Пептоны, биуретовая реакция

Продукты распада белка — пептоны и полипептиды — дают биуретовую реакцию с красным оттенком Ч [c.10]

При действии активного желудочного сока фибрин расщепляется до пептонов и жидкость приобретает способность давать биуретовую реакцию. После кипячения (разрушение фермента) или нейтрализации соляной кислоты желудочный сок теряет способность расщеплять фибрин, так как ни соляная кислота, ни пепсин порознь не производят расщепления белка. [c.186]

В щелочной среде в присутствии солей меди белки дают фиолетовое окрашивание. Окраску дает комплексное соединение меди с пептидными группами —СО—ЫН—. Биуретовая реакция получается также с продуктами неполного гидролиза белка — пептонами и полипептидами. [c.9]

Отфильтровывают небольшую порцию из каждой пробирки и проделывают с каждым фильтратом биуретовую реакцию. Реакция получается только с фильтратом из второй пробирки, где произошло переваривание фибрина и через фильтр прошли растворимые пептоны. [c.160]

Полипептиды и белки дают биуретовую реакцию (стр. 700). Для белков характерна фиолетовая окраска образующихся медных комплексов, для пептонов— красная. Полипептиды дают окраски от синей до фиолетовой (стр. 686). [c.706]

Биуретовая реакция. К раствору белка в пробирке приливают равный объем 20%-ного водного раствора щелочи и 2—3 капли водного раствора медного купороса. Появляется фиолетовая окраска, иногда с красноватым оттенком. Эту реакцию дают все белки и другие соединения, содержащие пептидную связь (пептоны, полипептиды, биурет и гистидин). [c.318]

Биуретовая реакция. Сильно щелочной раствор белка после добавления нескольких капель 1-процентного раствора сульфата меди окрашивается на холоду в красно-фиолетовый (до сине-фиолетового) цвет, подобно биурету см. выше). Эту реакцию дают все белковые вещества и продукты их частичного расщепления—пептоны, а также и синтетические полипептиды. [c.356]

Биуретовая реакция открывает пептидную связь в белке. Ее способны давать вещества, которые содержат не менее двух пептидных связей. При добавлении сернокислой меди к сильнощелочному раствору белка или полипептида образуются соединения меди с пептидной группировкой, окрашенные в красно- или сине-фиолетовый цвет в зависимости от длины полипептидной цепи. Раствор белка дает сине-фиолетовое окрашивание, а продукты неполного его гидролиза (пептоны) — розовое или красное. [c.24]

Из всех белковых веществ при умеренном гидролизе образуются продукты, которые еще обладают общим характером белковых тел, а именно не растворяются в спирту и дают как ксантопротеиновую, так и биуретовую реакции. Эти соединения (указаны в ПЬ) называются альбумозами и пептонами. Они образуются также при действии желудочного сока на протеины. Их нужно рассматривать как промежуточные продукты полного гидролитического распадения. При этом альбумозы стоят ближе к протеинам, пептоны — к аминокислотам нужно однако заметить, что между альбумозами и пептонами нет резкого различия. [c.327]

Альбумозы еще близко стоят к белкам, не свертываются при нагревании, но высаливаются сернокислым аммонием, в отличие от пептонов, которые уже не высаливаются. Как альбумозы, так и пептоны показывают биуретовую и ксантопротеиновую реакции. [c.340]

Им свойственны цветные реакции белков (например, биуретовая и другие). Что особенно важно — оказалось, что некоторые из синтезированных полипептидов находятся в продуктах гидролиза белков, как промежуточные продукты между ними и амино-кислотами. Таким образом, видим, что искусственно из амино-кислот могут быть синтезированы те самые альбумозы или пептоны, которые являются промежуточным продуктом при гидролизе белковых веществ. А раз это так, то первый шаг в осуществлении синтеза белков уже сделан. Остаются дальнейшие шаги, которые, надеемся, являются вопросом недалекого будущего. [c.419]

Качественную биуретовую реакцию проводят обычно с< дующим образом. К 5 мл раствора белка прибавляют 1 мл 30%-ного раствора ЫаОН или КОН и 2—3 капли 1%-ного раствора USO4, при взбалтывании появляется фиолетовое окрашивание. Не следует прибавлять избыток USO4, так как фиолетовая окраска становится незаметной (она маскируется синей) в присутствии пептонов и полипептонов раствор приобретает красный оттенок. [c.55]

Пептоны при обычном проведении биуретовой реакции дают 1фасноватую окраску. Однако и здесь при добавлении достаточного избытка соли меди получается сине-фиолетовое окрашивание. [c.158]

IV. Раствор подкислить уксусной кислотой и насытить, добавляя твердый сернокислый аммоний. При этом альбумозы выпадают в осадок. Осадок отфильтровать, растворить в 3—5%-ном растворе хлористого натрия и с полученным раствором проделать биуретовую реакцию (красноватый оттенок здесь сильнее вьфажен, чем у белков). В фильтрате остаются пептоны, которые открыть с помощью той же биуретовой реакции и осаждением с фосфорновольфрамовой и сульфосалициловой кислотой и с танином. [c.189]

В пробе с прокипяченным экстрактом биуретовая реакция дает фиолетовое окрашивание вследствие присутствия непереваренного пептона. В пробе с непрокипяченным кишечным экстрактом пептон распался и фиолетового окрашивания не наблюдается. [c.164]

Подобно пептонам, полипептиды дают с водой коллоидные растворы они способны при некоторых условиях свертываться и выпадать в осадок, давать биуретовую реакцию и ряд других цветных реакций, характерных для белков. Некоторые синтетические полипептиды оказались тождественными полипептидам, полученным при неполном гидролизе белковых веществ. Так, синтетические полипептиды расщепляются на отдельные аминокислоты при действии пищеварительных ферментов кишечного сока. Ферменты же отличаются специфичностью действия. Достаточно незначительного изменения в структуре соединения, чтобы оно стало недоступным действию фермента. Расш пление синтетических полипептидов на аминокислоты теми же ферментами кишечного сока, которые заканчивают в организме переваривание белков с образованием аминокислот, является весьма важным подтверждением взгляда, что и в белках аминокислоты связаны между собой пептидной связью. Все сказанное послужило основанием к признанию пептидной связи основной формой с о е д и н е н и я между отдельными аминокислотами в молекуле белка. [c.39]

Белки, поступившие в желудок с пищей, превращаются под действием пепсина в пептоны. Образование пептонов можно наблюдать in vitro. Если в подкисленный раствор пепсина поместить кусочек фибрина, то фибрин постепенно растворяется , а в растворе появляются пептоны, обнаруживаемые биуретовой реакцией. Пепсин активен только в кислой среде, при подщелачивании раствора он перестает действовать на белки. [c.184]

Фишером и его учениками было синтезировано около 125 пептидов различного состава и различного молекулярного веса. Это был богатейший материал для того, чтобы можно было попытаться сравнить синтетические и природные пептиды, выделяемые из белковых гидролизатов. Такое сравнение было бы безусловным и решающим доказательством правильности пептидной теории строения белков. Фишер при исследовании свойств полученных им полипептидов видел, что с увеличением длины цепи сходство полипептидов с пептонами постепенно увеличивается. Это было тем более убедительно, во-первых, потому, что Фишер синтезировал ограниченное число полипептидов с длиной цепи, превышающей четыре аминокислотных остатка (10 тетрапептидов и 12 пептидов, содержащих от 5 до 18 аминокислотных остатков табл. 4), во-вторых, потому, что полипептиды были получены в основном из глицина и лейцина. Лишь в некоторые из них входили аланин и тирозин. Полипептиды, как и пептоны, были горьки на вкус, тогда как составляющие их а-аминокисло-ты обладали сладковатым вкусом полипептиды, как и пептоны, осаждались фосфорновольфрамовой кислотой они давали положительную биуретовую реакцию, но самым важным и интересным было то, что некоторые из синтетических пептидов расщеплялись желудочным соком, вытяжками из стенок кишечника и поджелудочной железы (табл. 5). Это было доказано соверщен-но неопровержимо во многих случаях гидролиз был отмечен не только качественно его глубина была измерена поляриметрически [180]. Для уточнения принципа строения полипептидной цепи Фишером была использована зависимость протеолиза от конфигурации аминокислот. Протеолитическому расщеплению были подвергнуты пептиды, построенные из D- и -аминокислот. Ма- [c.85]

При проведении этих опытов я обнаружил, что белок, обработанный формальдегидом, теряет способность коагулировать при нагревании.Вслед-ствие несоверп1енства регулировки температура бани случайно поднялась до 92° вместо 50°. Полагая, что опыт погиб вследствие коагуляции белка, я извлек одну из колб и с удивлением констатировал, что раствор остался неизменным. Тогда я вскипятил несколько миллилитров этого раствора в пробирке,— белок не коагулировал. Проверка показала мне, что жидкость давала все реакции белка фиолетовое окрашивание с сернокислой медью и едким кали (биуретовая реакция), красное окрашивание реактива Миллона, желтое окрашивание концентрированной азотной кислотой и т. д. Первая пришедшая мне в голову мысль была, что при длительном нагревании в присутствии формальдегида белок превратился в пептон. Это превращение было мало вероятно, но все же возможно. Однако при подкислении жидкости уксусной кислотой и прибавлении раствора сернокислого магния образовался очень объемистый белый осадок. Как известно, пептоны в этих условиях осадка не дают. [c.176]

Метод электрохимического восстановления на ртутном катоде дал возможность судить о количестве дикетопиперазинов и пептидов в природном белке. Было доказано, что дикетопиперазиновые структуры входят в состав белковых молекул. Метод ионофореза позволял следить за поведением циклических структур при различных деструкциях белка [288]. Биуретовая реакция [269] оказалась надежным сродством для суждения о длине полипептидной цепочки в микромолекуле белка. Сущность биуретовой реакции сводится к образованию медных комплексов рядом азотсодержащих веществ (белки, пептоны, амиды, амины, аммиак). Определение медных чисел белка, спектрофотометрические кривые медных комплексов позволили установить, что пептидные цепочки в белке чаще всего построены из трех и во всяком случае не более чем из пяти остатков аминокислот. С другой стороны, относительное уменьшение аминного азота при гидролизе после восстановления белка дает ключ к выявлению относительного количества дикетопиперазинов. Результаты всех этих определений привели к таким выводам в молекуле желатины на каждое дикетопиперазиновое кольцо приходится четыре аминокислоты, у альбумина крови — пять. [c.268]

Протеины, обладающие подобным строением, тоже дают биурето вую реакцию. Реакция не идет только тогда, когда протеин полностью гидролизован до аминокислоты. Биуретовую реакцию дают также многие соединения, являющиеся промежуточными продуктами распада белка, например все известные в настоящее время пептоны включая тетрапептиды. Для ди- и трипептидов биуретовая реакция ненадежна, что зависит, вероятно, от характера пептидной связи. Протекание биурето-вой реакции для полипептидов не зависит ни от характера аминокислот, ни от природы их связи между собой. [c.529]

Большинство полипептидов проходит через полупроницаемые перепонки, хотя многие синтезированные полипептиды обладают свойствами коллоидов. Биуретовую реакцию дают более сложные пептиды, начиная с некоторых трипептидов. Дипептиды этой реакции не дают. Многие полипептиды высаливаются сернокислым аммонием, подобно высаливаемым пептонам (альбу-мозам). Способность полипептидов высаливаться зависит как от характера компонентов (тирозин и цистин способствуют высаливанию), так и от порядка сочетания аминокислот в молекуле пептида. Полипептиды, особенно высокомолекулярные, проявляют в водных растворах способность к ассоциации. [c.318]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология