Кальций ионы Са на миозин

Однако в отсутствие внешнего сигнала, получаемого от нейронов, таких событий не происходит. Это связано с наличием в составе тонких нитей белка тропомиозина, который при недостаточно высоких концентрациях ионов кальция блокирует на молекулах актина центры его связывания с миозином. [c.437]

Миозин обладает специфической способностью связывать различные ионы, главным образом ионы кальция и магния. Молекулярный вес чистого миозина, определенный методом ультрацентрифугирования, доходит до 840 ООО. Другие авторы дают более низкие цифры — 420 ООО. В последнем случае миозин получался и сохранялся при температуре ниже 10°, что исключало возможность агрегации молекул миозина. [c.417]

Возбуждение мышечного волокна связано с переносом ионов натрия и калия через сарколемму. Природа потенциала действия здесь такая же, как в аксоне, за исключением того, что основную роль в данном случае играют ионы кальция. Деполяризация сарколеммы сопровождается понижением разности потенциалов между поперечными канальцами и соседними участками саркоплазмы, что приводит к локальному изменению мембранного потенциала саркоплазматического ретикулума. Концентрация кальция в саркоплазме, в состоянии покоя не превышающая 10" моль/л, после возбуждения увеличивается до моль/л. Такое резкое увеличение концентрации кальция активирует миофибриллы и вызывает их сокращение. Миофибриллы состоят из параллельно расположенных тонких нитей из белка актина и толстых нитей из другого белка, миозина. Движение этих нитей относительно друг друга, лежащее в основе сокращения мышц, требует расхода энергии, которая обеспечивается гидролизом АТР. Это движение подавляется белком тропонином, который находится между [c.241]

Саркоплазматический ретикулум (СР) — это внутриклеточная мембранная система взаимосвязанных уплощенных пузырьков и канальцев (цистерн), которая окружает саркомеры миофибрилл (см. рис. 116). На внутренней его мембране расположены белки, способные связывать ионы кальция. Основная функция СР заключается в регуляции содержания ионов кальция в пространстве между актином и миозином, уровень которого изменяется при сокращении — расслаблении от 10 до 10 моль л Под воздействием нервного импульса СР выбрасывает ионы a , а после прекращения его воздействия снова поглощает Са " . На мембране СР расположены также рибосомы, на которых происходит биосинтез белков. [c.294]

Свободные ионы кальция, поступая к миофибриллам, связываются с тропонином (Тн) и способствуют открытию блокированных актиновых центров взаимодействия с миозином, т. е. активируют актин (А) [c.303]

Ионы кальция активируют также АТФ-азу миозина (М), которая в присутствии Са " расщепляет комплекс Мд-АТФ " до АДФ и Ф , что создает возможность соединения актина с головками миозина [c.303]

Совершив поворот, мостики между толстыми и тонкими нитями разрываются. АТФазная активность миозина вследствие этого резко снижается, и гидролиз АТФ прекращается. Но если двигательный нервный импульс продолжает поступать в мышцу и в саркоплазме сохраняется высокая концентрация ионов кальция, поперечные мостики вновь образуются, АТФазная активность миозина возрастает и снова происходит гидролиз новых порций АТФ, дающий энергию для поворота поперечных мостиков с последующим их разрывом. Это ведет [c.132]

Прикрепляется латерально вдоль актиновых филаментов участвует в регулировании процессов сокращения ионами кальция Ассоциирован с филаментами препятствует взаимодействию актина и миозина в отсутствие ионов кальция [c.84]

Актин и миозин являются основными компонентами также и гладких мышц и обеспечивают их сокращение по тому же самому принципу. Однако в клетках гладкой мускулатуры филаменты обоих типов расположены значительно менее упорядоченно, и для их взаимодействия требуется фосфорилирование миозина, регулируемое ионами кальция. [c.87]

Для агрегации миозина в немышечных клетках необходимы ионы кальция [28] [c.115]

Молекула тропонина состоит из трех полипептидных цепей с мол. массами от 18 000 до 37 000 дальтон. Один полипептид (Т) прочно связывает тропонин с тропомиозииом в участке, расположенном приблизительно на одной трети расстояния от С- до N-конца, со стороны С-конца. Второй полипептид (I), входящий в состав тропонина, взаимодействует с актином в отсутствие ионов Са + и работает вместе с остальными двумя полипептидами, удерживая тропомиозин в таком положении, в котором он ингибирует гидролиз АТР. Когда третий полипептид (С-субъединица) присоединяет ионы кальция, то ингибирование прекращается и может начаться сокращение. Однако общая картина функционирования всей этой машины остается непонятной. По данным рентгеноструктурного анализа и электронной микроскопии [93, 94], при связывании кальция с тропонином тропомиозин отклоняется от S1 примерно на 20°, открывая активный центр для взаимодействия миозин — АТР—актин (рис. 4-24). Возможно, тропомиозин катится наподобие ролика вдоль поверхности актина, открывая центры одновременно в семи молекулах актина Если это действительно так, то какого рода мотор используется при этом и что не позволяет ролику упасть с актина Обо всем этом мы может только догадываться. Вполне возможно, что боковые цепи отдельных аминокислотных остатков тропомиозина, выступающие наподобие зубцов на субмикроскопической шестеренке, входят в комплементарные углубления актина. Тогда возникает вопрос почему связывание иона кальция с тропомиозииом приводит к тому, что тропомиозии начинает катиться , как ролик, по актину Мы знаем, что присоединение металлов к белкам может приводить к очень сильным конформационным изменениям (разд. В.8.в). Не исключено, что конформационное изменение С-субъединицы тропонина [c.325]

Цепочка событий, приводящих к смещению тропомиозина, начинается на клеточной мембране. Когда нервные импульсы активируют клетку мышцы, имеющую объем 1 мкл, ионы Са + выделяются иэ саркоплазматического ретикулума [770] в цитоплазму, где концентрация свободных ионов Са + становится на два порядка выше 1 мкм (рис. 11.7). Это приводит к насыщению тропонина С — кальций-чувствительного компонента тонкой нити [771] к молекулам тропонина С присоединяются 90% из общего количества 10 ионов. Связывание Са + вызывает конформационные изменения всего тропо-нинового комплекса [772]. При измененной структуре тропонина тропомиозин уже не может больше удерживаться в выключенном состоянии. Тропомиозиновая спираль соскальзывает в сторону к новому положению ближе к центру желоба. Таким образом, одна молекула тропомиозина освобождает семь мономеров актина, способных к взаимодействию с миозином [767, 769, 785]. [c.288]

Третий вопрос связан с двумя предыдущими и касается роли эндоплазматического ретикулухМа в транспорте. Он, вероятно, образует систему непрерывных каналов вдоль всего аксона, поскольку радиоактивные молекулы в процессе транспорта концентрируются здесь особенно быстро. Эти каналы могут составить идеальную транспортную систему, но, даже если бы имелось доказательство их существования, оно само по себе не проясняет природу механизма транспорта. Как они взаимодействуют с микротрубочками, микро- и нейрофиламентами и актином Здесь мы не имеем возможности обсуждать разнообразные выдвигаемые гипотезы. Общее мнение заключается в том, что транспортирующая активность зависит от ионов кальция и обусловлена системой актин — миозин, работа которой подобна механизму мышечного сокращения. По-видимому, наиболее вероятна модель, предложенная Дрозом — сторонником ретикулярной гипотезы (рис. 10.4), поскольку она учитывает большую часть известных фактов [3]. [c.309]

И структурные белки. Несомненно, что их роль не только механическая. Доказано, что структурным белкам присущи и каталитические функции. Эти функции особенно ярко проявляются у мышечного сократительного белка миозина. Исследования В. В. Эн-гельгардта и Н. А. Любимовой показали, что миозин ускоряет взаимодействие с водой (т. е. гидролиз) важнейшего аккумулятора энергии — аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ). При этом получается аденозиндифосфорная кислота и фосфат. Энергия реакции используется мышцей, во время работы которой нити белка миозина сокращаются. Следовательно, этот белок выполняет двойную нагрузку он регулирует освобождение энергии и он же потребляет энергию, сокращаясь в процессе работы мышцы. Молекула миозина представляет собой длинную цепь — ее длина равна примерно 160 нм, а молекулярная масса достигает 600000, Кроме миозина, известны и другие мышечные белки (актин, тро-помиозин), Для того чтобы эти белки могли осуществлять обратимое сокращение, необходимо присутствие катионов металлов, вообще активно поглощаемых мышечными белками. Для работы мышцы требуются ионы калия, кальция, магния, нужен также запас фосфатов, используемых для синтеза АТФ, Связывание ионов металлов и водорода с ионными группами белков сильно влияет на взаимодействие участков цепи и приводит к изменению ее длины. Однако механизм мышечного сокращения более сложен и, по-видимому, связан с особым расположением нитей миозина и актина в мышце, позволяющих частицам актина при работе мышцы скользить вдоль нитей миозина. Из числа растворимых белков особенно важны альбумины и глобулины. [c.62]

Мышечное сокращение происходит под воздействием двигательного нервного импульса, представляющего собой волну повышенной мембранной проницаемости, распространяющуюся по нервному волокну. Эта волна повышенной проницаемости передается через нерв-но-мышечный синапс на Т-систему саркоплазматической сети и в конечном счете достигает цистерн, содержащих ионы кальция в большой концентрации. В результате значительного повышения проницаемости стенки цистерн (это тоже мембрана ) ионы кальция выходят из цистерн и их концентрация в саркоплазме за очень короткое время (около 3 мс) возрастает примерно в 1000 раз. Ионы кальция, находясь в высокой концентрации, присоединяются к белку тонких нитей - тропонину - и меняют его пространственную форму (конформацию). Изменение конформации тропонина, в свою очередь, приводит к тому, что молекулы тропомиозина смещаются вдоль желобка фибриллярного актина, составляющего основу тонких нитей, и освобождают тот участок актиновых молекул, который предназначен для связывания с миозиновыми головками. В результате этого между миозином и актином (т. е. между толстыми и тонкими нитями) возникает поперечный мостик, расположенный под углом 90°. Поскольку в толстые и тонкие нити входит большое число молекул миозина и актина (около 300 в каждую), то между мышечными нитями образуется довольно большое количество поперечных мостиков, или спаек. На электронной микрофотографии (рис. 15) хорошо видно, что между толстыми и тонкими нитями имеется большое количество поперечно расположенных мостиков. [c.131]

Обычно молочная кислота в больших количествах образуется в организме при выполнении физических нагрузок субмаксимальной мошности. Накопление лактата в мышечных клетках существенно влияет на их функционирование. В условиях повышенной кислотности, вызванной нарастанием концентрации лактата, снижается сократительная способность белков, участвующих в мышечной деятельности, уменьшается каталитическая активность белков-ферментов, в том числе АТФазная активность миозина и активность кальциевой АТФазы (кальциевый насос), изменяются свойства мембранных белков, что приводит к повышению проницаемости биологических мембран. Кроме того, накопление лактата в мышечных клетках ведет к набуханрпо этих клеток вследствие поступления в них воды, что в итоге уменьшает сократительные возможности мышц. Можно также предположить, что избыток лактата внутри миоцитов связывает часть ионов кальция и тем самым ухудшает [c.168]

При кормлении животных пищей, лишенной солей магния, у них развивается расстройство сердечной деятельности, животные погибают в результате частых судорог. Введение в кровь больших количеств солей магния вызывает у животных депрессию и сон (магнезиальный сон). Тормозящее действие ионов магния на функции нервной системы устраняется путем введения в кровь соли кальция. Магний является внутриклеточным катионом. Катион Mg + находится в митохондриях и является вал<нейшим активатором окислительного фосфорилирования. Всегда содержится в микросомах в связанном с белками состоянии и в других частях клетки. Магний необходим при мышечном сокращении для осуществления ряда ферментативных реакций. Он участвует в соединении актина с миозином и образует активный магний-белковый комплекс, участвующий в процессах сокращения. Магний активирует распад макроэргических связей АТФ, освобождающих энергию для процесса мышечного сокращения. Ионы магния активируют ряд ферментов фосфотазу, енолазу, а также пептидазу, карбоксилазу, кетокислоту, лецитиназу. У лак-тирующих коров иногда при зеленом корме развивается заболевание гипомагнезия, при котором количество магния снижается в 5—6 раз, а выделение его с мочой прекращается. При добавлении к корму магниевых солей заболевание прекращается. Причина заболевания гипомагнезией еще недостаточно изучена, по-видимому, нарушается усвоение магнезиальных соединений в пищеварительном тракте. [c.420]

В расслабленной мышце (состояние покоя) мембрана волокна электрически поляризована. В фазном мышечном волокне в состоянии покоя разность потенциалов между внешней и внутренней сторонами мембраны составляет 70-90 мв (со знаком минус на внутренней стороне). При этом концентрация ионов Са в саркоплазме не превышает 10 М. Приход нервного импульса вызывает сброс ацетилхолина из нервного окончания в синаптическую ш ель, что приводит к изменению проницаемости мембраны. В фазных волокнах это дает начало волне деполяризации (так называемый потенциал действия), распространяюш ейся по сарколемме вдоль мышечного волокна. В области триад возбуждение передается на мембрану саркоплазматического ретикулума и вызывает повышение ее проницаемости, что приводит к выходу из пузырьков ретикулума (главным образом, из терминальных цистерн) содержа-ш ихся в них ионов кальция. При этом концентрация кальция в цитоплазме мышечной клетки (саркоплазме) возрастает приблизительно до 10 М. Вышедший кальций диффундирует в миофибриллы, где, присоединяясь к регуляторным белкам ак-томиозиновой системы, включает взаимодействие актина и миозина и, тем самым, процесс сокраш ения. Наряду с процессом выброса кальция, представляюш им собой [c.227]

В основе сокращения мышцы лежит скольжение нитей белков — актина и миозина — друг по другу. Но с молекуладш миозина соединены молекулы еще одного белка — тропонина, который препятствует скольжению, играя роль своеобразного тормоза. Ионы кальция, связываясь с тропонином, выключают этот тормоз и запускают сокращение. [c.104]

Другой важный вспомогательный белок, участвующий в регулировании функции скелетных мышц позвоночных ионами кальция, - это тропонин. Он представляет собой комплекс из трех полипептидов-тропонинов Т, 1 и С (названных так за свои тропомиозин-связывающие, ингибиторные и Са -связывающие свойства соответственно). Тропониновый комплекс имеет удлиненную форму, причем субъединицы С и 1 образуют глобулярную головку, а тропонин Т-длинный хвост. Хвост тропонина Т связывается с тропомиозином и, как полагают, определяет положение всего комплекса на тонком филаменте (рис. 11-18). Тропонин I присоединяется к актину, и если его добавить к тропонину Т и тропомиозину, то образуемый ими комплекс будет ингибировать взаимодействие актина с миозином даже в присутствии Са . [c.265]

Расслабление гладких мышц происходит, когда 1) содержание ионов Са-+ в саркоплазме падает ниже 10 моль/л 2) Са- отсоединяется от кальмодулина, который в свою очередь отделяется от киназы легкой цепи миозина, вызывая ее инактивацию 3) нового фосфорилирования легкой цепи р не происходит, и протеинфосфатаза легкой цепи, которая постоянно активна и не зависит от кальция, отщепляет от легкой цепи р ранее присоединившиеся к ней фосфаты 4) дефосфорилированная легкая цепь р миозина ингибирует связывание миозиновых головой с F-актином и подавляет активность АТРазы 5) миозиновые головки в присутствии АТР отделяются от F-актина. а нов горное их связывание произойти не может из-за присутствия в системе дефосфорили-рованной легкой цепи р. В результате описанных событий происходит расслабление мышцы. [c.339]

Предполагается, что тропомиозин и тропонин осуществляют Са +-зависимую регуляцию мышечного сокращения стерическим препятствованием взаимным контактам актина и миозина. При повышении концентрации ионов Са молекулы тропомиозина изменяют свое положение, быть может, благодаря изменению формы связанных с ним молекул тропонина, прежде всего тропонина С. В отсутствие Са тропомиозин, тропонин Т и тропонин I образуют комплекс, препятствующий взаимодействию актина с миозином. При появлении ионов кальция тропонин С связывает четыре иона Са + и в таком состоянии снимает блокаду и дает возможность головкам миозина вступить во взаимодействие с актином [484]. [c.129]

Следовательно, нервный импульс, дойдя до цели, до конца нервного волокна, должен вызвать образование специфического. химического регулятора сокращения мышцы (что и происходит на самом деле). Сейчас мы знаем, что роль такого медиатора играют ионы кальция. Освобождение ионов из связанного состояния (в структурах саркоплазматического ретикулума) и соединение его с белками комплекса актомиозин — тропомиозин — тропонин — условие начала сокращения миофибриллы, начала движения нитей актина и миозина навстречу друг другу. Связывание кальция служит причиной прекращения ферментативного расщепления АТФ, прекращения энергетического обеспечения сокращения миофибрилл, т. е. условием расслабления, сопровождающегося при нагрузке растяжения миофибриллы, например, при действии эластических сил коллагеновых волокон или груза, или же под действием реципрокных (тянущих в противоположную сторону), мышц. Однако количество ионов кальция, непосредственно поступающих в протоплазму в результате прихода нервного импульса, очень невелико, и поэтому на нервных окончаниях действует механизм химического усиления, т. е. увеличения количества кальция, происходящего пооредством медиаторов. Под влиянием нервного импульса выделяется химический медиатор — ацетилхолин (обеспечивающий регуляцию быстрых мыщц) или адреналин (регулирующий относительно длительный тонус специализированных мышц в стенках кровеносных сосудов). Эти медиаторы запускают процессы, приводящие к появлению больших количеств кальция в иннервируемом органе. [c.208]

Связь мьшгечного сокращения с изменениями концентрации Са , а значит, и с двигательными нервными импульсами всецело обусловлена функцией особых вспомогательных белков, тесно ассоциированных с актиновыми филаментами. Если миозин смешать с чистым актином в пробирке, миозиновая АТРаза активируется независимо от того, имеются ли в среде ионы кальция. Между тем в интактной миофибрилле АТРазная активность миозина весьма чувствительна к концентрации этих ионов. Это различие связано с тем, что регуляция мышечного сокращения ионами Са осуществляется при участии вспомогательных белков, которых нет в искусственно реконструированных филаментах (рис. 10-19). [c.85]

Сокращение мышц происходит в результате скольжения актиновых филаментов относительно миозиновых. Головки молекул миозина, выступающие по бокам миозиновых филаментов, осуществляют АТР-зависимый цикл, в котором присоединяются к соседним актиновым филаментам, изменяют свою конформацию таким образом, что заставляют актиновые и миозиновые филаменты смещаться относительно друг друга, а затем снова отделяются от нитей актина. Протекание эпюго цикла облегчают вспомогательные мышечные белки, поддерживающие нужное пространственное расположение актиновых и миозиновых филаментов. Два других вспомогательных белка-тропонин и тропомиозин-участвуют в регуляции сокращения склетной мышцы ионами кальция. При низкой концентрации Са эти белки присоединяются к актиновым филаментам таким образом, что препятствуют их контакту с головками миозина. Когда под действием электрического стимула уровень Са повышается, положение тропонин-тропомиозинового комплекса изменяется так, что миозин получает возможность взаимодействовать с актином, и в результате мышца сокращается. [c.87]

Относительно малые размеры филаментов, образуемых немышечным миозином,-лишь одна из трех важных особенностей, отличающих его от миозина скелетных мышц. Вторая особенность - это то, что он активируется, подобно миозину гладких мьшщ, в результате фосфорилирования легких цепей (разд. 10.1.13). И наконец, третья особенность фосфорилирование вызывает агрегацию в небольшие биполярные ассоциаты, содержащие от 10 до 20 молекул (тогда как в толстых филаментах скелетных мышц насчитывается около 500 молекул миозина ). Ассоциация происходит за счет хвостовых участков молекул (рис. 10-62 и 10-63). Как и в случае миозина гладких мышц, фосфорилирование немышечного миозина катализирует Са -зависимый фермент миозинкиназа. Поэтому и агрегация молекул немьццечного миозина, и его взаимодействие с актиновыми филаментами весьма чувствительны к небольшим изменениям концентрации ионов кальция в цитоплазме. Такие изменения часто происходят в результате реакции клетки на различные внешние сигналы (см. разд. 13.3.8). [c.116]

Мономер актина представляет собой глобулярный белок (Мг=42 000), который полимеризуется в виде двойной спирали, образуя 1-нить. Эта нить содержит еще два белка — тропомиозин и тропонин (рис. 4.2, В). Тропонин состоит из трех субъединиц ТЫ-Т, ТЫ-1 и ТЫ-С. Тропомиозин и ТЫ-1 — это компоненты, которые в покоящейся мышце препятствуют взаимодействию актина и миозина и, следовательно, активации миози-новой АТРазы. В покоящейся мышце в результате активного транспорта практически все ионы кальция удерживаются в окружающей миофибриллы мембранной структуре, называемой саркоплазматическим ре-тикуломом. После стимуляции нерва, подходящего к [c.64]

Однако основную функцию вторичного мессенджера ион кальция выполняет, взаимодействуя не с липидным б1гслоем мембран, а с белками, в том числе мембранными. Список Са-связывающих белков растет с каждым годом. Анализ аминокислотной последовательности нескольких Са-связывающих белков (тропонина С, кальмодулина, киназы легких цепей миозина, парвальбумина и витамин D-зависимого кальцийсвязыва-ющего белка) выявил высокую степень гомологии их первичной структуры. [c.19]

Кальмодулин и тропонин С способны связывать четыре иона кальция, киназа легких цепей миозина — один, парвальбумин — два. Связывание четырех ионов кальция с кальмодулином осуществляется последовательно и с положительной кооператив-ностью, т. е. при взаимодействии первого иона кальция с молекулой кальмодулина облегчается связывание второго иона кальция за счет изменения конформации белка. Для полной [c.19]

Сократительная функция миокарда — один из основных факторов, определяющих состояние кровообращения. В конечном итоге сокращение миокардиоцитов происходит при связывании ионов кальция с актин-тропонин-тропомиозиновым комплексом, что облегчает взаимо-действие актина с миозином. Усиление сократимости миокарда может быть обусловлено увеличением скорости нарастания концентрации ионов кальция в миокардиоцитах или повышением чувствительности к нему сократительных белков. [c.170]

Следует учесть, что концентрация магния внутри клетки стабильно высока и составляет (5—10) 10 М, а концентрация кальция, как отмечалось, колеблется в интервале от 10 —10 до 10 М. Это означает, что структуры, которые обеспечивают инициацию сокращения, должны обладать высокой специфичностью к ионам Са и отличать кальций от магния. Помимо этого, указанные структуры должны обладать высоким сродством к кальцию (константа связывания ионов Са + этими структурами должна лежать в интервале 10 —10 М 1). Собственно сократительные белки (актин и тяжелые цепи миозина) не обладают этими свойствами и поэтому не могут выступать в качестве рецегтторов ионов Са . Именно поэтому в мышцах и клетках, обладаюиш немышечиой подвижностью, есть специальная группа Са2 -связывающих бел- [c.209]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология