Протонная АТФаза АТФаза

П. Митчелл высказал предположение, что система переноса электронов и протонов и переносящая протоны АТФаза возникли независимо друг от друга и, вероятно, неодновременно как разные способы генерации Арн+, необходимого для обеспечения энергией процесса избирательного транспорта питательных веществ в клетку. Последующая встреча обеих систем в клетке положила начало сопряжению процессов транспорта электронов и фосфорилирования в результате обращения работы АТФазы. Это сделало возможным запасание свободной энергии окисления в молекулах АТФ. Близкий состав и аналогичная структура энергопреобразующих мембран, большое сходство механизмов сопряжения у разных групп прокариот и эукариот указывают на то, что возникшая на раннем этапе эволюции система сопряжения электронного транспорта и фосфорилирования была использована всеми организмами без принципиальных изменений. [c.348]

АТФ-синтаза (протонная (АТФаза) представлена двумя белковыми комплексами, состоящими, в свою очередь, из субъединиц (рис. 133, 4). Первый из них, полностью утопленный в сопрягающую мембрану и пронизывающий ее насквозь, состоит из трех видов гидрофобных полипептидных цепей (с различающимися в зависимости от объекта молекулярными массами порядка 19(ХЮ—24(ХЮ, 135(Ю—180(Ю и 5400—8400 в соотношениях 1 2 5 или близких к этому) и обозначается как Го. Его функция состоит в доставке протонов из межмембранного пространства, куда он открывается, ко второму белковому комплексу, плотно к нему примыкающему. [c.426]

Обратимо функционирующие протонные АТФазы мы находим у первичных анаэробов, получающих энергию в процессе брожения. Обнаружено, что выделение во внешнюю среду молочной и уксусной кислот молочнокислыми бактериями и клостридиями приводит к созданию на ЦПМ протонного градиента. У стрептококков, осуществляющих гомоферментативное молочнокислое брожение, молочная кислота накапливается в клетке в виде аниона, для которого ЦПМ практически непроницаема. Выход лактата из клетки происходит в процессе электронейтрального симпорта с протонами (рис. 90). Аналогичную картину наблюдают у [c.349]

Для использования О3 в качестве конечного акцептора электронов в процессах, связанных с получением метаболической энергии, представлялось наименее сложным превратить фотосинтетический электронный транспорт в дыхательный. С этой целью надо было добавить дегидрогеназы на низкопотенциальный конец цепи и цитохромоксидазы — на другой, взаимодействующий непосредственно с О3. Все необходимые типы переносчиков и обратимые протонные АТФазы уже были к этому времени сформированы. [c.355]

Синтез АТФ осуществляется при перемещении протонов через АТФазу в направлении от ММП к матриксу. [c.129]

В так называемых сопрягающих мембранах имеются протонные насосы, работающие как П -АТФазы. В результате их функционирования на мембране [c.304]

О происхождении обратимой протонной АТФазы [c.348]

Ядерно-цитоплазменные отношения сводятся к взаимозависимому контролю синтеза важнейших функционально активных биополимеров. Так, малые белковые субъединицы рибулозо-1,5-дифосфат-карбоксилазы, при посредстве которой осуществляется важнейший процесс акцептирования СО2 в растительной клетке (см. с. 360), синтезируются в цитоплазме, а большие субъединицы—в хлоропластах. Биосинтез первых контролируется, следовательно, ядерным аппаратом клетки, вторых—хлоропластным геномом, локализованным в цитоплазме. В целом, из 800—1000 белков, необходимых для функционирования хлоропластов, лишь около 15% кодируется геномом этих клеточных органелл. Кроме рибулозо-1,5-дифосфат-карбоксилазы, при участии двух генетических систем растительной клетки (ядерной и хлоропластной) формируются тилакоидные мембраны, АТФазный и РНК-полимеразный комплексы хлоропластов. Аналогичный ядерно-цитоплазматический контроль характерен также для синтеза белковых субъединиц таких важнейших каталитически активных систем, как протонная АТФаза и цитохромоксидаза, белков внутренней и внешней мембран митохондрий, белков хлоропластных и митохондриальных рибосом и т. п. Таким образом, только при согласованной деятельности генома ядра и геномов митохондрий, хлоропластов и других субклеточных структур, при согласованной работе белоксинтезируюхцих систем [c.477]

Это верно и для форм жизни, никогда не использующих протонный потенциал как сопрягающий фактор в том смысле, который первоначально предполагал Митчел. Были описаны анаэробные бактерии, синтезирующие АТФ единственным способом — за счет брожения. Протонный потенциал для этого не нужен. И тем не менее он образуется на мембране бактерий путем расщепления АТФ протонной АТФазой. Образовавшись, протонный потенциал используется затем для совершения, например, осмотической работы. [c.168]

Реакции- синтеза и гидролиза АТФ катализируются АТФ-синтетазным комплексом, локализованным во внутренней мембране митохондрий. Обе реакции сопряжены с трансмембранным переносом Н+. Н+—АТФаза митохондрий сердца быка состоит из фактора и мембранного компонента / о- Фактор Р может быть отделен от мембраны и катализировать гидролиз АТФ в растворе. Реакция синтеза АТФ, сопряженная с трансмембранным переносом Н+, протекает только в том случае, когда фактор Р связан с мембраной. Мембранный компонент АТФ-синтетазного комплекса образует протонный канал , обеспечивая транспорт Н+ с внешней стороны митохондриальной мембраны к фактору Р, где находится активный центр фермента. [c.474]

А. Системы первичного транспорта 1 — перенос электронов по окисли-тельно-восстановите л ь -яой цепи 2 — протонная АТФаза 3 родопсин, вторичного [c.89]

В то же время нельзя не учитывать роль Н+-АТФазы, откачивающей ионы Н+ из клетки, в борьбе с закислением цитоплазмы, тенденция к которому всегда существует в бактериях-анаэробах, сбраживающих нейтральные сахара до кислых конечных продуктов. Последняя функция присуща также и Н+-АТФазе плазмалеммы растений и грибов, которая активируется при падении цитоплазматического pH ниже 7,0. По-видимому, при кислых pH не генерация Д(яН для совершения осмотической работы, а откачка протонов становится ведущей функцией этой Н- -АТФазы. [c.128]

Рис. 133. Строение протонной АТФазы (пояснение в тексте)

Перенос электронов приводит к образованию трансмембранного протонного градиента, разрядка которого с помощью мембранной АТФ-синтазы сопровождается синтезом АТФ. Доказательством получения метанобразующими бактериями энергии в результате окислительного фосфорилирования служит подавление у них образования АТФ при действии разобщителей и ингибиторов АТФазы. Мало, однако, известно об электронных переносчиках. Не изучена организация дыхательной цепи и ее Н -переносящих участков. [c.430]

Наиболее древнее происхождение имеет, вероятно, протонная АТФаза. Она обнаружена в клетках всех организмов, в том числе и у первичных анаэробов-бродильщиков, синтезирующих АТФ в реакциях субстратного фосфорилирования. Гипотетические первичные клетки получали всю энергию за счет субстратного фосфорилирования и имели слаборазвитые биосинтетические способности. Поступление необходимых органических соединений из внешней среды и выделение конечных продуктов брожения происходило по механизму пассивного унипорта (см. рис. 26). Первичные клетки, вероятно, не имели клеточной стенки, а были отграничены от окружающей среды только элементарной мембраной. Очевидно, что активные транспортные процессы, обеспе- [c.348]

Электрохимическая энергия протонного градиента, возникающая при вьщелении из клетки кислот в процессе брожения, может использоваться для транспорта в нее растворимых веществ, а также для синтеза АТФ, который осуществляется при функционировании протонной АТФазы в обратном направлении, т.е. в АТФ-синтазной реакции. Выход энергии за счет вьщеления из клетки продуктов брожения может быть довольно значительным. При гомоферментативном молочнокислом брожении, по проведенным подсчетам, он может достигать 30 % от общего количества энергии, вырабатываемой клеткой. Таким образом, у некоторых эубактерий, получающих энергию в процессе брожения, АТФ может синтезироваться в реакциях субстратного фосфорилирования и дополнительно за счет использования Арн+. образующегося при выходе конечных продуктов брожения в симпорте с протонами. Следовательно, эубактерии с облигатно бродильным типом энергетики уже имеют протонные АТФазы, функционирующие в направлении гидролиза и синтеза АТФ, т.е. катализирующие обратимое взаимопревращение двух видов метаболической энергии [c.350]

Молекулярный кислород в метаболизме прокариот. ... Формирование у прокариот оксидазного механизма взапмодейстзи с молекулярным кислородом, сопряженного с запасанием энергии О происхождении обратимой протонной АТФазы Растворимые системы переноса электронов на Ог у первично ана [c.376]

Н -АТФаза. Обратимая протон-траислоцирующая АТФаза, или Н -АТФаза, катализирует последний этап окислительного и фотосинтетического фосфорилирования а митохондриях, хлоропластах и бактериях. Согласно хемиосмотической гипотезе Ti. Митчелла, постулированной им в (%1 г. и получившей к настоящему времени множество экспериментальных подтверждений, дыхательная или фотосинтезирующая цепь, асимметрично расположенные в мембране, генерируют разность протонных потенциалов на сопрягающей мембране. Обратный транспорт протонов посредством Н -АТФазы обусловливает сиитез АТР из ADP и неорганического фосфата. Поэтому этот фермент иногда называют еще АТФ-синтетазой. Следует отметить, что существуют и другие теории сопряжения окисления и фосфорилирования (Ф. Липман, Э. Слейтер, П. Бойер, Р. Вильямс и др.). Одиако они не получили столь широкого распространения, как гипотеза П. Митчелла. [c.619]

В настоящее время протонные АТФазы выделены практически из всех типов сопрягающих мембран митохондрий, хлоропластов, хроматофоров. АТФазный комплекс, или Н+-АТФаза, — обратимый фермент, обладающий как АТФ-синтетазной, так и АТФазной функциями. Синтез АТФ осуществляется за счет АрН+, а гидролиз АТФ приводит к тому, что протонная АТФаза сопряженно генерирует трансмембранную разность электрохимического потенциала Н . Таким образом, в Н -АТФазе происходят процессы по общей схеме [c.217]

Эта реакция сильно сдвинута вправо за счет повышения трансмембранного АрН и движения анионов X и УО к внешней поверхности под действием сил трансмембранного электрического поля. На схеме (XXIV.5.1) природа X и У по-прежнему остается неизвестной. Однако главный недостаток хемиосмотического принципа сопряжения состоит в том, что роль АрН здесь сводится лишь к пассивному фактору, сдвигаюш ему химические равновесия в системе реакций. В самом деле, величина АрН в соответствии с представлениями классической термодинамики и кинетики определяет среднестатистическую вероятность, или среднее число актов переноса протонов между поверхностями мембраны, разделенными энергетическим барьером АрН+ [ср. (XIV.1.1)]. Однако само по себе значение АрН+ не раскрывает молекулярных механизмов процесса прохождения единичного протона через Н+-АТФ-синтетазу и синтеза АТФ в активном центре. Иными словами, несмотря на успех хемиосмотической теории, доказавшей роль АрН в качестве движуш ей силы синтеза АТФ, одного лишь концентрационного градиента протонов недостаточно для понимания молекулярного механизма сопряжения. Необходимо принимать во внимание активную роль протонов, непосредственно взаимодействуюш их с макро-молекулярным комплексом Н -АТФазы. [c.220]

Оценивая роль мембран в биоэнергетических процессах, следует принять во внимание интересную химио-осмотическую гипотезу Митчелла (8,Д). Митчелл [1280, 1282] предположил, что окислительно-восстановительная система переноса протона и обратимо переносящая протон АТФаза могли возникнуть независимо друг от друга как разные способы выработки градиента pH и мембранного потенциала, необходимого для приема питательных веществ и ионной регуляции... у примитивных прокариотических клеток, и что случайная встреча обеих систем в одной -клетке могла дать средство для появления свободной энергии окисления—восстановления в АТФ, синтезированном при обращении АТФазы, или в каком-то другом ангидриде, например пиро-фоофате..., вырабатывавшемся при помощи сходного механизма . Но сейчас, видимо, еще рано обсуждать эти гипотетические события более подробно. [c.103]

В аппарате Гольджи сомы нейрона формируются мембранные образования в виде пузырьков, не заполнеиных медиатором (фракция СПд). Эти пузырьки направляются в пресинаптическое окончание с помощью системы быстрого аксонного транспорта. В пресинаптическом окончании пузырьки заполняются медиаторами (АХ и АТФ) посредством АТФ-зависимо-го протонного насоса. Молекулы протонной АТФазы входят в состав мембраны синаптических пузырьков и поддерживают определенный уровень мембранного потенциала. Мембрана [c.213]

Итак, разборка одетых везикул протекает при щелочных значениях pH, сборка же происходит при pH 7,0 последний процесс тормозится ацидотропными веществами. В мембранах одетых везикул локализована протонная АТФаза немитохондриального типа, т. е. гидролиз АТФ протекает на внешней поверхности везикул, при этом происходит подкисление матрикса везикул. [c.46]

П. Митчелл высказал предположение, что система переноса электронов и протонов и переносящая протоны АТФаза возникли независимо друг от друга и, вероятно, неодновременно как разные способы генерации , необходимого для обеспечения энергией процесса из- [c.311]

Наиболее древнее происхождение имеет, вероятно, протонная АТФаза. Она обнаружена в клетках всех организмов, в том числе и у первичных анаэробов-бродильщиков, синтезирующих АТФ в реакциях [c.311]

С помощью этих ферментов электроны передаются в дыхательную цепь. В качестве компонентов электронтранспортной цепи идентифицированы РеЗ-белки (ферредоксины, рубредоксин), флаводоксин, менахинон, цитохромы типа Ь, с. Особенностью дыхательной цепи многих сульфатвосстанавливающих бактерий является высокое содержание низкопотенциального цитохрома Сз ( 0 —300 мВ), которому приписывают участие в акцептировании электронов с гидрогеназы. Все перечисленные выше соединения, вероятно, принимают участие в переносе электронов на 304 -, но точная их последовательность и локализация на мембране не установлены. Получены данные, указывающие на то, что окисление Н2 происходит на наружной стороне мембраны, а реакции восстановления 304 — на внутренней. Из этого следует, что окисление Н2, сопрял енное с восстановлением 504 ", связано с трансмембранным окислительно-восстановительным процессом. Перенос электронов по дыхательной цепи сопровождается генерированием Д[XJ +.Ha это указывает чувствительность процесса к веществам, повышающим проницаемость мембраны для протонов и делающим, таким образом, невозможным образование протонного градиента, а также к ингибиторам мембрансвязанной протонной АТФазы. [c.350]

Естественно, что ионы Н, накопившиеся в межмембранном пространстве митохондрии, перенесенные туда за счет потерянной электронами энергии в процессе их транспорта по дыхательной цепи ферментов и перехода с более высокого энергетического уровня в окисляемом субстрате на более низкий энергетический уровень в активированной молекуле кислорода (см. рис. 129), стремятся вернуться в митохондриальный матрикс. Энергезированная, электрически заряженная внутренняя мембрана митохондрий способна деэнергезироваться, разрядиться. Этот процесс осуществляется при помощи протонной АТФазы. [c.425]

Протонная АТФаза (Н" -АТФаза)—липопротеиновый комплекс, гидролизующий АТФ сопряженно с трансмембранным переносом водородных ионов против их электрохимического градиента (Д 1н+)- Энергия для такого переноса Н" против градиента их концентрации черпается за счет энергии распадающейся макроэргической связи в молекуле АТФ при ее гидролизе. В условиях нарушения целостности комплекса РЬР1 (рис. 132) митохондрий, Н" -АТФаза ускоряет именно этот процесс, обеспечивая обратный транспорт Н" и создание Ацн+- Но в составе энергезированной митохондриальной мембраны, при нормальном состоянии комплекса Ро р1, функция протонной АТФазы [c.425]

В искусственных условиях, в опытах in vitro можно создать избыток АТФ со стороны внутренней поверхности внутренней мембраны. В этом случае реакция идет справа налево, т. е. фермент работает как транспортная АТФаза, переносящая протоны (FI -АТФаза). Мембрана при этом энергизуется A iFI" возникает за счет энергии гидролиза АТФ. [c.233]

Для выполнения этой задачи в клетках и была сформирована локализованная в ЦПМ АТФ-зависимая протонная помпа. Энергия гидролиза АТФ, осуществляемого АТФазой, использовалась для выталкивания протонов из клетки во внешнюю среду. Гидролиз одной молекулы АТФ приводит к переносу 2 протонов и созданию таким путем трансмембранного электрохимического протонного градиента. Экспериментально это было показано для молочнокислых бактерий и клостридиев, у которых нет дыхания, но в ЦПМ локализованы АТФазы, расщепляющие молекулы АТФ, образующиеся при брожении. [c.349]

Показано, что обработка цитохромоксидазы дициклогексил-карбодиимидом (D ) приводит к потере протон-транслоцирую-щей активности, а то аремя как транспорт электронов практически не затрагивается. D в данном случае модифицирует главным образом остатки Glu-90 субъединицы III. Этот район полипептида расположен внутри мембраны и структурно подобен D -связывающему участку протеолипида Н -АТФазы. Потеря протон-транслоцирующей активности происходит под действием антител к 111 субъединице. Препараты цитохромоксидазы. из которых избирательно удалена субъединица 111 (например, с помощью хроматографии комплекса на ДЭАЭ-агарозе), не способны к переносу протонов после реконструкции в липосомы транспорт электронов при этом не нарушается. [c.617]

АТФазы, выделенные из различных эукариотических и бактериальных клеток, представляют собой сложные мембраиосая-занные комплексы и имеют весьма сходную структурную организацию (рис. 334). Их молекулярные массы равны примерно 450 ООО—500 ООО. Молекулы этих ферментоа состоят из даух частей водорастворимой каталитической части (F ), которая, диссоциируя с мембраны, может функционировать только как АТФаза, но не как АТФ-синтетаза. и мембранного сектора (Fu), обладающего протон-транслоцирующей активностью. Обе части имеют сложный субъеднничный состаа. Только полный F Рп-комплекс способен осуществлять реакции преобразования энергии, т. е. ре- [c.619]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология