оптимальная температура 30—50 °С), некоторых специфических веществ, называемых активаторами и ингибиторами, pH среды. Активаторы повышают активность ферментов, ингибиторы снижают (угнетают ферменты). Применение ферментов дает возможность снизить энергию активации (энергетический барьер), осуществив превращение ис- одного вещества в конечное через промежуточное состояние Или состояние активного комплекса, что энергетически значитель- [c.21]

Кофакторы являются не только структурными элементами ферментов, но и их активаторами. Активация кофакторами объясняется спецификой их участия в связывании субстрата и собственно в катализе. Особенно заметно активирующее влияние кофакторов при действии на фермент, который не насыщен кофакторами. [c.114]

Неконкурентная активация (а = 1, Р > 1). В случае неконкурентной активации субстрат и активатор связываются независимо с активным центром, образуя тройной комплекс (фермент — субстрат — активатор), что приводит к увеличению скорости образования продукта. При этом начальная [c.221]

Обратимая активация. Активатор — вещество, которое после присоединения к ферменту усиливает его активность. Если активатор присоединяется обратимо, то в случае простейшей схемы имеем [c.246]

Действие ингибиторов и активаторов на мономерный фермент, представленный двумя взаимопревращающимися формами А и В (рис. 6-10), можно описать уравнениями типа (6-48) и (6-49) [схема (6-47)], отдельные члены которых соответствуют ингибированию и активации. Равновесие между двумя конформерами может быть охарактеризовано также при помощи уравнения (4-44). Для мономерных ферментов обычно нецелесообразно разделять константы и /Свх [см. уравнение (4-44)], характеризующие соответственно конформационное изменение и связывание субстрата или активатора. [c.36]

Кооперативный характер связывания ферментов с субстратами имеет, пожалуй, такое же большое физиологическое значение, как и кооперативное связывание гемоглобина с кислородом, которое обеспечивает более эффективное высвобождение связанного кислорода в тканях (гл. 4, разд. Д, 5). Кооперативность связывания субстрата отсутствует в том случае, когда благодаря избытку активатора фермент переходит в состояние R (В), при котором связывающие центры ведут себя независимо. В то же время связывание активатора должно характеризоваться сильно выраженной кооперативностью, т. е. скорость реакции должна изменяться при изменении концентрации активатора сильнее, чем в случае гиперболической активации. Аналогичным образом кооперативное связывание ингибитора обеспечивает более быстрое выключение фермента при увеличении концентрации ингибитора. По-видимому, эволюция олигомерных ферментов (по крайней мере отчасти) обусловлена большей эффективностью механизмов регуляции, в основе которых лежит кооперативное связывание эффекторов. [c.39]

Известно много случаев, когда изменение энергии активации или энтальпии процесса с одним и тем же ферментом при вариации химической структуры субстрата, ингибитора или активатора сопровождается симбатным изменением энтропии активации и энтропии. При этом приближенно выполняются зависимости [c.553]

Можно легко показать, что скорость реакции тогда должна быть пропорциональна [Е], . Имеются сообщения [46—48] о том, что скорости некоторых ферментативных реакций пропорциональны [E]j, где л — больше единицы, однако, по-видимому, эти результаты иногда обусловлены недостаточной чистотой ферментов, например присутствием способного к диссоциации активатора в препарате фермента. В большинстве исследований показано, что скорость реакции пропорциональна [E]q. Отсюда следует, что одна лишь энергетическая активация с последующим столкновением, недостаточна и что существуют другие требования, например сте-рическое соответствие определенных частей обоих субстратов, достижимое только тогда, когда они соединяются с одной и той же молекулой фермента. Даже в случае схемы И, где с ферментом [c.127]

О-белки делятся на несколько типов, причем один из них выполняет стимулирующую, а остальные-ингибирующую функции. Взаимодействие соответствующего О-белка с ферментом-усилителем сигнала приводит к изменению свойств фермента и соответственно к изменению его активности. В случае циклического АМФ (рис. 9.11) возможна как активация аденилатциклазы, так и ее ингибирование (в зависимости от типа О-белков, участвующих в трансформации сигнала). Итогом будет изменение скорости синтеза цитоплазматического цАМФ-активатора протеинкиназ, регулирующих функцию клеточных белков в результате их фосфорилирования. В неактивном состоянии протеинкиназа представляет собой димер из [c.317]

Судя по тому, что ферменты можно разделить на две группы по типу активации гетерогенные (с активными группами типа нуклеиновой кислоты, (Витамина и гормонов) и гомогенные, где активаторы аминокислотного характера, можно говорить и о двух типах активации. [c.445]

Необыкновенно строгая организация каталитической системы, включающей субстрат, указывает на то, что увеличение энтропии активации достигается не путем роста верхнего предела, т. е. не путем увеличения энтропии переходного состояния, а путем понижения нижней границы — иными словами, посредством уменьщения энтропии промежуточного продукта — повыщения степени его организации. Это представляется естественным, так как рост энтропии переходного состояния угрожал бы хаотизацией системы. Выход, найденный природой, потребовал, однако, некоторого усложнения ферментных систем. Точная ориентация фермента и субстрата не может быть получена за счет повыщения прочности связи. Наоборот, все связи в рассмотренных нами системах в общем довольно лабильны. Следовательно, в итоге каталитического акта все-таки имеются шансы частичного разрушения фермента или его активаторов . [c.56]

Находящийся в клетке ингибитор связывается с конформером А и при достаточно высокой концентрации переводит весь фермент в неактивную форму А. Фермент оказывается выключенным или по крайней мере обладает очень низкой активностью. Прн высоких же концентрациях активатора фермент будет включен за счет стабилизации конформации В. Доля молекул фермента, находящихся в активной форме В, определяется концентрацией ингибитора, активатора и субстрата в клетке в данный момент времени. Подобное соотношение между ингибированием и активацией лежит в основе многих явлени11 регуляции клеточного метаболизма (гл. 1, разд. Е). [c.36]

Ранее предполагалось, что фосфоглюкомутаза проявляет частичную активность и в отсутствие М + [275], а также что предварительная инкубация с Mg2+ плюс хелатирующий агент приводит к зависящей от времени активации этого фермента [275]. Теперь известно, что эти эффекты являются результатом присутствия в виде примесей прочно связанных ионов металлов [274]. После удаления ионов металлов образовавшийся каталитически неактивный апофермент проявляет широкую специфичность к активации М +, причем наиболее эффективным являются Mg2+ и N1 + [277]. Эффективность активации коррелирует со скоростью диссоциации комплекса фермент — М +. Так, Mg +, который является наиболее эффективным активатором, и отщепляется от комплекса с наиболь- [c.479]

Кон и сотр. [130, 131] объяснили данные для креатинкиназы по релаксации линии спектра ЯМР взаимодействием иона металла-активатора с двумя фосфатными группами АДФ, а не с фосфорильной группой, переносимой от креатина к АДФ. Это согласуется с механизмом элиминирования метафосфата, тем более что неферментативный гидролиз креатинфосфата также протекает с отщеплением метафосфата [132], поскольку креатин представляет собой весьма благоприятную уходящую группу. Следовательно, для этого фермента механизм бидентатной активации можно исключить. Он может все же существовать для ферментов, которые катализируют перенос фосфорильной группы между худшими уходящими группами и для которых ассоциативный механизм может быть более вероятен [36]. [c.656]

Трипсиноген превращается в трипсин, который в свою очередь активирует многие другие ферменты. Во многих системах специфические протеазы не были обнаружены. Типичным примером достаточно подробно изученного процесса ограниченного протеолиза является активация в пищеварительном тракте зимогенов [1, 138, 139], неактивных предшественников ферментов [143]. Ключевым пищеварительным ферментом считается протеаза трипсин [1], не только ввиду его собственной активности по отношению к перевариваемому белку, но и потому, что он является единственным активатором других зимогенов, в частности химотрипсиногенов, прокарбоксипептидазы, проэластазы и профосфолипазы А. Сам трипсин выделяется в двенадцатиперстной кишке в виде неактивного предшественника трипсиногена (рис. 4.5). [c.74]

Процессы промежуточного обмена веществ происходят главным образом в клетках и связаны со строго определенными структурами клеток (краткое представление о структуре клеток дано в кн. I, стр. 7—14). В органеллах клеток локализованы ферменты, ферментные системы, субстраты, активаторы и ингибиторы. Так, мембрана эндоплазматической сети включает ферменты, катализирующие биосинтез фосфолипидов, стероидов, полисахаридов, а также реакции гидроксилирования алифатических и ароматических аминов и других соединений. В цитоплазматической жидкости находятся ферменты, участвующие в активации [c.397]

Известны полиферментные системы, в которых скорость ферментативных реакций регулируется концентрацией конечного продукта в цепи последовательных превращений. В основе этого вида регуляции лежит ингибирование (или активация) ферментов первой стадии биосинтеза конечными продуктами реакции, называемое ингибированием (или активацией) по типу обратной связи. Ингибиторы и активаторы, действующие по принципу обратной связи, называются эффекторами. [c.434]

Ферменты ускоряют биологические реакции, снижая энергию активации, не изменяя положения равновесия. Механизм их действия состоит в образовании комплекса фермента с субстратом, который вступает в реакцию, после чего комплекс распадается с образованием исходного фермента и продукта. Скорости реакций, катализируемых ферментами, зависят от активности или количества фермента, концентрации субстрата, pH и состава раствора, температуры, присутствия активаторов и ингибиторов. [c.539]

Наконец, в-чеФвертых, следует предостеречь от слишком поспешных выводов такого рода, поскольку активация, как и рН-эффекты, действительно может быть связана с пространственной блокадой. Она может объясняться просто удалением какой-то блокирующей группировки, скажем связанного ингибитора или одной из функциональных групп самого фермента, закрывающей активный центр и препятствующей тем самым образованию фермент-субстратного комплекса и каталитическому эффекту. Подобный механизм неконкурентного поведения весьма вероятен, особенно в случае фермента типа аскорбатоксидазы, когда в активный центр входит ион металла, играющий существенную роль как в каталитическом эффекте, так и в связывании субстрата. В подобном случае лиганд, связывающий ионы меди фермента, вполне может быть неконкурентным ингибитором, а другой лиганд, способный вытеснить первый, — неконкурентным активатором. Эти соображения не изменяют/синегмческой интерпретации, но влияют на выводы относительно химического механизма изучаемого процесса. [c.172]

При анализе белковых фракций, смываемых с колонки при ионообменной хроматографии НАД-киназы из печени кролика, был обнаружен фактор, способный изменять активность фермента. Этот фактор не связывается с ионообменником и выходит при нанесении образца фермента на колонку в первой белковой фракции. Вопрос о том, какова его природа и не является ли он кальмодулином, будет рассмотрен ниже. Фактор не обладает ферментативной активностью, термостабилен (его эффект сохраняется после прогревания в течение 5—7 мин при 10(Г ), не проходиг через мембрану при диализе или ультрафильтрации. При исследовании действия фактора на НАД-киназу из печени кролика мы не всегда наблюдали однозначный эффект, что выражалось в следующем. Во-первых, степень активации варьировала в широких пределах (от 30 до 150%). а при большом избытке фактора наблюдали даже десятикратную активацию. Причина неодинаковой активации, по-видимому, кроется в различном содержании самого активатора в разных частично очищенных препаратах, используемых в опыте. Во-вторых, фактор оказывал влияние не на все препараты фермента. Степень активации зависела также от типа НАД-киназы (а или р). Было выяснено, что более выражено активирующее действие фактора на а-форму НАД-киназы [17]. При этом из двух форм фермента а-типа с молекулярным весом 150 000 и 180000 в большей степени активируется первая, наименее активная форма. На первый взгляд эти данные трудно объяснить действием одного активатора. Для интерпретации получен ных результатов проще всего было бы допустить присутствие в использованных частично очищенных препаратах, помимо активатора, еще и ингибитора фермента. Для многих ферментов показана возможность регуляции каталитической активности пра участии как активатора, так и ингибитора. Очевидно, что конечный эффект будет зависеть только от соотношения активатор/ин-. гибитор в используемых препаратах. Активация может наблюдаться, когда действие активатора преобладает над действием ингибитора. В противном случае выявляется ингибирование фер-мента. Эффект отсутствует, когда действие активатора уравнобе-шивается действием ингибитора. [c.150]

От активности этих ферментов, находящихся под контролем гормонов, зависит внутриклеточная концентрация сАМР, а следовательно, активация протеинкиназы А. С другой стороны, сАМР является активатором фосфодиэстеразы (кроме сАМР-зави-симой фосфодиэстеразы, существуют и другие формы этого фермента, активаторами которых может быть GMP, а также активированный ионами Са белок кальмодулин). [c.349]

Прокоагулянтный путь (рис. 21.15) занимает центральное место в свертывании крови. В циркулирующей крови содержатся проферменты протеолитических ферментов, секретируемые клетками печени факторы VII, XI, IX, X и фактор II (протромбин). При повреждении сосуда включается каскадный механизм активации этих проферментов. В активации участвуют также циркулирующие в крови факторы VIII и V и мембранный белок Тф (тканевой фактор, фактор III) эти факторы выполняют роль кофакторов ферментов (активаторов). В ходе активации образу- [c.507]

Как видно из рис. 47, добавление активатора не влияёт на величину йкат, но уменьшает Кт(каж) ферментативной реакции. В применении к общему уравнению (5.14) это соответствует случаю активации, которую можно назвать синергистической, так как связывание активатора с активным центром фермента увеличивает сродство фермента к субстрату, и наоборот (а < 1, р = 1). Таким образом, схему (5.13) в применении к данному случаю можно за- [c.104]

В ряде случаев конечный или промежуточный продукт используется в качестве активатора какого-либо фермента — это аллостерическая активация или РееёЬаск-активация [c.77]

Особый вид регуляции ферментов - аллостерическая регуляция. Это может быть ингибирование или активация, и в этом случае действующие факторы называют ингибиторами или активаторами, или общим термином - алло-стерические эффекторы, т.е. действующие как бы в другом месте реакции (аллос - другой, иной). Обычно такой тип регуляции наблюдается в сложных многоступенчатых биохимических реакциях и называется часто ингибированием по типу обратной связи продукт последовательной реакции (иногда продукт реакции или близкий к нему интермедиат) ингибирует активность на одной из ранних стадий. [c.34]

Таким образом, из изложенного следует, что показаниями к использованию ингибиторов являются патологические процессы, при которых наблюдается чрезмерная активация гидролитических ферментов в организ.ме, а система естественных ингибиторов не обеспечивает адекватный контроль гидролитических процессов. Эти явления, в особенности, могут наблюдаться в органах и в тканях, содержащих больщое количество потенциально активных зимогенов или их активаторов (поджелудочная железа, кровь, легкие,. матка, предстательная железа и др.) [134]. [c.236]

Киназа фосфорилазы относится к группе протеинкиназ А, активность которых регулируется аденозин-3, 5 -циклофосфатом (цАМФ). Такие протеинкиназы содержат наряду с каталитическими субъединицами регуляторные субъединицы, содержащие центры узнавания цАМФ, который играет роль аллостерического активатора протеинкиназы. В результате этого возникает еще одна регуляторная ступень, предшествующая активации фосфорилазы. Принципиально отличаясь по своему химическому содержанию, эта ступень тем не менее работает по сходной схеме. Появление цАМФ является ответом на внешний сигнал, включающий фермент аденилатциклазу, катализирующий превращение АТФ в цАМФ (см. [c.425]

Регуляция темновой стадии фотосинтеза. Регуляторным ферментом превращения Oj в углеводы является первый фермент цикла Кальвина — ри-булозо-1,5-дифосфаткарбоксилаза. При регуляции по аллостерическому механизму ингибитором фермента является один из центральных метаболитов цикла Кальвина — фруктозо-1,6-дифосфат, а активатором — фруктозо-6-фос-фат. В свою очередь, оба эффекта связаны с активацией цикла Кальвина при действии квантов света по схеме [c.218]

Гормоночувствительная липаза является важнейшим регуляторным ферментом процессов липолиза. Многие гормоны являются активаторами этого фермента. К гормонам, которые быстро промотируют липолиз, относятся прежде всего катехоламины (адреналин и норадреналин) и глюкагон, которые стимулируют активность аденилатциклазы — фермента, катализирующего образование из АТФ циклического АМФ (цАМФ). Механизм активации тригли-церидлипазы в этом случае аналогичен механизму гормональной стимуляции фермента гликогенолиза — гликогенфосфорилазы, т. е. осуществляется путем ковалентной химической модификации по механизму фосфорилирования — дефосфорилирования (гл. 18). [c.327]

Механизм регуляции транскрипции заключается в следующем. Белок-репрессор синтезируется в неактивном состоянии в виде прорепрессора. Конечный продукт деятельности ферментов — триптофан — является активатором белка-репрессора, который после активации взаимодействует с геном-оператором и останавливает транскрипцию (рис. 29.6). [c.473]

Мы, таким образом, могли бы осмыслить роль огромных и специфических протеиновых молекул в активации простетических групп ферментов. Представление о передаче энергии на значительные по сравнению с размерами атома расстояния — блуждание энергии по терминологии Риля — оказалось очень полезным в теории люминофоров . Ее внутренний механизм более или менее ясен для кристаллических фосфоров. Этого нельзя сказать о больших протеиновых молекулах. Тем не менее и здесь имеются основания думать, что, например, полипептидпые цепи могут играть роль таких проводников . Мы полагаем, что н 1личие проводников есть важная особенность биохимических активаторов, быть может, особенно отчетливо выраженная в прижизненных структурах живой про-топлазмы. [c.219]

Для того чтобы только цитрат (или изоцитрат) мог регулировать активность этого фермента в клетке, он должен осуществлять превращение неактивной формы фермента в активную при физиологических концентрациях. Ф. Линен и сотр. [26] показали, что для активации фермента одним только цитратом его концентрация в клетке должна быть слишком высокой. Они также изучили ингибирование активности фермента с помощью пальмитоилкофермента А и других ацильных производных кофермента А. Эти ингибиторы действуют в гораздо более низких, концентрациях и конкурируют с цитратом, который является активатором фермента. По-видимому, здесь мы имеем еще один пример того, как фермент, катализирующий первую стадию метаболического процесса, ингибируется конечными продуктами. Повышение концентрации жирных [c.63]

Интересным свойством фермента, катализирующего синтез каллозы, является то, что он сильно активируется некоторыми сахарами. В порядке уменьшения активности сахара располагаются в ряд ламинарибиоза, целлобиоза, салицин, ламинаритриоза, глюкоза, а-метил-глюкозид, мальтоза, изомальтоза и сахароза. Существует большая специфичность такой активации, потому что близкие соединения, как фруктоза, галактоза, манноза и лактоза, неактивны. Активаторы не внедряются в полимер. Их влияние, по- идимому, близко таковому Г-6-Ф при действии гликогенсинтетазы. Возможно, что они соединяются с некоторыми активными центрами на поверхности фермента и вызывают его конформационные изменения, делающие его более активным. [c.207]

Барду применяют в виде грубого фильтрата, усредненного до рн 5,3—5,4 окисью магния MgO (технический преэтарат под названием магнезит). В зависимости от кислотности барды рас-мод магнезита составляет 0,1—0,2% к объему барды. По данным В. В. Вяткина, ион магния служит активатором, позволяющим значительно увеличивать активность декстриназы и амилазы, Активация ферментов происходит в глубинной культуре на барде, обогащенной крах малом. Добавление крахмала значительно увеличивает активность ферментов, поэтому в барду рекомендуется добавлять 1% крахмала в виде муки или неоса-ларенной разваренной массы. [c.151]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология