Гемоглобин выделение

Многие ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции, содержат атомы железа. Примером могут служить цито-хромы, присутствующие в каждом живом организме. Они содержат гем-группы, связанные с белком иначе, чем в молекулах миоглобина и гемоглобина. Интересным является белок, содержащий негемовое железо (так называемый высокопотенциальный железосодержащий белок), выделенный из клеток нескольких видов пурпурных бактерий. Он может обратимо одноступенчато (путем потери одного электрона) окисляться ионом гексацианоферрат(П1) кислоты [Ре(СК)б] и другими окислителями и, вероятно, катализирует какие-то окислительные процессы, важные для физиологии бактерий. На рисунке, где приведена [c.443]

Зависимость степени насыщения гемоглобина кислородом от парциального давления кислорода должна описываться несколько другим уравнением, как это видно из рис. 7.5. Особенностью кривой для гемоглобина является то, что по мере связывания молекул кислорода сила связи кислорода с гемоглобином не уменьшается, как в большинстве равновесий, включающих последовательно связываемые лиганды (в данном случае молекулы кислорода), а увеличивается. Эта особенность имеет огромное физиологическое значение, поскольку оксигемоглобин диссоциирует с выделением кислорода в значительно более узком интервале [c.231]

Электрофорез гемоглобина, выделенного из эритроцитов нормального человека, при рН<7 показывает присутствие трех компонент основная (90%) — гемоглобин А (НЬ А), минорная компонента, движущаяся медленнее НЬ А, — гемоглобин Аг (2—3%) и, наконец, минорная компонента, движущаяся быстрее НЬ А, — НЬ Аз, содержание которого составляет 3—10% и увеличивается при старении красных кровяных телец [53]. Присутствие минорных компонент в гемоглобине подтверждается данными хроматографии. [c.129]

Рис. 7.5. Кривые выделения кислорода миоглобином и гемоглобином при pH 7,4 и 38° С.

Результаты указывают на существование значительных различий в электрофоретической подвижности гемоглобина, выделенного из эритроцитов здоровых людей, и гемоглобина, выделенного из эритроцитов больных серповидноклеточной анемией [c.71]

Мышьяковистый водород — бесцветный газ с сопутствующими примесями, пахнет чесноком. Очень ядовит, вызывает поражение нервной системы и выделение гемоглобина из красных кровяных телец. Мышьяковистый водород может образоваться при подкислении содержащих мышьяк растворов в присутствии железа. Для индивидуальной защиты применяют фильтрующий противогаз с коробкой марки Е (черная). [c.24]

Денатурированные белки обычно менее растворимы, чем нативные формы, их физиологическая активность при денатурации теряется. Вероятно, теряется и способность существовать в кристаллическом состоянии, так как ни один денатурированный белок не был выделен в кристаллической форме. Во многих случаях эти изменения сопровождаются увеличением количества сульфгидрильных групп, как, например, это наблюдается при восстановлении кератина. Молекулярный вес IB большинстве случаев, но не всегда, остается неизменным Так, гемоцианин улитки Helix pomatia) в изоэлектрической точке имеет молекулярный вес 6 740 000, но с из менением. pH распадается на фрагменты, составляющие половину, четверть восьмую части исходной молекулы. Такой же эффект наблюдается и при обработке мочевиной. Например, гемоглобин расщепляется на две равные идентичные части, эдестин — на четыре. Имеются указания на то, что количество кислотных или основных групп уменьшается при денатурации, вероятно, вследствие внутримолекулярных реакций. [c.688]

Протеаза плесени и субтилизин. Протеаза плесени, выделенная в кристаллическом виде из фильтратов культуры А. огу-гае, оказалась во много раз активнее папаина при гидролизе казеина и гемоглобина [66]. Найдено, что этот фермент приводит к более глубокому гидролизу цепей окисленного инсулина, чем все рассмотренные выше ферменты [269]. Связи, разрываемые протеазой плесени, показаны на рис. 1 и 2. [c.211]

В процессе сборки шин используют бензин, клей и другие вредные вещества. Бензин действует на нервную систему человека. В процессе вулканизации шин образуется парогазовая смесь, содержащая стирол, бутадиен, масляный альдегид, формальдегид, метиловый спирт, аммиак, сернистые соединения и др. Вулканизационные газы приводят к нарушению нервной системы, заболеванию органов пищеварения, снижению гемоглобина в крови. Для снижения выделения вредных паров и газов применяется более совершенное оборудование, обеспечивающее герметичность процесса. Для пользования бензином применяют герметичные банки с клапанами или плотными крышками. Растворители содержатся в герметичных емкостях. [c.260]

В десятки и сотни раз ускоряет процесс поглощения гемоглобина. Кроме того, активное металлическое железо в момент выделения способно образовывать коллоидные растворы с кровью человека, попадает в мозг и другие жизненно важные центры организма. Имеются неполные данные об отрицательном воздействии самого пентакарбонила железа. [c.164]

Пребывание на свежем воздухе создает условия обратного выделения отщепляющейся из гемоглобина окиси углерода. Этот процесс длительный, и восстановление нормального обмена кислорода в организме идет медленно. [c.225]

ПОЛЬНОГО расщепления имеют равную интенсивность, то в оксигемоглобине и в системе СО — гемоглобин отсутствует зависимость фактора Дебая — Валлера от направления. Однако в гемоглобине, выделенном из крови, через которую пропускали ток азота, картина совершенно иная. В этом случае наблюдается асимметрия линий квадрупольного расщепления, впервые обнаруженная в некоторых оловоорганических соединениях [37] и объясненная зависимостью вероятности эффекта Мессбауэра или фактора Дебая — Валлера от направления [38]. Асимметрия линий квадрупольного расщепления в гемоглобине свидетельствует о том, что атомы железа колеблются с большей амплитудой в направлении, перпендикулярном плоскости гема. Из мессбауэровских спектров удалось определить средние квадратичные смещения атомов железа при 5° К, оказавшиеся равными 0,35см в плоскости порфиринового кольца и 1,95 -10 см в перпендикулярном направлении. [c.423]

На способность гемоглобина связывать кислород влияет температура крови и концентрация водородных ионов в ней чем ниже температура и выше pH, тем больше кислорода может быть связано гемоглобином. Выделение СО2 из крови в выдыхаемый воздух способствует подщелачи-ванию крови и насыщению гемоглобина кислородом. В молекуле гемоглобина содержится 4 гема, которые могут связывать 4 молекулы О , при этом взаимодействие первого гема с кислородом увеличивает сродство гемоглобина к кислороду и скорость присоединения последующих молекул О2. [c.335]

Кислород образует соединения со всеми химическими элементами, кроме гелия, неона и аргона. С большинством элементов он взаимодействует непосредственно (кроме галогенов, золота и платины). Скорость взаимодействия кислорода как с простыми, так и со сложными веществами зависит от природы вещества и от температуры. Некоторые вещества, например оксид азота (II), гемоглобин крови, уже при комнатной температуре соединяются с кислородом воздуха со значительной скоростью. Многие реакщ1и окисления ускоряются катализаторами. Например, в присутствии дисперсной платины смесь водорода с кислородом воспламеняется при комнатной температуре. Характерной особенностью многих реакций соединения с кислородом является выделение теплоты и света. Такой процесс называется горением. [c.455]

Как иллюстрация этой возможности на рис. 28 показана хроматограмма очистки природного белка —гемоглобина — от повареной соли, использующейся для выделения гемоглобина из сыворотки крови. Как видно из хроматограммы, при пропускании смеси гемоглобина и ЫаС1 через сефадекс 0-25 можно получить образцы белка, не содержащие соли. [c.79]

Результаты многочисленных исследований свидетельствуют о том что генетический код, установленный для Е. соИ, является универсальным. Так, например, в лабораториях Уитмана и Френкель-Конрата препарат РНК, экстрагированный из вируса табачной мозаики, обработали азотистой кислотой известно, что при этом происходит дезаминирование многих остатков цитозина с образованием урациловых остатков, в результате чего кодоны U U (серин) превращаются в UUU (фенилаланин). Аналогичным путем из кодона ССС (пролин) может образоваться СиС (лейцин). Оказалось, что при заражении растений табака препаратом РНК, обработанной азотистой кислотой, аминокислотная последовательность вирусного белка оболочки, выделенного из мутантных штаммов, действительно меняется [22]. Причем многие из происшедших изменений можно было точно предсказать исходя из данных, приведенных в табл. 15-3. Сходным образом, замены аминокислот в дефектных молекулах гемоглобина (рис. 4-17) в большинстве случаев могут быть обусловлены изменением только одного основания. Так, гемоглобин S может образовываться в результате одного из следующих изменений в седьмом кодоне GAA(Glu) GUA(Val) или GAG(Glu)- ->GUG(Val). Еще один аргумент в пользу универсальности генетического кода состоит в способности рибосом и молекул тРНК из Е.соН осуществлять трансляцию цепи мРНК, кодирующей синтез гемоглобина, и синтезировать при этом полноценный гемоглобин [23]. [c.195]

Под названием гемоглобин объединяют многие виды белка, осуществляющего перенос кислорода. Гемоглобин имеет молекулярный вес порядка 64000, каждая его молекула содержит четыре группы гема, четыре атома железа и при насыщении связывает четыре молекулы кислорода. Миоглобин — это белок, который служит как депо кислорода. Он выделен из мышц. Его молекулярный вес равен 16000, каждая молекула содержит одну группу гема, один атом железа и при насыщении связывает одну молекулу кислорода. Миоглобин был первым белком, для которого была установлена детальная молекулярная структура (методом дифракции рентгеновских лучей, Кендрю, 1959 г.). Молекулярная структура гемоглобина также найдена с помощью этого метода. В действительности гемоглобин представляет собой тетрамер, все четыре составляющие которого имеют молекулярный вес порядка 16000 каждая и очень сходны с миоглобином как по аминокислотному составу, так и по пространственной конформации. [c.231]

Гемоглобин обладает также другим замечательным свойством, которое делает его еще более эффективным переносчиком кислорода. Если гемоглобин присоединяет кислород при pH 7,4, то он отщепляет 0,6 моля ионов Н+ на каждую связанную молекулу кислорода. В легких ионы Н+, освобожденные гемоглобином, реагируют с бикарбонатными ионами, образуя кислоту Н2СО3, которая диссоциирует с выделением двуокиси углерода последняя диффундирует в воздушное пространство внутри легких. Диссоциация Н2СО3 на Н2О и СО2 протекает медленно по сравнению со скоростью потока крови в легких в красных кровяных тельцах эта реакция катализируется ферментом карбоангидразой. В капиллярах идет обратный процесс образовавшаяся в результате метаболизма СО2 превращается в угольную кислоту Н2СО3, которая диссоциирует на НСО -и Н+. Ион Н+ адсорбируется гемоглобином поглощение Н+ является частью суммарной реакции выделения кислорода из гемоглобина. Этот так называемый эффект Бора объясняется тем, что константы кислотной диссоциации оксигемоглобина отличаются от соответствующих констант дезоксигемоглобина. [c.233]

Oh обнаруживает поразительное сходство с N-коицевым участком -цепи гемоглобина свиньи. Хотя выделенный природный пептид и пептид, синтезированный Вебером, как in vitro, так и in vivo стимулируют выделение соматотропного гормона, радиоиммунный тест дал отрицательный результат. Структура подлинного со-матолиберииа, вероятно, еще ие установлена. [c.259]

Большое сходство в третичной структуре с гемоглобином и миоглобином показывает выделенный из личинок одного из видов комара СкгугопотиЕ эритрокруорин, пространственная структура которого установлена Хубером н др. [241]. Высокая способность этого гемопротеина связывать кислсфод позволяет личинкам комара находиться в водной среде, бедной кислородом. [c.419]

Из четырех основных типов биополимеров — нуклеиновых кислот, полисахаридов, липидов и белков — последние наиболее изучены к настоящему времени, поскольку они доступнее для выделения и анализа. Белки оказались на переднем крае исследования биополимеров более столетия назад, когда Кюне [1] выделил и охарактеризовал фермент трипсин, а Хоппе-Сейлер [2] получил кристаллы гемоглобина. Эти опыты показали, что белки имеют вполне определенную структуру, что, однако, не было общепризнанным до тех пор, пока не удалось непосредственно наблюдать детали их атомного строения с помощью дифракции рентгеновских лучей. [c.8]

Биологическое значение маскировки а-аминогрупп недостаточно ясно возможно, она защищает белок от атаки аминопептидаз или способствует закреплению N-концевой части полипептида в аполярном окружении либо на молекуле рецептора, либо внутри самого белка, чтобы препятствовать его контакту с раствором. Это предположение не относится к метилированию а-аминогруппы, обнаруженному в рибосомных белках, выделенных из Es heri hia oli [135], поскольку метилирование не элиминирует заряд. Физиологическая роль ацетилирования а-аминогруппы совершенно ясна в случае некоторых гемоглобинов рыб такая модификация помогает сохранять способность к связыванию кислорода независимо от рН-среды, что предотвращает выделение избыточного кислорода в плавательный пузырь [136] (разд. 10.3). [c.72]

Поразительные изменения свойств могут проистекать в результате замены всего лишь одной аминокислоты на другую в молекуле белка. Так, замена остатка глутаминовой кислоты на валин в одной из четырех полипептидных цепей гемоглобина резко изменяет его свойства и приводит к болезни — серповидной анемии. Изменение других аминокислотных остатков может, однако, давать незначительный эффект или вовсе не влиять на биологическую активность. Интересный пример такого рода эффектов можно наблюдать среди различных молекул цитохрома с, выделенных из организмов, которые находятся на очень различных стадиях эволюционного статуса [12]. Цитохромы действуют при биологическом окислении как переносчики электронов и один из них, цитохром с, может быть легко растворен и выделен. Полная аминокислотная последовательность цитохрома с была определена для белков из примерно 40 видов проведено сопоставление между различными последовательностями, а также с трехмерной (по данным рентгенографии) моделью цитохрома с сердца лошади. По-видимому, цитохром с не подвержен радикальным эволюционным изменениям, однако отдельные участки (особенно положения 70— 80 в последовательности из 104 аминокислот) совершенно неизменны, тогда как другие допускают изменения в довольно широких пределах. Важно, что участок аминокислотной последовательности, ответственный за перенос электронов, содержит шесть или более остатков различных аминокислот в различных видах. [c.223]

Состав и последовательность аминокислот в гемоглобинах различных видов животных сильно варьируют, что приводит к различиям в максимумах поглощения света, растворимости, изоэлектрической точке, сродстве к кислороду и устойчивости изолированных пигментов к кислотам, щелочам и нагреванию. Даже среди млекопитающих имеются значительные различия в стабильности и форме кристаллов выделенных гемоглобинов. Эти структурные различия ограничиваются белковой частью молекулы, тогда как все формы гемоглобинов содержат одну и ту же протогемовую простетическую группу. [c.175]

Билирубиноиды являются окрашенными веществами, которые содержат четыре пиррольных кольца и встречаются в организмах позвоночных, а также некоторых беспозвоночных и даже в водорослях. Они образуются при биологическом окислении гемоглобина или родственных соединений. Важнейшим их представителем является окрашенный в оранжевый цвет билирубин. Он встречается в желч , а также в желчных камнях и выделяется с калом и мочой. Билирубин был впервые выделен Штедлером (1864 г.) и может быть очищен через кристаллическую аммонийную соль. При каталитическом гидрировании он присоединяет четыре атома водорода с образованием желтого мезобилирубина. Дальнейшее восстановление ведет к бесцветному мезобилирубиногену и [c.563]

Другие способы переработки крови рассчитаны на выделение двух фракций. Так, некоторые бойни выделяют альбуминовоглобулиновую фракцию, окрашенную гемоглобином кровяных шариков, и смесь фибрина с кровяными шариками и гемоглобином. Та и другая фракция 1 здельно высушивается, и первая из них носит название черного альбумина, вторая—сухой крови. [c.194]

Из продуктов переработки крови в СССР в настоящее время для пластических масс употребляется черный кровяной альбумин, высушенный распылением. Для его изготовления кровь освобождается от фибрина, сепарируется для отделения светлого и темного альбумина и остаток, состоящий из альбумина, глобулина, гемоглобина и остаточного, не выделенного при дефибрировании фибрина, рафинируется и сушится распылением. Остаточная влага в черном альбумине должна быть доведена до S /o. В противном случае альбумин досушивается на пуговичной фабрике. [c.197]

Специфическое химическое рсхш пление пептидных связей можно осуществить с помощью двух окисляющих агентов. Один из них, Ы-бромсукцинимид, вызывает расщепление пептидной связи, в которой участвует остаток триптофана, с одновременным разрушением этого остатка и его окислением [64]. Успешное использование этого метода удалось лишь в нескольких случаях. Помимо изучения структуры полипептида, выделенного из вируса табачной мозаики, Ы-бромсукцинимид был использован при анализе последовательности низкомолекулярного глюкагона [58 и М-кон-цевой последовательности гемоглобина [79]. Существенный недостаток этого метода заключается в том,что М-бромсукцинимид расщепляет не все пептидные связи, образуемые остатками триптофана. [c.36]

Недостаточное поступление витамина в организм внешне проявляется как заболевание пер-нициозная анемия. При этой болезни образуются аномально большие, но хрупкие и бедные гемоглобином эритроциты. Поражаются также слизистая оболочка желудка и центральная нервная система. До открытия роли витамина В12 пернициозная анемия была неизлечимым заболеванием, кончающимся смертью. Теперь известно, что прием кобаламина полностью излечивает этот недуг. Практическая потребность в витамине для нужд медицины и животноводства обеспечивается его промышленным выделением из искусственно выращиваемых грибов. Мировое производство составляет 9—12 т в год. [c.449]

Экспериментально найденная линейная зависимость между дозой облучения полиизобутилена и 1/уИ указывает на то, что разрывы цепи происходят согласно закону случая и что количество их пропорционально дозе. Облучение белков может вызывать отщепление аммиака и расщепление пептидных связей, а при наличии серы— выделение сероводорода (отрицательная сторона лучевой стерилизации). Небольшие дозы излучения, почти не влияющие на большинство полимеров, сильно действуют на нуклеиновые кислоты, нук-леопротеиды, гемоглобин, миоглобин и ферменты, чем в значительной степени объясняется опасность облучения для живых организмов. [c.639]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология