АТФазы Я-типа

Особое место среди них занимают ионные насосы (транспортные АТФазы) — белки, способные за счет энергии гидролиза АТФ переносить одно- и двухвалентные катионы (или анионы) через клеточные и внутриклеточные мембранные структуры против градиента концентрации. Так, Са-АТФаза саркоплазматического ретикулума (СР) регулирует процессы сокращения-расслабления в мышцах разных типов, аккумулируя Са2+ из цитоплазмы внутрь СР. [c.358]

Источник энергии для первично-активного транспорта ионов — АТФ. Вот почему все ионные насосы одновременно являются ферментами, гидролизующими АТФ, — АТФазами. Все транспортные АТФазы прокариотических и эукариотических клеток можно разделить на три типа АТФазы Р-типа, У-типа и / -типа. [c.110]

Адаптация к высокой солености путем выработки больших количеств Na+K -АТФазы. В некоторых случаях солевая адаптация в природных условиях требует не качественного изменения транспортной функции (как, например, у лососей), а выполнения прежней работы в большем объеме. В таких случаях пет необходимости вырабатывать новые варианты транспортной системы достаточно будет просто изменить количество уже имеющегося фермента, чтобы могло совершаться больше работы в единицу времени. Интересным примером адаптации такого типа может служить носовая солевая железа птиц. [c.159]

Важным фактором, оказывающим влияние на гидролазную активность, является АДФ — продукт АТФазной и субстрат АТФ-синтетаз-ной реакции. В определенных концентрациях АДФ ингибирует гидролиз АТФ по простому конкурентному типу торможения. Действие АДФ очень специфично. Только АДФ является ингибитором гидролиза АТФ и других НТФ. Известны активаторы АТФазы, действие которых обусловлено снятием торможения, вызванного АДФ. К таким активаторам относится, например, сульфит-ион. [c.474]

Миозин, будучи АТФазой, относится к числу так называемых энергопреобразующих ферментов, так как при его непосредственном участии осуществляется трансформация энергии химических связей в механическую работу. Для ферментов такого типа характерна тесная связь катализа с конформационными перестройками. За счет этога возможна регуляция активности фермента путем воздействия на группы, не входящие непосредственно в активный центр, а также при воздействии на него веществ, влияющих на конформацию белка. Совершенно очевидно, что субстрат (АТФ) должен в большинстве случаев оказывать защитное действие, стабилизируя структуру в области активного центра. [c.398]

Для использования О3 в качестве конечного акцептора электронов в процессах, связанных с получением метаболической энергии, представлялось наименее сложным превратить фотосинтетический электронный транспорт в дыхательный. С этой целью надо было добавить дегидрогеназы на низкопотенциальный конец цепи и цитохромоксидазы — на другой, взаимодействующий непосредственно с О3. Все необходимые типы переносчиков и обратимые протонные АТФазы уже были к этому времени сформированы. [c.355]

Мембраносвязанные ферменты катализируют реакции, как правило, полностью протекающие по одну сторону биомембраны. Интегральные белки-ферменты присоединяют субстраты на одной стороне мембраны и выделяют продукты на противоположной стороне. Поэтому каталитическая реакция носит векторный (направленный) характер, а сами мембраносвязанные ферменты называют векторными. При этом ограниченная проницаемость мембран обеспечивает разделение компонентов реакции и образование концентрационных градиентов. К векторным ферментам биомембран относят аденилатциклазу (см. раздел 2.1.2), продуктом каталитической реакции которой является сАМР — универсальный регулятор важнейших метаболических процессов в клетке, а также транспортные АТФазы. В табл. 5 представлены сведения о классификации, виде транспортируемых ионов и локализации различных типов АТФаз. [c.35]

Ион-транспортирующие АТФазы типа V относятся к мембраносвязанным структурам, которые отличаются от митохондрий и эндоплазматического ретикулума. Они обнаруживаются в вакуолях дрожжей и тонопластах растений, а также в лизосомах, эндо-сомах, секреторных гранулах и т. д. (табл. 18). Хотя эти АТФазы из всех трех типов ион-транспортирующих систем наименее изучены, они, вероятно, наиболее широко распространены. [c.110]

Рис. 40. Молекулярная масса, структура и ингибиторы АТФаз Р-типа (I), V-тп-па (И) и f-типа (III). Объяснения в тексте

Н -АТФазы бактерий и хлоропластов имеют близкую структурную организацию F состоит из 5 типов субъединиц, обозначаемых а. (1 Y порядке уменьшения их молекулярной массы, а Р, из трех — а, Ь, с. До сих пор нет общепринятого мнения о стехиометрии субъединиц Р. Р.-комплекса, однако для бактериальных ферментов большинство данных свидетельствует в пользу соотношений для F и aib> h к для Рп. [c.620]

Задачи третьего типа могут решаться просто путем увеличения способности организма выполнять обычную для него работу активного переноса ионов (без изменения относительных скоростей этого переноса в различных направлениях). Превосходным примером этой стратегии может служить солевая железа морских птиц. Решение проблемы связано здесь с эволюционной выработкой регуляторных механизмов, которые могут при надобности повысить работоспособность солевой железы, что достигается увеличением количества Ыа К -АТФазы, синтезируемой в железе в данное время (т. е. повышением ее общего содержания в железе). Таким образом, механизмы, регулирующие стационарную концентрацию Ыа+К+-АТФазы, представляют, по-видимому, еще одну точку приложения действия эволюции. [c.165]

Тип АТФаз и транспортируемые ионы Источник Мембрана [c.36]

Один объем (3 мл) суспензии мембран эритроцитов использовать в качестве контрольного образца и разлить по трем пробиркам, второй (9 мл) — разделить на три части (по 3 мл) и подвергнуть воздействию УФ-света в дозах 0,75 2,27 3,78 кДж/м при помощи установки для ультрафиолетового облучения биосистем. Облучение суспензии мембран эритроцитов в трис-НС1 буферном растворе (pH 7,6) проводят в стеклянной термостатируемой кювете (20 1 °С) при постоянном перемешивании с помощью магнитной мешалки излучением лампы типа ДРТ-400 через светофильтр УФС-1. Затем следует определить каталитическую активность Ка" , К -АТФазы в контрольных и опытных (при всех дозах облучения) пробирках по методике, описанной в лабораторной работе № 8. Данные занести в табл. 20. [c.244]

По скорости модификации 5Н-группы Са-АТФазы делятся на медленно и быстро реагирующие (малореакционноспособные и высокореакционноспособные). Только вторые имеют отношение к проявлению ферментативной активности ингибирование фермента НБД-С1 осуществляется по мере их связывания. АТФ обеспечивает уменьшение скорости взаимодействия 5Н-групп с НБД-С1 и переводит их из быстрого типа реагирования в медленный . При низких концентрациях АТФ защищает одну 5Н-группу фермента, при повышении концентрации лиганда выявляется защит- [c.94]

Ранее АТФазы Р-типа называли ферментами i/ 2- na. Переименовали их по той причине, что есть и другие ферменты, не имеющие отношения к транспорту ионов (например, миозиновая АТФаза), которые функционируют, попеременно находясь в i и 2 конформациях. [c.110]

Разнообразными методами показано, что АТФазы Р-типа образуют в мембране олигомерные ассоциаты из 2—4 протомеров.. Функция их не установлена. Полагают, что мономер свободный или в составе олигомера обладает различной эффективностью-транспортного процесса. [c.113]

АТФазы / -типа (называемых также (Fo+/ i)-АТФазами) обнаруживаются в мембранах бактерий, в хлоропластах и митохондриях. Они имеют очень сложное устройство содержат водорастворимую часть Fi, состоящую из нескольких субъединиц и обладающую каталитической активностью (способна катализировать как синтез, так и гидролиз АТФ), и гидрофобную часть Fq, участвующую в транслокации Н+. В клетке ферменты первых двух типов выступают как потребители, а третьего — как продуценты аде-нозинтрифосфата. На рис. 40 схематически изображено устройство всех трех АТФ-превращающих систем ниже дана их краткая характеристика. [c.110]

Электрохимическая энергия протонного градиента, возникающая при вьщелении из клетки кислот в процессе брожения, может использоваться для транспорта в нее растворимых веществ, а также для синтеза АТФ, который осуществляется при функционировании протонной АТФазы в обратном направлении, т.е. в АТФ-синтазной реакции. Выход энергии за счет вьщеления из клетки продуктов брожения может быть довольно значительным. При гомоферментативном молочнокислом брожении, по проведенным подсчетам, он может достигать 30 % от общего количества энергии, вырабатываемой клеткой. Таким образом, у некоторых эубактерий, получающих энергию в процессе брожения, АТФ может синтезироваться в реакциях субстратного фосфорилирования и дополнительно за счет использования Арн+. образующегося при выходе конечных продуктов брожения в симпорте с протонами. Следовательно, эубактерии с облигатно бродильным типом энергетики уже имеют протонные АТФазы, функционирующие в направлении гидролиза и синтеза АТФ, т.е. катализирующие обратимое взаимопревращение двух видов метаболической энергии [c.350]

В клетках животных существует и другой тип Са -АТФазы — так называемая калмодулин-зависимая Са" -АТФаза плазматических мембран. Фермент состоит из одной полипептидной цепи (молекулярная масса 140 000) и содержится в мембранах в крайне малом количестве (П. Шацман. Э. Карафоли). [c.628]

Общая картина адаптивных изменений у рыб при переходе из пресной воды в соленую и обратно. Как мы видели, адаптация к пресной или соленой воде у рыб, очевидно, зависит от типа солевой АТФазы, действующей в жабрах. При адаптации к пресной воде ионный насос, ио-видимому, связан с функцией Ыа+-АТФазы , локализация которой, вероятно, ириспособлена для переноса N8+ снаружи внутрь. В отличие от большинства солевых АТФаз этот фермент как будто бы вовсе не нуждается в К+ вместо этого насос такого тина связывает перенос Ыа" внутрь с выведением Н+ наружу. Ионы Н+ образуются под действием карбоангидразы, которая также превращает СОг в НСОз". Выделение НСОГ сопряжено с поглощением С . [c.156]

Накопление АМФ, АДФ приводит к стимуляции гликолиза, ЦТК и окислительного фосфорилирования, что обеспечивает восстановление резервов АТФ и креатинфосфата. В скелетных мышцах кроме аде-ниловых нуклеотидов (АТФ, АДФ, АМФ), креатинфосфата, креатина содержатся и другие небелковые азотистые вещества — карнозин ((3-аланил-гистидин) и ансерин (N-мeтилкapнoзин). Это имидазолсо-держащие дипептиды. Синтезируются из конечного продукта распада пиримвдиновых нуклеотидов — (3-аланина. Эти соединения активируют На , К -АТФазу, а также увеличивают амплитуду мышечного сокращения, предварительно сниженную утомлением. Скелетные мышцы содержат медленные (красные) и быстрые (белые) волокна (волокна I и II типа). Для волокон I типа характерны окислительные процессы, они содержат миоглобин и митохондрии. Волокна II типа получают энергию из анаэробного гликолиза. При определенной тренировке можно изменить состав мышц. У спринтеров работают волокна II типа (гликолитические). В первые 5 с тратится креатинфосфат как источник энергии. Затем используется глюкоза, полученная из гликогена и дающая энергию в гликолизе. Гликоген мышц быстро истощается. У марафонцев работают волокна I типа (окислительные). Основной источник энергии — АТФ, образующаяся при тканевом превращении глюкозы и жирных кислот крови. Гликоген мышц истощается медленно. [c.461]

В настоящее время протонные АТФазы выделены практически из всех типов сопрягающих мембран митохондрий, хлоропластов, хроматофоров. АТФазный комплекс, или Н+-АТФаза, — обратимый фермент, обладающий как АТФ-синтетазной, так и АТФазной функциями. Синтез АТФ осуществляется за счет АрН+, а гидролиз АТФ приводит к тому, что протонная АТФаза сопряженно генерирует трансмембранную разность электрохимического потенциала Н . Таким образом, в Н -АТФазе происходят процессы по общей схеме [c.217]

Согласно представлениям Митчела, в активный центр АТФазы нагнетаются протоны, которые непосредственно восстанавливают фосфорильный кислород неорганического фосфата в активном центре, образуя соединения типа [c.220]

Сопрягающий фактор АТФазы (фактор Fi для митохондрий или Fi для хлоропластов) представляет собой полифункциональный белок, имеющий сложную четвертичную структуру. Он построен из трех типов крупных субъединиц (а, Р, у с молекулярной массой 30000-60000) и двух типов минорных субъединиц 8, s с молекулярной массой 11000-20000). Стехиометрия комплекса (азРзу8е- Разложение его на отдельные субъединицы ведет к потере ферментативной активности. Шляпка высотой 80 А и шириной 100 А (Walker J., 1994) грибовидного выроста Н+-АТФазы соответствует фактору F, частично погруженному в мембрану, а основание — гидрофобным белкам комплекса Fq, который включает три типа полипептидов (а, Ь, с) с молекулярными массами от 6500 до 30 ООО и обеспечивает связывание фактора Fi с мембраной и перенос протонов при работе фермента. На каждую пару а-р-субъединиц приходится по одному полипептиду а, по два белка и по 9-12 копий с-белка водорастворимого комплекса. Субъединицы а и р гомологичны, они уложены в белковые глобулы, которые образуют единый ансамбль, в котором а- и р-субъединицы расположены поочередно вокруг у-субъединицы, имеющей вид слегка изогнутого стержня длиной 90 А. Существуют кинетические и структурные доказательства наличия 3-х взаимодействующих гидролитических мест, по одному на каждой р-субъединице, отделенных друг от друга на 120 градусов, у-субъединица как бы выступает из глобулы Fi, играя роль связующего звена между мембранами Fi и водорастворимыми Fg фрагментами АТФазы. [c.222]

Н -АТФаза является одной из наиболее мощных электрогенных систем плазмалеммы клеток высших растений. Ее исследованию посвящено большое количество работ, что неудивительно, поскольку она играет ключевую роль во многих функциях растительной клетки. В настоящее время основательно изучены свойства Н+-АТФазы плазмалеммы растений принадлежность к Е1Е2 типу зависимость от pH среды (оптимум pH 6,0—6,5) влияние на активность фосфорилиро-вания—дефосфорилирования фермента чувствительность к ионам, ингибиторам, ионофорам, фитогормонам, липидному окружению и т.д. Интенсивно ведется изучение ее молекулярного строения субъединичного состава (основная каталитическая субъединица 100—105 кД), строения каталитического центра, олигомерного строения и др. Все это обстоятельно изложено в соответствующих обзорах [45. 196. 202. 507. 624, 6521. [c.34]

Основной формой Na , К -АТФазы, встречающейся у млекопитающих, является изофермент al (31-типа. В 1986 г. G. Е. Shull et aL опубликовали данные о полной последовательности трех клонов кДНК из мозга крысы, соответствующих трем различным изоформам каталитической субъединицы белка (al, а2, аЗ) и представляющих собой продукты трех неодинаковых генов. У различных видов животных обнаружено пять изоформ (3-субъ-единицы, входящих в состав Na , К -АТФазы и Н" , К -АТФазы (р1,(32, рЗ,Н, К(Зи(ЗЬ1). [c.40]

Противоречивые данные получены также при исследовании избирательности связывания белков с различными фосфолипидами. Так, селективность взаимодействия фосфолипидов, несущих определенные полярные группы, была выявлена для родопсина, На+, К -АТФазы из 8диа1из a antus, цитохром-с-оксидазы, Са +-АТФазы. Вместе с тем многочисленные эксперименты по реактивации выделенных мембранных ферментов путем добавления экзогенных липидов и детергентов показали, что в большинстве случаев не существует специфических белок-липидных взаимодействий, обеспечивающих ферментативную активность разные типы липидов могут одинаково влиять на функционирование мембраносвязанных белков. Несмотря на то, что взаимодействие липидов с интегральными белками носит в основном гидрофобный характер, электростатические силы связывания заряженной гидрофильной части белковой молекулы и полярных групп окружающих липидов могут существенно влиять на характер липидного микроокружения белка. Кроме того, для активирующего действия липидов по отношению к некоторым мембранным ферментам важны такие факторы, как степень подвижности ацильных цепей и способность липидов образовывать мицеллы. По-видимому, сродство разных липидных молекул к белкам мембраны определяется не спецификой белков, а спецификой липидных молекул. [c.60]

Следовательно, ингибирование активного мембранного транспорта под действием ионизирующего излучения происходит в клетках различных типов, в разных условиях облучения в широком диапазоне доз. Предполагают, что сохранение жизнедеятельности клеток при дезактивации натриевого насоса связано с включением компенсаторных механизмов поддержания гомеостаза. Например, в мембранах эритроцитов при торможении активности Ка % К -АТФазы активность Са -АТФазы превыюает контрольный уровень, а в плазматических мембранах печени увеличивается Мё -АТФазная активность. Известно, что Са и способствуют связыванию белков, в том числе АТФаз, с мембраной. В липидных бислоях Са обеспечивает образование мостиков между фосфатидами, в результате которого упаковка липидной фазы становится более плотной и уменьшается проницаемость мембраны. Кроме того, после рентгеновского облучения животных в дозе 5 Гр обнаруживается повышение активности щелочной фосфатазы, связанной с плазматическими мембранами клеток печени мышей. Щелочная фосфатаза — интегральный фермент плазматических мембран некоторых клеток —-участвует в активном транспорте ионов На" и К . [c.145]

В 1967 г. ЪШегтап показал, что УФ-излучение (255—285 нм) ингибирует На , К -АТФазную активность нервных волокон краба. Видимый свет ингибировал Ыа , К -АТФазу различных типов клеток, сенсибилизируемых метиленовым синим, бенгальским розовым или протопорфирином, благодаря фотодинамическому эффекту. Однако чувствительность Ыа , К+-АТФазы к видимому свету в отсутствие экзогенных фотосенсибилизаторов не показана. Воздействие излучения аргонового лазера (488 нм, 0,1 Вт/см ) индуцировало ингибирование Ыа+, К -АТФазы из мозга крыс дозозависимым образом. [c.170]

Выше уже отмечалось, что характерной особенностью обоих типов клеток ЦНС является способность аккумулировать одновалентные ионы, в частности ионы К , против градиента концентрации. Это связано, в свою очередь, с ферментативными системами, обеспечивающими транспорт ионов. В табл.6.2 представлены данные, которые наглядно показывают зависимость аккумуляции нейрональными и нейроглиальными клетками ионов от их концентрации во внеклеточном пространстве. При физиологических значениях внеклеточной концентрации ионов К наблюдается интенсивное поглощение нейрональными и нейроглиальными клетками, причем степень поглощения в глиальных клетках в среднем в 2 раза выше, чем в нейрональных. Ферментом, с помощью которого осуществляется активный транспорт ионов К , является Ка , К -АТФаза (3.6.1.3). Установлено, что общая АТФазная активность нейроглии превышает последнюю в нейронах, и наиболее отчетливо это проявляется для Ма , К -АТФазы. При физиологических значениях концентрации внeклeтoч югo К" " активность Ка , К -АТФ-азы в клетках нейроглии превышает активность нейрональной На" , К -АТФазы в среднем в 4 раза (табл. 6.3). [c.202]

Ионы Ка и К могут медленно проникать через поры в клеточной мембране по фадиенту, поэтому ионные насосы непрерывно производят обмен вошедших в клетку ионов натрия на ионы калия из внешней среды, такое откачивание ионов натрия осуществляется внутренним мембранным белком — Ка" ", К -АТФазой или Na-нa 0 0м. Существуют и другие типы ионных насосов, преимущественно называемых по типу ионов, которые они транспортируют, например Са-насосы, К-насосы и Т.Д. (рис.8.2). [c.247]

Для объяснения биологической роли этих ассоциатов высказывалось предположение, что мономеры соответствующих ферментов неактивны и активируются при образовании олигомерных комплексов, но вскоре были получены солюбилизированные в детергентах мономерные формы Ыа, К-АТФазы и Са-АТФазы, обладающие гидролитической активностью. Было показано также, что возрастание жидкостности бислоя, индуцируемое низкими концентрациями детергентов группы В (например, дигитонин, желчные кислоты), нарушает меж-белковые взаимодействия, но не изменяет тип кинетического поведения ферментов этого класса. Однако в этих условиях нарушается кооперативная реакция на субстрат для N3, К-АТФазы. Для Са-АТФазы известно, что мономерная форма не реагирует на факторы, вызывающие разобщение гидролитического и транспортного процесса. В связи с этим возникает вопрос, на который пока что нет ответа какое значение имеет олигомерная ассоциация ионных насосов для осуществления их транспортной функции [c.50]

К сожалению, многие маркерные ферменты (например, Ка, К-АТФаза, 5 -нуклеотидаза, сукцинатдегидрогеназа) при выделении или хранении могут терять активность. Кроме того, большинство встроенных в мембрану ферментов характеризуется асимметричной локализацией активного центра. По этой причине их активность в замкнутых фрагментах не удается определить из-за недоступности для субстрата. Это так называемая латентная активность фермента. Она может быть выявлена в присутствии низких концентраций детергента или ионофоров (типа ала-метицина), образующих крупные каналы в замкнутых мембранных везикулах. [c.67]

Общим свойством АТФаз первого типа является способность образовывать ковалентный фосфорилированный интермедиат (Р), участвующий в реакционном цикле. К АТФазам этого типа относятся Ыа,К-АТФаза, Са-АТФаза и Н-АТФаза плазматической мембраны эукариотических клеток и Са-АТФаза эндо (сарко) плазматического ретикулума. К-АТФаза наружной мембраны прокариот ( . соИ, Strepto o us fae alis) также относится к этому типу. [c.110]

В ходе функционирования АТФаз этого типа терминальный фосфат АТФ переносится на карбоксил аспарагиновой кислоты активного центра, образуя быстропревращаюшийся фосфофермент ЕР. Вместо фосфата в активном центре с высоким сродством способен связываться ванадат-ион, который является специфическим и высокоэффективным ингибитором АТФаз Р-типа. [c.110]

Фосфофермент АТФаз Р-типа существует в двух конформационных состояниях [c.113]

Все АТФазы Р-типа отличаются друг от друга по чувствительности к модификаторам кроме ванадата, являющегося сильным ингибитором всех этих АТФаз. На,К-АТФаза ингибируется сердечными гликозидами уабсиином, строфантином К), Н-АТФазы плазматических мембран — дициклогексилкарбодиимидом [c.113]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология