АТФазы локализация

Мембраносвязанные ферменты катализируют реакции, как правило, полностью протекающие по одну сторону биомембраны. Интегральные белки-ферменты присоединяют субстраты на одной стороне мембраны и выделяют продукты на противоположной стороне. Поэтому каталитическая реакция носит векторный (направленный) характер, а сами мембраносвязанные ферменты называют векторными. При этом ограниченная проницаемость мембран обеспечивает разделение компонентов реакции и образование концентрационных градиентов. К векторным ферментам биомембран относят аденилатциклазу (см. раздел 2.1.2), продуктом каталитической реакции которой является сАМР — универсальный регулятор важнейших метаболических процессов в клетке, а также транспортные АТФазы. В табл. 5 представлены сведения о классификации, виде транспортируемых ионов и локализации различных типов АТФаз. [c.35]

Химическая энергия, высвобождающаяся при расщеплении пирофосфатной связи, используется в различных процессах в клетке. При участии АТФазы осуществляется не ТОЛЬКО высвобождение энергии при расщеплении АТФ, но и обратный синтез АТФ из АДФ (аденозиндифосфата) при окислительном фосфорилировании. Из печени крысы было выделено два типа АТФазы—активируемая кальцием миозин-АТФаза (КФ.3.6.1.3) и активируемая магнием митохондриальная АТФаза (КФ 3.6.1.4). Свойства и локализация этих ферментов охарактеризованы в табл. 38. [c.183]

Рис. 52. Функциональная модель клетки солевой железы морской птицы. Показаны концентрационные градиенты и возможная роль и расположение слепо оканчивающихся каналов и На К -АТФазы. Какова бы ни была точная локализация этого фермента, он должен соприкасаться с жидкостью, заполняющей просвет железы, так как активность фермента можно подавить путем инъекции в просвет уабаина.

Классификация, структура, функции и локализация мембранных йвлков. Структурно-функциональная организация мембранного каркаса эритроцитарной клетки. Характеристика основных белков эритроцитарной мембраны спектрина, актина, белка полосы 3, гликофоринов и др. Понятие о векторных ферментах биомембран. Структура, функциональные и некоторые физикохимические свойства интегральных мембранных белков на примере Ма" , К" -АТФазы и ацетилхолинэстеразы. [c.282]

Общая картина адаптивных изменений у рыб при переходе из пресной воды в соленую и обратно. Как мы видели, адаптация к пресной или соленой воде у рыб, очевидно, зависит от типа солевой АТФазы, действующей в жабрах. При адаптации к пресной воде ионный насос, ио-видимому, связан с функцией Ыа+-АТФазы , локализация которой, вероятно, ириспособлена для переноса N8+ снаружи внутрь. В отличие от большинства солевых АТФаз этот фермент как будто бы вовсе не нуждается в К+ вместо этого насос такого тина связывает перенос Ыа" внутрь с выведением Н+ наружу. Ионы Н+ образуются под действием карбоангидразы, которая также превращает СОг в НСОз". Выделение НСОГ сопряжено с поглощением С . [c.156]

В настоящее время все большее число исследователей склоняются к мысли о том, что нарушение проницаемости мембран может служить ведущей причиной интерфазной гибели клеток. Одна из наиболее ранних гипотез такого рода принадлежит Баку и Александеру (1955). По мнению этих авторов, вследствие радиационного поражения клеточных мембран происходит высвобождение ферментов из мест специфической локализации, что и приводит к гибели клетки. В пользу гипотезы высвобождения ферментов свидетельствует индуцированный радиацией переход ДНКазы П из лизосом в цитоплазму, переход лактатдегидрогена-зы и глицеральдегид-З-фосфатдегидрогеназы из ядра в цитоплазму, выход из митохондрий каталазы и АТФазы. Все эти изменения локализации ферментов отмечены в ранние сроки после облучения, однако их роль в интерфазной гибели все еще не установлена. В работах А. Г. Пасынского указывается на ведущую роль радиационного нарушения проницаемости внутриклеточных мембран в изменении стационарного состояния клетки, в пространственной и временной организации обменных процессов. [c.141]

Исследования природы злектрогенеза и транспорта ионов в растительных клетках, бурно развивавшиеся в 1980-е годы, показывают, что на роль электрогенного протонного насоса плазмалеммы помимо Н+-АТФазы реально может претендовать редокс-цепь (или ЭТЦ) плазмалеммы. Гипотеза о том. что электрогенный транспорт Н+ через плазмалемму клеток растений осуществляется при участии ЭТЦ. впервые была предложена В.А. Новаком и Н.Г. Иванкиной [171]. В рамках этой гипотезы предусматривалось, что исходным звеном редокс-цепи выступают восстановленные пиридиннуклеотиды, а конечным акцептором электронов, как и в случае ЭТЦ митохондрий, является Ог- В пользу правомерности предложенной гипотезы, по мнению авторов. в той или иной степени свидетельствовали данные о возможности участия восстановленных пиридиннуклеотидов в электрогенезе клеток растений, результаты гистохимического анализа локализации предполагаемых компонентов редокс-цепи в плазмалемме и т.д. [c.40]

Воздействие длинноволнового УФ-света в интервале длин волн 320—390 нм = 365 нм) в течение 30 мин приводит к полному ингибированию ферментативной активности На" , К+-АТФазы. Хромофорами УФ-света в этом диапазоне длин волн являются различные (восстановленные) пиридиннуклеотиды, флавины, железопорфирины. Таким образом, инактивация мембраносвязанного фермента в данном случае может быть обусловлена фотохимическими превращениями вышеназванных хромофоров. Не исключена вероятность локализации этих акцепторов УФ-излучения на мембране в непосредственной близости к исследуемому белку. Вместе с тем, учитывая то обстоятельство, что хромофорные группы мембран (порфирины, флавины, нуклеотиды) выступают в качестве сенсибилизаторов пероксидного окисления липидов, можно предположить, что в процесс модификации На , К -АТФазы вносят вклад преимущественно вышеуказанные компоненты эритроцитарных мембран, а также фотосенсибилизированное ими пероксидное окисление липидов. При УФ-облучении выделенных микросом мозга крыс обнаруживается корреляция между снижением активности На , К+-АТФазы и пероксидным окислением липидов, оцениваемым по содержанию полиненасыщенных жирных кислот и накоплению малонового диаяьдегида (J. Jamme et а1., 1995). Подавление активности Ка , К+-АТФазы при облучении микросом УФ-светом снижалось тушителем свободных радикалов — тиомочевиной и не изменялось в присутствии защитника тиолов — дитиотреитола. Авторы считают, что эффект ПОЛ опосредуется нарушением целостности мембран, а не структурными изменениями самого фермента. [c.170]

Такие различия в ответной реакции двух мембранных белков на воздействие физико-химических факторов (УФ-излучение, действие фосфолипаз) связаны с различиями в их локализации на мембране, в расположении их активных центров, в характере взаимодействия с ближайшими липидными молекулами и их химическим строением. Однако экспериментальные данные, касаюш иеся возможности модуляции фоточувствительности мембранных ферментов, — Na" ", К+-АТФазы и ацетилхолинэстеразы, возможно, взаиморегулируемых субстратами их реакций, свидетельствуют в пользу представлений об обп] ности основных регуляторных механизмов функционирования для многих векторных ферментов биомембран. [c.172]

К сожалению, многие маркерные ферменты (например, Ка, К-АТФаза, 5 -нуклеотидаза, сукцинатдегидрогеназа) при выделении или хранении могут терять активность. Кроме того, большинство встроенных в мембрану ферментов характеризуется асимметричной локализацией активного центра. По этой причине их активность в замкнутых фрагментах не удается определить из-за недоступности для субстрата. Это так называемая латентная активность фермента. Она может быть выявлена в присутствии низких концентраций детергента или ионофоров (типа ала-метицина), образующих крупные каналы в замкнутых мембранных везикулах. [c.67]

С помощью этих ферментов электроны передаются в дыхательную цепь. В качестве компонентов электронтранспортной цепи идентифицированы РеЗ-белки (ферредоксины, рубредоксин), флаводоксин, менахинон, цитохромы типа Ь, с. Особенностью дыхательной цепи многих сульфатвосстанавливающих бактерий является высокое содержание низкопотенциального цитохрома Сз ( 0 —300 мВ), которому приписывают участие в акцептировании электронов с гидрогеназы. Все перечисленные выше соединения, вероятно, принимают участие в переносе электронов на 304 -, но точная их последовательность и локализация на мембране не установлены. Получены данные, указывающие на то, что окисление Н2 происходит на наружной стороне мембраны, а реакции восстановления 304 — на внутренней. Из этого следует, что окисление Н2, сопрял енное с восстановлением 504 ", связано с трансмембранным окислительно-восстановительным процессом. Перенос электронов по дыхательной цепи сопровождается генерированием Д[XJ +.Ha это указывает чувствительность процесса к веществам, повышающим проницаемость мембраны для протонов и делающим, таким образом, невозможным образование протонного градиента, а также к ингибиторам мембрансвязанной протонной АТФазы. [c.350]

С помощью иммунохимических методов доказано, что кальсеквестрин и белок с высоким сродством к Са2+ локализуются во внутреннем объеме саркоплазматического ретикулума. Са-АТФаза пронизывает толщу мембраны и не менее чем на 1/3 выступает над цитоплазматической поверхностью липидного бислоя. Предполагаемая локализация в мембране основных компонентов саркоплазматического ретикулума скелетной мышцы показана на рис. 15. [c.54]

Постоянная работа сети саркоплазматического ретикулума сердца по созданию более чем 1000-кратного градиента Са + по обе стороны мембраны требует поддержания концентрации АТФ около активного центра АТФазной молекулы на достаточно высоком уровне. Несмотря на то что доля энерготрат, приходящихся на систему кальциевого насоса, от общего потребления энергии сердечной клеткой невелика, в случае полной блокады синтеза АТФ его расщепление ретикулярной АТФазой произошло бы за 1—2 мин. Самый факт локализации ретикулярной сети в непосредственной близости от других структур (миофибриллы), также потребляющих энергию, предполагает, что в определенных участках клетки может наступить истощение фондов АТФ [c.71]

Интересные наблюдения, сделанные А. Б. Коганом и соавторами на одиночном механорецепторном нейроне рака, показали, что возбуждение и торможение нейрона сопровождается выраженными сдвигами в энергетическом н пластическом обмене и изменением локализации отдельных внутриклеточных структур. Причем, если в ходе генерации импульсов энергетические затраты нейрона относительно невелики, то они очень резко увеличиваются в период перехода к другому функциональному состоянию, например при переходе от относительного по1Коя к возбуждению, смене возбуждения торможением и т. д. В этот относительно кратковременный период (5—10 мин) значительно увеличивается напряжение кислорода над поверхностью сомы нейрона, возрастает активность дыхательных ферментов (сукцинатдегидрогеназы и цитохромоксидазы), повышается скорость образования АТФ и активность АТФазы. Затем происходит агрегация митохондрий в соме нейрона, приводящая к постепенному снижению интенсивности энергетического обмена и переходу клетки к длительному функционированию на новом стабильном уровне с минимальными (но большими, чем в период относительного покоя) энергозатратами. Торможение нейрона харак- [c.72]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология