Клеточный рецептор передача сигнала

Молекулы, гомологичные данному цитокину и способные связываться со специфическим клеточным рецептором, не вызывая передачи сигнала внутрь клетки, действуют как его конкурентные ингибиторы. Уже клонирован ген такого ингибитора - антагониста ИЛ-1. Ингибиторами могут быть и гликозилированные варианты некоторых цитокинов. [c.191]

Антагонисты цитокинов связываются со специфическими клеточными рецепторами, но не вызывают передачу внутриклеточного сигнала. [c.191]

I Индукция цитокинами каскадной внутриклеточной передачи сигнала возможна, по-видимому, в результате как их специфического, так и плейотропного действия. Может ли при этом каждый из цитокинов проявить свою собственную уникальную функцию или для этого дополнительно требуется экспрессия специфичного к нему клеточного рецептора [c.192]

Как а/р-, так и у/5-Т-клеточные рецепторы физически ассоциированы на повфхности клетки с одним и тем же набором полипептидных цепей - так называемым комплексом ТЗ (или СПЗ). от комплекс имеется на поверхности всех зрелых Т-клеток. Полагают, что он участвует в передаче сигнала от активированного антигеном Т-клеточного рецептора внутрь клетки. [c.262]

Примером таких комплексов являются сложные мембранные структуры, включающие рецепторы и преобразователи сигналов, действие которых начинается с восприятия внещнего импульса (первичного посредника) на внещней стороне клеточной мембраны и заверщается образованием вторичного посредника на внутренней стороне мембраны. Рассмотрим передачу и трансформацию сигнала от первичного посредника, роль которого, как правило, выполняют разнообразные гормоны, не проникающие через клеточную мембрану (см. главу 8). [c.316]

По-видимому, большое значение в процессах регуляции клеточного деления имеет группа белков, программируемых так называемыми онкогенами. Измененные (мутантные) формы этих генов обнаруживаются в опухолевых клетках и входят в ряде случаев в виде соответствующих РНК-копий в состав онкогенных (т.е. вызывающих опухоли) ретровирусов. Первым открытым онкогеном был ген sr , входящий в состав вируса саркомы Рауса. Программируемый им белок, продукт гена sr , оказался протеинкиназой, которая в отличие от протеинкиназ класса А и протеинкиназы С катализировала фосфорилирование определенного спектра клеточных белков по остаткам тирозина, а не по остаткам серина и треонина, Дальнейшие исследования показали, что такая активность присуща некоторым рецепторам факторов роста, в частности рецептору эпидермального фактора роста. Ген erd, программирующий аналог этого рецептора, был обнаружен в составе онкогенного вируса птичьего миелобластоза, В настоящее время открыто несколько десятков онкогенов. В большинстве изученных случаев продукты этих онкогенов в здоровых клетках являются участниками передачи митогенных (т. е. управляющих, митозами) сигналов. В ряде опухолей, в том числе человеческих, найдены онкогены, программирующие аналоги белка G,воспринимающего сигна-, лы от комплексов эффектор - рецептор (в частности, онкогены Н—ras и К—ras) онкогены, программирующие синтез аналогов самих факторов роста, например онкоген sis, входящий в состав вируса саркомы обезьян, продукт которого является аналогом фактора роста, выделяемого тромбоцитами (клетками крови, участвующими в процессе свертывания) онкогены, продуктами которых являются аналоги ядерных белков, по-видимому, участвующих на заключительных этапах каскада превращений, возникающего в ответ на митогенный сигнал (онкогены туе, fos и др.). [c.428]

В этом разделе мы рассмотрим общие механизмы передачи информации. Механизмы взаимодействия сигнала и рецептора, а также формирование клеточного ответа в результате действия вторичных мессенджеров будут проанализированы ниже. [c.144]

Особую роль в организме играет циклический аденозин-3, 5 -монофосфат (цАМФ, 303), который образуется ферментативно внутри клетки из АТФ после воздействия соответствующего гормона на клеточные рецепторы (см разд. 2 5 1). Например, повышение содержания гормона адреналина (первичного сигнала) в крови приводит к синтезу внутриклеточного цАМФ (вторичного сигнала, регулятора и усилителя гормонального сигнала), который вызывает ингибирование синтеза запасного топлива - гликогена и готовит клетку к выработке энергии Так, скелетные мышцы, печень и другие ткаии в условиях стресса мобилизуются адреналином и цАМФ к массированной переработке энергетических резервов для синтеза высокоэнергетических молекул АТФ. Полагают, что алкалоиды чая и кофе (см разд. 5.4.9) связывают фермент, который гидролизует цАМФ после передачи сигнапа. Это обстоятельство приводит к увеличению концентрации цАМФ в клетке и активированию ею фосфорилазы, стимулирующей сердечную деятельность и глико-генолиз в печени, т.е. к появлению тонизирующего эффекта [c.167]

G-белки (G proteins) Мембранные белки, активизирующиеся после взаимодействия с GTP. Участвуют в передаче сигнала от клеточных рецепторов к ферментам на внутренней поверхности мембран. [c.544]

Рецепторы факторов роста (например, фактора роста эпидермиса, тромбоци-тарного фактора роста) участвуют в регуляции клеточного деления и роста. На своем внеклеточном N-конце они содержат участок связывания фактора роста, затем следует трансмембранный домен, а цитоплазматический С-конец имеет домен с ферментативной, обычно протеинкиназной активностью, т. е. способностью катализировать перенос g-фосфатной группы от АТФ к белку-субстрату. Эти трансмембранные пептиды диффундируют в плазматической мембране. Связывание фактора роста со своим рецептором способствует димеризации рецепторов R + R — 2R) в плазматическоймембране, фосфорилированию киназного домена одной рецепторной молекулы протеинкиназой другой молекулы и активации фосфорилированного домена. В результате фосфорилированными и активированными оказываются оба домена у димера, что обеспечивает интенсивное фосфорилирование соответствующих внутриклеточных белковых субстратов — передачу сигнала вовнутрь клетки. [c.259]

Большинство белковых рецепторов клеточной поверхности можно отнести к одному из трех классов в зависимости от механизма, используемого для передачи сигнала. Каналообразующие рецепторы - это регулируемые медиаторами ионные каналы, участвующие главным образом в быстрой синаитической передаче сигналов между электрически возбудимыми клетками. Для управления такого рода каналами используется небольшое число нейромедиаторов, которые на короткое время открывают или закрывают образуемый рецепторами канал, изменяя таким образом ионную проницаемость плазматической мембраны, а тем самым и возбудимость постсинантической клетки. Изучение последовательностей ДНК, кодирующих эти рецепторы, показало, что они относятся к одному семейству гомологичных белков, насквозь пронизывающих мембрану. Эти рецепторы обсуждаются в гл. 19 (разд. 19.3) и здесь рассматриваться не будут. [c.354]

Передача сигнала через ряд посредников предполагает следующую схему реализации процесса 1) взаимодействие рецептора со стимулом 2) активация находящейся в мембране эффекторной молекулы, ответственной за генерацию вторичных посредников 3) образование вторичных посредников 4) активация посредниками белков-мишений, в первую очередь протеинкиназ, вызывающих генерацию следующих посредников или активацию специализированных клеточных элементов, приводящих к физиологическому ответу 5) исчезновение посредника. [c.3]

Во всех клетках животных и растений имеются два основных пути передачи сигнала, различающихся по вторичным посредникам -аденилатциклазный и фосфоинозитидный. Эти пути передачи сигнала имеют много общего. В обоих случаях информацию от первого звена рецептора получают и передают через мембрану в цитоплазму так называемые С-6елки, активирующиеся при связывании гуанозинтр и фосфата (ГТФ). G-белки активируют б51ЛЙтгеЛьный фермент на внутренней стороне мембраны, который способствует превращению молекул вещества-предщественника в молекулы вторичного посредника. Конечные стадии разных способов передачи сигналов сходны вторичные мессенджеры вызывают изменение структуры клеточных белков. [c.15]

Внешний сигнальный агент, называемый первичным мессенджером, как правило, не проникает внутрь клетки, а специфически взаимодействует с рецепторами наружной клеточной мембраны. В качестве первичных мессенджеров выступают различные химические соединения (гормоны, нейромедиаторы) или физические факторы (квант света). Однако гидрофобные стероидные и тиреоидные гормоны способны диффундировать через липидный бислой внутрь клетки и связываться с растворимыми рецепторными белками. Если внешняя сигнальная молекула воздействует на рецепторы клеточной мембраны и активирует их, то последние передают полученную информацию на систему белковых компонентов мембраны, называемую каскадом передачи сигнала. Мембранные белки каскада передачи сигнала подразделяют на белки-преобразователи, связанные с рецепторами, и ферменты-усилители, связанные с белками-преобразователями и активирующие вторичные внутриклеточные мессенджеры, перено- [c.64]

Эти рецепторы образуют комплекс с мембранными GTP-свя-зывающими белками (G-белками). Первичными сигналами для этих рецепторов служат низкомолекулярные гормоны и нейротрансмиттеры (адреналин, норадреналин, ацетилхолин, серотонин, гистамин), пептидные и белковые гормоны (адренокортикотроп-ный гормон, соматостатин, вазопрессин, гонадотропные гормоны). Один и тот же первичный мессенджер может инициировать передачу сигнала с участием последовательности разных рецепторов G-белков. Эти рецепторы представляют собой мономерные интегральные мембранные белки, полипептидная цепь которых семь раз пересекает клеточную мембрану. При связывании лиганда с рецептором изменяется конформационное состояние комплекса рецептор G-белка — G-белок. В результате облегчается обмен связанного с G-белком GDP на GTP (рис. 15). Активиро- [c.67]

Комплекс включает Т-клеточный антигенраспознающий рецептор (ТКР) и пять оцнодоменных инвариантных белков у, 5, е находятся на поверхноста клетки и л погружены в цитоплазму л не отмечен на рисунке у, 6, в, имеющие удлиненный цитоплазматический хвост, служат для передачи сигнала внутрь клетки после взаимодействия ТКР с антигеном [c.106]

Биологическое действие ИЛ-б на клетки реализуется через взаимодействие с рецептором, который представляет собой мономер, включающий 468 аминокислотных остатков. Он имеет участок из 90 аминокислот, последовательность которых гомологична определенным доменам иммуноглобулинов. Это обстоятельство позволяет отнести весь рецептор к суперсемейству иммуноглобулинов. Б отличие от рецепторов к другим цитокинам рецептор к ИЛ-6 обладает значительным цитоплазматическим хвостом, включающим 82 аминокислотных остатка. Однако этот цитоплазматический домен не участвует в передаче сигнала внутрь клетки после взаимодействия с соответствующим лигандом, так как в его составе отсутствуют места связывания тирозинкиназ. Вероятно, имеется дополнительный полипептид (или полипептиды), образующий с основным рецепторным белком комплекс, который и при-офетает трансмиссивную функцию. Взаимодействие ИЛ-6 со своим рецептором характеризуется высоким сродством КО равна 3-10 . Число рецепторов, экспрессирующихся на клеточной поверхности, варьирует в зависимости от типа клеток. В среднем оно составляет около 1,5 тыс. молекул на одну клетку. [c.120]

Корецептор — белок клеточной поверхности, усиливающий взаимодействие антигенного рецептора с антигеном и принимающий участие в передаче сигнала внутрь клетки D4 и D8 — корецепторы D4 и D8 Т-клеток соответственно D19 — корецептор В-клеток. [c.463]

Антигенраспознающие рецепторы Т- и В-клеток происходят, вероятно, от общего филогенетического предшественника и принадлежат к иммуноглобулиновому суперсемейству. Основную часть В-клеточного рецептора образуют две одинаковых тяжелых (Н) и две одинаковых легких (L) цепи. С основной частью рецептора непосредственно связаны дополнительные компоненты (Iga и Ig ), по-видимому, соединяющие его с путями внутриклеточной передачи сигнала. Циркулирующие антитела структурно подобны основной части этих В-клеточных рецепторов, но лишены их трансмембранных и внутрицитоплазматических сегментов. Антигенсвязывающий центр Т-клеточного рецептора состоит из одной а-цепи и одной -цепи (или одной у- и одной 8-цепи), которые ассоциированы с 4 структурно отличными от них трансмембранными пептидами (у, 8, и Q. [c.98]

Суть цАМФ-зависимого проведения гормонального сигнала через клеточную мембрану состоит в изменении ферментативной активности аденилатциклазы в ответ на гормональный стимул. Очевидно, что передача сигнала осуществляется путем взаимодействия белков аденилатциклазного комплекса, а именно рецептора с Л -белком и Л-белка с каталитическим. [c.101]

Начальной стадией процесса является восприятие и распознание биологически активного вещества его рецептором, находящимся на поверхности клетки. Далее следует сложный процесс трансмембранной передачи сигнала с внешней стороны мембраны на внутреннюю и образование внутриклеточного эффектора (вторичный мессенджер), При возрастании концентрации вторичного мессенджера включаются фердентные ансамбли, которые в свою очередь регулируют функцию цитоскелетно-мембранной системы. И, наконец, изменение активности клеточных компонентов может модифицировать функцию ядра. Таким образом внешний сигнал через цитоскелет транслоциру- [c.103]

Интегрины обычно называют молекулами клеточной адгезии, однако их скорее следует относить к сигнальным молекулам. Интегрины не просто осуществляют физический контакт между внеклеточными и внутриклеточными структурами, а обеспечивают трансмембранную передачу сигнала, т. е. они — подлинные рецепторы, по механизму действия близкие к рецепторам гормонов. [c.447]

Взаимодействие гормонов с рецепторами. Для реализации биологического действия гормона необходимо узнавание его клеткой-мишенью, т. е. наличие у иее структур, специфически связывающих данный гормон. Компонент клетки, узнающий гормон и передающий информацию о взаимодействии с ним, называют рецептором. Рецепторы должны обладать большим сродством к гормону (константы ассоциации для большинства гормон-рецепторных взаимодействий составляют величины порядка 10 —Ю М а само взаимодействие должно осуществляться быстро и высокоспеци-фнчно. Кроме того, поскольку белковые гор С оны ие способны свободно пересекать клеточную мембрану, их рецепторы должны быть компонентами плазматической мембраны клеток, локализованными на ее внешней поверхности. Наконец, при связывании гормона рецептор должен обеспечить передачу гормонального сигнала клетке. [c.239]

Современные представления о биологической роли цитокинов основаны на данных структурного анализа их молекул и изучении механизмов внутриклеточной передачи вызываемых ими сигналов. Благодаря таким исследованиям сейчас можно уже довольно детально проследить эту цепь последовательных событий белок-белково-го распознавания, от момента связывания цитокина с клеточной поверхностью до мобилизации различных факторов транскрипции в ядре клетки. Как известно, первая стадия цитокиновой сигнализации — это вызванная присоединением цитокина агрегация субъединиц рецептора. Цитоплазматические хвосты этих субъединиц, взаимодействуя между собой, запускают нисходящий каскад сигнализации. В самом простом случае одинаковые субъединицы рецепторной молекулы, связавшись с цитокином, образуют гомодимер, в другом случае частная субъединица после присоединения цитокина вызывает гете-ро- или гомодимеризацию общих субъединиц, передающих сигнал внутрь клетки (рис. 10.4). [c.171]

Вторичные посредники не только способствуют передаче внешнего сигнала во внутриклеточный, но и обеспечивают значительное его усиление. Каждая молекула рецептора, присоединившая сигнальную молекулу, активирует много молекул аденилатциклазы, которые, в свою очередь, катализируют образование множества молекул цАМФ. В итоге по всей це1Ш от рецептора до клеточной реакции происходит усиление сигнала в 10 -10 раз. Таким образом, несколько сигнальных молекул эффектора могут изменять функциональную или метаболическую активность всей клетки. [c.79]

Смотреть страницы где упоминается термин Клеточный рецептор передача сигнала: [c.42] [c.628] [c.364] [c.364] [c.224] [c.236] [c.4] [c.108] [c.172] [c.173] [c.201] [c.204] [c.384] [c.147] [c.70] [c.364] [c.267] [c.368] [c.368]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология