Полипептиды Аминокислоты

Rf может принимать значения от О до 1, чаще всего 0,90—0,25. Rf зависит от различных факторов стадии проявления хроматограммы сорта бумаги, направления волокон в куске бумаги реакции, применяемой для проявления концентрации разделяемых веществ, температуры, времени проявления и др. Чтобы получить наиболее надежные значения Rf, необходим надлежащий выбор цветной реакции для проявления пятен например, при разделении белков, полипептидов, аминокислот часто употребляют нингидринную реакцию. [c.520]

В крови, кроме белков, содержатся небелковые азотистые соединения, представляющие собой промежуточные и конечные продукты белкового обмена — мочевина, мочевая кислота, креатин, креатинин, полипептиды, аминокислоты, индикан, билирубин и др. [c.228]

Образование du-, три- и полипептидов. Аминокислоты, соединяясь амино- и кислотными группами, образуют цепи различной длины, получившие название пептидов [c.185]

Белок —Пептоны —>- Полипептиды —> Аминокислоты [c.384]

Протеины гидролизуются сильными минеральными кислотами с образованием более простых продуктов распада, например полипептидов, аминокислот и пр. Триптофан, являющийся компонентом почти всех протеинов, разлагается и дает индол и его про-изводные. Эти амино- и иминосоединения можно обнаружить сплавлением с дихлорфлуоресцеином (стр. 348) или конденсацией с п-диметиламинобензальдегидом. В последнем случае аминогруппы могут образовать окрашенные основания Шиффа. Конденсация индольных оснований, образовавшихся в результате разложения протеинов кислотой, по-видимому, играет главную роль в предлагаемой реакции с п-диметиламинобензальдегидом (см. обнаружение пиррола, стр. 366). [c.553]

Белок — Протеозы — Пептоны — Полипептиды —Аминокислоты— Постепенно фрагменты становятся меньше— [c.366]

Основные успехи разделения биополимеров в гетерогенных системах достигнуты при использовании равновесия между раствором и твердой фазой. Одними из наиболее ранних приемов, сохранивших свое значение и до настоящего времени, являются методы осаждения и кристаллизации. Еще большее значение в настоящее время играют процессы сорбции и их динамическая модификация — процессы хроматографии. Одноактная сорбция белков на окислах металлов и других минеральных сорбентах служит для очистки белков и ферментов уже несколько десятилетий. К этим процессам присоединилась избирательная сорбция белков ионообменными смолами. Одним из наиболее значительных достижений современной физической химии в области фракционирования сложных смесей веществ, в частности белков, нуклеиновых кислот, полипептидов, аминокислот и нуклеотидов, явилась хроматография, особенно в виде ее ионообменной модификации и гельфильтрации на сефадексах. [c.7]

Н2О +Н2О белки ---> полипептиды---> аминокислоты [c.259]

Во время хранения продуктов в белковом комплексе под влиянием гидролитических ферментов, которые содержатся в самом продукте, происходит автолитический распад белка в результате образуются аминокислоты, а иногда и более простые продукты со щелочными свойствами. Простейшая схема разложения белков протеины альбумозы и пептоны полипептиды — аминокислоты. [c.62]

Постепенный гидролитический распад белков можно выразить схемой Белок Пептоны Полипептиды Аминокислоты [c.305]

I Белок -> пептоны -> полипептиды аминокислоты [c.336]

После осаждения белков плазмы или сыворотки крови остаются азотистые вещества, азот которых в фильтрате называется остаточным. К небелковым азотистым соединениям крови относятся мочевина, полипептиды, аминокислоты, креатин. Содержание остаточного азота в сыворотке крови (в мг на 100 мл) следующее [c.162]

Концевая аминокислота со свободной карбоксильной группой может быть также определена с помощью фермента карбоксипептидазы, отщепляющего от белка и полипептидов аминокислоты, имеющие свободные карбоксильные группы. [c.32]

Относительные величины, отражающие включение отдельных аминокислот в состав полипептидов, синтезируемых в присутствии (А С = = 5 1)-сополимера, приведены в табл. 12.5, А. Наблюдается включение шести различных аминокислот. Наиболее часто включающуюся в полипептиды аминокислоту-лизин, как мы знаем, кодирует триплет ААА, а наименее часто встречающуюся-пролин-триплет ССС. Основываясь на расчетных данных таблицы 12.4, можно установить соответствие между определенными аминокислотами и триплетами определенного состава. Результаты аналогичного эксперимента, основанного на использовании сополимера, содержащего А и С в соотношении 1 5, показаны в табл. 12.5, Б. Подобные эксперименты позволяют установить состав кодонов, соответствующих данной аминокислоте, однако не дают никакой информации о последовательности оснований в этих кодонах. [c.77]

Аминокислоты в белках связаны между собой прочными пептидными связями, образующимися в результате взаимодействия карбоксильной группы одной аминокислоты и аминогруппы следующей (рис. IV. 18). Образующаяся цепочка аминокислот называется полипептидом. Аминокислоты, входящие в состав полипептида, носят название аминокислотных остатков. [c.77]

В полипептидах аминокислот, например, в полипролнне была также обнаружена особая конфигурация цепей. Она является следствием специфической стереохимии пирролидиновых колец. Цепь поли-ь-пролина — левая спираль с тремя остатками ъ обороте. [c.541]

Неспецифические органические вещества, главным источником которых служат растительные и животные остатки, включают такие соединения, как лигнин, флавоноцды и дубильные вещества, пигменты, липиды, углеводы и азотсодержапще соединения белки, полипептиды, аминокислоты, аминосахара, нуклеиновые кислоты и их производные, хлорофилл, амины и др. К неспецифическим веществам относятся только те компоненты, которые присутствуют в почве в свободном виде или в составе сложных веществ растительного или животного происхождения, но не входят в состав гумусовых кислот. [c.472]

В рибосомальных фракциях из Es heri hia oli обнаружены спермидин и путресцин. Спермидин оказывает стабилизирующее действие (усиливаемое добавлением ионов магния) на эти нуклеопротеиды, которые в противном случае имеют тенденцию к распаду [305]. Кроме того, после расщепления рибонуклеонротеидных частиц посредством удаления ионов магния с помощью этилендиамин-тетрауксусной кислоты обнаружены полипептиды, аминокислоты и 1,3-диаминопропан. Диамины присутствуют в количествах, достаточных для нейтрализации по меньшей мере трети всех диссоциирующих фосфатных групп рибонуклеиновой кислоты [306]. [c.415]

Соединение двух аминокислот называется дипептидом. Действуя на полученный дипептид снова хлорангидридом аминокислоты, можно получить аналогичное сочетание трех молекул аминокислоты — трипептид. При дальнейшем повторении такого синтеза будут получаться сочетания четырех, пяти и т. д. аминокислот. Такие соединения змино-кислот носят общее название полипептидов. Аминокислоты в полипептидах соединены между собой амидными связями, которые называются также пептгвдны-ми связями. [c.7]

Некаучуковые компоненты. Эти компоненты можно разделить на две группы минеральные компоненты (вода, соли) и органические компоненты, относящиеся к разным классам соединений белки и продукты их распада (полипептиды, аминокислоты, амины), жироподобные вещества (лецитины, стероиды, жирные кислоты), стероидные гликозиды или родственные м соединения (например, квебрахит). [c.440]

В отличие от белков и пептидов нормального метаболизма в состав антибиотиков полипептидов аминокислоты входят в левой и правой конфигурациях, что приводит к глубоким различиям в химических и биологических свойствах. Структуры из /.-аминокислот образуют преимущественно линейные полимеры, достигающие огромного молекулярного веса, которые легко р асщепляются протеолитическими ферментами, освобождая последние для нового цикла гидролитического или, в зависимости от условий, биосинтетического действия. [c.401]

Каждый этап ферментативного гидролиза белков в организме происходит под действием особого фермента. Так, разрыв пептидной связи происходит под влиянием пептидаз. Существуют различные ферменты этой группы трбоксипептидазы, отщепляющие от полипептидов аминокислоты таким образом, что образуется концевая карбоксильная группа аминопептидазы, наоборот, оставляют после расщепления на полипептиде концевую аминогруппу [c.437]

Такой перекрывающийся код накладывает серьезные ограничения на характер возможных в природе последовательностей аминокислот. Например, в любом полипептиде аминокислота, кодируемая АТТ, не могла бы соседствовать с аминокислотой, кодируемой АЦЦ. Если бы такой тип кода действительно существовал, то можно было бы его разорвать с помощью чисто криптографических методов — установив ограничения на соседство среди обнаруженных в белках аминокислот. Используя известные к 1957 г. аминокислотные последовательности, Бреннер показал, однако, что для соседствования аминокислот не существует подобного [c.186]

Мы уже встречались с внутригенными супрессорами мутации сдвига рамки, которые сами по себе оказываются также мутациями сдвига рамки. Внутригенные супрессорные мутации другого типа наблюдаются при образовании псевдоревертантов, обсуждавшихся ранее (см. рис. 12.5). Эти мутации затрагивают тот же кодон, что и первичные мутации, и приводят к тому, что исходная аминокислота оказывается заменена на отличную от нее, но также подходящую (для функционирования данного полипептида) аминокислоту. [c.91]

В конце пятидесятых годов два ученых, М. Ниренберг и Г. Мат-теи, искусственно получили (синтезировали) РНК, состоящую из многократно повторяющегося урацила (поли-У). Это соединение (полиуридиловая кислота) было использовано в качестве мРНК. В каждую из 20 пробирок (по числу известных аминокислот) был внесен бесклеточный экстракт Е. соИ, содержащий все необходимые компоненты для синтеза белка (рибосомы, тРНК, АТФ, другие ферменты), и одна из аминокислот. Затем в каждую пробирку добавляли поли-У. Анализ содержимого пробирок показал, что полипептид образовался только в той пробирке, которая содержала аминокислоту фенилаланин. Таким образом, было доказано, что триплет, или кодон УУУ, входящий в мРНК, определяет включение в полипептид аминокислоты фенилаланин. Аналогичные опыты показали, что триплет ЦЦЦ кодирует аминокислоту про-лин, а типлет ААА — лизин. Это открытие явилось первым шагом [c.68]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология