Субстраты как активаторы фермента

Неконкурентная активация (а = 1, Р > 1). В случае неконкурентной активации субстрат и активатор связываются независимо с активным центром, образуя тройной комплекс (фермент — субстрат — активатор), что приводит к увеличению скорости образования продукта. При этом начальная [c.221]

Мембранные ферменты отличаются от растворимых ферментов одним важным свойством все они прочно связаны с липидным бислоем соответствующих мембран. Поэтому помимо субстратов, активаторов или ингибиторов их регуляторами являются сами мембранные липиды. Белок-липидные взаимодействия играют важную роль в регуляции активности мембранных ферментов, причем действие многих биологически активных соединений реализуется через изменение структурного состояния липидного бислоя. [c.358]

Кооперативный характер связывания ферментов с субстратами имеет, пожалуй, такое же большое физиологическое значение, как и кооперативное связывание гемоглобина с кислородом, которое обеспечивает более эффективное высвобождение связанного кислорода в тканях (гл. 4, разд. Д, 5). Кооперативность связывания субстрата отсутствует в том случае, когда благодаря избытку активатора фермент переходит в состояние R (В), при котором связывающие центры ведут себя независимо. В то же время связывание активатора должно характеризоваться сильно выраженной кооперативностью, т. е. скорость реакции должна изменяться при изменении концентрации активатора сильнее, чем в случае гиперболической активации. Аналогичным образом кооперативное связывание ингибитора обеспечивает более быстрое выключение фермента при увеличении концентрации ингибитора. По-видимому, эволюция олигомерных ферментов (по крайней мере отчасти) обусловлена большей эффективностью механизмов регуляции, в основе которых лежит кооперативное связывание эффекторов. [c.39]

Активаторы ферментов — это вещества, увеличивающие скорость ферментативной реакции. Чаще всего в качестве активаторов выступают ионы металлов, такие, как железо, медь, кобальт, магний и др. Следует различать металлы, находящиеся в составе металлоферментов, так называемые кофакторы, и выступающие в качестве активаторов ферментов. Кофакторы могут прочно связываться с белковой частью фермента, что же касается активаторов, то они легко отделяются от апофермента. Кофакторы являются обязательными участниками каталитического акта в их отсутствие фермент неактивен. Активаторы усиливают каталитическое действие, но их отсутствие не препятствует протеканию ферментативной реакции. Как правило, металл-кофактор взаимодействует с отрицательно заряженными группировками субстрата. Металл с перемен- [c.78]

НОЙ валентностью принимает участие в обмене электронов между субстратом и ферментом. Металлы-активаторы принимают участие в образовании стабильной переходной конформации фермента, что способствует более быстрому образованию фермент-субстратного комплекса. Например, ионы магния стабилизируют ферменты нуклеинового обмена, а ионы кальция — а-амилазу. [c.79]

Механизм простых реакций, катализируемых ферментами, в основном описывается схемой, приведенной в предыдущем разделе. Такие каталитические реакции используют для определения концентрации субстрата, активатора (вещества, которое способствует проявлению каталитической активности определенной группы ферментов), ингибитора (вызывающего замедление реакции), а также фермента. [c.392]

Скорость ферментативной реакции, которая определяется количеством субстрата, прореагировавшего в единицу времени, находится в зависимости от количества субстрата, количества фермента и ряда других факторов (температуры, [Н+], присутствия продуктов ферментативной реакции, активаторов и ингибиторов, степени чистоты ферментного препарата). При малых количествах субстрата скорость ферментативной реакции возрастает пропорционально количеству субстрата при избыточных количествах субстрата — постепенно падает. При оптимальных или избыточных количествах субстрата скорость ферментативной реакции обычно прямо пропорциональна количеству фермента, таким образом скорость реакции возрастает вдвое при увеличе- [c.39]

Наибольшее значение имеют специфические ингибиторы, которые действуют на один фермент или на группу близких ферментов. Механизм действия этих ингибиторов заключается в том, что они соединяются, блокируют активные группы, или активные центры, молекул ферментов, связывающих субстрат. Некоторые ингибиторы соединяются с металлами — активаторами ферментов. При этом частично или полностью подавляется активность фер.мента. [c.48]

В основу обеих моделей положено представление о том, что ферменты могут существовать в различных формах-в активной форм (с высоким сродством к субстрату) и в неактивной (с малым сродством к субстрату), В каком соотношении между собой будут находиться разные формы фермента, зависит от наличия и концентрации лигандов (молекул субстрата, активаторов и ингибиторов). Разница между гипотезами касается того, как происходит конформационное изменение. [c.488]

Под ферментативной кинетикой понимают закономерности изменения скорости реакции в зависимости от химической природы реагирующих веществ и условий их взаимодействия. Под условиями взаимодействия понимают влияние концентрации реагирующих веществ, температуры, давления, присутствия ингибиторов или активаторов и т. п. В настоящем разделе из всех перечисленных факторов рассматривается только влияние концентрации субстрата и фермента. [c.374]

Каталитические ферментативные реакции применяются не только для определения субстратов и ферментов, а также для определения активаторов и ингибиторов ферментативных реакций. Концентрацию субстрата можно определить и некинетическими методами, при этом реакцию проводят до конца, а затем делают необходимые измерения. [c.437]

Скорость ферментативной реакции возрастает по мере увеличения кг [см. уравнение (21-11)] и уменьшения константы Михаэлиса. При постоянной концентрации субстрата скорость реакции находится в линейной зависимости от концентрации фермента в широких пределах концентраций (см. рис. 21-7). Если обе концентрации, и субстрата и фермента, постоянны, ферментативные реакции могут быть использованы для определения следовых количеств активаторов или ингибиторов с высокой специфичностью, свойственной ферментативным реакциям. В этом случае также наблюдается линейная зависимость до определенного верхнего предела концентрации. [c.437]

Одна ИЗ возможных функций ионов металлов, действующих в качестве активаторов, заключается в связывании субстрата с ферментом (фиг. 94). [c.349]

Совокупность экспериментальных данных, теоретический анализ, аналогии с гемоглобином привели к построению модели, объясняющей механизм регуляции активности ферментов следующим образом. Молекула фермента состоит из нескольких одинаковых субъединиц, в каждой содержится один специфический центр для связывания различных типов молекул (частиц субстрата или химических регуляторов). Молекула белка, состоящая из определенного ограниченного числа единиц, всегда имеет ось симметрии. Полагают, что молекула фермента может быть в двух состояниях, сохраняя при каждом из них свою симметрию. Эти два состояния различаются по энергии связей между субъединицами в менее напряженном состоянии молекула фермента избирательно присоединяет активатор и субстрат, в более напряженном — ингибитор. Соединяясь с ферментом, данная разновидность молекул — субстрат, активатор или ингибитор — будет усиливать дальнейшее связывание молекул своей категории. При изменении относительных концентраций молекул субстрата или регуляторов равновесие может сдвигаться в ту или другую сторону. Так осуществляется взаимодействие (противоположно направленное или кооперативное) центров связывания в ферментной частице фермент реализует действие различных сигналов, переходя в одно из двух возможных равновесных состояний. [c.92]

Большинство ферментов обладает очень высокой специфичностью действия по отношению к определенным веществам (субстратам) или определенным типам химических связей. Так, амилаза слюны расщепляет крахмал, но не действует на другой полисахарид — целлюлозу. Для осуществления взаимодействия молекул фермента и субстрата, на который воздействует фермент, нередко необходимо участие неорганических ионов. Эти ионы выступают в роли активаторов ферментов. [c.109]

Ферментативные методы, энзиматические методы — определения с помощью ферментов (энзимов) основаны на участии определяемых веществ в ферментативных реакциях в качестве субстратов, активаторов или ингибиторов. Методы отличаются специфичностью, позволяющей избирательно вовлекать в реакцию (значит и анализировать) определенные вещества в присутствии других веществ, сходных по химическому составу. Для работы необходим соответствующий фермент или микроорганизм, продуцирующий данный фермент. [c.106]

Ферменты — биохимические белковые катализаторы химических реакций, протекающих в живых системах, часто используются в клинических лабораториях для химических анализов. Реакции, катализируемые ферментами, применяются для определения самих ферментов, субстратов, активаторов (вещества, которые требуются для некоторых ферментов, чтобы они стали активными катализаторами) и ингибиторов (любые вещества, уменьшающие скорость ферментативной реакции). [c.51]

Ряд факторов влияет на скорость ферментативной реакции, и некоторые из них оказывают глубокое влияние таковы концентрации субстрата, концентрация фермента, концентрация ионов водорода или электролита, присутствие активаторов или ингибиторов и температура. , [c.70]

Исследование зависимости скорости ферментативной реакции от таких условий, как концентрация субстрата, концентрация фермента, pH, температура, присутствие активаторов или ингибиторов может дать ценные сведения о строении и механизме действия ферментов. Измерение скоростей ферментативных реакций является также основой для определения и сравнения ферментативной активности разных препаратов и сравнения последней в условных единицах. [c.218]

Использование величин Км относится не только к субстрату. Если ферменту необходим активатор, например ион двухвалентного металла, то концентрацию субстрата можно фиксировать на необходимом уровне и исследовать при этом активность фермента как функцию концентрации активатора. Если обозна- [c.348]

В ферментативных реакциях участвуют некоторые неорганические ионы. Например, ион необходим для проявления активности фосфатазы, содержащейся в почках. Он не является активатором, так как не превращает этот фермент в какое-либо другое соединение. Очевидно, ион магния принимает непосредственное участие в каталитической реакции — служит связующим звеном между субстратом и ферментом или как-то изменяет свойства субстрата и фермента в нужном для реакции направлении. [c.299]

Функции, которые выполняют ионы металлов в ферментативном катализе, проиллюстрированы на рис. 14.1, где Ь (лиганд) — субстрат, активатор или ингибитор фермента, М-"=+ — ион металла и Е — фермент. [c.444]

Процессы промежуточного обмена веществ происходят главным образом в клетках и связаны со строго определенными структурами клеток (краткое представление о структуре клеток дано в кн. I, стр. 7—14). В органеллах клеток локализованы ферменты, ферментные системы, субстраты, активаторы и ингибиторы. Так, мембрана эндоплазматической сети включает ферменты, катализирующие биосинтез фосфолипидов, стероидов, полисахаридов, а также реакции гидроксилирования алифатических и ароматических аминов и других соединений. В цитоплазматической жидкости находятся ферменты, участвующие в активации [c.397]

Наряду с ингибиторами существует ряд соединений, способствующих активации ферментативных реакций. Это — активаторы ферментов (см. Кофакторы ферментов ). Молекула активатора может вызвать такие изменения в конформации белковой молекулы фермента (аллостерическое взаимодействие), которые будут способствовать связыванию фермента субстратом, т. е. происходит активирование фермента. Наиболее распространенным активатором многих ферментов является восстановленный глутатион, который активирует фермент, восстанавливая дисульфидные группы в сульфгидрильные. [c.234]

В реакции гидролиза н-каприлового эфира ж-оксибензой-ной кислоты, катализируемого карбоксилэстеразой, субстрат является также активатором фермента [13]. На основании данных табл. 10 определить кинетические и равновесные параметры фер- [c.121]

Находящийся в клетке ингибитор связывается с конформером А и при достаточно высокой концентрации переводит весь фермент в неактивную форму А. Фермент оказывается выключенным или по крайней мере обладает очень низкой активностью. Прн высоких же концентрациях активатора фермент будет включен за счет стабилизации конформации В. Доля молекул фермента, находящихся в активной форме В, определяется концентрацией ингибитора, активатора и субстрата в клетке в данный момент времени. Подобное соотношение между ингибированием и активацией лежит в основе многих явлени11 регуляции клеточного метаболизма (гл. 1, разд. Е). [c.36]

ТЫ Р уравнений, описывающих данные по константам Михаэлиса и ингибирования, близки к средним температурам опытов Тср. Такое же соотношение выполняется и для данных, полученных на одном и том же ферменте в разных температурных областях. Для кинетических параметров, соответствующих разным субстратам, активаторам или ингибиторам, как правило, р Тср- Примеры компенсационных эффектов (КЭФ) для процессов координации лигандов гемоглобином, окисления спиртов кагалазой и гидроксилирования субстратов цитохромом Р-450 приведены на рис. 20.1. Приближенная корреляция параметров и Д5°, и Д5 наблюдалась и для реакции электронного переноса с участием металлопереносчиков. [c.554]

Активаторами ферментов могут служить катионы и анионы разнообразных солей, способньте к образованию различных комплексов как с самими ферментами, так и с их субстратами. Это возможно вследствие наличия в природе большого числа металлоферментов, содержащих тот или иной ион металла в акгивном центре ферментного белка. Механизмы активации энзиматических реакщ. г разнообразны. Ионьт металлов, действуя [c.166]

К числу неорганических активаторов, кроме ионов металлов, относятся также анионы солей, которые влияют на активность ферментов неспецифически. Почти всегда они изменяют зависимость скорости реакции от pH среды, т. е. изменяют характер ионизации соединения фермент — субстрат, степень сродства фермента и субстрата. Соединение фермента с отрицательно заряженными ионами приводит к ускорению реакции, к изменению величины константы Михаэлиса. Существует два классических примера высокой чувствительности фермента к присутствию ионов так, влияние хлорионов на активность а-амилаз животных настолько значительно, что этот анион принято считать природным активатором названной группы ферментов на фумаратгид-ратазу сильное действие оказывают двух- и трехвалентные ионы, в частности, цитрата, фосфата, арсената. [c.70]

Как показано в разд. 14.2, сх-глюкозидаза катализирует гидролиз амигдалина в соответствии с реакцией (14.5). Концентрацию амигдалина можно вычислить как из данных по равновесию, так и методом определения скорости реакции, в то же время определение а-глюко-зидазы как катализатора можно провести лишь вторым методом. Скорость реакции зависит как от количеств субстрата и фермента, так и от наличия в системе ингибиторов или активаторов. Очевидно, что при прочих равных условиях скорость реакции зависит от количества фермента. Учитывая это обстоятельство, Лленадо и Речниц [639] применили цианид-селективный электрод (Орион 94-06А) для определения зс-глюкозидазы. Метод Лленадо и Речница требует меньше времени, че.м флуоресцентный метод Робинсона [640] и спектрофотометрические методы с салицином [641, 642]. [c.208]

Кинетические методы основаны на завнсимости скорости ферментативных реакций от концентрации субстратов и фермента, а также присутствующих в среде активаторов или ингибиторов. Если анализируемым веществом является субетрат ферментативной реакции, то для определения его концентрации не обязательно доводить реакцию до конца и достаточно определить любым методом начальную скорость реакции, к-рая при прочих равных условиях (концентрация фермента, второго субстрата, величина pH, темп-ра и т. д.) зависит от концентраций этого вещества. Характер этой зависимости определяется законами ферментативной кинетики (см. Ферменты, Михаэлиса константа), он может быть найден эмпирически п выражен в форме калибровочного графика, используемого для нахождения концентрации определяемого вещества по найденной экспериментально скоростп ферментативной реакции. Любой из приведенных выше прямых Ф. м. а. с участием одной ферментативной реакции может быть использован как кинетич. метод. Если же применяется комбинация из нескольких реакций, то скорость индикаторной реакции может служить мерой концентрации субстрата первой вспомогательной реакции в том случае, если предварительно эта реакция доводится до конца. [c.206]

К многоцентровым белкам относится гемоглобин. Его молекула состоит из четырех полипептндных цепей двух типов и четырех функционально активных остатков гема, содержащих железо. В глицеральдегидфосфатдегидрогенезе на активную нативную молекулу фермента приходится четыре идентичных полипептидные цепи и четыре центра для связывания субстрата и фермента. Для таких регуляторных многоцентровых ферментов зависимости скорости реакции от концентрации субстрата, ингибитора или активатора не совпадают с зависимостями, рассмотренными выще. Скорость реакции в этих случаях сильнее зависит от концентрации субстрата, ингибитора или активатора. Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата для такого типа ферментов часто выражается 5-образной кривой. Молекулы, стехиометрически не сходные с субстратом, могут выступать не только в роли ингибиторов ферментативного катализа, но и в роли активаторов. Поэтому часто молекулы, изменяющие скорость ферментативного катализа в ту или другую сторону (ускоряющие или замедляющие), называют эффекторами. [c.520]

Изучение киназ осложняется образованием большого числа возможных промежуточных соединений, которые необходимо учитывать. Кроме двух субстратов и фермента, в системе всегда присутствуют ионы металла-активатора, которые образуют комплексы с нуклеотидным субстратом, а иногда также и с ферментом и со вторым субстратом. Вообще говоря, кинетическое исследование всех киназ, по-<в идимому, можно проводить, полагая, что истинными активными субстратами являются МАДФ и МАТФ -[6]. Однако нельзя быть полностью уверенным в том, что данная гипотеза правильно отражает действительный механизм ферментативной реакции. Причиной ошибочных заключений в таких случаях может являться неспособность модели различать отдель--ные пути реакции. [c.666]

Накопление в клетке глюкозо-6-фосфата стимулирует синтез гликогена, т. е. глюкозо-6-фосфат активирует фермент, катализирующий синтез гликогена на последней стадии биосинтетической цепи из уридиндифос-фатглюкозы. В этом случае глюкозо-6-фосфат —начальный субстрат в ферментативной цепи реакции — является активатором фермента последней стадии [28]. [c.435]

Во многих случаях для осуществления катализа ферментных систем необходимо, кроме субстрата и фермента, еще одно вещество, являющееся важным элементом механизма катализа и, как правило, не изменяющееся к концу реакции. Это так называемые кофакторы ферментов, которые можно разделить на две группы кофецменты (коэнзимы) и активаторы. [c.132]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология