Рибосомы синтез белков

Исходя из этих фактов (а также из характера генетической регуляции синтеза ферментов, о чем пойдет речь в гл. XX), Жакоб и Моно в 1961 i. высказали предположение, что гипотеза один ген — одна рибосома — один белок неверна и что рибосомы отнюдь не наделены от природы способностью к синтезу определенных полипептидных цепей. Они считали, что рибосомная РНК не может служить непосредственной матрицей для упорядоченной сборки аминокислот, и высказали предположение, что нуклеотидная последовательность каждого гена транскрибируется в соответствующую информационную (матричную) РНК. [c.391]

Обычно предполагают, что специфическое свертывание полипептидной цепи начинается еще во время ее синтеза на рибосоме. Растущая цепь свертывается случайным образом и в конце концов принимает наиболее устойчивую конформацию. По окончании синтеза пептидной цепи молекула самопроизвольно складывается в нативную конформацию. Однако специфическую биологическую активность белок чаще всего приобретает лишь после его модификации другими ферментами, что иногда приводит к дальнейшему изменению конформации. [c.106]

Необходимость самопроизвольного свертывания. После синтеза на рибосоме полипептидная цепь самопроизвольно свертывается в определяемый аминокислотной последовательностью глобулярный белок, принимая состояние с наименьшей свободной энергией. Возможно, что свертывание начинается уже в ходе синтеза. Характер свертывания образующейся цепи определяет специфичность белка. Пространственная самоорганизация молекулы значительно упрощает общую схему, так как в противном случае потребовались бы морфогенетические ферменты или ферменты, способствующие свертыванию . Поскольку возможно огромное число способов свертывания цепи, то возникла бы потребность в большом числе таких вспомогательных ферментов. [c.13]

Предполагают, что формирование активного центра фермента начинается уже на ранних этапах синтеза белка-фермента (см. главу 14) на рибосоме, когда линейная одномерная структура пептидной цепи превращается в трехмерное тело строго определенной конфигурации. Образовавшийся белок приобретает информацию совершенно нового типа, а именно функциональную (в частности, каталитическую). Любые воздействия, приводящие к денатурации, т.е. нарушению третичной структуры, приводят к искажению или разрушению структуры активного центра и соответственно потере ферментом каталитических свойств. Если при подходящих внешних условиях удается восстановить нативную трехмерную структуру белка-фермента (ренатурировать его), то восстанавливается и его каталитическая активность. Это было показано впервые на примере рибонуклеазы поджелудочной железы (см. рис. 1.13). [c.125]

Ядра, митохондрии и хлоропласты растений, как сообщалось, также синтезируют белок. Ядра, тщательно выделенные из гороха, включают в белок меченый лейцин в присутствии других белковых аминокислот и АТФ. Синтез белка в митохондриях растений показан не очень убедительно, так как не было исключено загрязнение данной фракции рибосомами. Препараты хлоропластов, как обнаружено, также катализируют включение аминокислот в белок. [c.482]

Образование функционирующих белков из линейных полимеров. Белок обладает биологической активностью лишь в том случае, если он имеет правильную трехмерную структуру. Синтез белков основан на информации, содержащейся в линейной, т.е. одномерной кодирующей последовательности ДНК. В соответствии с этой информацией рибосомы осуществляют сборку линейной, одномерной, последовательности аминокислот. Учитывая эти факты, объясните, каким образом в клетках могут формироваться биологически активные белки, обладающие специфической трехмерной структурой. Приведите какие-ни-будь экспериментальные данные, подтверждающие ваши объяснения. [c.223]

Приблизительно в то же самое время были открыты белок-синтезирующие рибонуклеопротеидные частицы клетки, названные позднее рибосомами (см. гл. А. IV), и установлено, что их РНК со-, ставляет подавляющую часть тотальной клеточной РНК. Поэтому казалось естественным, что гены транскрибируются в рибосомные РНК, и именно рибосомные РНК являются матрицами для синтеза белков (гипотеза один ген — одна рибосома — один белок ). Чтобы проверить эту гипотезу, А. Н. Белозерским и А. С. Спириным в 1956— 1957 гг. был проведен сравнительный анализ нуклеотидного состава ДНК и РНК у широкого круга микроорганизмов. Состав ДНК очень различается у разных групп микроорганизмов и, в соответствии с идеей ДНК —> РНК —> белок , ожидалось, что состав тотальной РНК будет варьировать так же, отражая состав ДНК. Однако результат был полностью неожиданным несмотря на громадные различия в составе ДНК от вида к виду, состав тотальной РНК был похож у всех изученных бактерий и не повторял состава ДНК. Это наводило на мысль, что основная масса клеточной РНК, т. е. рибосомная РНК, не является прямым посредником между ДНК и синтезом белков. [c.10]

АТФ — это адениновый нуклеотид, к фосфату которого присоединены еще две фосфатные группы. Его полное имя— аденозинтрифосфат. Забирая энергию у АТФ, фермент отщепляет у него одну фосфатную группу, делая из него АДФ, т. е. аденозиндифосфат. В митохондриях происходит подзарядка — к АДФ вновь присоединяется фосфатная группа. Но к нашему рассказу все это не имеет прямого отношения. Для нас важно другое митохондрии имеют свою собственную ДНК. Более того, митохондрии располагают своей собственной РНК-полимеразой, которая снимает мРНКовую копию с митохондриальной ДНК Но и это не все. В митохондриях есть свои рибосомы, свой собственный аппарат белкового синтеза. Это уже совсем странно — ведь в той же цитоплазме множество нормальных клеточных рибосом. Но на этих рибосомах синтезируется белок только с мРНКовых копий ядерной ДНК. Митохондрии ими пользоваться почему-то не желают. [c.72]

ВОЗМОЖНОСТЬ изучать функции ядрышек. Ядрышко составляет до 35% обш ей массы ядра и содержит около 40% общего белка и 30% или более общей РНК ядра. Ранние радиоавто-графические исследования, проведенные Голдштейном и Мику [23], Вудсом [59] и другими, показали, что хотя ядрышко обладает некоторой способностью к синтезу РНК, большая часть ядерной РНК синтезируется в хроматине. Это заключение подтверждено результатами исследований биохимической активности изолированных ядрышек, которые обладают лишь ограниченной способностью к синтезу РНК [43]. В то же время ядрышко способно к синтезу белка и фактически именно в нем в основном и синтезируется ядерный белок [2, 3]. Одним из классов белков, синтезируемых в ядрышке, как указывалось выше, являются гистоны. По-видимому, механизм их синтеза сходен с описанным выше механизмом синтеза белка, в котором РНК декодируется рибосомами. Об этом свидетельствует тот факт, что синтез гистонов ингибируется пуромицином — специфическим ингибитором связанного с рибосомами синтеза белка, а также актиномицином D — специфическим ингибитором зависящего от ДНК синтеза РНК. Возможно, в ядрышке имеются рибосомы для сборки молекул гистона более детальная информация о природе механизма синтеза гистонов пока отсутствует. [c.40]

Сейчас трудно сказать, кто именно сформулировал эту общую концепцию гетерокаталитической функции. Один не вполне совершенный вариант этой концепции был опубликован в 1952 г. Александром Даунсом. Эти соображения, безусловно, приходили в голову Уотсону и Крику после того, как в 1953 г. они открыли структуру ДНК и решили проблему ее аутокаталитического действия. Так или иначе, по этой ранней схеме информационных взаимоотношений при белковом синтезе считалось, что транскрибированные РНК входят в состав новообразующихся рибосом. Предполагалось, что каждый ген приводит к образованию одного специализированного типа рибосом, каждый из которых направляет синтез одного и только одного типа белка. Эти схему Бреннер, Жакоб и Меселсон назвали поэтому гипотезой один ген — одна рибосома — один белок . [c.390]

Однако, как только эта гипотеза была сформулирована, стало очевидно, что ее трудно совместить с данными, полученными С. Коэном в 1948 г. при исследовании метаболизма фагового роста. Как мы видели в главе XI, белки, образующиеся при заражении Е. oli Т-четными фагами, существенно отличаются от белков, синтезировавшихся ранее в не-зараженной клетке. Поэтому по гипотезе один ген — одна рибосома — один белок после фаговой инфекции следовало ожидать резкого усиления синтеза рибосомной РНК для обеспечения будущего синтеза полипептидных цепей, закодированных в фаговой ДНК. Коэн же обнаружил вопреки этому предсказанию, что при заражении клеток Е. соН фагом Т2 суммарный синтез РНК, а следовательно, и рибосом не только не увеличивается, а, наоборот, прекращается. Следовательно, синтез новых типов рибосом не яляется условием, необходимым для синтеза новых типов белков. [c.390]

Стадия собственно синтеза белка. Комплекс аминоацил-тРНК переносится на рибосомы, где и происходит синтез белка. Сборка полипептидных цепей (образование амидных связей) катализируется 50 S субъединицей рибосомы, выступающей как р и -б о 3 и м. Этот процесс происходит довольно быстро связывается до 17 аминокислотных остатков за секунду. Конечная стадия биосинтеза молекулы белка завершается на рибосоме. Синтезированный белок затем распределяется по всей клетке. [c.433]

Синтез РНК связан с количеством транспортной т-РНК, т. е. РНК переносящей аминокислоты. Если концентрация молекул т-РНК, не имеющих нагрузки, возрастает, то синтез РНК задерживается. Действие этого поразительного механизма уже само по себе указывает на постоянную пространственную близость всех деталей аппарата, синтезирующего белок. В действительности так оно и есть, ведь синтез белка протекает в рибосомах, т. е. в организованных частицах клетки. Число структур, образуемых мембранами, не исчерпывается, конечно, митохондриями и рибосомами. Ядро клетки, лизосомы, аппарат Гольджи и другие органел-лы также построены из мембран они же послужили и материалом для создания нейронов — элементов нервной системы, в том числе и мозга, выполняющего высшие кодовые функции. [c.395]

По-видимому, стабилизация двуспирального участка с участием инициаторного триплета либо за счет третичной структуры РНК, либо в результате специфического присоединения РНК-связьшающего белка, может полностью блокировать инициацию в данном участке. Так, очень похоже, что в MS2 РНК, а также в РНК родственных фагов R17, Г2 и др. третичной структурой заблокированы инициаторные триплеты как А-цистрона, так и S-цистрона. Инициация на А-цистроне происходит, вероятно, лишь в процессе синтеза РНК, когда полная пространственная структура еще не сформирована. Инициация на S-цистроне имеет место в процессе трансляции предшествующего С-цистрона рибосомы, считывая С-цистрон, расплетают РНК, освобождая участок с инициаторным триплетом S-цистрона из какого-то более стабильно свернутого состояния. Когда появляются готовые молекулы белка оболочки фага, снова происходит выключение инициации S-цистрона белок оболочки фага имеет специфическое сродство к нестабильной спирали, содержащей инициаторный AUG триплет (рис. 11), и, связываясь с ним, стабилизирует спираль. [c.24]

Заверщение трансляции С-цистрона первыми рибосомами приводит к тому, что в системе появляются свободные молекулы белка оболочки. По мере трансляции этот белок накапливается и в будущем будет вовлечен в самосборку готовых вирусных частиц. Однако он оказался обладающим также и другой функцией он имеет сильное специфическое сродство к определенному участку MS2 РНК между С- и S-цистронами, включающему инициирующий кодон S-цистрона. Соответственно, он присоединяется к этому участку и репрессирует инициацию трансляции S-цистрона. Вероятно, репрессия происходит вследствие стабилизации лабильной вторичной структуры, показанной на рис. 11, белком оболочки фага и получающейся отсюда недоступности инициирующего кодона S-цистрона. Следовательно, через сравнительно короткое время после того, как трансляция S-цистрона была разрешена трансляцией предшествующего цистрона, происходит репрессия инициации трансляции S-цистрона вследствие накопления белкового продукта трансляции предшествующего цистрона. В этих условиях рибосомы, уже начавшие трансляцию, продолжают ее и в конце концов заканчивают синтез соответствующего количества молекул субъединиц синтетазы. Ограниченного количества этого белка достаточно, чтобы образовать активные молекулы РНК-репликазы, которые начнут репликацию MS2 РНК. В то же время репрессия дальнейшего синтеза этого белка позволяет избежать ненужной суперпродукции фермента. Белок оболочки фага, являющийся репрессором S-цистрона, [c.235]

Из трех терминирующих кодонов самым слабым является UGA. Он чаще всего может проскакиваться транслирующей рибосомой, по-видимому, за счет его узнавания триптофановой тРНК. В некоторых случаях этот терминирующий кодон специально используется в природе для того, чтобы в дополнение к основному белковому продукту, синтез которого завершается на этом кодоне, происходило образование небольших количеств другого физиологически важного белка из удлиненного полипептида. Такая ситуация наблюдается при трансляции РНК фага Q цистрон белка оболочки фага заканчивается терминаторным кодоном UGA, который время от времени проскакивается рибосомами, что приводит к синтезу небольших количеств значительно более длинного, чем белок оболочки, полипептида последний является необходимым продуктом трансляции фаговой РНК, так как требуется для сборки полноценной (инфекционной) фаговой частицы. [c.266]

То, что сворачивание полипептида в белок происходит в процессе синтеза на рибосоме, т. е. ко-трансляционно, следует из целого ряда косвенных свидетельств. Одно из них— приобретение растущим пептидом на рибосоме активностей, присущих готовому белку со сформированной третичной структурой. Давно известный пример — синтез Р -галактозидазы ферментативная активность этого белка требует не только сворачивания полипептидной цепи в третичную структуру, но и объединения четырех субъединиц в четвертичную структуру оказалось, что растущая цепь до своего завершения, будучи присоединенной к рибосоме, уже способна ассоциировать со свободными субъединицами белка, и комплекс на рибосоме проявляет Р-галактозидазную активность. [c.273]

Похожая добавочная N-концевая последовательность оказалась свойственной и растущим цепям ряда бактериальных белков, выводимых (экспортируемых) из цитоплазмы (см. табл. 3). В случае грамотрицательных бактерий этот экспорт белков происходит, либо в периплазматическое пространство (например, щелочная фосфатаза, мальтозосвязывающий белок, арабинозосвязывающий белок, пенициллиназа), либо далее во внешнюю мембрану (липопротеид внешней мембраны, X-рецептор). Начало синтеза экскретируемых белков приводит, по-видимому, к взаимодействию их гидрофобной N-концевой последовательности с внутренней цитоплазматической мембраной бактериальной клетки, так что они далее синтезируются на мембраносвязанных рибосомах. В течение элонгации (или в некоторых случаях после нее) может происходить отщепление N-концевой последовательности. По завершении синтеза, после терминации трансляции, готовый белок проваливается в периплазматическое пространство и далее, в зависимости от гидрофобности (гидрофильности) своей поверхности, либо остается в пери-плазматическом пространстве как водорастворимый белок, либо интегрируется во внешнюю мембрану. Здесь, как видно, имеется большая аналогия с ситуацией для секретируемых белков в эукариотических клетках. [c.280]

Кроме секретируемых белков, растущие полипептидные цепи ряда встроенных в мембрану белков также характеризуются временной сигнальной N-концевой последовательностью. Одним из первых изученных примеров такого рода был гликопротеид вируса везикулярного стоматита, который вместе с хозяйской мембраной участвует в построении вирусной оболочки. Этот белок, как оказалось, синтезируется с N-концевой сигнальной последовательностью, очень похожей на таковую секретируемых пребелков сигнальная последовательность необходима для присоединения транслирующей рибосомы к мембране эндоплазматического ретикулума дальнейщий синтез белка идет, таким образом, на мембраносвязанных рибосомах в ходе элонгации N-концевая последовательность из 16 аминокислотных остатков отщепляется в мембране. Другими словами, все это не отличимо от ситуации в случае водорастворимых секретируемых белков. Однако, в отличие от секретируемых белков, здесь окончательный продукт после термина- [c.280]

Синтез гликопротеинов осуществляется в рибосомах эндоплазматиче-ского ретикулума (в цистронах), затем присоединяются сахарные цепи (постсинтетическое гликозилирование), и далее белок транспортируется до биомембран клетки и включается в состав мембранных белков или секре-тируется. [c.92]

Эти опыты открыли возможность для экспериментальной расшифровки всего генетического кода, при помощи которого информация от РНК передается на синтезируемый белок. Последовательность нуклеотидов РНК реализуется в специфической последовательности аминокислот синтезируемой полипептидной цепи. Опыты М. Ниренберга свидетельствуют также о том, что не рибосома и не рибосомная рРНК являются матрицей, на которой синтезируются специфические белки, а эту роль выполняют поступающие извне матричные РНК. Итак, ДНК передает информацию на РНК, которая синтезируется в ядре и затем поступает в цитоплазму здесь РНК выполняет матричную функцию для синтеза специфической белковой молекулы. Матричная гипотеза белка, как и других полимерных молекул ДНК и РНК (см. ранее), в настоящее время получила подтверждение. Ее правомочность была доказана в экспериментах, которые обеспечивали точное воспроизведение первичной структуры полимерных молекул. Этот [c.519]

Таким образом, биосинтез мРНК, контролирующий синтез белка в рибосомах, зависит от функционального состояния репрессора. Этот репрессор представляет собой тетрамерный белок с общей мол. массой около 150000. Если он находится в активном состоянии, т.е. не связан с индуктором, то блокирует ген-оператор и синтеза мРНК не происходит. При поступлении метаболита —индуктора —в клетку его молекулы связывают репрессор, превращая его в неактивную форму (или, возможно, снижают его сродство к гену-оператору). Структурные гены выходят из-под запрещающего контроля и начинают синтезировать нужную мРНК. [c.537]

Эффективность синтеза белка зависит от наличия в его мРНК специфических нуклеотидных последовательностей. Чтобы предотвратить разрушение белкового продукта или обеспечить его секрецию, клонированные гены, которые кодируют этот белок, подвергают направленным изменениям. Это может быть присоединение сайта связывания рибосомы перед сайтом инициации транскрипции (который в свою очередь тоже бывает нужно присоединить) или до- [c.130]

Поскольку белки синтезируются в рибосомах, была выдвинута гипотеза, что рибосомы возникают в ядрах и рибосомная РНК служит матрицей. Совсем недавно эта гипотеза была отвергнута. Исследования, проведенные с Е. oli, зараженной фагом, показали, что, хотя после заражения и синтезируется белок, специфичный для данного фага, он образуется в рибосомах, которые существовали до вхождения фага в клетку. Действительно, после заражения не было обнаружено никаких вновь образованных рибосом. В последующих опытах с бактериями получены данные о существовании до сих пор неизвестного типа РНК, названного информационной РНК (т-РНК). Имеются данные, что т-РНК составляет небольшую часть всей РНК клетки. Она лабильна, быстро обновляется, имеет такое же соотношение оснований, как ДНК, и может обратимо присоединяться к рибосомам. Предполагают, что т-РНК, образованная в ядрах, действует как матрица при синтезе белка в рибосоме. Быстрое обновление т-РНК использовали для того, чтобы показать, что данная матрица существует очень короткое время. Если все высказанные гипотезы правильны, то рибосому следует рассматривать как неспецифичную структуру, которая может синтезировать различные белки в соответствии с присутствующей в ней т-РНК. [c.487]

Рис. 29-25. Схематическое изображение la -one-рона. Три структурных /ас-гена z, у и а расположены рядом. Перед ними находятся два регуляторных участка-р (промотор) и о (оператор). Рисунок дан не в масштабе участки р и о очень малы по сравнению с генами. Регуляторный ген i кодирует белок-репрессор. Этот белок имеет два центра связывания один для оператора, другой для индуктора. Активная форма белка-репрессора может присоединяться к оператору, препятствуя тем самым связыванию РНК-полимеразы и последующей транскрипции структурных генов z, у и а. В этих условиях Р-галактозидаза и два других белка клетками не синтезируются. Однако, если в среде вместо глюкозы присутствует лактоза, индуктор соединяется с репрессором, переводя его в неактивное состояние, в котором тот не способен взаимодействовать с оператором. В этом случае РНК-полимераза может связаться с промотором, пройти через зону оператора и начать транскрибировать три структурных гена с образованием полигенной мРНК, которая кодирует синтез трех ia -белков в рибосомах. Более детально функция промотора рассмотрена на рис. 29-27. Лактоза сама по себе не служит индуктором ас-оперона эту функцию выполняет ее изомер аллолактоза, образующаяся из лактозы.

Смотреть страницы где упоминается термин Рибосомы синтез белков: [c.210] [c.171] [c.94] [c.352] [c.94] [c.199] [c.231] [c.489] [c.239] [c.54] [c.210] [c.514] [c.529] [c.531] [c.536] [c.556] [c.372] [c.54] [c.457] [c.469] [c.246] [c.52] [c.957] [c.961] [c.987]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология