Белок инвариантные

Еш,е до того как была окончательно установлена триплетная природа кодонов, Крик и его сотрудники, остроумно использовав мутации со сдвигом рамки, доказали, что генетический код действительно составлен из нуклеотидных триплетов. Рассмотрим, что произойдет при спаривании двух штаммов бактерий, каждый из которых несет мутацию со сдвигом рамки (например, делецию —1). В результате генетической рекомбинации могут образоваться мутанты, содержаш,ие обе мутации со сдвигом рамки. Однако распознать такие рекомбинанты будет трудно, так как (согласно практически любой теории кодирования) они по-прежнему будут продуцировать полностью дефектные белки. Крику и его сотрудникам удалось, однако, ввести в тот же ген третью мутацию со сдвигом рамки того же типа и наблюдать, что рекомбинанты, несуш,ие все три делеции (или вставки), были способны синтезировать, по крайней мере частично, активные белки. Это объясняется просто. Делеции одного или двух нуклеотидов полностью инактивируют ген, тогда как при делеции трех нуклеотидов, расположенных в пределах одного гена и близко друг от друга, ген укорачивается лишь на три нуклеотида. В гене будет содержаться в этом случае лишь небольшая область с измененными кодонами. Кодируемый белок будет нормальным, за исключением небольшого участка, в котором некоторые из аминокислот будут заменены, а одна будет полностью отсутствовать. Мы уже знаем, что в большинстве белков полностью инвариантна лишь сравнительно небольшая доля аминокислот. Таким образом, очень часто ген, в котором модифицирована небольшая область, может синтезировать функционально активные продукты при условии, что не произошло сдвига рамки считывания. [c.252]

В ходе эволюции каталитический механизм действия определенных ферментов не изменился, и в молекулах белков имеется целый ряд инвариантных аминокислотных остатков. Однако последовательность [c.74]

Самосогласованность можно использовать в качестве критерия качества. Существенно иной подход к оценке качества метода предсказания состоит в применении его к нескольким гомологичным белкам. Можно полагать, что такие белки свертываются одинаковым образом и имеют одинаковую вторичную структуру. Следовательно, предсказания должны быть инвариантны по отношению к наблюдаемым заменам аминокислот чем меньше вариаций, тем лучше метод предсказания. Такая проверка качества трех методов предсказания была проведена на 24 гомологичных последовательностях рибонуклеазы поджелудочной железы [385], [c.151]

Сильный консерватизм в этом отношении обнаруживают также некоторые остатки Gly. На первый взгляд эго до некоторой степени неожиданно, поскольку Gly не несет боковой цепи, которая могла бы выполнять определенную функцию. Однако анализ трехмерной структуры белков показал, что для таких инвариантных положений Gly (как, например, в положении контакта между спиралями В и Е в семействе глобинов [145, 277[ или в положении 7 рис. 7.8 между двумя а-спиралями цитохромов с-типа [4951) именно отсутствие боковой цепи имеет решающее значение. Только в этом случае спирали могут упаковываться достаточно плотно введение боковой цепи привело бы к уменьшению плотности упаковки, а следовательно, и стабильности (разд. 3.6). Инвариантные остатки Gly были обнаружены также в третьем положении в шести реверсивных поворотах цепи типа П у белков семейства цитохрома с [4951. Как видно из рис. 5.7, б, боковая цепь в этом положении невозможна по стерическим причинам. [c.204]

Сопоставляя известные структуры белков, можно сделать следующие заключения замены на поверхностях белков происходят значительно более легко, чем замены во внутренней части функционально важные положения, например, активные центры практически инвариантны и т. д. Кроме того, стало очевидным, что очень близкие [c.241]

Детальный анализ структуры этих белков приводит к важным выводам [ПО—ИЗ]. Внутренность молекулы миоглобина заполнена плотно упакованными неполярными боковыми цепями аминокислотных остатков. То же справедливо для каждой из четырех цепей гемоглобина [114]. Число внутренних остатков равно 36 и включает два Гис, связанных с гемом. С учетом Гли, но не Про, общее число неполярных остатков в цепях гемоглобина лошади равно 72 (в каждой из двух а-цепей) и 78 (в каждой из двух р-цепей). Многие остатки Гли и Ала, будучи слабо гидрофобными, располагаются на поверхности молекулы. Объемистые неполярные боковые цепи, не находящиеся внутри глобулы, спрятаны в выемке вблизи поверхности, что сводит до минимума контакты с водой. Все боковые цепи, ионизуемые при нейтральном pH, находятся на поверхности глобулы. То же справедливо для других полярных боковых цепей, за исключением связанных с гемом Гис и Тре С4, которые соединены водородной связью [ПО]. В целом в миоглобине из 77 полярных групп (включая Три) только 5—6 расположено внутри глобулы, а остальные находятся на ее поверхности [П4]. Изучение гемоглобинов различных видов позвоночных (приматы, лошадь, свинья, кролик, лама, карп, минога) и миоглобинов кашалота и человека показало, что при замещениях 33 внутренних остатков в подавляющем большинстве случаев сохраняется их неполярный характер (табл. 4.12) [П1]. Эти остатки не контактируют с водой. Напротив, на поверхности глобулы имеется 10 инвариантно неполярных остатков. [c.232]

Н. к. обязательно входят в состав всех живых организмов. Особняком стоят вирусы, к-рые могут содержать одну РНК. Содержание ДНК в клетках чрезвычайно постоянно и инвариантно после деления все клетки данного вида содержат ее в одинаковом количестве. Перед новым делением ДНК в точности удваивается. Бурно растущие, быстро размножающиеся и синтезирующие много белка клетки (бактерии, дрожжи, эмбриональные ткани, опухоли, железы) содержат относительно много РНК (у дрожжей до 10% от сухой массы). В клетках, прекративших рост, ее гораздо меньше. [c.189]

О принадлежности миоглобина и цепей гемоглобина к одному семейству белков свидетельствует также сравнение аминокислотных последовательностей миоглобина кашалота и а- и Р-цепей гемоглобина лошади. Как показано на рис. 8-11, во всех трех цепях имеются 27 эквивалентных положений, в которых находятся идентичные аминокислотные остатки кроме того, в других 40 положениях обнаруживаются близкие по своим свойствам остатки аминокислот, например аспарагиновая и глутаминовая кислоты, или изолейцин и валин. Таким образом, и здесь мы видим, что в аминокислотных последовательностях гомологичных белков имеется ряд инвариантных аминокислотных остатков и что для гомологичных белков характерно сходство их трехмерной структуры. [c.202]

Соответственно количество ДНК в клетке чрезвычайно инвариантно и даже одинаково во всех клетках высокоорганизованного, сложного организма. Напротив, количество РНК очень переменно, сильно зависит от внешних условий, от питания и т. д. В ДНК зашифрованы состав и структура всех белков клетки. Однако, кроме сведений о структуре белков, важно еще целесообразное задание скорости синтеза каждого белка. Последнее обстоятельство-существенно зависит от взаимодействия клетки с внешней средой, от механизма регуляции синтеза белка. Количество суммарной РНК находится в зависимости от скорости синтеза белков. Существует особый вид РНК, определяющий синтез каждого специфического фермента. [c.428]

Четыре компонента вируса существуют в виде частиц различного размера. Это означает, что один и тот же капсидный белок может упаковать каждую РНК в характерную именно для нее частицу. Такой способ упаковки отличается от способа упаковки отрезков нуклеиновой кислоты одного размера в капсиды определенной формы. Однако и у вирусов, имеющих только одну правильную форму капсида, в процессе сбор и могут возникать измененные формы капсида. Речь идет о частицах-монстрах, головка которых длиннее обычной. Таким образом, белку (или белкам) капсида присуща способность собираться в структуру определенного типа, но точный размер и форма этих структур не инвариантны. Во многих случаях существуют также белки сборки, которые не входят в состав оболочки головки, но способствуют правильной сборке частицы. Клеточные геномы также используют белки, функция которых-направлять сборку других белков (см. гл. 29). [c.347]

Наконец, кажущийся парадокс, связанный с попыткой обнаружить инвариантные гены, также удается разрешить. Большинство ферментов и белков — продукты отдельных генов, хотя некоторые, например гемоглобин и лактатдегидрогеназа у позвоночных, могут состоять из полипептидных цепей, контролируемых разными генами и соединенных ковалентными или более слабыми связями. Если какой-либо белок имеет в данной популяции неизменную структуру, его можно рассматривать в первом приближении как фенотипическое проявление некоего инвариантного гена, хотя на самом деле это может указывать на присутствие двух инвариантных генов. Молекулярная генетика, исходя из того, что один ген соответствует одному полипептиду и, таким образом, в большинстве случаев одному белку, создает возможность обнаружения инвариантных генов. Генетика, которая начинала с анализа передачи по наследству различий между организмами, достигла стадии, в которой она больше не зависит в своих выводах от этих различий. Условия, которые были необходимы для развития генетики в прошлом, устранены теми самыми успехами, которые были достигнуты благодаря этим условиям. [c.110]

Наследственная информация, реализующаяся в индивидуальном развитии организма через биосинтез рибонуклеиновых кислот (РНК) и белков, обеспечивает формирование признаков и свойств организма не как стабильных, инвариантных по отношению к изменяющейся среде, а как способных к определённой вариабельности. Размах этой вариабельности, или его нижние и верхние границы, строго индивидуальны. Таким образом, норма реакции генетически обусловлена и формируется в процессе онтогенеза как один из элементов фенотипа в целом. В эволюционном формировании как самой нормы реакции, так и её генотипической обусловленности естественный отбор закрепил гибкие и варьирующие реакции организма на внешние воздействия или, другими словами, закрепил норму реакции. Следовательно, с позиции генетики гомеостаз— генетически обусловленный компонент фенотипа. [c.48]

Белок TF 1П А был первым эукариотическим регуляторным полипептидом транскрипции с известной аминокислотной последовательностью, для которого удалось построит доменную структурную модель. В этом белке выявлены 9 повторяющихся, но отличающихся друг от друга доменов — пальцев , каждый из которых включает около 30 аминокислот. Домены содержат инвариантные-участки, включающие два цистеиновых и два гистидиновых остатка, связанных с ионом цинка (рис. 115). Концы разных пальцев (петли) несут варьирующие аминокислотные остатки, среди которых встречаются положительно заряженные, которые, по-видимому, способны легко взаимодействовать с ДНК. Как оказалось, подобная структура регуляторного белка закодирована в ряде других генов, кодирующих регуляторные белки эукариот. Так, ген Kruppel (калека), контролирующий развитие дрозофилы, кодирует белок, содержащий четыре подобных домена. Такие домены обнаружены и в белках — рецепторах гормонов. Предполагается, что выступающие связывающиеся с ДНК разные пальцы, соединенные друг с другом гибкими мостиками, осуществляют сразу несколько контактов с ДНК. Такая модель строения TF П1 А позволяет предполо- [c.211]

Представле) ие дисульфидных связей в белках. а — система связей S—S в агглютинине зерна пшепнцы, повторяющаяся четыре раза одиоп полипептидной цепи. Инвариантные остатки Gly выделены. Четыре одинаковые пространствеиные формы обнаружены также в трехмерной структуре [316]. б — система связей S—S в альбумине из сыворотки человека [409]. Связи повторяются, но не очень точно аминокислотная последовательность также обнаруживает повторяющиеся участки. Тре мерная структура белка еще ие нзвестна. [c.159]

Апомиоглобин имеет богатую спиралями глобулярную структуру, подобную структуре миоглобина. В отличие от неустойчивой напоминающей кокон оболочки гема в цитохроме с в гемоглобине полость гема образована из жестких стабильных а-спиралей. Группа гема здесь не является основным элементом, определяющим укладку цепи апомиоглобин, например, образует третичную структуру и в отсутствие простетических групп (гл. 8), однако группа гема увеличивает ее стабильность [415, 461, 645, 646]. Более мягкие структурные требования к взаимодействию гема и белка в гемоглобинах отражает также тот факт, что для членов семейства глобинов [277, 634] инвариантна только общая картина неполярных контактов гема. Структурно эквивалентные положения у них заняты различными аминокислотными остатками. [c.251]

Мы уже видели, что в гомологичных белках из разных видов, например в ряду цитохромов с, в определенных положениях полипептидных цепей находятся инвариантные, т. е. всегда одни и те же, аминокислотные остатки, тогда как в других положениях аминокислотные остатки могут бьггь разными (см. рис. 6-14). То же справедливо и для миоглобинов, выделенных из разных видов китов, тюленя и некоторых наземных позвоночных. Это уже само по себе является серьезным основанием считать, что все миоглобины произошли от общего предшественника и потому имеют определенное сходство в укладке полипептидных цепей. Но еще более веским подтверждением гипотезы общем происхождении миоглобинов служат результаты рентгеноструктурного анализа миоглобинов некоторых других видов они показали, что по третичной структуре все эти белки сходны с миоглобином кашалота. Сходство третичной структуры различных миоглобинов и гомология их аминокислотньк последовательностей позволяют сделать вывод, что аминокислотная последова- [c.192]

Комплекс включает Т-клеточный антигенраспознающий рецептор (ТКР) и пять оцнодоменных инвариантных белков у, 5, е находятся на поверхноста клетки и л погружены в цитоплазму л не отмечен на рисунке у, 6, в, имеющие удлиненный цитоплазматический хвост, служат для передачи сигнала внутрь клетки после взаимодействия ТКР с антигеном [c.106]

Многие инвариантные аминокислотные остатки гомологичньгх белков, т. е. остатки, присутствующие всегда в определенных положениях полипептидных цепей независимо от вида организма, из которого получен белок, по всей вероятности, занимают наиболее важные в структурном отношении места в полипептидной цепи. Одни из инвариантных остатков встречаются вблизи изгибов цепи или в самих изгибах, тогда как другие, например остатки цистина, находятся в тех местах цепи, где между близко расположенными петлями третичной структуры возникают поперечные связи. Ряд инвариантных аминокислотных остатков занимает строго определенное положение в каталитических центрах ферментов или в местах связывания простетических групп, например гемогруппы в цитохроме с. [c.196]

Рис. 8-12. Эволюция миоглобина и гемоглобина, возникших из предкового кислород-связывающего гемопротеина. Во всех миоглобинах, а также в а- и р-цепях всех современных гемоглобинов (исследовано в общей сложности 145 последовательностей) имеются шесть инвариантных остатков и большое число близких по свойствам аминокислот, занимающих в этих белках одинаковые положения. Можно предположить, что ген, кодировавший предковый одноцепочечный гемопротеин, подвергся дупликации. Одна из образовавшихся копий дала начало миоглобиновому гену, а другая - первоначальному гемоглобиновому гену. Оба этих гена в дальнейшем подвергались независимым мутациям. Гемоглобиновый ген мог в какой-то момент еше раз подвергнуться дупликации, в результате чего образовались современные гены а- и р-цепей.

Обращает на себя внимание тот факт, что полипептидные цепи всех гемоглобйнов и миоглобинов, изученных до настоящего времени методом рентгеноструктурного анализа, имеют одну и ту же третичную структуру (так называемую структуру типа гемоглобина) несмотря на то, что эти белки встречаются у весьма удаленных друг от друга в эволюционном отношении организмов, и на то, что лишь 20% всех аминокислот в этих белках, по-видимому, инвариантны (разд. 7.2 и рис. 1). [c.190]

Различные потенции к связыванию других белков могут обеспечиваться вариабельными участками белков промежуточных филаментов. Влияя на свойства филамента, )ти вариабельные участки определяют пе только его способность к самосборке, но и то, как он будет взаимодействовать с другими компонентами клетки (например, с микротрубочками и плазматической мембраной). Это совершенно иная стратегии чем в случае двух других важнейших элементов цитоскелета - актиновных филаментов и микротрубочек как мы уже знаем, эти полимеры в основном инвариантны по структуре, а к выполнению различных функций они приспосабливаются с помошью разных наборов актип-связываюших белков и белков, ассоциированных с микротрубочками. Таким образом, роль вариабельных участков в белках промежуточных филаментов та же, что и у вспомогательных белков актиновых филаментов и микро-трубочек, - разница лишь в том, что одни ковалентно связаны с субъединицами филамента, а другие представляют собой отдельные молекулы. [c.320]

К наиболее изученным белкам межклеточной адгезии Т-клеток относятся гликопротеипы D4 и D8, которые экспрессируются на поверхности соответственно Т-хелперов и цитотоксических Т-клеток. У обоих гликопротеипов имеются внеклеточные домены, гомологичные доменам иммуноглобулинов как полагают, они связываются с инвариантными частями молекул МНС D4 с гликопротеинами МНС класса [1, а D8- гликопротеинами класса 1 (рис. 18-58) [c.276]

Для подтверждения правильности предположения об обусловленности температурного режима многоклеточных животных физико-химическими свойствами липопротеидных комплексов их возбудимых мембран можно привести разные факты. Так, в работах В. Б. Ушакова [301] было показано, что при тепловой инактивации мышц лягушки сначала инактивируются компоненты возбудимой системы. Мышечное волокно в целом гибнет до того, как наступают заметные физико-химические изменения сократительных белков. В работе Т. А. Джамусовой [88] показано, что необратимая потеря возбудимости при нагревании мышц травяной лягушки начинается при 36° и происходит с заметной скоростью. Завершается она при 42°. Эти температуры отнюдь не соответствуют температуре среды обитания лягушек, а являются, по-видимому, свидетельством инвариантных свойств возбудимой мембраны, определяемых зоной фазового перехода ее липопроте-идного комплекса. У теплокровных мембраны работают в условиях, максимально способствующих появлению волны конформационных перестроек. [c.214]

Эта система представляет интерес в связи с тем, что является инвариантной в целом ряде глобиновых белков [32]. Кроме того, она свидетельствует о том, что а-спираль белка имеет непосредственную связь с гемом через HN—С=0-группу и две аминокислоты и может участвовать в энергетических процессах, связанных с переходом железа из окисленного состояния в восстановленное. Исследованная структура оксимиоглобина, как мы отмечали, почти не отличается от дезоксиформы [63](. [c.74]

В отличие от тех уровней регуляции, которые включают процессы транскрипции и трансляции, аллостерические эффекты, участие вторичных мессенджеров, химическую модификацию ферментов и осуществление которых инвариантно относительно пространственных координат, топодинамическая регуляция осуществляется на основе изменения пространственного расположения белков в клетке. Например, латеральное светозависимое перемещение светособирающего комплекса в мембране хлоропластов обеспечивает перераспределение энергии между двумя фотосистемами. Редокс-зависимое связывание пролингдегидрогеназы с мембраной Е. соИ, как полагают, регулирует функционирование электрон-транспорт-ной цепи. [c.54]

I этап — поглощение бактерий или их токсинов фагоцитирующей, способной к презентации антигена клеткой и разрушение захваченного материала до отдельных пептидов в фаголизосомах. II этап — во внутреннем пространстве эндоплазматического ретикулума идет сборка моле л II класса, которые до встречи с пептидом комплексированы со специальным белком, получившим название инвариантной цепи (li). Этот белок защищает молекулу II класса от случайной встречи с бактериальными пептидами в эцдоплазматическом ретикулуме. Комплекс молекулы II класса с И покидает эндоплазматический ретикулум в составе вакуоли [c.96]

Особенности строения белков, содержащих гомеодомены. В верхней части рисунка представлены основные структурные злементы таких белков. Многие из них имеют характерную N-концевую последовательность, содержащую метионин (М), серии (5), лейцин (Ь), тирозин (V), какую-нибудь одну из аминокислот ( ) и аспарагин (Н). Далее находится участок, длина и аминокислотная последовательность которого варьируют. а за ним короткий инвариантный участок из пяти аминокислот изолейцина (I). тирозина (У), пролина (Р), триптофана ( Л/) и метионина (М). Гомеодомен [c.128]

Установлено, что плоскости гемов Ь ориентированы перпендикулярно поверхности мембраны. Судя по чередованию гидрофобных и гидрофильных последовательностей в белке, цитохром Ь может девять раз пересекать мембрану. В рамках этой модели наиболее вероятно, что оба гема локализованы между второй и пятой а-спиральными колоннами. Здесь каждый гем связан с белком по крайней мере тремя связями. Две из них образуются имидазольными группами остатков гистидина белка и железом гема, а третья — положительно заряженной группой остатков аргинина или лизина белка и отрицательно заряженной пропионатной группой гема. (Схема расположения гемов Ь приведена на рис. 28, описывающем хлоропластный цитохром 6е, гомологичный митохондриальному цитохрому Ь.) Все перечисленные аминокислотные остатки инвариантны у шести исследованных цитохромов Ь. По данным спектроскопии цитохромов Ь и модельных соединений, именно остатки гистидина служат аксиальными лигандами гема. [c.84]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология