Физиологические виды белков

Взаимодействие ФАВ с полимерами по сути ведь тот же обычный физиологический процесс, который ежесекундно происходит в организме. Так, образование комплексов с альбумином и другими белками плазмы крови — важный этап превращений различных ксенобиотиков и эндогенных веществ. Основная функция таких комплексов — транспортная, и она вполне сравнима с поведением в организме ФАП прививочного типа. Различия в прочности комплексов ФАВ с белками приводят к тому, что некоторые из них отдают ФАВ в печени перед тем как подвергнуться метаболизму, причем белок продолжает циркулировать дальше. Другие, более прочные комплексы полностью перевариваются в клетках печени. Аналогия с поведением различных видов ФАП, описанных выше, вполне очевидна. [c.63]

Вы проводите серию экспериментов, в которых вводите крысам железо (в виде раствора соли железа) или физиологический раствор с одновременной инъекцией актиномицина D (мощный ингибитор синтеза РНК) или без нее. Через три часа вы забиваете крыс, гомогенизируете их печень и выделяете фракции полисом и супернатанта. Затем выделяете из каждой фракции РНК и проводите трансляцию в бесклеточной системе в присутствии меченых аминокислот. Вы измеряете синтез суммарного белка по включению метки в белок, а синтез ферритина определяете путем осаждения антителами, специфичными к ферритину (табл. 10-4). [c.181]

Более подробно выяснено значение витамина А в процессе свето-ощущения. В этом важном физиологическом процессе большую роль играет особый хромолипопротеин—сложный белок родопсин, или зрительный пурпур, являющийся основным светочувствительным пигментом сетчатки, в частности палочек, занимающих ее периферическую часть. Установлено, что родопсин состоит из липопротеина опсина и простетической группы, представленной альдегидом витамина А (ретиналь) связь между ними осуществляется через альдегидную группу витамина и свободную -КН,-группу лизина молекулы белка с образованием шиффова основания. На свету родопсин расщепляется на белок опсин и ретиналь последний подвергается серии конформационных изменений и превращению в транс-форму. С этими превращениями каким-то образом связана трансформация энергии световых лучей в зрительное возбуждение—процесс, молекулярный механизм которого до сих пор остается загадкой. В темноте происходит обратный процесс—синтез родопсина, требующий наличия активной формы альдегида—11-г<ис-ретиналя, который может синтезироваться из -ретинола, или транс-ретиналя, или транс-формы витамина А при участии двух специфических ферментов—дегидрогеназы и изомеразы. Более подробно цикл превращений родопсина в сетчатке глаза на свету и в темноте можно представить в виде схемы [c.211]

УФ-светом, рентгеновскими лучами, сильное механическое воздействие, давление, ультразвук - приводят к разрушению связей, обеспечиваюшлх сохранение четвертичной, третичной и даже вторичной структур, и, следовательно, к разрушению уникальной нативной (созданной природой) структуры белка. Этот процесс носит название денатурации белка. Нарушение нативной конформации белка может быть обратимым (если изменение структуры легко устранимо и нативная структура восстанавливается легко) и необратимым (особенно выражено при повышении температуры, лучевом воздействии, обработках сильными кислотами и щелочами). Денатурация белка сопровождается снижением гидрофильности белковых молекул, уменьшением стабильности растворов белка в изоэлектриче-ской точке, повышением реакционной способности таких функциональных групп молекулы, как -8Н, -КНо, -С6Н4ОН, -СООН и др. Большинство белковых молекул проявляют специфическую функциональную активность только в узком интервале значений pH и температуры (физиологические значения). В результате изменений указанных параметров белок теряет активность из-за денатурации. Денатурированные белки существуют в виде случайных хаотических петель и клубков, форма которых подвержена изменениям. [c.72]

Белки важнейшая составная часть пищи человека и корма животных. Человеку необходимо и день в среднем 70 г белка. Главным источником пищевого белка являются сельскохозяйственные продукты — мясо, молоко, пшеница, рожь, кукуруза, рис, соя, горох, фасоль, различные овощи и фрукты значительные количества белка содержат рыба и продукты моря. Основными характеристиками пищевого или кормового белка принято считать его переваривае-мость и сбалансированность по аминокислотному составу это устанавливается путем сравнения данного белка со стандартным препв-ратом, например казеином или лактальбумином, в наилучшей степени отвечающим физиологическим потребностям человека и животных. В то же время известно, что многие белки содержат недостаточное количество некоторых незаменимых аминокислот — лизина, триптофана, метионина, вследствие чего их питательная ценность резко снижается примером может служить белок кукурузы, обнаруживающий дефицит по лизину. В этом случае целесообразно для компенсации добавлять к рациону рассчитанные количества недостающего компонента — в виде свободной аминокислоты либо в виде другого белка, специфически богатого данным компонентом. Таким путем, в частности, готовят искусственные питательные смеси, применяемые для лечебного питания во многих странах. [c.23]

Пролактин выделен (из гипофиза рогатого скота) в чистом кристаллическом виде. Это — белок, молекулярный вес которого около 25 ООО. Его физиологический эффект проявляется в двух направлениях он стимулирует и поддерживает функцию л<елтого тела, действуя таким образом на яичники с другой стороны, способствуя секреции молока, пролактин влияет на молочные железы. Стимулирующее действие пролак-тина на лактацию обусловлено разрастанием эпителия, сецерпирующего молоко (гистиотропное действие), и ускорением обменных реакций, в частности тканевого дыхания, как это было показано в опытах со срезами молочной железы. [c.200]

Связи простейших с насекомыми очень древние. Простейшие как физиологически примитивные организмы, а филогенетически значительно более древние господствовали в море и в пресных водах задолго до появления насекомых. Они проникали в тело насекомых с пищей, главным образом жидкой, и поселялись в их пищеварительном тракте. Таким путем образовалась группа простейших, живущих форетически в качестве спутников насекомых, питающихся веществами, содержащимися в их кишечном тракте. Часть из них приобрела настолько важные функции в кишечнике насекомых, что стала для видов и групп насекомых-хозяев совершенно обязательной, незаменимой. Жгутиковые простейшие в кишечнике термитов и других насекомых, питающихся древесиной, способствуют расщеплению целлюлозы и тем поставляют своим хозяевам белок за счет отмирающих особей. Некоторые виды простейших передвигаются по кишечному тракту в направлении, обратном перистальтике, и при поедании насекомыми пищи отрыгиваются наружу. Так специализировались жгутиковые. В иных случаях насекомые как переносчики инфекции включились в уже существующие циклы, но расширили круг организмов-хозяев, перенося инфекцию на новые виды, используемые для питания. В конечном итоге некоторые группы простейших приспособились к паразитическому образу жизни в насекомых, утратив некоторые органы движения, но взамен приобрели иные способности (образование покоящихся стадий, обеспечивающих перенос с одной особи на другую, способность паразитировать в тканях, увеличение коэффициента размножения). Таким образом в теле насекомых поселились форетические, симбионтные и в разной степени способные к паразитизму простейшие. [c.386]

Вместе с тем феномен значительной радиочувствительности структурированных растворов ДНП или конденсированных систем ДНП, находящихся в нерастворимом состоянии, был отмечен в ряде исследований. Так, Эррера [24] установил, что при дозах 10 р значительно снижается жесткость нуклеопротеид-ного геля, экстрагированного из эритроцитов цыпленка, причем этот эффект зависит от температуры. Розенталь и другие [33] наблюдали частичное отделение гистона в суспензии нуклеопротеидных волокон при физиологической ионной силе среды. В этом случае при дозах (5—15) 10 р наблюдался выход 20— 30% растворимой ДНК- Кол и Эллис [21] в довольно сходных экспериментах нашли, что способность нуклеопротеидных волокон, выделенных из селезенки крыс, к набуханию в воде уменьшается, если облучать их в виде суспензии в 0,14 М растворе Na l. Эти же авторы показали, что при действии трипсина на ДНП, облученного дозой 850 р, количество ДНК, выделенной из комплекса, было большим, чем в случае необлученного нук-леопротеида. Авторы трактуют найденный ими эффект как следствие лабилизации связей ДНК — белок под действием радиации. Повышенный выход ДНК под действием трипсина после [c.13]

Трансформация передача генетической информации в виде изолированных фрагментов ДНК при нахождении реципиент-ной клетки в среде, содержащей ДНК-донора. Для трансдукции необходимо особое физиологическое состояние клетки-реципиента — компетентность. Это состояние присуще активно делящимся клеткам, в которых идут процессы репликации собственных нуклеиновых кислот. В таких клетках действует фактор компетенции — это белок, который вызывает повышение проницае-мос ги клеточной стенки и 1щтоплазматической мембраны, поэтому фрагмент ДНК может проникать в такую клетку. [c.22]

Существование внутригенной комплементации на самом деле не снижает основной ценности определения гена, данного Бензером. Ее легко объяснить, исходя из представления о четвертичной структуре белков. Как мы уже видели в гл. IV, многие белки осуществляют свою биологическую функцию лишь в том случае, если они находятся не в виде отдельной полипептидной цепи, а в составе четвертичной структуры, образованной из двух или большего числа полипептидных цепей. Так, мы уже упоминали, что Р-галактозидаза представляет собой агрегат, состоящий нз четырех идентичных полипептидных цепей. Рассмотрим теперь /5-мутацию в гене, определяющем белок, который проявляет свою ката-.литическую активность, лишь находясь в форме комплекса, построенного из четырех идентичных полипептидных цепей. В этом случае мутантный фенотип 1з, очевидно, возникает в результате появления в одном из участков мутантной полипептидной цепи неподходящей аминокислоты. Вследствие этого интервал температур, в котором агрегат, состоящий из четырех цепей, может принимать физиологически активную четвертичную структуру, оказывается суженным. Это значит, что, хотя при пермиссив-ной температуре 25 °С такой агрегат сохраняет свою активность, при 42 °С он денатурирует. Допустим теперь, что в одной и той же клетке присутствуют две копии гена, определяющего рассматриваемый белок, и, как в цис-транс-тесте, эти копии несут разные мутации. Тогда должны возникнуть гибридные агрегаты мутантного белка, из четырех полипептидов которого часть синтезирована под контролем одного, а часть — под контролем другого /5-мутантного гена. В этом случае существует возможность, что интервал температур, в котором гибридный мутантный агрегат образует функционально активную структуру, окажется шире интервала температур для образования функционально активных агрегатов, состоящих только из одного типа мутантных полипептидов. Это значит, что два разных замещения аминокислот в первичной структуре белка, вызванные двумя й-мутациями, могут привести к взаимной компенсации. В результате такой компенсации агрегат из мутантных полипептидов, так же как и белок дикого типа, сохраняет стабильность в широком интервале температур. [c.314]

А. Рецептор ка.1ьцитриола. Присутствующий в клетках кишечника белок с мол. массой 90000— 100000 связывает кальцитриол с высокой степенью сродства и малой емкостью. Связывание насыщаемо, специфично и обратимо. Таким образом, этот белок отвечает основным критериям, характеризующим рецептор он обнаружен во многих из перечисленных выше тканей. Если при анализе используют физиологические концентрации солей, то большая часть незанятого рецептора выявляется в ядре в связанном с хроматином виде. Это аналогично локализации рецепторов если не всех стероидных гормонов, то во всяком случае прогестерона и Т,. Остается не ясным, требуется ли для связывания с хроматином предварительная активация комплекса кальцитриол—рецептор, как это имеет место с типичными стероид-рецепторными комплексами. [c.201]

Б. Физиологическая основа. Железо транспортируется в виде комплекса с металлосвязывающим глобулином—трансферрином (сидерофилином). Обычно этот белок переносит такое количество железа, которое соответствует 30—40%-ной связывающей способности белка. [c.374]

Белковые носители уменьшают токсичность метотрексата и транспортируют его в клетки по иному механизму, чем для метотрексата без носителя. При этом деструкции ФАП на внешней поверхности клеточной мембраны не происходит, но в клетках белок быстро разрушается. Декстрановые производные метотрексата слабо связываются с клетками и проникают в них лишь в незначительной степени вне зависимости от их М (10— 150 тыс.) и поэтому мало активны [135]. Изучение физико-химических свойств метотрексата, связанного с альбумином амидной связью, показало, что конъюгаты с содержанием ФАВ от 4,9 до 12,3 ммоль на моль белка в физиологических условиях in vivo (pH = 7,4 или 5,0, 37°С) отщепляют менее 10% ФАВ. Связывание метотрексата мало отражается на размерах молекул конъюгата крупные агрегаты не образуются. В то же время противоопухолевая активность на культуре клеток L 1210 для конъюгатов оказалась на 1—2 порядка ниже, чем для исходного ФАВ [136]. Эти факты указывают на существенное влияние природы полимерного носителя на поведение ФАП в организме. Более того, для различных видов опухолей наиболее эффективными носителями метотрексата оказываются разные полимеры (например, белки или поли- -лизин). [c.119]

В качестве полимеров-носителей в конъюгатах инсулина применялись также синтетические полимеры. Ацилированием белка сополимером винилпирролидона с кротоновой кислотой была получена смесь моно-, ди- и триацилированных продуктов (по числу прореагировавших аминогрупп белка) [85. Моно-и диацилированный конъюгаты обладали 62—71 % физиологической активности исходного инсулина при полном сохранении иммунологической специфичности, в то время как триацилиро-ванный конъюгат сохранил только 38—46 % активности, а иммунологическая специфичность у него была потеряна. Маскировка иммунологической специфичности для инсулина особенно важна, так как в медицине часто используют гетерологичный белок (например, свиной для человека). Работы по звездообразным полимерным производным инсулина (см. ниже), по-видимому, указывают на перспективность получения растворимого конъюгата инсулина, так как позволяют в достаточной мере сохранить активность и снизить антигенность. Могут представлять интерес и нерастворимые полимерные производные инсулина, постепенно деградирующие в организме с выделением активного гормона в виде растворимого конъюгата [c.185]

Медиаторы, выделяемые через пресинаптическую мембрану, воспринимаются рецепторными молекулами, расположенными в постси-наптической мембране. На рис. 1.8 показано несколько главных типов рецепции, как их представляют на молекулярном уровне. Как следует из рис. 1.8, А, ацетилхолин (АХ) действует непосредственно на рецепторный белок в постсннаптической мембране. АХ называют лигандом, когда имеют в виду, что он связывается с определенным участком белка. Это вызывает изменение проницаемости мембраны, при этом реакция мембраны может быть быстрой или медленной в зависимости от того, с каким типом рецептора свяжется АХ. Известны два типа АХ-воспринимающих рецепторов - никотиновый и мускариновый. Никотиновый может быть возбужден никотином, а мускариновый избирательно отвечает на аппликацию мускарина. Физиологически важным различием между ними является скорость ответа на поступающий сигнал, первый характеризуется быстрым и непродолжительным эффектом, второй - медленным и длительным. Действие АХ прерывается гидролизом, наступающим в результате действия фермента ацетилхолинэстера-зы, с обратным захватом продукта распада - холина в пресинаптическое окончание. [c.21]

Исходный материал. В основном белок вьщеляют из этиолированных побегов проростков растений. Чем быстрее используется сырье, тем лучше, поскольку препарат получается более соответствуюш ий физиологическому состоянию. В случае необходимости хранения, как сырье, так и экстракты из него необходимо хранить в замороженном виде в кельвинаторе или жидком азоте. Чем выше скорости замораживания и оттаивания, тем лучше. [c.50]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология