Ингибиторы ферментов — Активаторы ферментов

Ингибиторы и активаторы ферментов [c.191]

Влияние обратимых эффекторов (ингибиторов и активаторов) на кинетику действия ферментов [c.219]

Все рассматриваемые обычно типы угнетения реакции предусматривают прямое соединение фермента и ингибитора. Известны и иные виды торможения, когда ингибитор блокирует не фермент, а субстрат (или кофермент, или металл-активатор). При этом они становятся недоступными для взаимодействия с ферментом. Естественно, что такое воздействие может произойти только тогда, когда концентрация (количество) ингибирующего вещества близка к концентрации субстрата или кофактора. Если увеличить количество субстрата или кофактора, то описываемое торможение будет снято. Возможно и конкурентное торможение, при котором ингибитор конкурирует не с субстратом, а с коферментом или металлом, активирующим фермент. [c.63]

Молекулы ферментов из-за их больших размеров (большого молекулярного веса) невозможно или очень трудно вводить внутрь клеток. Для того чтобы повлиять на внутриклеточные биохимические процессы, необходимо применение низкомолекулярных веществ, которые могли бы легче проникать в клетки. Известны две группы таких веществ а) предшественники активных групп ферментов — коферменты, витамины или их антагонисты (антивитамины) и б) ингибиторы или активаторы ферментов. [c.320]

Многообразие веществ, которое можно определять с помощью ферментов,— одно из важнейших достоинств ферментативных методов анализа. Многие вещества — это либо субстраты, либо эффекторы (активаторы или ингибиторы) ферментов. Ученые, все глубже проникая в тайны живой клетки, открывают новые специфические ферменты, выясняют механизм действия на ферменты различных веществ, которые активируют или ингибируют биохимические реакции. Поэтому постоянно увеличивается число веществ, определяемых с помощью ферментов, и сейчас уже трудно назвать такое органическое соединение, которое нельзя было бы анализировать с использованием ферментных методов. [c.84]

Попытки воздействовать на патологический процесс ингибиторами (иногда активаторами) ферментов привели к появлению [c.320]

Если гидроний-ион рассматривать как ингибитор или активатор фермента, то все приведенные выше рассуждения могут быть использованы для анализа влияния pH на скорость ферментативной реакции. В этом случае [c.87]

Интересна задача определения следов металлов, являющихся ингибиторами или активаторами ферментов. Аналитическая чувствительность таких реакций позволит определять 10- г/л металла [315]. [c.141]

АКТИВАТОРЫ И ИНГИБИТОРЫ ФЕРМЕНТОВ [c.121]

Наряду с ингибиторами существует ряд соединений, способствующих активации ферментативных реакций. Это — активаторы ферментов (см. Кофакторы ферментов ). Молекула активатора может вызвать такие изменения в конформации белковой молекулы фермента (аллостерическое взаимодействие), которые будут способствовать связыванию фермента субстратом, т. е. происходит активирование фермента. Наиболее распространенным активатором многих ферментов является восстановленный глутатион, который активирует фермент, восстанавливая дисульфидные группы в сульфгидрильные. [c.234]

Белки-регуляторы белковые гормоны, белки, регулирующие действие генов, белковые ингибиторы и активаторы ферментов и других белков. [c.49]

Подобрать концентрацию фермента, при которой скорость реакции была бы пропорциональна количеству добавленного белка-катализатора. Если подобная зависимость не наблюдается, это может указывать на присутствие в препарате фермента ингибитора либо активатора, а также на возможную диссоциацию фермента при разведении на субъединицы, обладающие иными кинетическими свойствами, чем олигомер. [c.207]

Действие ингибиторов и активаторов на мономерный фермент, представленный двумя взаимопревращающимися формами А и В (рис. 6-10), можно описать уравнениями типа (6-48) и (6-49) [схема (6-47)], отдельные члены которых соответствуют ингибированию и активации. Равновесие между двумя конформерами может быть охарактеризовано также при помощи уравнения (4-44). Для мономерных ферментов обычно нецелесообразно разделять константы и /Свх [см. уравнение (4-44)], характеризующие соответственно конформационное изменение и связывание субстрата или активатора. [c.36]

Кооперативный характер связывания ферментов с субстратами имеет, пожалуй, такое же большое физиологическое значение, как и кооперативное связывание гемоглобина с кислородом, которое обеспечивает более эффективное высвобождение связанного кислорода в тканях (гл. 4, разд. Д, 5). Кооперативность связывания субстрата отсутствует в том случае, когда благодаря избытку активатора фермент переходит в состояние R (В), при котором связывающие центры ведут себя независимо. В то же время связывание активатора должно характеризоваться сильно выраженной кооперативностью, т. е. скорость реакции должна изменяться при изменении концентрации активатора сильнее, чем в случае гиперболической активации. Аналогичным образом кооперативное связывание ингибитора обеспечивает более быстрое выключение фермента при увеличении концентрации ингибитора. По-видимому, эволюция олигомерных ферментов (по крайней мере отчасти) обусловлена большей эффективностью механизмов регуляции, в основе которых лежит кооперативное связывание эффекторов. [c.39]

Все эти углеводсодержащие белки выполняют важнейшие функции в организме и претерпевают при некоторых патологических процессах изменения в составе и тонком строении, причем чаще всего эти изменения касаются гетеросахаридных цепей молекул. Многие гликопротеины являются гормонами и ферментами или ингибиторами и активаторами ферментов, играют важную роль в процессах свертывания крови, тормозят реакцию агглютинации эритроцитов вирусами, ответственны за групповую специфичность крови и выполняют ряд других функций, о чем подробно излагается в соответствующих главах книги. [c.5]

Кроме циклических нуклеотидов, Са " " и ограниченного протеолиза фосфодиэстеразу активируют также полианионы, фосфолипиды, жирные кислоты. Ингибиторами или активаторами фермента являются многочисленные фармакологические вещества. Фосфодиэстераза является более удобной мищенью для действия лекарственных препаратов, чем аденилатциклаза, так как менее специфична в отношении эффекторных влияний (нет сложного настраиваемого рецепторного аппарата). Мощными ингибиторами фосфодиэстеразы являются производные ксанти- [c.346]

При разработке конкретного варианта ИФА перед исследователем встает проблема выбора фермента в качестве метки. Для правильного выбора следует учитывать многие факторы например, в гомогенном ИФА в исследуемом образце должны отсутствовать свободный фермент-метка, или фермент, имеющий сходную с ним специфичность, ингибиторы или активаторы фермента и т. д. Выбор фермента может быть обусловлен также и целями ИФА. Например, при одновременном анализе очень большого числа образцов, выполняемого в течение довольно длительного времени, необходимо для уменьшения ошибки анализа использовать более стабильные субстраты. Гидролитические ферменты, например щелочная фосфатаза и р- )-галактозидаза, имеют более стабильные субстраты, чем оксидоредуктазы, такие, как пероксидаза и глюкозооксндаза, поэтому последние менее предпочтительны в случае реакции с продолжительным периодом инкубации, но могут быть с успехом использованы в быстрых методах иммуно-анализа. [c.68]

В заключение раздела еще раз подчеркнем, что основными достоинствами гетерогенных методов ИФА является высокая чувствительность, возможность определения соединений с различной молекулярной массой (от гаптенов до целых к- еток), возможность анализа образцов, содержащих ингибиторы и активаторы фермента-маркера. Развивающиеся в настоящее время кинетические методы твердофазного ИФА, а также ИФА на основе водорастворимых полимеров открывают возможность экспресс -айализа исследуемых веществ. [c.114]

Рис. 1. Кинетическая схема гидролиза АТФ митохоидриальной АТФазой. Прямыми стрелками показаны предполагаемые места действия ингибиторов и активаторов фермента. Подробное объяснение в тексте

Большая часть проблем ферментативной кинетики сводится к анализу предполагаемых схем ферментативных реакций, выводу уравнений скорости, соответствующих этим схемам, и сопоставлению полученных зависимостей с данными эксперимента. Когда мы рассматривали простые кинетические схемы ферментативных реакций (двух- и трехютадийные механизмы действия ферментов, двухстадийные ферментативные реакции в присутствии простей-щих эффекторов — ингибиторов и активаторов и т. п.), т. е. когда мы имели систему из двух-трех алгебраических уравнений, ее можно было легко решить обычным путем, не прибегая к существенным упрощениям. [c.284]

Находящийся в клетке ингибитор связывается с конформером А и при достаточно высокой концентрации переводит весь фермент в неактивную форму А. Фермент оказывается выключенным или по крайней мере обладает очень низкой активностью. Прн высоких же концентрациях активатора фермент будет включен за счет стабилизации конформации В. Доля молекул фермента, находящихся в активной форме В, определяется концентрацией ингибитора, активатора и субстрата в клетке в данный момент времени. Подобное соотношение между ингибированием и активацией лежит в основе многих явлени11 регуляции клеточного метаболизма (гл. 1, разд. Е). [c.36]

Простые ферментативные реакции. Превращение субстрата 5 под действием фермента Е протекает через предварительное образование фермент-субстратного комплекса Е5. В ферментативном атализе приняты следующие обозначения V — скорость ферментативной реакции V — значение V в условиях насыщения фермента субстратом Кконстанта Михаэлиса, равная концентрации субстрата. при которой V Ks — субстратная константа, константа равновесия (диссоциации) реакции Е + 5 = Е5 —константы скорости прямой и обратной реакции п-й стадии ферментативной реакции [Е], [5], [Р], [I], [А]—концентрация фермента субстрата, продукта, ингибитора и активатора, соответственно. Простейшая схема ферментативной реакакции [c.189]

Активаторами реакции являются Mg2+, Мп2 +, Са +, Со + НСОз НСОг, ЫОз , N02 , С1 , Вг , являются ингибиторами ферментов, так как занимают место фосфорильной группы, которая переносится в реакции трансфосфорилирования и образуют аналог комплекса переходного состояния (Е—М -АДФ—ЫОз —креатин). [c.292]

ИММОБИЛИЗбВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ (от лат. 1штоЫ-и8-неподвижный), препараты ферментов, молекулы к-рых связаны с матрицей, или носителем (как правило, полимером), сохраняя при этом полностью или частично свои каталитич, св-ва. И, ф, обычио не раств, в воде между двумя фазами возможен обмен молекулами субстрата, продуктов каталитич, р-ции, ингибиторов и активаторов. [c.215]

Для определения концентрации большого числа орг. соед. служат биоспецифичные И. э. - ферментные, иммуноферментные, бактериальные, микробные и др. В основе их действия лежат р-ции, катализируемые ферментами, к-рые превращ. неионное в-во (субстрат) в ион, определяемый соответствующим И, э. Обычно фермент используют в иммобилизованном состоянии непосредственно на мембране И. 3., иногда-на отдельном носителе. Ферментные электроды позволяют определить концентрацию не только субстратов, но и в-в, являющихся ингибиторами или активаторами каталитич. р-ций. [c.265]

Регуляция Р. осуществляется по аллостерич. механизму. Нуклеозидтрифосфаты и дезоксилуклеозидтрифосфаты мр-гут, в зависимости от условий, служить как активаторами, так и ингибиторами ферментов из E. oli и клеток животных. Известен также ряд специфич. ингибиторов ферментов (в т. ч. необратимого действия), гл. обр. производных гидрок-симочевины и нек-рых аналогов нуклеотидов. [c.264]

С.м. с. обычно включают мицеллообразующие поверхностно-активные вещества (ПАВ), обладающие моющим, смачивающим и антистатич. действием, разл. электролиты, комплексоны, добавки, обеспечивающие аытиресорбц. действие (предотвращают повторное отложение частиц загрязнения), парфюм. отдушку, маскирующую специфич. запах композиции и ароматизирующую белье, а также всевозможные спец. добавки оптич. и пероксидные отбеливатели, ферменты, активаторы и стабилизаторы, р-рители, гидротропы, ингибиторы коррозии, консерванты, пеногасители, красители, пигменты, антиоксиданты, наполнители-связую-щие (в кусковых С. м. с.) и др. [c.353]

Установлен механизм регулирования ферментативной активности путем действия ингибитора (или активатора) на специфичный центр белковой молекулы с опосредованной передачей воздействия на активный центр фермента через белок. Обнадужены эффекты кооперативного взаимод. неск.. молжул субстрата на белковой матрице. Найден способ жесткого выведения фермента из процесса посредством индуцированной субстратом необратимой инактивации. [c.81]

Активность ферментов в значителыюй мере. зависит от состава среды. Многие химические вещества способны усиливать (активаторы) или затормаживать (ингибиторы) каталитическую активность ферментов. [c.111]

РИС. 6-10. А. Мономерный фермент, имеющий связывающие центры для ингибитора I и активатора J. Конформер А прочно связывает ингибитор I, однако обладает низким сродством к активатору J или к субстрату S. Конформер В связывает субстрат S и катализирует его превращение. Конформер В связывает также активатор J, присутствие которого стабилизирует это конформационное состояние. В широко известной модели Моно и др. [35] конформеры А и В обозначаются через Т и R. 5. Стабилизированные ингибитором или активатором состояния димерного фермента (состояния Т ti R соогветственно), В состоянии R обе субъединицы находятся в конформации, благоприятствующей связыванию субстрата. [c.35]

Большинство внутриклеточных ферментов обладает олигомерной структурой, и поэтому связывание аллостерических эффекторов приводит к весьма интересным явлениям. Для получения соответствующих математических выражений необходимо ввести по паре констант связывания для ингибитора и активатора, характеризующих сродство к кон-формерам А и В. Поскольку при составлении уравнений материального баланса необходимо учесть все возможные комплексы, получающиеся выражения весьма сложны. Функции насыщения в модели Моно — Уаймена — Шанжё (гл. 4, разд. Д) пмеют довольно простой вид. В соответствии с уравнением (4-53) степень насыщения у для этой модели определяется следующим выражением ,1 [c.36]

Известны ферменты (и число их непрерывно растет), которые наряду с каталитическими субъединицами, несущими активные центры, содержат регуляторные субъединицы, слабо (или, напротив, сильно) взаимодействующие с каталитическими субъединицами и выступающие в роли аллостерических модификаторов. В свою очередь регуляторные субъединицы могут претерпевать конформационные изменения, индуцируемые связыванием ингибиторов или активаторов. Наилучшим примером такого рода служит аспартат—карбамоилтрансфераза (гл. 4, разд. Г). Ее регуляторные субъединицы содержат центры связывания цитидинтрифосфата (СТР), который выступает в роли специфического ингибитора фермента. Значение этого ингибирования с точки зрения регуляции становится очевидным, если учесть, что аспартат—карбамоилтрансфераза катализирует первую реакцию пути синтеза пиримидиновых нуклеотидов (гл. 14, разд. Л, 1). СТР является конечным продуктом этого пути и вызывает ингибирование фермента по принципу обратной связи. [c.39]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология