Инсулин молекулярный вес

Оцените молекулярную массу белка инсулина, если известно, что в его состав входят шесть остатков цистеина, а массовая доля серы равна 3,3%. [c.395]

Порядок чередования аминокислотных остатков в полипептидных цепях (называемый первичной структурой) впервые именно таким образом был установлен для белка инсулина. Молекула инсулина имеет молекулярную массу 5733. Она состоит из двух полипептидных цепей, одна из которых содержит 21 аминокислотный остаток, вторая 30. Последовательности аминокислот в короткой и длинной цепях были определены в период 1945—1952 гг. Сенгером и его сотрудниками. Обе цепи в молекуле инсулина соединены дисульфидными связями S—S, образованными между остатками цистина. [c.393]

Крупные заслуги в установлении строения белков и в их частичном синтезе принадлежат кембриджскому профессору (Англия) Ф. Сенгеру (1918). С 1945 г. он начал свои известные исследования гормона поджелудочной железы — инсулина. Молекулярная масса инсулина оказалась сравнительно небольшой — около 12 000. Было известно, что молекула инсулина состоит из двух полипептидных цепочек различной длины, связанных друг с другом дисульфидным мостиком. [c.262]

Молекулярный ес молекулы инсулина равен 5732 [261, 270], но мономер "инсулина удается получить в растворе только в особых условиях, например в водном растворе хлоргидрата гуанидина [184], в органических растворителях [134, 251 и при низких концентрациях инсулина в растворах с малой ионной силой, когда белок имеет высокий суммарный заряд [116, 135]. По мере увеличения ионной силы раствора и уменьшения суммарного заряда постепенно происходит ассоциация мономера, приводящая в конечном итоге к образованию нерастворимого изоэлектрического осадка (pH 5,3— 6,1). Кроме того, при нагревании инсулина в кислом растворе образуется осадок, состоящий из ассоциации инсулиновых фибрилл, которые появляются также в 6 Ai растворе мочевины [335]. По-видимому, взаимодействие неполярных остатков — основной фактор, обусловливающий стабильность фибрилл, из которых, однако, удается регенерировать крл-сталлический инсулин путем обработки щелочью [334]. [c.176]

Элементарная асимметричная единица есть та наименьшая область структуры, из которой посредством операций симметрии можно воссоздать всю структуру. Элементарная ячейка может состоять из одной, двух, трех и более элементарных асимметричных единиц и может быть получена из них с помощью операций симметрии. Элементарная асимметричная единица может быть по размерам меньше или больше молекулы, тогда как элементарная ячейка всегда содержит целое число молекул. Молекула гемоглобина с молекулярным весом 67 ООО состоит из двух идентичных половин с молекулярным весом 34 ООО. Каждая такая половина является элементарной асимметричной единицей обе половины связаны между собой осью симметрии второго порядка. Элементарная ячейка содержит две асимметричные единицы и, следовательно, одну молекулу гемоглобина. Гемоглобин лошади кристаллизуется также и в ромбической форме, в которой элементарной асимметричной единицей является уже целая молекула. Инсулин, молекулярный вес которого равен 6000, имеет элементарную асимметричную единицу с молекулярным весом 12 000 и кристаллизуется в двух формах в одной из них элементарная ячейка образована из трех элементарных асимметричных единиц, в другой — из четырех. [c.234]

Расположение атомов в кристалле 22п-инсулина, Малая проекция показывает молекулярную упаковку в гексамере инсулина. Мы весьма признательны проф. Д. Ходжкин, приславшей нам фотографии этих рисунков. [c.441]

Для понимания всего комплекса структурно-функциональных взаимодействий на молекулярном уровне большое значение имеет изучение инсулиновых рецепторов [681]. В связи с этим следует напомнить об уже обсуждавшейся (разд. 2.3.1) возможности прямого входа инсулина в клетку, этим может быть лучше объяснено долговременное действие гормона. [c.270]

В период между 1925 — 1930 гг. Сведберг с помощью ультрацентрифугирования произвел определение молекулярных масс различных белков. Одновременно применение других аналитических методов, как, например, электрофореза и различных видов хроматографии, привело к развитию аналитической белковой химии. В 1951 — 1956 гг. Сенгер [20, 21] установил аминокислотную последовательность инсулина. Использованные при этом методы легли в основу систематического определения первичной структуры многих белков. Созданный Эдманом в 1966 г. секвенатор и применение масс-спектрометрии в сочетании с ЭВМ как средством регистрации, обработки и оценки масс-спектрометрических данных привели к тому, что к настоящему времени опубликовано более 15 ООО работ, посвященных определению аминокислотных последовательностей, и установлены первичные структуры более чем для 1000 белков. [c.343]

Недавно предложен новый масс-спектрометрический метод (так называемый лазерный десорбционно-ионизационный метод), позволяющий определять молекулярную массу небольших пептидов (вазопрессин, инсулин) и крупных биополимерных молекул и, кроме того, структуру биомолекул. [c.47]

Таким образом, панкреатические островки, синтезирующие два противоположного действия гормона—инсулин и глюкагон, выполняют ключевую роль в регуляции обмена веществ на молекулярном уровне. [c.272]

При объединении аминокислот в белковую цепь образуются пептидные связи —ЫН—СО—. На одном конце цепи находится —СОО -группа (С-конец), на другом — группа —Ы Нз (Ы-конец). Молекулярные веса белков варьируют в широких пределах — от нескольких десятков тысяч (рибонуклеазы) до нескольких миллионов (гемоцианины). Характерные молекулярные веса отдельных полипептидных цепей, входящих в состав молекулы белка, порядка 20 000, что соответствует примерно 150—180 аминокислотным остаткам (средний молекулярный вес аминокислотного остатка равен 117). По установившейся терминологии молекулы, содержащие менее 100 аминокислотных остатков, называют не белками, а полипептидами. Таковы некоторые гормоны, например инсулин, адренокортикотропин (см. стр. 74). Полипептидами часто называют также синтетические полиаминокислоты и их производные. [c.68]

Порядок, в котором расположены аминокислотные остатки в нолинеи-тидной цепи, сравнительно недавно был установлен для инсулина. Молекулярный вес инсулина около 12 ООО. Молекула инсулина состоит из четырех полинептидных цепей, две из которых содержат 21 аминокислотный остаток, а две другие — 30. Последовательность аминокислот в коротких и длинных цепях была установлена в 1945—1952 гг. английским биохимиком Санджером и его сотрудниками. Четыре цепи в молекуле инсулина соединены между собой связями между атомами серы, соединяющими обе половины цистиновых остатков (см. табл. 34). [c.487]

Мономер инсулина (молекулярная масса 6000) содержит две неодинаковые пептидные цапи А и В, связанные дисульфиднымп мостиками каждая молекула мономера содержит два остатка гистидина в положениях Вз и Вю соответственно. В растворе не содержащий Zn(II) инсулин существует в виде смеси частиц с разными молекулярными массами, из которых главной, по-видимому, является димер [16]. Добавление 0,7 атома Zn(II) на молекулу димера приводит к монодисперсному гексамеру [16], что находится в согласии с кристаллической структурой. Хотя с молекулой гексамв ра может быть связано больше двух атомов Zn(II), первые два атома Zn(II) являются особыми в том смысле, что они представляют тот минимум, который необходим для кристаллизации, и их нельзя удалить диализом [17]. [c.282]

Вторая половина XX столетия характеризуется резко возросшим интересом к познанию механизмов жизнедеятельности. Эпоха наблюдения и достаточно поверхностного анализа мира животных, растений и микроорганизмоп сменилась периодом решительного проникновения на уровень молекулярных и межмолеку-лярных взаимодействий в живых системах, вторжением в биологию методов и подходов физики, химии и математики. Как следствие этого процесса началась постепенная дифференциация наук, изучающих материальные основы жизни стали одна за другой появляться новые дисциплины, отражающие различные уровни исследования живой материи, различные углы зрения, различные экспериментальные приемы и методологические концепции. Классическая биохимия, которой бесспорно принадлежит пальма первенства в симбиозе биологии и точных наук, постепенно уступала дорогу новым направлениям. Вначале, на волне революционных событий в физике, возникла биофизика, значительно окрепшая уже в предвоенный период. Конец этого этапа был ознаменован и резкой активизацией исследований в генетике. Однако наиболее серьезное наступление началось в начале 50-х годов, когда возникли молекулярная биология, рождение которой часто отождествляется с открытием двойной спирали ДНК, а также биоорганическая химия, первые победы которой по праву связывают с установлением структуры инсулина и синтезом первого пептидного гормона — окситоцина, [c.5]

ИНСУЛИН — гормон поджелудочной железы, регулирующий процессы угле- водного обмена и поддерживающий нормальный уровень сахара в крови. И. вырабатывается в р-клетках поджелудочной железы. И, — простой белок, наименьшая структурная единица его 2б1Нз77 вб0753с, молекулярная масса 5733. В водных растворах И. существует в виде крупных ассоциированных молекул. И.— первое сложное биологически активное вещестпо, строение которого удалось полностью расшифровать. И.— бесцветный кристаллический продукт, т. пл. 233 С, малг.растворим в воде, растворяется в разбавленных кислотах [c.109]

Число аминокислотных остатков, входяшд4Х в молекулы отдельных белков, весьма различно в инсулине их 51, в миоглобине - около 140. Поэтому и молекулярная масса белков колеблется в очень широких пределах - от 10 ООО до нескольких миллионов. На основе определения молекулярной массы и элементного анализа установлена эмпирическая формула белковой молекулы - гемоглобина крови [c.419]

Инсулин сильно агрегирован в 0,9%-ном растворе лрн pH = 7, но в очень разбавленных растворах при pH =2—3 он полностью диссоциирован. Молекулярный вес инсулина, определенный различнымифизически ми методами, равен 1,2 000, однако определение, проведенное химическим методом, показало ошибочность этой цифры. Харфенист и Крейг фракционировали инсулин методом противоточного распределения и показали, что кривая распределения соответствует идеальной для однородного вещества. В дальнейшем (1952) они подобрали условия частичной реакции белка с динитрофторбензолом, разделили продукты реакции распределительной хроматографией и, исходя из коэффициента экстинкции при 350 ммк (для монодинитрофенильного производного) и из кривой распределения, нашли значение молекулярного веса, равное 6500. [c.698]

Санжер установил полную последователшость аминокислот в инсулине при помощи частичного гидролиза химотрипсином (1949—1950) и показал, что рассчитанный теоретически молекулярный вес (5734) близок к экспериментальным данным. Он нашел, что в молекуле белка одна полипептидная цепь (цепь А) имеет N-концевой глицин эта цепь связана дисульфидными связями со второй цепью (цепью В), имеющей N-концевой остаток фенилаланин. Окисление надмуравьиной кислотой расщепляет связь S—S, и образуются два цистеинилпептида. [c.698]

Если белок состоял из нескольких цепей, связанных дисульфидиы-ми мостиками, то такая обработка позволяет разделить белки на отдельные цепи, а затем исследовать каждую из цепей самостоятельно. Этим методом можно также определить, расположены ли дисульфидные мостики внутри одной цепи или между несколькими цепями. При окис- лении в первом случае молекулярный вес соединения остается неизменным. Метод был впервые применен Зангером для исследования инсулина. [c.515]

По молекулярной массе (-6000) и числу аминокислотных остатков в цепи инсулин формально можно отнести к полипептидам. Но зависящая от условий агрегация в димеры и гексамеры (с двумя координационно связанными атомами циика), наблюдаемая в кристаллах, оправдывает отнесение инсулина к белкам. Далее следует упомянуть тенденцию к комплексообразованию с никзомолекулярными и высокомолекулярными лигандами. Так, например, терапевтическое значение имеет комплекс инсулина с цинком и протамином. [c.263]

Гормон инсулин содержит 3,4% серы, а) Каков минимальный молекулярный вес ннсулнна б) Молекулярный вес инсулина равен 5743 сколько атомов серы, по всей вероятности, имеется в молекуле [c.72]

Бычий инсулин имеет молекулярный вес порядка 6000 и состоит из двух полипептидных цепей, связанных дисульфидными мостиками цистиновых остатков. Эти цепи можно отделить друг от друга окислением, которое превращает звенья ys—S—S— ys или ys в соответствующие сульфокислоты ( ysSOgH). [c.1067]

Развитие биологической химии привело к созданию новых отраслей науки, методологически и методически тесно связанных с биохимией. Так, быстрыми темпами развивается молекулярная биология, генная и клеточная инженерия. В настоящее время достижимыми представляются задачи по синтезу генетического материала и встраиванию его в наследственный аппарат клетки. С помощью микробов возможен синтез белков и регуляторов, характерных для человека, таких, как инсулин или интерферон. Фундаментальная информация о химической природе компонентов биологической системы обеспечивает направленное биомедицинское влияние на несколько уровней системы 1) принципиально важным явилось создание веществ, пагубно действующих на патогенные микробы, способные развиваться в организме человека. Получение антибиотиков, выяснение механизмов их действия, разработка методов их синтеза и модификации позволило побороть многие болезни, в том числе и инфекционного характера. Наиболее ярким примером может служить создание целой серии антибиотиков пенициллинового ряда. Пенициллин и его аналоги, встраиваясь в стенку бактерий, предотвращают их рост и иочти не влияют на клетки организма человека. Многие антибиотики ингибирующе действуют на процесс биосинтеза белка в бактери- [c.198]

При недостаточной секреции (точнее, недостаточном синтезе) инсулина развивается специфическое заболевание—диабет (см. главу 10). Помимо клинически выявляемых симптомов (полиурия, полидипсия и полифагия), сахарный диабет характеризуется рядом специфических нарушений процессов обмена. Так, у больных развиваются гипергликемия (увеличение уровня глюкозы в крови) и гликозурия (выделение глюкозы с мочой, в которой в норме она отсутствует). К расстройствам обмена относят также усиленный распад гликогена в печени и мышцах, замедление биосинтеза белков и жиров, снижение скорости окисления глюкозы в тканях, развитие отрицательного азотистого баланса, увеличение содержания холестерина и других липидов в крови. При диабете усиливаются мобилизация жиров из депо, синтез углеводов из аминокислот (глюконеогенез) и избыточный синтез кетоновых тел (кетонурия). После введения больным инсулина все перечисленные нарушения, как правило, исчезают, однако действие гормона ограничено во времени, поэтому необходимо вводить его постоянно. Клинические симптомы и метаболические нарушения при сахарном диабете могут быть объяснены не только отсутствием синтеза инсулина. Получены доказательства, что при второй форме сахарного диабета, так называемой инсулинрезистентной, имеют место и молекулярные дефекты в частности, нарушение структуры инсулина или нарушение ферментативного превращения проинсулина в инсулин. В основе развития этой формы диабета часто лежит потеря рецепторами клеток-мишеней способности соединяться с молекулой инсулина, синтез которого нарушен, или синтез мутантного рецептора (см. далее). [c.269]

Поливинилпирролидон с высоким молекулярным весом (50000—60000) медленно рассасывается в тканях, и, следователь но, медленно рассасываются введенные вместе с ним лекарства. Установлено, что поливинилпирролидон продлевает действие инсулина, некоторых антибиотиков (пенициллин, стрептомицин, тетра-циклины), салицилатов, барбит фатов, ряда гормонов и некоторых других лекарств. Особенно интересна способность поливинилпирролидона Продлевать обезболивающее действие наркотических и анестезирующих средств. Так, использование совместно с полимером новокаина позволяет продлить его обезболивающее действие от нескольких часов до трех — четырех (иногда до девяти) дней. При внутривенном введении поливинилпирролидона вместе с нен-тоталом длительность наркоза увеличивается вдвое против обычного, при уменьшенной вчетверо дозе наркотика. [c.137]

Рецептор инсулина — первый мембранный акцептор, который удалось солюбилизировать из мембран без потери им способности связывать гормон. Это было сделано в 1972 г. американским исследователем П. Куатреказасом. В настоящее время рецептор инсулина выделен из амых различных тканей млекопитающих. Рецептор из мембран печени состоит из двух типов полипептидных цепей — i-цепи с молекулярной массой 135 000 и Р-цепи (95 000). Формула рецептора инсулина — ( iP)2, все его цепи связаны дисульфидными мостиками. [c.249]

Смотреть страницы где упоминается термин Инсулин молекулярный вес: [c.441] [c.268] [c.334] [c.351] [c.414] [c.482] [c.599] [c.90] [c.91] [c.262] [c.427] [c.163] [c.222] [c.269] [c.271] [c.573] [c.177] [c.591] [c.355] [c.627] [c.37] [c.251]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.187 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.198 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.87 ]

Белки Том 1 (1956) -- [ c.224 , c.232 , c.233 , c.234 , c.235 , c.236 , c.237 , c.238 , c.239 , c.240 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология