Группоспецифический белок

Различают видо- и группоспецифические компоненты антигенов (связанные с белком в бактериальных эндотоксинах). [c.195]

Эритроциты человека — сложная система, и, очевидно, группоспецифические антигены составляют лишь небольшую часть их массы. Не удивительно поэтому, что попытки определить строение этих антигенов путем анализа материала, выделенного из эритроцитов, пока не увенчались успехом. Причина этого состоит не только в сложности исходного материала и малом содержании в нем искомого антигена, но также и в том, что антиген особым образом связан с липидами, а возможно, и с белками, находящимися на поверхности эритроцита, что весьма затрудняет его очистку [1]. Нам не удалось бы изучить химию группоспецифических веществ, если бы не были найдены очень богатые источники, содержащие эти вещества в водорастворимой форме — речь идет о слюне, желудочном соке, жидкости кисты яичника и меконии секретирующих, — а также ткань лошадиных и свиных желудков, содержащая очень близкие антигены. [c.108]

Результаты химических анализов А-, В-, Н- и Ье -антигенов групп крови оказались разочаровывающими не было обнаружено каких-либо различий, коррелировавших с различиями в активности, определяющей групповую принадлежность. На первый взгляд четыре антигена казались весьма сходными. В состав каждого из них входили два одинаковых сахара, Ь-фукоза и О-галактоза, те же самые амино-сахара, О-глюкозамин и О-галактозамин. Кроме того, в состав их входит аналогичный набор из одиннадцати аминокислот [1,3]. Роль аминокислот неясна, ибо специфичность антигенов определяется главным образом углеводной частью. Морган, однако, полагает, что группоспецифические антигены не являются просто неопределенным комплексом макромолекуляр-ного полисахарида с белком, а представляют собой углеводные цепи и пептидные элементы, связанные друг с другом первичными химическими связями. [c.109]

В случае преобладания углеводных компонентов разложение аминокислот нри гидролизе происходит в большей степени. Некоторые группоспецифические гликопептиды крови, содержащие 7—15% белка, были гидролизованы перед аминокислотным анализом в кипящей 6 н. соляной кислоте при не указанном, но, вероятно, низком разбавлении [73]. Расчет выхода азота показал, что только 69—91% азота, определенного по методу Кьельдаля, обнаруживается в аминокислотах и гексозаминах. Амидный азот не определяли, но даже если принять, что все кислотные группировки боковых аминокислотных цепей существуют в виде амидных групп, выход общего азота был бы лишь немного больше (71—94%). Хотя не исключено, что в веществах присутствовали неизвестные азотистые составляющие (сиаловые кислоты не обнару кены), весьма вероятно, что в условиях гидролиза произошло значительное разложение аминокислот. [c.134]

Растворимость групповых веществ изменяется всякий раз, когда при их выделении используется переваривание белков. При этом часть, а иногда и все групповые вещества становятся растворимыми в феноле. В этом случае групповые вещества можно осадить в довольно мягких условиях 10%-ным этанолом [48]. После удаления фенола диализом дальнейшую очистку групповых веществ можно проводить с помощью фракционирования солями или органическими растворителями. Активные препараты, полученные из жидкости кисты яичника экстракцией 90%-ным фенолом, в большинстве случаев можно разделить на два компонента, из которых один не растворяется в насыщенном сульфате аммония при 60°, а другой полностью растворим [54]. Оба компонента обладают группоспецифической активностью, однако первый активнее второго, несмотря на то что оба препарата выделены из одной кисты. [c.170]

Антигенная структура. Антигенные свойства вирусов связаны с 4 видами капсидных белков. Энтеровирусы имеют общий для рода группоспецифический комплементсвязывающий и типоспецифические антигены. [c.223]

Некогда полагали, что антигенами могут быть только белки теперь мы знаем, что некоторые углеводы также обладают высокой антигенностью. Жесткими участками в полисахаридных антигенах могут быть пиранозные или фуранозные кольца [25]. Высокомолекулярные углеводы варьируют по своей антигенности. Полисахариды пневмококков антигенны для человека и мыши, но не для кроликов [8]. Декст-раны, явно не антигенные для кроликов, антигенны для человека [17, 18]. Очищенные группоспецифические А- и В-антигены крови антигенны для человека, но не для кролика [16,24]. [c.49]

Хотя Сингер полагал, что в двух изученных им системах некулоновские силы (которые следует считать второстепенными), если справедлив аргумент, сформулированный выше, определяют только половину прочности связи антигена с антителом, есть случаи, когда связь в комплексе, по-видимому, полностью осуществляется за счет некулоновских сил. Эти случаи относятся к антигенам, которые не содержат положительно или отрицательно заряженных групп в своих детерминантах. Хороший пример антигенов такого рода представляют группоспецифические антигены крови (гл. VII). У них не имеется заряженных групп, по крайней мере в участках, обусловливающих антигенную специфичность. Кроме того, группоспецифические антигены крови прочно и специфично реагируют не только с антителами, но и с особыми, специфическими по отношению к этим антигенам растительными белками, которые я назвал лектинами (см. гл. VI). Эти реакции изучались количественно [1, 4]. Каруш [6] считает, что взаимодействие между [c.152]

Гликопротеины группоспецифических веществ крови. Одной из наиболее изученных антигенных систем организма являются эритроциты. Поверхность эритроцитов покрыта веществами, обусловливающими групповую опецифичность. Каждой группе крови присущ вещества вполне определенной структуры. Они являются комплексами полисахаридов, белков и, в ряде случаев, липидов и называются агглютиноге-нами. За групповую специфичность ответственны отдельные участки ге-терополисахаридных цепей. [c.93]

Группоспецифические мукополисахариды крови человека обычно получают экстракцией 90- или 95%-ным фенолом лиофнлизованных биологических жидкостей, таких, как слюна, желудочный сок, жидкость кисты яичника, меконий, а также тканей, обработанных протеолитиче-скими ферментами. Большинство активных веществ нерастворимо в этом растворителе. Если же они оказываются растворимыми, как, например, вещества, выделенные из тканей, обработанных пепсином при pH 1—2, то их легко можно осадить прибавлением небольших количеств спирта. Мукополисахариды, полученные этим путем, в основном свободны от песпецифических белков и жиров, содержащихся в нативных выделениях и экстрактах тканей, и представляют собой материал, который после дальнейшей очистки фракционным осаждением из водных растворов подходящим органическим растворителем наиболее часто употребляется для химических и серологических исследований (см. Кабат [1] и Морган [2]). [c.336]

Группоспецифическими реагентами называются такие реагенты, которые при соответствующих условиях воздействуют только на один тип функциональных групп в белке [19]. Число этих реагентов весьма ограничено, и в большей части опублико- [c.277]

Одним из затруднений является нерастворимость некоторых производных белка. Это приводит к необходимости титрования в гетерогенной среде, что дает неясные результаты. О влиянии формальдегида на те участки кривых титрования белков, которые расположены в щелочной области, было уже упомянуто выше вопрос этот рассмотрен также в статье IV т. II. При дезаминировании белков <=.-аминогруппа лизина превращается в алифатическую гидроксильную группу, которая не реагирует с кислотами и основаниями. При дезаминировании желатины конечная кривая титрования обнаруживает почти полную потерю групп, титрующихся в интервале рН 8,5—12, и смещение изоэлектрической точки в кислую сторону однако та часть кривой, которая соответствует карбоксильным группам, повидимому, не изменяется [155, 156]. Эти результаты давно уже привели к выводам, имеющим важное значение для интерпретации кривых титрования белков [157]. Поведение карбоксильных групп также можно было бы изучить, блокируя их путем обработки кислым раствором метилового спирта, что обеспечивает полную и специфическую этерификацию. Указанный метод был применен к инсулину, однако неизмененный гормон, к сожалению, осаждается как раз в области рК карбоксильных групп. Тем не менее Моммертс и Нейрат [84] нашли, что подавление буферного действия до нуля, указывающее на полное отсутствие титруемых карбоксильных групп, достигалось только в том случае, когда содержание метоксильных групп соответствовало исходному количеству карбоксильных групп. Таким образом, кривые титрования измененных белков можно использовать для оценки природы и числа ионизирующихся групп в исходном белке или для расчета количества введенного группоспецифического реагента. [c.346]

Готтшалк [216, 217] предлагает рассматривать гликопротеины как сложные белки, состоящие из полипептидной основы, к которой в качестве простетических групп присоединены сравнительно небольшие олигосахаридные цепи. Широкие рамки такого определения позволяют относить группоспецифические вещества к гликопротеинам. Согласно полученным до сих пор данным, групповые вещества содержат относительно короткие углеводные цепи, соединенные ковалентными связями с определенными аминокислотами в пептидной части. Однако многие детали в строении групповых веществ еще не выяснены не установлена точная длина и различие углеводных цепей, длина аминокислотных цепей, распределение аминокислот в цепях и природа связей, соединяющих углеводную и аминокислотную части. [c.205]

Кичин и др. [681, 682] применяли вертикальный электрофорез в пластинах 5%-ного полиакриламидного геля в буфере трис-борат-ЭДТА (pH 8,2). Полученная картина была аналогична той, которую дает вертикальный электрофорез в крахмальном геле. В обоих случаях было выявлено несколько вариантов фенотипов. Дальнейшее уточнение фенотипов группоспецифических веществ было достигнуто с помощью перекрестного иммуноэлектрофореза [239]. Белки, разделенные путем электрофореза в полиакриламидном геле, подвергали затем электрофорезу в агарозном геле, содержавшем антитела к труппоспецифическим веществам. [c.340]

Общий метод синтеза КА заключается в ковалентном присоединении гаптена к полимеру-носителю [208]. В качестве носителя обычно используют белки (сывороточные альбумины, у-глобулины, фибриноген и т. д.). Возможно также применение полиаминокислот и полисахаридов, антигенных самих по себе, и других полимеров [2П]. Процесс синтеза КА представляет собой ковалентную модификацию белка низкомолекулярным реагентом. Основной принцип получения КА состоит в том, чтобы связать гаптен с белком так, чтобы та часть молекулы гаптена, которая должна служить антигенной детерминантой, осталась свободной. В зависимости от точки связывания гаптена с носителем можно получить антитела, специфичные к той или иной части его молекулы, а также набор специфических антител. Наличие вставки между гаптеном и белком увеличивает доступность гаптена для распознавания и повышает специфичность вырабатываемых антител. Напротив, жесткая связь гаптена с белком снижает специфичность, приводя к получению группоспецифических антител, реагирующих с набором родственных по структуре гаптенов. Узкоспецифические антитела необходимы, например, для иммунологических методов анализа, а группоспецифические — для нейтрализации в организме ФАВ и их активных метаболитов. [c.143]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология