Конформации стабилизация

Конформация макромолекул водорастворимых полимеров и их отношение к твердой фазе определяют механизм защитного действия, по-разному реализующийся в пресных и соленых средах. На примере КМЦ наши опыты показали, что в первом случае практически отсутствует адсорбция полимера па глине, в связи с чем неприменимы обычные представления о структурно-механическом барьере, обусловленном адсорбционными слоями. Основным фактором стабилизации пресных суспензий является образование смешанных поли-мер-глипистых структур. В результате резко снижается частота и эффективность соударений частиц твердой фазы, вызывающих коагуляционное агрегирование. Сопряженные высокогидрофильные [c.91]

Для ряда замещенных алкил-катионов расчетным и экспериментальным путем были определены предпочтительные конформации и энергии стабилизации [c.236]

Конформация IV предпочтительна при X = СНз, конформация V — при X = F, ОН, N при Х = Н (этильный катион) обе конформации равноправны. Энергии стабилизации возрастают, как и следует ожидать, по мере роста числа алкильных групп у катионного центра для R—СНг энергия [c.236]

Причина дестабилизирующего влияния серина и треонина на а-спираль заключается в водородных связях, которые могут образовывать боковые цепи этих остатков с пептидными группами. Такая связь возможна у монопептидов Ser и Thr в конформациях R при соответственно Xi 60° и %2 - -60°. В а-спирали она конкурирует с водородной связью между группой N-H пятого остатка Ser (Thr) и группой С=0 первого остатка, что, естественно, снижает устойчивость спирали. На спиральных участках белков, напротив, внутренняя водородная связь приводит к стабилизации данного состояния основной цепи в конформации R. В конформации В остатков Ser и Thr также возможна водородная связь O -Н. .0=С в пре- [c.188]

В. Наличие —ОН-группы по соседству с —СНО-группой значительно повышает каталитическую активность. Поскольку ионы некоторых металлов, например Си + и АР+, увеличивают скорости реакций в модельных системах и, как известно, образуют хелаты (клешнеобразные аддукты) с шиффовыми основаниями, сходные с теми, которые получаются с PLP, был сделан вывод, что либо ион металла, либо протон образует хелатное кольцо и способствует стабилизации плоскостной конформации шиффова основания (рис. 8-5) [c.212]

До сих пор при рассмотрении периодических структурных элементов полипептидной цепи не принималось во внимание влияние боковых радикалов аминокислот на конформацию белковой молекулы. Но белки, в особенности глобулярные, характеризуются трехмерным расположением полипептидной цепи, за стабилизацию которого помимо обсуждавшихся водородных связей в основном ответственны нековалентные взаимодействия. [c.381]

Следует указать также, что гидрофобные взаимодействия сами могут иметь значение для стабилизации определенной конформации (а-спираль, /3-структура) остова молекулы белка. [c.383]

При эмпирическом подходе и обсуждении пространственного строения белковых молекул речь всегда идет лишь о конфигурации полипептидной цепи при полном игнорировании конформационных возможностей боковых цепей аминокислотных остатков. Между тем, именно взаимодействия боковых цепей, в которые входят около двух третей атомов молекулы белка, ответственны в наибольшей степени за стабилизацию и уникальные физические и биохимические свойства нативной конформации природной гетерогенной аминокислотной последовательности. В силу этого обстоятельства на локальных участках белковой цепи в зависимости от аминокислотного порядка возможна реализация самых разнообразных структур, причем, главным образом, нерегулярных. Представление о том, что у гетерогенной последовательности наиболее компактными, энергетически предпочтительными во всех случаях оказываются только структуры с регулярной основной цепью, не подкрепляется физическими соображениями общего характера, противоречит экспериментальным данным и результатам теоретического анализа. У белков с нерегулярным расположением вдоль цепи боковых радикалов пространственные структуры с регулярными формами основной цепи, очевидно, не могут во всех случаях обеспечить максимальное число эффективных внутримолекулярных контактов, а поэтому не могут быть всегда самыми стабильными. [c.80]

В целом можно отметить, что у наиболее предпочтительных развернутых конформаций имеет место согласованность всех видов взаимодействий. Специфичная для трипептидного фрагмента дополнительная стабилизация (S1-S3) происходит, во-первых, при низкоэнергетических конформационных состояниях каждого остатка, во-вторых, без существенного нарушения выгодных контактов на дипептидных фрагментах и, наконец, при формах основной цепи, близких по энергии (но не по значениям углов ф, у ср. табл. 11.19 и 11.25) к оптимальным конформациям аланинового трипептида. Следует, однако, иметь в виду, что самые выгодные конформации свободного фрагмента не всегда сохраняют свою предпочтительность будучи встроенными в сложную цепь. На первое место могут выйти структурные варианты, менее выгодные у свободного фрагмента из-за нереализованных внутренних взаимодействий, которые, однако, в условиях сложной цепи будут дополнительно стабилизированы взаимодействиями с более удаленными остатками. [c.206]

Энергетическая дифференциация среди конформеров со свернутыми формами основной цепи R-R-R и R-R-B меньше, чем у рассмотренных. В этом случае пептидные звенья bj и Ь4 сближены и расположены антипараллельно, что приводит к дисперсионной и электростатической стабилизации на -1,2 ккал/моль. У лучшей в этой группе конформации Rj-R-B3 энергия всех взаимодействий типа Ь—меньше суммарной энергии дипептидных форм на 2,3 ккал/моль, причем вклад за счет взаимодействия b]-b4 составляет -1,8 ккал/моль. По сравнению с аланиновым трипептидом основная цепь R1-R-B3 незначительно дестабилизирована (0,7 ккал/моль). Боковые цепи остатков Phe (sj и S3) расположены по разные стороны свернутой формы трипептидного фрагмента и взаимодействовать между собой не могут Как у R-R-R, так и у [c.206]

Находящийся в клетке ингибитор связывается с конформером А и при достаточно высокой концентрации переводит весь фермент в неактивную форму А. Фермент оказывается выключенным или по крайней мере обладает очень низкой активностью. Прн высоких же концентрациях активатора фермент будет включен за счет стабилизации конформации В. Доля молекул фермента, находящихся в активной форме В, определяется концентрацией ингибитора, активатора и субстрата в клетке в данный момент времени. Подобное соотношение между ингибированием и активацией лежит в основе многих явлени11 регуляции клеточного метаболизма (гл. 1, разд. Е). [c.36]

Как и в предыдущих случаях, конформации трипептида, в которых имеет место максимальная дополнительная стабилизация, представляют собой комбинации наиболее выгодных дипептидных форм (сравните табл. 11.26 и 11.27 с табл. П.28). Характерно, что не все комбинации таких дипептидных форм оказываются комплементарными, т.е. имеющими пониженную потенциальную энергию. Например, у конформации B2-R-R3, образованной из более выгодных по сравнению с B3-R-R1 дипептидных форм, энергия моно- и дипептидных взаимодействий равна 1,7 и ,1 ккал/моль суммирование соответствующих величин свободных фрагментов дает 1,4 и -7,0 ккал/моль. Энергия трипептидных взаимодействий у B2-R-R3 составляет всего -1,8 ккал/моль. Следовательно, при сочетании форм B2-R и R-R3 ослабление дипептидных взаимодействий полностью не компенсируется образованием новых контактов потенциальная энергия трипептида в конформации B2-R-R3 ((/общ -= 5,5 ккал/моль) больше суммы энергии свободных фрагментов в формах B2-R ([/общ = 0) и R-R3 (i/общ = 0,3 ккал/моль). [c.212]

Третичная структура белков, обусловленная взаимодействием боковых цепей аминокислот, не приводит к такой высокой упорядоченности структуры, как в предыдущем случае. Помимо водородных связей важным фактором стабилизации третичной структуры является образование дисульфидных связей. Молекула инсулина имеет три таких дисульфидных мостика, два из которых соединяют две отдельные полипептидные цепи в молекулу. Третичная структура часто придает белковой молекуле такую конформацию, при которой гидрофильные группы (ОН, ЫНз, СО2Н) расположены на поверхности молекулы, а гидрофобные группы (алкильные и арильные боковые цепи)[ направлены внутрь, к центру молекулы. [c.302]

Поскольку парциальные заряды на полярных атомах боковых групп (лизина, аргинина, глутаминовой и аспарагиновой кислот)обычно в несколоко раз выше, чем для атомов основной цепи [101, то электростатические контакты между ними должны давать значительный вклад в стабилизацию белковой конформации. Исследование атом-атомных взаимодействий в -спиральных белках с известной пространственноЛ структурой позволяет сделать вывод о значительном количестве (9 ) электростатических контактов внутри структуры белка. Вклад одного гидрофобного контакта дает выигрыш энергии л/ o.s ккал/моль, а одного электростатического до 4 ккал/моль. В связи с этим проведенный адализ подтверждает необходимость учета этого типа взаимодействий при расчете энергии определенных конформаций белка. [c.141]

Щелочная среда является важным фактором стабилизации также потому, что оптимум ее находится в интервале pH 10—12, соответствующем наибольшей диссоциации функциональных групп гуматов и развернутым конформациям их макромолекул. По мере приближения к кислой области развернутые конформации сменяются глобулизованными, что ослабляет стабилизирующее действие реагента. С повышением pH возрастает и обменная емкость глин, усиливающая эффективность стабилизации и ингибирования. Это обеспечивает успех так называемого микрокальцинирования . Появление дополнительных Са-ионов в обменном комплексе позволяет связать соответствующее количество гуминовых веществ. [c.123]

Таким образом, к полифенольным реагентам приложима та же схема стабилизирующего действия, что и для гуматов. Наряду с физической адсорбцией связывание полифенолов на поверхности твердой фазы обусловлено образованием внутримолекулярных соединений между ними и катионами обменного комплекса. Более прочное хемосорбционное закрепление полифенолов поверхностными атомами кристаллической решетки глин проходит в обычных условиях в незначительном масштабе, но может быть активизировано обработкой хроматами при нагревании. Высокогидрофильные стабилизирующие слои, удерживающиеся вместе с обменными катионами молекулярными силами у поверхности, экранируют ее коагуляционно уязвимые участки, предотвращая агрегирование. Щелочная среда, увеличивая емкость обмена и придавая мицеллам реагента развернутую конформацию, способствует стабилизации. Наоборот, минерализация ведет к глобулизации мицелл, высаливанию реагента, а высокие забойные температуры — к разрушению стабилизационных слоев, распаду мицелл и необратимым термоокислительным изменениям полифенольных молекул. [c.136]

Подобно извести, щелочь значительно увеличивает ионную силу растворов, сжатие диффузных слоев и перераспределение в них коагулирующих ионов. Большое влияние оказывает щелочь и на поведение реагентов-стабилизаторов. Так, действие УЩР в присутствии извести падает из-за образования нерастворимых гуматов кальция. Присутствие щелочи, пентизирующей образующиеся гуматы кальция, сдерживает этот процесс. Пептизируют щелочь и лигносульфонаты, усиливая действие ССБ. В то же время щелочная среда улучшает условия стабилизации, обусловливая оптимальные конформации молекул полимеров и активизируя поверхность глинистых частиц. [c.340]

Если в конформации кресла очень большой заместитель не может избежать неблагоприятного аксиального положения, то твист-форма может стать относительно более стабильной, напр., для )и/>йнс-1,3-ди-)и/>ет-бутилциклогекса-на. Стабилизации твист-конформации способствует наличие в кольце карбонильных групп, нек-рых гетероатомов, а также внутримол, координац. взаимодействия, напр, в соед, XVП-XIX, [c.459]

Выше отмечалось, что, начиная с Хаггинса, огромную роль в стабилизации пространственной формы белковой цепи стали отводить пептидным водородным связям. Считалось, что именно они формируют вторичные структуры - а-спираль и р-складчатые листы. Но что в таком случае удерживает эти структуры в глобуле и под влиянием каких сил белковая цепь свертывается в нативную конформацию в водной среде, где пептидные водородные связи N-H...O= и электростатические взаимодействия малоэффективны Можно поставить вопрос иначе. Почему внутримолекулярные взаимодействия у природной гетерогенной аминокислотной последовательности превалируют в водном окружении над ее взаимодействиями с молекулами воды Фундаментальное значение в структурной организации белковой глобулы стали отводить так называемым гидрофобным взаимодействиям. Само понятие возникло в начальный период изучения коллоидного состояния высокомолекулярных веществ, в том числе белков. Первая теория явления, правда, не раскрывающая его сути, предложена, в 1916 г. И. Ленгмюром. Ему же принадлежит сам термин и разделение веществ на гидрофобные, гидрофильные и дифиль-ные. Природа гидрофобных взаимодействий была объяснена У. Козманом (1959 г.). Он показал, что низкое сродство углеводородов и углеводородных атомных групп к водному окружению обусловлено не неблагоприятными с энергетической точки зрения межмолекулярными контактами, а понижением энтропии. На энтропийный фактор обращали внимание еще в 1930-е годы для объяснения причин образования мицелл моющих средств в водных коллоидных растворах (Дж. Батлер, Г. Франк, Дж. Эдзал), однако такая трактовка формирования компактных структур не была перенесена на белки. Впервые это сделал Козман, поэтому гидрофобная концепция носит его имя. [c.73]

Первичные структуры П. л. и соматотропина человека очень близки. Оба юрмона различаются лишь 29 аминокислотными остатками. Единств, остаток триптофана в полипептидной цепи П. л. человека занимает положение 86, находясь, как и остаток триптофана в соматотропине, в гидрофобном окружении внутри молекулы. Биол. активность гормона обусловлена N-концевым участком молекулы, в к-рый входит /з аминокислотных остатков. Роль С-концевого участка (141-191), по-видимому, состоит в стабилизации активной конформации молекулы П. л. [c.571]

Разработанные спектрально-хроматографические методы анализа продуктов реакций жидкофазного окисления высших а-алефинов, металлирования а-олефинов, осуществленный спектроскопический контроль синтеза антиокислительной присадки для стабилизации полиметилсилоксановых жидкостей, синтеза высокочистых полифениловых эфиров для новой техники являются составной частью этих перспективных процессов нефтехимического синтеза. Актуальное научное и практическое значение имеют разработанные ИК-спектроско-пический метод определения антиокислительной активности ингибиторов при термоокислении каучуков, применимый и к низкомолекулярным углеводородным системам, к любым олигомерам и полимерам, не содержащим карбонильных, гидроксильных и аминогрупп, ИК-спектроскопический метод определения энергетических характеристик конформаций макромолекул аморфно-кристаллических полимеров, результаты корреляционного анализа спектроскопических и физико-химических свойств фенолов, методы структурного анализа и идентификации эпоксидов и концерогенов. [c.10]

При той причине, что белки функционируют в водной среде, а вода обладает исключительно сильно выраженным деассоциирующим действием, образование белковых конформаций не может быть объяснено одним лишь большим числом водородных связей в спиральной и -структурах. Помимо водородных связей решающий вклад в стабилизацию конформаций вносят ионные связи, вандерваальсовы дисперсионные силы и особенно гидрофобные взаимодействия. Под гидрофобными взаимодействиями понимают тот факт, что в водной среде гидрофобные группы плотно контактируют друг с другом с тем, чтобы уменьшить поверхность контакта с водой. Причина этого лежит в том, что соприкосновение гидрофобных групп с окружающими молекулами воды энергетически невыгодно. Об этом говорит то, что значение ДЯ° слегка превышает нулевое. Рассмотрим окружение некоторого гидрофобного бокового радикала таким образом, что оно будет охарактеризовано определенным упорядоченным состоянием молекул воды. Если две гидрофобные группы вступают во взаимодействие, то умень- [c.381]

К самым низкоэнергетическим относятся конформации R-B-R и R-B-B С полусвернутой основной цепью. Они не имеют дополнительной стабилизации их энергия, как и В-В-В и B-B-R, равна сумме Энергетических вкладов соответствующих дипептидных форм. Величины гонформационной энергии фрагмента O-Pro-Phe-Pro-NH , Предсказанные для структур R-B-B, R-B-R, В-В-В и B-B-R на основе Энергии дипептидных форм, как и можно было ожидать при незначительных взаимодействиях между крайними остатками, удовлетворительно совпадают с рассчитанными значениями Следовательно, в Ланном случае при переходе от ди- к трипептиду отсутствует энерге-Ч йческая дифференциация форм за счет дополнительной стабилизации, йредпочтительными оказываются конформации, представляющие собой Сочетания всех низкоэнергетических дипептидных форм. [c.211]

Смотреть страницы где упоминается термин Конформации стабилизация: [c.80] [c.41] [c.322] [c.153] [c.202] [c.108] [c.119] [c.506] [c.543] [c.196] [c.257] [c.318] [c.121] [c.51] [c.114] [c.94] [c.237] [c.460] [c.267] [c.90] [c.102] [c.53] [c.185] [c.212] [c.213]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология