Белки-посредники

Вскоре после открытия и окончательного признания генетической роли ДНК (1944—1953) стало ясно, что ДНК не является непосредственной матрицей для синтеза полипептидных цепей белков. С другой стороны, целый ряд ранних наблюдений приводил к мысли о непосредственной связи РНК с синтезом белков в клетке. По-видимому, отсюда родилось представление о том, что РНК должна быть посредником, осуществляющим перенос генетической информации от ДНК к белкам, и, следовательно, что именно РНК может быть [c.9]

Известно, что направленность и тонкая регуляция процесса передачи информации обеспечиваются прежде всего наличием на поверхности клеток рецепторных молекул (чаще всего белков), узнающих гормональный сигнал (см. Рецепторы инсулина). Этот сигнал рецепторы трансформируют в изменение концентраций внутриклеточных посредников, получивших название вторичных мессенджеров, уровень которых определяется активностью ферментов, катализирующих их биосинтез и распад. [c.289]

Глиальные клетки иногда связаны друг с другом контактными зонами, где может происходить метаболический обмен. Напротив, от нервных клеток они всегда отделяются щелью щириной, по крайней мере, 20 нм. Однако есть основания предполагать, что метаболический обмен происходит также между глией и аксонами, причем роль посредника в этом процессе может играть межклеточная концентрация ионов калпя [10]. Так, было показано, что в гигантских аксонах кальмара — модельной системе многих нейробиологических исследований — 20—40% глиальных белков с М 20 000—200 000 переносятся в аксон по еще неизвестному механизму [10]. [c.31]

А), служит не тимин, а урацил (У). Возникшая на ДНК моле-кула информационной РНК отделяется от своей матрицы, уходит из клеточного ядра в цитоплазму и сама становится матрицей для синтеза определенного белка. Следовательно, информационная РНК служит лишь посредником, передающим из ядра в цитоплазму информацию о строении синтезируемого белка, В молекулах ДНК клеточного ядра содержится вся программа синтеза белков, возникающих в процессе метаболизма в данной клетке. [c.126]

Открытие белков-посредников (С-белков), участвующих в передаче сигналов между клетками и внутри клеток, и выясаенне их роли в молекулярных механизмах возникновения ряда инфекционных болезней (холера, коклюш и др.) [c.781]

Рис. 27-27. Коллинеарность нуклеотидных последовательностей ДНК и мРНК и аминокислотной последовательности полипептидных цепей. Триплеты нуклеотидов ДНК определяют последовательность аминокислот в белке посредником в этом процессе выступает мРНК, нуклеотидные триплеты которой (кодоны) комплементарны триплетам кодирующей цепи ДНК.

В общем виде передача сигнала через мембрану может быть сведена к трем основным стадиям I — взаимодействие рецептора с сигналом, II — конформациоиная перестройка и изменение функции специализированных мембранных белков посредников, III — активация .вторичных мессенджеров — сравнительно не- [c.142]

Наличие вторичного мессенджера в виде цГМФ вызвало необходимость предположить существование белка-посредника между родопсином и ГТФ, регулирующего процесс образования цГМФ. Этот белок был обнаружен в лаборатории Л. Страйера и назван трансдуцином, так как он участвует в трансдукции (преобразовании) светового сигнала в электрический. Оказалось, что транс-дуцин состоит из трех субъединиц — а, р и у. способных к диссоциации. [c.159]

Все природные ДНК, за немногим исключением, являюt я совершенными двойными спиралями, состоящими из двух комплементарных одиночных цепей. Тем не менее, согласно современным представлениям, в процессе копирования хранимой в ДНК информации при репликации или в процессе считывания этой информации при транскрипции в молекуле ДНК должны образовываться локальные одноцепочечные области путем расплетания двойной спирали с помощью белков-посредников. Поэтому эксперименты, в которых изучаются характеристики перехода между двух- и одноцепочечной конформациями ДНК, имеют первостепенное биологическое значение. Большинство физических исследований таких переходов были проведены на ДНК в отсутствие белков. Простота этой системы значительно облегчает ее изучение. Некоторые из этих экспериментов мы рассмотрим в данной главе. В конечном счете нам не избежать сложной проблемы учета белков, чтобы понять их роль в рассматриваемых физических процессах. [c.262]

Теперь мы обратимся к краткому рассмотрению того, как описанные фотохимические изменения превраш,аются в электрический импульс, который стимулирует мозг. Существуют доказательства, что одиночный квант света может вызвать раздражение палочки сетчатки. Однако поглощение одного кванта еще не создает эффекта зрения. Для этого требуется попадание нескольких квантов (согласно разумной оценке, от двух до шести квантов) в одну и ту же палочку в течение относительно короткого временного промежутка. Но даже в этом случае процесс весьма эффективен, а энергия конечной реакции существенно превосходит энергию, поглощенную зрительным пигментом. Поглощение света инициирует цепь реакций, черпающих энергию из метаболизма. Тем самым зрительное возбуждение является результатом усиления светового сигнала, попадающего в сетчатку. Фоторецептор служит биологическим эквивалентом фотоумножителя, который преобразует кванты света в электрический сигнал с большим усилением и низким шумом (см. гл. 7). И фоторецептор, и фотоумножитель достигают большого коэффициента усиления с помощью каскада стадий усиления. Зрительные пигменты представляют собой интегральные мембранные белки, которые находятся в плазме и мембранах дисков внешнего сегмента фоторецептора. Фотоизомеризация ретиналя вызывает серию конформационных изменений в связанном с ним белке и тем самым образует или раскрывает ферментативный активный центр. Следует каскад ферментативных реакций, которые в конце концов дают нервный импульс. Электрический ответ начинается с кратковременной гиперполяризации, вызванной закрытием нескольких сотен натриевых каналов в плазматической мембране. Таким способом молекулы-посредники (мессенджеры) передают информацию от диска рецептора к мембране плазмы. Вероятным кандидатом на роль мессенджера является богатый энергией циклический фосфат цГМФ (гуанозин-3, 5 -цикломонофосфат), возможно, в сочетании с ионами Са +. Было показано, что катионная проводимость плазматических мембран палочек и колбочек прямо контролируется цГМФ. Таким образом светоиндуцированные структурные изменения диска активируют механизм преобразования, который сам генерирует потенциал, распространяющийся по плазматической мембране. В настоящее время детали механизмов преобразования и усиления продолжают исследоваться. Была предложена схема, основной упор в которой делается на центральную роль фосфодиэстеразы в процессе контроля за кон- [c.241]

Он является универсальным посредником передачи гормонального сигнала в клетке и активирует внутриклеточные ферменты (протеинкиназы), участвующие в синтезе белков и различных ферментов. Кроме цикло-АМФ вторичными мессенджерами служат также гуанозинцикломонофосфат (цикло-ГМФ), инозит-1,4,5-трифосфат (ИТФ), катион Са(И), N0 и др. [c.41]

Несмотря на большое число исследований, чисто химический аспект действия инсулина остается неясным - . Обычно считается, что гормон действует на плазматические мембраны всех тканей, вызывая заметные изменения проницаемости, что поиводит к возрастанию поглощения глюкозы, различных ионов и других веществ. Такого рода изменения проницаемости могут обусловить сильное влияние инсулина на важнейшие процессы биосинтеза имеет место, в частности, повышение синтеза гликогена, липидов и белков. В то же время процессы катаболизма подавляются и активность катаболических ферментов, например глюкозо-6-фосфатазы, снижается. Ключом к пониманию действия инсулина может явиться выяснение вопроса о природе его вторичного посредника , аналогичного по своему действию сАМР. Высказывались предположения, что вторичным посредником для инсулина является сАМР, однако более вероятно, что эту роль выполняет какой-то ион, возможно К+ . [c.505]

Один из видов РНК, так называемая РНК-посредник, или информащон-ная РНК переносит информацию на рибосому, где собственно и происходит синтез белка. В рибосому к информационной РНК поступает набор транспортных РНК, каждая из которых связана с определенной аминокислотой (о последовательности оснований в одной из этих 20 транспортных РНК, а именно об РНК, переносящей аланин, и шла речь на стр. 1062). Порядок поступления молекул транспортной РНК в рибосому, а следовательно, и последовательность включения аминокислотных остатков в белковую цепь зависит от последовательности оснований в цепи информационной РНК- Так, ГУА является кодовым словом для аспарагиновой кислоты, УУУ — для фенилаланина, УГУ — для валина. Существует 64 трехбуквенных слова (64 кодона) и лишь двадцать аминокислот, и поэтому одной и той же аминокислоте могут соответствовать несколько кодонов для аспарагина — АЦА и АУА, для глутаминовой кислоты — ГАА и АГУ. [c.1065]

Приблизительно в то же самое время были открыты белок-синтезирующие рибонуклеопротеидные частицы клетки, названные позднее рибосомами (см. гл. А. IV), и установлено, что их РНК со-, ставляет подавляющую часть тотальной клеточной РНК. Поэтому казалось естественным, что гены транскрибируются в рибосомные РНК, и именно рибосомные РНК являются матрицами для синтеза белков (гипотеза один ген — одна рибосома — один белок ). Чтобы проверить эту гипотезу, А. Н. Белозерским и А. С. Спириным в 1956— 1957 гг. был проведен сравнительный анализ нуклеотидного состава ДНК и РНК у широкого круга микроорганизмов. Состав ДНК очень различается у разных групп микроорганизмов и, в соответствии с идеей ДНК —> РНК —> белок , ожидалось, что состав тотальной РНК будет варьировать так же, отражая состав ДНК. Однако результат был полностью неожиданным несмотря на громадные различия в составе ДНК от вида к виду, состав тотальной РНК был похож у всех изученных бактерий и не повторял состава ДНК. Это наводило на мысль, что основная масса клеточной РНК, т. е. рибосомная РНК, не является прямым посредником между ДНК и синтезом белков. [c.10]

Через несколько лет, в 1961 г., эта небольшая фракция РНК (ДНК-подобная РНК) была вычленена из общей массы РНК, а ее функция как посредника, переносящего информацию от ДНК к рибосомам, была продемонстрирована в прямых экспериментах С. Бреннера, Ф. Жакоба и М. Меселсона, с одной стороны, и Ф. Гро и Дж. Уотсона с сотр. с другой, а также в опытах С. Спигелмана с сотр. Было показано, что ДНК-подобная РНК, образующаяся после инфекции бактерии фагом Т4, связывается со старыми хозяйскими рибосомами клетки (новых рибосом после заражения не образуется). Рибосомы, несущие эту РНК, синтезируют фаговые белки. Эта РНК может быть легко отделена от рибосом в условиях in vitro, без разрушения рибосом. Она действительно оказалась комплементарной одной из цепей фаговой ДНК. [c.10]

Быстрая диссоциация комплексов кальций — белок служит ме-ланизмом переключения активности белка. Рассмотрим теперь внутриклеточные процессы, происходящие после того, как прекращается действие раздражения (нервных импульсов или присоединения гормонов). Метаболические процессы прекратятся с запаздыванием по времени порядка секунд после того, как содержание циклического АМР или ионов Са понизится ниже критической величины (табл. 11,1). В отличие от этого сократительный аппарат выключается в интервале 10—20 мс путем удаления ионов кальция из тонких нитей. Скорость этого процесса свидетельствует об эффективности саркоплазматического ретикулума как кальциевого насоса [701]. С другой стороны, наличие этой сложной системы, которая предназначена исключительно для поглощения и освобождения ионов Са , позволяет предположить, что ионам Са присущи уникальные свойства в отношении функций переключения. На это указывает также тот факт, что ионы Са принимают участие во многих других физиологических процессах в качестве посредников между поступающими раздражениями и клеточными реакциями [615], например, в светочувствительных клетках [c.290]

Некоторые свойства белков можно объяснить только в свете их функции, т. е. их вклада в более сложную деятельность. Одной из немногих систем, для которых удалось установить корреляцию между функцией белков и функцией органа, является скелетная мышца. Клетка мышцы активируется нервными импульсами (мембранно-направленными сигналами). В молекулярном аспекте мышечное сокращение основано на циклическом образовании поперечных мостиков за счет периодических взаимодействий между миозином, актином и Mg-ATP. Ионы Са и кальцийсвязывающие белки являются посредниками между нервными импульсами и эффекторами. Медиация ионами Са " ограничивает скорость реакции на сигналы включение — выключение и предохраняет от сокращений без сигнала. Напротив, отдельные осцилляции маховых мышц крылатых насекомых контролируются не ионами или подобными низкомолекулярными соединениями, а самими сократительными белками. Эго делает возможными очень быстрые периодические сокращения, которые, будучи инициированы (ионами Са +), протекают сами по себе. В заключение отметим, что исследования мышцы показывают, что в функционировании белка отчетливо проявляется связь между деталями молекулярного строения и деятельностью всего организма. [c.292]

Первичный посредник взаимодействует с соответствующим рецептором, что приводит к изменению конформации последнего и, как следствие, к увеличению латеральной подвижности в мембране. Это иовыщает вероятность взаимодействия активированного рецептора с преобразователем (роль преобразователей выполняют специфические мембраносвязанные белки, содержащие ГТФ в связанном состоянии,—С-белки, или ГТФ-связы-вающие белки) [Авдонин П.В., Ткачук В.А., 1994]. [c.316]

Другой гормон — мелатонин (8.1), секретируемый эпифизом,— регулирует реакцию на свет или альбедо у многих видов, ингибируя процесс потемнения. Адреналин (8.2) и норадреналин (8.3), действующие как нейрогормоны, и тироксин (8.4), действующий как инициатор морфологической диффе-ренцировки, также могут влиять на пигментацию и изменение окраски. В качестве вторичного посредника в механизме действия МСГ и адреналина при изменении окраски у позвоночных, вероятно, участвует сАМР (3, 5 -цпклическпй аденозинмо-нофосфат). Большое значение для функционирования этих гормонов имеют тиоловые группы белков. [c.292]

GTP, вероятно, с помощью GTP-связывающего белка, аналогичного N,- (рис. 9.14), является посредником агонистиндуци-рованного перехода, протекающего по схеме [c.282]

Биохимические функции. Адренокортикотропин воздействует на клетки надпочечников по мембрано-опосредованному механизму, вызывая стимуляцию синтеза и секреции кортикостероидов. Активация аденилатной системы и образование вторичного посредника цАМФ приводят к образованию активных протеинкиназ и фосфорилированию ряда цитоплазматических белков. Например, фосфорилирование эс-тераз приводит к их активации и освобождению холестерина. Кроме того, фосфорилирование белков рибосом приводит к интенсификации процессов трансляции и синтезу белка, в том числе и транспортера свободного холестерина в митохондрии, где и осуществляется синтез кортикостероидов (рис. 12.2). [c.146]

Биосинтез и метаболизм. Сигнал, запускающий синтез тиреоидных гормонов, формируется в гипоталамусе в виде тиреолиберина, который, воздействуя на гипофиз, стимулирует синтез и секрецию тиреотропина. Последний взаимодействует с рецепторами на поверхности клеток щитовидной железы и опосредованно, через вторичные посредники, стимулирует синтез ряда белков, в том числе тиреоглобулин — предшественник тиреоидных гормонов. Тиреоглобулин представляет собой гликопротеин с молекулярной массой 660 кВа и необьмно большим числом тирозиновых остатков в полипептидной цепи (около 120). Углеводная часть составляет до 10% от массы тиреоглобулина. Как и все секреторные белки, тиреоглобулин синтезируется на мембран-но-связанных рибосомах, причем гликозилирование полипептидной цепи начинается в цистернах эндоплазматического ретикулума, а завершается в аппарате Гольджи. Тиреоидные гормоны являются единственной группой гормонов, для функционирования которьгх необходим микроэлемент иод. [c.151]

Биохимические функции. Катехоламины действуют на клетки-мишени по мембрано-опосредованному механизму, чему в немалой степени способствует гидроксилирование кольца и боковой цепи этих соединений. Катехоламины взаимодействуют с а- и р-адренергическими рецепторами, локализованными в мембранах клеток-мишеней. Адреналин взаимодействует с обоими типами рецепторов, а норадреналин преимущественно с а-рецепторами. Каждая группа рецепторов разделяется на две подгруппы, а именно a и а2, а также (3 и Группа а[-, а2-рецепторов проявляет эффекты сосудосуживающего действия, сокращения гладких мышц, ингибирования липолиза. Действие р-рецепторов связано с активацией аденилатциклазы, образованием цАМФ и последующим фосфорилированием белков. Например, адреналин, взаимодействуя с р-рецепторами через систему вторичных посредников, активирует протеинкиназу, которая фосфорилирует ряд цитоплазматических белков. Таким образом, адреналин регулирует гликогенолиз в печени и в мышцах, а также глюконеогенез в печени. Мобилизация гликогена в мышцах происходит под действием фермента фосфорилазы, которая находится в виде неактивного димера (форма Ь) или активного тетрамера (форма а). Активированная посредством адреналина протеинкиназа фосфорилирует фермент киназу фосфорилазы Ь, что приводит к ее активации [c.156]

Химическая передача в синапсах основана на тех же принципах, что н химическая сигнализация с помошью водорастворимых гормонов (гл. 13). В обоих случаях клетка путем экзоцитоза высвобождает в межклеточное пространство химическое вещество-посредник, которое затем воздействует на другую клетку нли группу клеток, связываясь с мембранными рецепторными белками. В синапсе такой посредник-кейролкдиатор-проходит путем диффузии от своего источника до мишени расстояние всего лишь в долю микрометра, тогда как гормон может перемешаться с током крови в отдаленные участки тела. Однако это не принципиальное различие. Некоторые вещества выполняют двойные обязанности-действуют и как циркулирующие гормоны, выделяемые клетками эндокринных желез, и как нейромедиаторы, высвобождаемые нервными окончаниями. Более того, некоторые клепси по своей форме и способности к проведению импульсов представляют собой типичные [c.93]

Смотреть страницы где упоминается термин Белки-посредники: [c.424] [c.74] [c.135] [c.203] [c.10] [c.32] [c.598] [c.124] [c.332] [c.11] [c.96] [c.249] [c.518] [c.520] [c.220] [c.42] [c.316] [c.95] [c.242] [c.297] [c.172] [c.106]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология