АТФаза митохондриальная

В соответствии с гипотезой конформационного сопряжения, во время переноса электронов белки внутренней митохондриальной мембраны (в том числе и встроенная в мембрану АТФаза) изменяют свою конформацию и становятся высокоэнергетическими. При возвращении к обычной конформации АТФаза высвобождает запасенную энергию, которая используется для синтеза АТФ. [c.86]

Реакции- синтеза и гидролиза АТФ катализируются АТФ-синтетазным комплексом, локализованным во внутренней мембране митохондрий. Обе реакции сопряжены с трансмембранным переносом Н+. Н+—АТФаза митохондрий сердца быка состоит из фактора и мембранного компонента / о- Фактор Р может быть отделен от мембраны и катализировать гидролиз АТФ в растворе. Реакция синтеза АТФ, сопряженная с трансмембранным переносом Н+, протекает только в том случае, когда фактор Р связан с мембраной. Мембранный компонент АТФ-синтетазного комплекса образует протонный канал , обеспечивая транспорт Н+ с внешней стороны митохондриальной мембраны к фактору Р, где находится активный центр фермента. [c.474]

Химическая энергия, высвобождающаяся при расщеплении пирофосфатной связи, используется в различных процессах в клетке. При участии АТФазы осуществляется не ТОЛЬКО высвобождение энергии при расщеплении АТФ, но и обратный синтез АТФ из АДФ (аденозиндифосфата) при окислительном фосфорилировании. Из печени крысы было выделено два типа АТФазы—активируемая кальцием миозин-АТФаза (КФ.3.6.1.3) и активируемая магнием митохондриальная АТФаза (КФ 3.6.1.4). Свойства и локализация этих ферментов охарактеризованы в табл. 38. [c.183]

Митохондриальная АТФаза (активируемая магнием) [c.184]

Случай 3 фермент-субстратная реакция приводит к изменению pH среды. Пример — гидролиз АТФ митохондриальной Н+АТФазой. Изменение pH среды можно с помощью подходящего индикатора преобразовать в изменение оптической плотности в области длин волн, характерных для данного индикатора. На рис. 2 Б приведена последовательность границ седиментации полосы Н+АТФазы в присутствие субстрата Mg-АТФ и рН-индика-тора нейтральный красный . В обоих секторах полосовой ячейки находились и субстрат, и индикатор. [c.179]

Крайне высокое сродство АДФ к митохондриальной АТФазе и АТФ-зависимая активация фермента приводят к тому, что постоянная скорость гидролиза АТФ во времени в присутствии АТФ-регенерирующей системы различными препаратами субмитохондриальных частиц скорее исключение, чем правило. Это, по- [c.35]

Действие альдостерона 1) увеличение количества натриевых каналов 2) повышение уровня и активности ряда митохондриальных ферментов, обеспечивающих продукцию АТФ 3) опосредованная активация Na" , К" - зависимой АТФазы за счет повышения концентрации ионов натрия и АТФ. В результате усиливаются реабсорбция натрия и секреция калия и протонов в мочу. [c.420]

В объеме обычных журнальных публикаций, посвященных экспериментальным исследованиям, не принято обсуждать более общие, чем это вытекает из конкретных результатов, положения. Цель настоящего очерка — кратко суммировать наши опубликованные результаты и дать более или менее развернутое обсуждение вытекающих из них рабочих гипотез, проверка которых, по нашему мнению, полезна для понимания механизма окислительного фосфорилирования. Основные сведения об АТФазной реакции, необходимые для такого обсуждения в очень краткой форме, даны выше. Более детальную информацию о митохондриальной АТФазе читатель может найти в ряде исчерпывающих обзоров 56—60]. [c.30]

Какие из последующих утвержцений правильно описывают механизм окислительного фосфорилирования 1) функцией ЦПЭ является перенос электронов через внутреннюю мембрану в митохондриальный матрикс 2) энергия элекгронов, переносимых по ЦПЭ, трансформируется в энергию электрохимического градиента 3) однонаправленный транспорт Н в матрикс митохондрий создает фадиент pH 4) протонофоры разобщают тканевое дыхание и фосфорилирование 5) АТФаза осуществляет транспорт Н" в межмембранное пространство 6) энергия электрохимического градиента используется для синтеза АТФ [c.134]

Взаимодействие неорганического фосфата и митохондриальной АТФазы [54] [c.37]

К сожалению, из-за методических трудностей мы не можем различить два возможных варианта взаимозависимого связывания АДФ и Фц с митохондриальной АТФазой [c.38]

Полная модель кинетики гидролиза АТФ митохондриальной АТФазой и проблема обратимости гидролиза/синтеза АТФ [c.40]

Основная цель многочисленных (в том числе и наших) исследований, посвященных кинетике гидролиза АТФ митохондриальной АТФазой, состоит в выяснении механизма обратной реакции — синтеза АТФ. В связи с этим возникает вопрос какова роль кинетически значимых интермедиатов реакции гидролиза АТФ (см. рис. 1) в реакции фосфорилирования [c.43]

Существование медленных переходов фактора F] из активного в неактивное состояние, индуцируемых АДф и нечувствительных к изменению A .iH+ (медленность изменений активности фермента сама по себе служит сильным указанием на конформационные перестройки в молекуле белка [92]) открывает, на наш взгляд, новую возможность обсуждения соотношений между путями синтеза и гидролиза АТФ митохондриальной АТФазой. [c.46]

Не исключено, что существование двух каталитических циклов,, осуществляемых митохондриальной АТФазой, не является биохимическим артефактом, а имеет физиологический смысл. Можно себе представить, что в тех случаях, когда в гиалоплазме клетки создается дефицит АДФ, митохондрии, обладая потенциально высокой АТФазной активностью, способны быстро обеспечить необходимое количество АДФ за счет активации гидролитического цикла, не сопряженного с возникновением электрохимического потенциала ионов водорода на спрягающей мембране. Это предположение, однако, весьма гипотетично, и в настоящее время не слишком продуктивно из-за отсутствия четких экспериментальных, подходов к его проверке. [c.49]

Для сравнения укажем, что при инактивации митохондриальной АТФазы в процессе гидролиза АТФ ДУ= =184 см /моль [18] [c.166]

Рис. 2. Два типа седиментационных диаграмм в опытах по методу САФ с митохондриальной Н+АТФазой из сердца быка.

Вакуолярная мембрана (тонопласт) содержит систему АТФ-зависимого переноса Са2+. Так как этот перенос через мембрану активируют и ингибируют те же соединения, что и воздействующие на активность Н-АТФазы тонопластов, сделан вывод, что за этот перенос отвечает не Са-АТФаза, а Н+/Са +-обменник (К. ЗсЬитакег, Н. 5ге, 1986). Движущей силой переноса Са +, равно как и других веществ, через тонопласт в этом случае является градиент водородных ионов. Н-АТФаза тоно-пласта по ряду свойств отличается как от Т -АТФаз (митохондриального типа), так и от Р-АТФаз эндоплазматического ретикулума и плазмалеммы. АТФаза тонопласта не ингибируется ванадатом и азидом и блокируется КНОз и К5СЫ. В ее состав [c.107]

Следует, однако, иметь в виду, что несколько ферментов, весьма чувствительных к пониженной температуре, в частности митохондриальный фермент (АТФаза), катализирующий распад АТФ, при 0°С подвергается инактивации, в то время как при комнатной температуре остается стабильным. Большинство ферментов сохраняет стабильность при pH 6,0—8,0, хотя имеются исключения. Для препаративных целей часто прибегают к обезво- [c.119]

Согласно хемиосмотической теории ионы Н+, выведенные наружу за счет энергии переноса электронов, снова устремляются внутрь, т.е. в митохондриальный матрикс, через каналы, или поры , специального мембранного белка (Г ), который соединен с Гх-АТФ-син-тетазой (или обратимой АТФазой). Этот переход ионов Н из зоны с более высокой в зону с более низкой их концентрацией сопровождается выделением свободной энергии, за счет которой образуется Д 1н+ и синтезируется АТФ. [c.57]

Электроактивация белков. В качестве примера электроактивации мембранных ферментов можно назвать активацию Ма, К-АТФазы в эритроцитах человека при действии переменного поля с амплитудой 20 В/см и частотой 1 кГц. Существенно, что электрические поля такой слабой напряженности не оказывают повреждающего действия на функции клеток и их морфологию. Слабые поля низкой частоты (60 В/см, 10 Гц) оказывают также стимулирующее влияние на синтез АТФ митохондриальной АТФазой. Предполагают, что электроактивация обусловлена влиянием поля на конформацию белков. Теоретический анализ модели облегченного мембранного транспорта с участием переносчика (модель с четырьмя состояниями транспортной системы) указывает на взаимодействие транспортной системы с переменным полем. В результате такого взаимодействия энергия поля может использоваться транспортной системой и преобразовываться в энергию химической связи АТФ. [c.46]

Детальное рассмотрение строения фотосинтетической цепи электронного транспорта будет проведено в гл. XXVII. Здесь лишь необходимо отметить, что фотосинтетические ЭТЦ, подобно митохондриальной, построены по блочному принципу (см. рис. XXIV.2). Для всех этих цепей характерна асимметричная организация переносчиков электронов в мембране, согласованная с ориентацией АТФазы. Сходство простирается также и на АТФазы, которые, имеют практически идентичный субъединичный состав. Сравнительный анализ электрон-транспортных комплексов, участвуюш их в преобразовании энергии, приводит к выводу что они составляют структурно-функциональную основу электрон-транспортных [c.210]

В ТО-е гг. первым исследованием упаковки липидов вблизи мембранного белка в небольпаих временных интервалах (< 10 с) было определение подвижности спин-меченной жирной кислоты в реконструированной системе цитохромоксидаза — эндогенные митохондриальные фосфолипиды методом ЭПР. В дальнейшем подобные эксперименты проводились с использованием цито-хромоксидазы и цитохрома и липидных бислоев, содержаш их грамицидин А, а также мембраны микросом печени крысы, эритроцитов, вирусов Синдбис и везикулярного стоматита. Было показано, что значительная часть липидов в этих мембранах иммобилизована за счет белок-липидных взаимодействий. Количество иммобилизованных липидов при температурах 20—40 °С составляет примерно 0,2 мг на 1 мг белка (47 молекул фосфолипидов на белковый комплекс) цитохромоксидазы, что соответствует приблизительно одному слою липидов вокруг белковой глобулы. Примерно такое же количество (45—90) молекул иммобилизуется за счет взаимодействия с Са -АТФазой саркоплазматического ре-тикулума. Понижение температуры может приводить к возрастанию количества иммобилизованных липидов в 2—3 раза. [c.59]

Внутриклеточные процессы регулирует свободный или ионизированный кальций. В состоянии покоя концентрация кальция в цитоплазме поддерживается на уровне 10" —10 моль/л. Низкий уровень этих ионов в состоянии покоя связан с функционированием специализированных мембранных систем Са +-АТФазы плазматических мембран, выкачивающей Са + против концентрационного градиента из клетки во внешнюю среду Ка+/Са -обмен-ника, осуществляющего в зависимости от условий обмен внутриклеточного Са на внеклеточный Ма" Са -АТФазы мембран эн-доплазматического ретикулума, откачивающей кальций из цитоплазмы и накапливающей его внутри замкнутых цистерн ретикулума транспортной системы митохондриальных мембран, перекачивающей Са " из цитоплазмы в матрикс митохондрий (рис. 18). [c.76]

АТФазная активность, активируется двумя анионами — бикарбонатом и хлоридом, впервые была обнаружена в слизистой желудка но она встречается и в других объектах печени, почках, мозгу, эритроцитах, поджелудочной железе и др. В клетке анион-чувствительная активность в основном локализована в митохондриях. Предполагают, что анионная АТФаза митохондрий идентична АТФазе, участвующей в окислительном фосфорилировании. АТФаза, обнаруживаемая во фракции плазматических мембран, отлична от митохондриальной по чувствительности к олигомицину, кверцетину, ауровертину О. Однако утверждать, что она транспортирует анноны через мембрану, пока нет оснований, так как показано, что анионы не активируют, а неспецифически ингибируют фермент, связываясь с анионным участком. Стехиометрическое отношение анионов к АТФ не установлено, и нельзя исключить загрязнений митохондриями фракций плазматических мембран. [c.11]

Исследование аниончувствительной АТФазной активности в тенях эритроцитов, где исключено загрязнение митохондриями, показало, что эта активность сильно отличается от митохондриальной, не ингибируется тиоцианатом и почти нечувствительна к олигомицину. Однако оказалось также, что 81Т8-чувствительный перенос анионов , обнаруженный впервые в эритроцитах, а затем и в других объектах, не связан с АТФазной активностью и, по-видимому, является процессом вторично-активного транспорта, движимого градиентом Ыа+. Предполагают, что в плазматической мембране чувствительность к анионам проявляет Са-АТФаза. [c.11]

Концентрация свободного кальция в секреторной клетке может увеличиваться в результате открывания потенциалзависимых Са-каналов в плазмалемме или высвобождения катиона из его внутриклеточных резервуаров, например из эндоплазматического ретикулума и митохондрий, под действием специфических нейромедиаторов. Так, выделение кислоты пристеночными клетками слизистой желудка стимулируется гастрином, карбамилхолином и гистамином. Это сопровождается увеличением концентрации свободного Са + в клетках, что регистрируют по изменению флуоресценции квина-2. Чтобы определить источник Са +, в среду вводят олигомицин (ингибитор митохондриальной АТФазы и, следовательно, энергозависимых процессов аккумуляции ионов митохондриями), а вместо агента, вызывающего секрецию, добавляют кальциевый ионофор. В этих условиях также происходит секреция кислоты. При этом первый ответ клеток на добавление гастрина или антибиотика А23187 не зависит от внешнего Са +, а последующий — определяется уровнем Са + снаружи клеток. [c.97]

Устойчивость к агентам, затрагивающим митохондриальные ункции. Устойчивость к хлорамфениколу и олигомицину, подавляю-,им соответственно белковый синтез на митохондриальных рибосо-ах и работу митохондриальной АТФазы, наследуется как цитоплаз-атический признак и обусловливается изменениями тех локусов итохондриальной ДНК, которые кодируют соответствующие ны [31, 32]. [c.155]

Предпосылкой подавляющего большинства работ, посвященных экспериментальному изучению гидролиза АТФ митохондриальной АТФазой или построению моделей функционирования этого фермента, является представление об АТФазной реакции как об обратной последовательности элементарных актов, происходящих при синтезе АТФ из АДФ и неорганического фосфата. Впервые это представление было сформулировано Ларди и Уэлманом применительно к интактным митохондриям [28] и с тех пор в явном или неявном виде оно используется при анализе АТФазных реакций, катализируемых различными митохондриальными препаратами следует, однако, отметить, что альтернативные точки зрения время от времени предлагались различными авторами [29—33]. [c.29]

Несколько лет назад в нашей группе было обнаружено, что АДФ — субстрат окислительного фосфорилирования — вызывает необычное торможение АТФазной активности, по ряду параметров принципиально отлйчающееся от обычного конкурентного торможения [46, 47] и по всем параметрам соответствующее понятию о гистерезисных явлениях в энзимологии [44, 45]. Детальное изучение взаимодействия митохондриальной АТФазы с АДФ было предметом исследования нашей группы в течение последних четырех лет. Результаты этих работ опубликованы [48—55] и были доложены на нескольких конференциях. [c.30]

Если принять, что гипотеза о различии путей синтеза и гидролиза АТФ митохондриальной АТФазой. в предложенном нами виде [53] верна, то возникает вопрос какова роль АТФазной реакции, протекающей по механизму, представленному большим циклом схемы рис. 1, или, другими словами, какова роль гидролазной конформации фермента (рис. 2). [c.48]

Одна из возможностей, на наш взгляд, состоит в том, что высокая АТФазная активность митохондриальной АТФ-синтетазы является биохимическим артефактом, вызванным воздействием, необходимыми для получения субмитохондриальных частиц или растворимого Рь В связи с этим уместно отметить, что АТФазная активность сопрягающих факторов из других организмов (хлоро-пласты растений [93], некоторые микроорганизмы [94]) очень низка, но она может быть активирована сильными химическими воздействиями (тепловая обработка, обработка меркаптоэтанолом, трипсином). Митохондриальный АТФ-синтетазный комплекс также содержит специальный низкомолекулярный белковый ингибитор (см. обзор [95]), и препараты растворимого р1 или субмитохондриальных частиц быстро теряют гидролазную активность при их инкубации с белковым ингибитором и АТФ [96]. Фактически для получения активной митохондриальной АТФазы приходится применять специальные воздействия для удаления белкового ингибитора [61]. Интересно, что, блокируя гидролазную реакцию, белковый ингибитор практически не влияет на окислительное фосфорилирование [97]. Для объяснения этого явления была предложена гипотеза о Д .1Н+-зависимой диссоциации комплекса АТФазы с белковым ингибитором [98]. Эта гипотеза экспериментально не доказана. Более того, далеко не все экспериментальные факты [c.48]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология