Цитохромоксидаза субъединицы

Субъединичным состав цитохромоксидазы сильно варьирует в зависимости от источника выделения. Так, цитохром-с-оксидазы бактерий содержат 2—3 субъединицы, митохондрий дрожжей — [c.617]

Рис. 9-67. Организация митохондриального генома человека, установленная в результате определения полной нуклеотидной последовательности ДНК. По данным аналогичного анализа, так же организованы митохондриальные геномы мыши и коровы. Обратите внимание на то, что, хотя имеется 13 участков, кодирующих белки, функции известны только для 5 из них (это три субъединицы цитохромоксидазы, одна субъединица АТР-синтетазы и цитохром Ь).

Цитохромоксидаза (Мг = 200 000) состоит из семи белковых субъединиц и четырех связанных с ними активных центров двух молекул гема, связывающих ионы железа, и двух ионов меди, непосредственно связанных с белковыми субъединицами. Такая структура цитохромоксидазы обеспечивает передачу четырех электронов из дыхательной цепи и осуществление реакции [c.289]

Структура и функции цитохромоксидазы окончательно не выяснены. Молекулярная масса этого фермента 240 ООО. Предполагают, что он состоит из шести субъединиц, каждая из которых содержит один гем а и один атом меди (обнаружена с помощью спектров ЭПР). Две субъединицы по спектру поглощения относят к цитохрому а, четыре — к цитохрому аз. С кислородом может взаимодействовать только цитохром аз, цитохром а не имеет такой способности. Перенос электронов на кислород сопровождается превращением Си (II) в Си(1). Цитохромоксидаза, таким образом, является многоглавым ферментом, содержащим различные простетические группы — атом меди и гем а. [c.155]

Комплекс цитохромов а+Оз называют цитохромоксидазой (6 субъединиц, 2-цит а и 4-цит 3). В цитохроме имеются атомы меди. Электроны принимаются субъединицами цитохрома а и передаются цитохрому Дз, который передает их на кислород. Этот перенос сопровождается сменой валентности меди — Си " " Си " . Атом кислорода заряжается отрицательно и приобретает способность взаимодействовать с протонами и образовывать Н2О. [c.118]

Клетка регулирует функции митохондрий и более обычными способами. У млекопитающих главным метаболическим путем переработки азотсодержащих продуктов обмена служит цикл мочевины. Образующаяся при этом мочевина выводится с мочой. Ферменты, кодируемые ядерным геномом, катализируют несколько этапов этого цикла в митохондриальном матриксе. Мочевина образуется лишь в некоторых органах, таких как печень, и ферменты цикла мочевины синтезируются и переходят в митохондрии только в этих органах. Кроме того, дыхательные ферментные комплексы, входящие в состав внутренней митохондриальной мембраны, у млекопитающих содержат несколько тканеспецифических субъединиц, которые кодируются ядром и, вероятно, действуют как регуляторы переноса электронов. Например, > некоторых людей с наследственным заболеванием мышц одна из субъединиц цитохромоксидазы дефектна поскольку эта субъединица специфична для скелетных мышц, волокна сердечной мышцы у этих людей функционируют нормально, что позволяет таким больным выживать Как и следовало ожидать, тканеспецифические различия свойственны и хлоропластным белкам, кодируемым ядерными генами [c.497]

Цитохромоксидаза — мембранный белок, состоящий из ряда субъединиц. Интересно, что в процессе эволюции шло усложнение этого комплекса. Цитохромоксидазы различных бактерий содержат от 2 до 3 субъединиц, в митохондриях дрожжей их — 7— -8, а в митохондриях высших животных—12—13 субъединиц. [c.128]

Полипептидный состав комплекса из митохондрий сердца быка приведен в табл. 4. Сравнение со следующим дыхательным комплексом — цитохромоксидазой — показало, что комплексы не содержат ни одной общей субъединицы. [c.83]

Цитохром С представляет собой полипептид, состоящий из 241 аминокислоты. Цитохром i содержит один гем типа с, ковалентно связанный с остатками цистеина в положениях 37 и 40. Вместе с некоторыми другими субъединицами комплекса III цитохром i образует место связывания цитохрома с. Последний, как было показано, связывается с комплексом Ьс тем же участком, который затем взаимодействует с цитохромоксидазой. По-видимому, цитохром с, приняв электрон от цитохрома С, покидает свое место на комплексе b i или по крайней мере поворачивается к нему спиной , чтобы стать лицом к цитохромоксидазе. [c.85]

Цитохром с соединяется с той областью /Со Н-цитохром с-редуктазы, которая содержит цитохром Си Во взаимодействии участвует богатая остатками лизина часть цитохрома с 1у5- 3, -72, -86 и возможно, -79, -27). В цитохромоксидазе также есть место связывания цитохрома с. Оно локализовано на субъединице II. В связывании участвуют анноны карбоксильных групп Л5/7-158, -112 и С/ -198, -144, образующие солевые связи с катионными (аминными) группами перечисленных выше лизинов. [c.89]

Ядерно-цитоплазменные отношения сводятся к взаимозависимому контролю синтеза важнейших функционально активных биополимеров. Так, малые белковые субъединицы рибулозо-1,5-дифосфат-карбоксилазы, при посредстве которой осуществляется важнейший процесс акцептирования СО2 в растительной клетке (см. с. 360), синтезируются в цитоплазме, а большие субъединицы—в хлоропластах. Биосинтез первых контролируется, следовательно, ядерным аппаратом клетки, вторых—хлоропластным геномом, локализованным в цитоплазме. В целом, из 800—1000 белков, необходимых для функционирования хлоропластов, лишь около 15% кодируется геномом этих клеточных органелл. Кроме рибулозо-1,5-дифосфат-карбоксилазы, при участии двух генетических систем растительной клетки (ядерной и хлоропластной) формируются тилакоидные мембраны, АТФазный и РНК-полимеразный комплексы хлоропластов. Аналогичный ядерно-цитоплазматический контроль характерен также для синтеза белковых субъединиц таких важнейших каталитически активных систем, как протонная АТФаза и цитохромоксидаза, белков внутренней и внешней мембран митохондрий, белков хлоропластных и митохондриальных рибосом и т. п. Таким образом, только при согласованной деятельности генома ядра и геномов митохондрий, хлоропластов и других субклеточных структур, при согласованной работе белоксинтезируюхцих систем [c.477]

Цитохромоксидаза дрожжевых митохондрий имеет меньший набор субъединиц, чем ее аналог, полученный из животных. В ней отсутствуют субъединицы VI6, VI и VII. [c.90]

Для всех субъединиц цитохромоксидазы выяснены аминокислотные последовательности. Анализ чередования гидрофобных и гидрофильных сегментов в субъединицах I, II и III показал, что они могли бы содержать соответственно 12, 2 и 7 а-спиральных колонн, пересекающих мембрану. [c.90]

Обнаружилось все это, по-видимому, случайно. Б. Бе-релл и его сотрудники из Лаборатории молекулярной биологии в Кембридже (Англия) занимались расшифровкой последовательности митохондриальной ДНК человека. Кстати, это тот самый Берелл, который обнаружил впервые, что гены могут налезать друг на друга. Сравнили последовательность гена, кодирующего одну из субъединиц цитохромоксидазы, с белковой последовательностью, правда, не человеческой, а бычьей цитохромоксидазы. Последнее обстоятельство не помешало совершенно точно определить код митохондрий человека. Он изображен на рис. 18. [c.73]

Общепринятая точка зрения состоит в том, что все редокс-центры цитохромоксидазы локализованы на субъединицах I и //. При этом считают, что С л находится на субъединице II, а остальные редокс-центры — на субъединице /. [c.90]

Приняв во внимание эти наблюдения, а также тот факт, что цитохромоксидазы бактерий содержат всего два-три полипептида, гомологичные митохондриальным субъединицам I—III, можно предположить, что функции легких субъединиц цитохромоксидазы митохондрий связаны с регуляцией этого фермента в клетках эукариот. [c.92]

Существует очень мало данных о встраивании во внутреннюю мембрану тех белков, которые синтезируются в матриксе. К белкам этого типа относится небольшое количество очень гидрофобных полипептидов, принадлежащих следующим комплексам НАДН-/ oQ-редуктазе (несколько полипептидов неизвестной функции), / oQ 2-UHToxpOM с-редуктазе (цитохром Ь), цитохромоксидазе (субъединицы /—III) и Н+-АТФ-синтазе (субъединица 9, или протеолипид). Все они образуются сразу в зрелой форме. Вопрос о том, нужна ли энергия для их встраивания в мембрану, остается открытым. [c.166]

Цитохромоксидазы выполняют в аэробных организмах уникальную функцию они соединяются с Ог почти таким же образом, как и гемоглобин, а затем быстро восстанавливают Ог до двух молекул НгО [24а]. Происходит разрыв связи О—О для восстановления требуется четыре электрона. Очевидно, процесс этот сложен и пока еще плохо изучен. Важно отметить, что цитохромоксидаза, содержащаяся в митохондриях млекопитающих, имеет два гема (цитохром а) и два атома u(I) на одну функциональную единицу. Таким образом, при восстановлении обеих молекул цитохрома а и двух атомов меди может быть запасено четыре электрона для последующего восстановления одной молекулы Ог. Химия цитохромоксидазы слабо изучена. Как впервые обнаружил Кейлин, только половина молекул цитохрома а соединяется с СО. Она была названа цитохромом аз. По данным электрофореза в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия, в цитохромоксида-зе дрожжей имеется шесть или семь субъединиц с мол. весом от 5 000 до 42 000 [24Ь, с]. Интересно отметить, что три наиболее крупные субъединицы, по-видимому, кодируются генами митохондриальной ДНК. Группы гема присоединены к пептидам меньшего размера. Было высказано предположение, что в интактном ферменте молекула Ог вначале связывается между атомом железа цитохрома аз и ионом двухвалентной меди aV—Ог—Си+. На следующей стадии происходит двухэлектронный процесс восстановления Ог с образованием перекисной структуры и далее двух молекул воды. [c.376]

Установлено, что цитохромоксидаза состоит из шести субъединиц каждая из них содержит геминовую группу и атом меди. По-видимому, две субъединицы из шести составляют цитохром а, а остальные четыре относятся к цитохрому [c.197]

I и И1 предсказана на основании нуклеотидной последовательности соответствующих структурных генов митохондриальной ДНК (Ф. Сейгер и др.). Молекула цитохромоксидазы содержит, по-видимому, по одной копии большинства субъединиц. Биосинтез трех больших субъединиц (I—111) происходит в митохондриях, остальные субъединицы синтезируиугся в цитоплазме в виде предшественников с N-концевыми сигнальными последовательностями (от 2 ООО до 6 ООО), необходимыми для транспорта через мембрану. Детали процесса самосборки активного комплекса из отдельных субъединиц пока не выяснены. Считается общепризнанным, что субъединицы 1 и II участвуют в связывании простетических групп (гемов и ионов меди) и образовании 4 окислительно-восстановительных центров. Точная локализация простетических групп в апобелках затруднена, так как они ие связаны ковалентно с аминокислотными остатками этих белков и легко теряются при выделении субъединиц. [c.617]

В результате функционирования цитохромоксидазы происходит генерация электрохимического градиента протонов — движущей силы синтеза АТР. Долгое время предполагалось, что фермент осуществляет этот процесс, катализируя перенос электронов. а эквивалентное число протонов, необходимых для образования молекулы воды, поглощается из матрикса. В настоящее время имеется ряд убедительных данных, свидетельствующих о том, что цитохромоксидаза функционирует как истинный протонный насос и в дейстаительности на один транспортируемый электрон переносится два протона, один из которых используется в aj- u-центре, где происходит восстановление кислорода, а второй пересекает мембрану. Предполагается, что основная роль а транспорте протонов принадлежит субъединице 111. [c.617]

Показано, что обработка цитохромоксидазы дициклогексил-карбодиимидом (D ) приводит к потере протон-транслоцирую-щей активности, а то аремя как транспорт электронов практически не затрагивается. D в данном случае модифицирует главным образом остатки Glu-90 субъединицы III. Этот район полипептида расположен внутри мембраны и структурно подобен D -связывающему участку протеолипида Н -АТФазы. Потеря протон-транслоцирующей активности происходит под действием антител к 111 субъединице. Препараты цитохромоксидазы. из которых избирательно удалена субъединица 111 (например, с помощью хроматографии комплекса на ДЭАЭ-агарозе), не способны к переносу протонов после реконструкции в липосомы транспорт электронов при этом не нарушается. [c.617]

Для исследования пространственной организации молекулы фермента в мембране широко используются методы химической модификации иепроникающими, гидрофобными и кросс-сшиваю-щими реагентами. В качестве непроникающих меток применяются также антитела к отдельным субъединицам. По имеющимся данным, предложена следующая модель организации цитохромоксидазы в мембране. [c.618]

Цитохромы группы А — хромопротеиды, у которых простетической группой является гемин А, после удаления железа превращающийся в порфирин А. Представители этой группы цитохромы о и Од, входящие в цитохромоксидазный комплекс дыхательной цепи. Комплекс цитохромоксидазы состоит из шести субъединиц, из которых две имеют природу цитохрома а и четыре — цитохрома а . Непосредственно с кислородом взаимодействует только цитохром о. [c.30]

Ген oxi3 имеет восемь экзонов, кодирующих субъединицу 1 цитохромоксидазы, состоящую, по-видимому, из 510 аминокислот. Короткий и длинный варианты гена кодируют один и тот же белок-цитохром Ь, состоящий из 385 аминокислот. Кластеры мутаций обозначены как box [c.259]

У дрожжей для кодирования всех известных продуктов митохондриальных генов нужно менее 20% информации, которая может быть потенциально заключена в ДНК митохондрий, но все попытки найти в ней какие-то дополнительные гены не привели к успеху. Причина такого противоречия-то, что митохондриальная ДНК дрожжей содержит очень много некодирующих участков, которые можно разделить на три категории. Во-первых, в некоторых генах имеются длинные вставочные последовательности (интроны) например, гены цитохрома Ь и субъединицы I цитохромоксидазы почти в десять раз больше, чем можно было бы ожидать, исходя из размера кодируемых ими белков. Разные штаммы могут резко отличаться друг от друга по числу и длине таких интронов. Во-вторых, некоторые митохондриальные мРНК имеют некодирующие лидерные последовательности, которые намного длиннее кодирующих участков. В-третьих, около половины митохондриальной ДНК дрожжей состоит из сегментов, на 95% образо- [c.61]

Существенное значение для проявления функциональной активности Na" , К+-АТФазы и других векторных ферментов (Са -АТФаза, аденилатциклаза, цитохромоксидаза), состоящих из нескольких субъединиц, имеют степень олигомеризации и кооперативные взаимодействия субъединиц или доменов в составе олигомерных молекул, которые находятся под контролем внутренних и внешних факторов. Все вышеперечисленные регуляторные звенья, а именно взаимодействие физиологических лигандов со специфическими центрами связывания индуцируемые лигандами взаимодействия доменов внутри субъединиц, отдельных субъединиц, протомеров, олигомерных комплексов модуляторные эффекты липидного матрикса — лежат в основе краткосрочной (быстрой) или оперативной регуляции активности векторных ферментов биомембран при изменении функционального состояния клетки. Этот механизм реализуется за счет электростатических, гидрофобных, ван-дер-ваальсовых взаимодействий, [c.94]

Гемсодержащие белки участвуют в процессах связывания и транспорта кислорода, в транспорте электронов и фотосинтезе. Детальное изучение гемоглобина и миоглобина выявляет ряд структурных аспектов, общих для многих белков. Говоря о большом биомедицинском значении этих белков, мы имеем в виду, что результаты, полученные при их исследовании, наглядно иллюстрируют структурнофункциональные взаимосвязи. Кроме того, эти исследования выявляют молекулярную основу ряда генетических болезней, таких, как серповидноклеточная анемия (возникающая в результате изменения свойств поверхности Р-субъединицы гемоглобина) или талассемия (хроническое наследуемое гемолитическое заболевание, характеризующееся нарушениями процессов синтеза гемоглобина). Летальный эффект цианида и окиси углерода объясняется тем, что эти вещества блокируют физиологическую функцию гемопротеинов—цитохромоксидазы и гемоглобина соответственно. Наконец, стабилизация четвертичной структуры дезоксигемоглобина 2,3-бисфосфоглицератом (ДФГ) занимает центральное место в исследовании механизмов кислородной недостаточности в условиях высокогорья и процессов адаптации к этим условиям. [c.52]

Другой водорастворимый переносчик электронов играет роль восстановителя фотоокисленного Хлуоо. Это медь-содержащий белок пластоцианин. В первичной структуре пластоцианина обнаружена гомология с субъединицей II цитохромоксидазы — конечного фермента дыхательной цепи, содержащего медь и железо (см. разд. 3.4.5). [c.69]

Намного обширней набор субъединиц в цитохромоксидазе митохондрий млекопитающих. Она содержит три крупные субъединицы, кодируемых митохондриальной ДНК I (57 кДа), II (26 кДа) и III (30 кДа), а также по крайней мере еще девять более мелких субъединиц, синтезируемых в цитоплазме IV (17 кДа), V (12,5 кДа), Via (10,5 кДа), Wlb (9,5 кДа), Wie (8,5 кДа), VII (10 кДа), Villa (5,5 кДа), Vlllfe (5 кДа) и VIII (6 кДа). [c.90]

Путь переноса электронов. Существует ряд фактов, указывающих на то, что электрон, отнятый от цитохрома с, переносится непосредственно на ua. Этот редокс-центр цитохромоксидазы находится ближе всего к поверхности фермента, обращенной в межмембранное пространство. Си располагается на субъединице II, ответственной, по всей вероятности, за связывание цитохромокси- [c.92]

Некоторую роль в переносе протонов цитохромоксидазой играет и субъединица П1. Возможно, она необходима для димеризации цитохромоксидазных комплексов. Замечено, что соотношение Н+/е, равное 2, присуще только димерной форме цитохромоксидазы. Обратимое образование димеров могло бы служить регулятором эффективности цитохромоксидазы. [c.95]

В той же лаборатории были получены производные дигидрофолатредуктазы, содержащие лидер субъединицы IV цитохромоксидазы (фермент внутренней мембраны) или алкогольдегидрогеназы (фермент матрикса) (рис. 46, случаи 5 и -i). В соответствии с предсказанием рассматриваемой схемы дигидрофолатредуктаза в обоих случаях направлялась в матрикс. [c.166]

Белковый комплекс, который пересекает внутреннюю митохондриальную мембрану, имеет мол. массу - 200 000 и состоит из семи различных субъединиц с мол. массой I) 40 000, II) 33 ООО, III) 22 000, IV) 14 500, V) 13000, VI) 12 700, VII) 4600. Субъединицы I, II II III исключительно гидрофобны. In situ субъединицы III, VI и VII располагаются на наружной поверхности мембраны, субъединица IV — на стороне, обращенной к матриксу, в то время как субъединицы I и V погружены в мембрану. Показано, что субъединица III входит в центр связывания цитохрома с. Ничего не известно о центре нековалентного связывания гема или меди. Ог, по-видимому, подходит к цитохромоксидазе со стороны митохондриального матрикса, а это означает, что гем отделен от цитохрома с всей толщиной мембраны. [c.492]

При М=140000 цитохром ооксидаза состоит из 7 субъединиц, содержащих 2 атома Си и 2 атома Ре (в составе гема, показан овальным кружком), соединенных координационными связями с атомами азота радикалов гис. Так как атомы Си я Ре цнтожрома О Оъ находятся на расстоянии 3,5 нм, то возможен только тоннельный перенос электронов меж/ ними. Цитохромоксидаза, изменяя кон-формацию при переносе электронов, либо сама выполняет функцию протонной помпы, либо для этого служит тесно прилегающий к ней белок. Как видно из рисунка, механизм активирования молекулярного кислорода цитохромоксидазой вполне аналогичен таковому у диоксигеназ я некоторых монооксигеназ, т. е. осуществляется за счет передачи ва кислород электронов с Ре и Си . [c.425]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология