Пероксидаза активность

Вывод третий. В пробирке 3 окраска не появилась. Значит, в капустном соке содержатся только пероксидазы, ускоряю-шие окисление гидрохинона лишь в присутствии пероксида водорода. Однако в опытах с картофельными клубнями и яблоком окраска появляется, и особенно быстро при встряхивании флакона, когда раствор обогащается кислородом воздуха. Значит, в картофеле и яблоке есть оксидазы (конкретнее - фенолоксидаза), способствующие окислению гидрохинона кислородом. Поэтому и темнеют на воздухе разрезанные клубни картофеля и яблоки - они содержат вещества, родственные гидрохинону. Оксидаза также теряет активность при нагревании. Вспомните, темнеет ли вареный картофель [c.146]

По данным А. Н. Баха и А. И. Опарина, в зерне активность ферментов дыхания — оксидазы, пероксидазы и каталазы — выше активности гидролитических ферментов. Проращивание повышает активность обеих групп ферментов, но соотношение их активности резко изменяется в обратную сторону и тем сильнее, чем ниже температура. Поэтому в процессе солодоращения накапливается значи- [c.131]

Пероксидазы и катализы катализируют реакции, протекающие с участием пероксида водорода как окислителя. В качестве восстановленной формы образуется вода. Для каталитической активности этих ферментов требуются ионы железа и/или меди. [c.399]

Гем, или порфирин железа, входит также в активные центры ферментов, таких, как пероксидаза и каталаза. Многие другие переходные металлы также являются важнейшими участниками ферментативного катализа некоторые из них будут обсуждены в гл. 21. В результате появления миоглобина и гемоглобина были сняты ограничения на размеры живых организмов. Это привело к появлению разнообразных многоклеточных организмов. Поскольку переходные металлы и органические циклические системы с двойными связями, подобные порфиринам, чрезвычайно приспособлены к поглощению видимого света, а их комбинации проявляют разнообразные окислительно-восстановительные свойства, жизнь можно рассматривать как одну из областей, где протекают процессы координационной химии. [c.262]

Напротив, при хроматографии на СМ-целлюлозе пероксидазы, модифицированной PDP-карбодиимидом, элюируемый белок не содержал остатков карбодиимида и подвижность его была точно такая же, как у нативного фермента. Продукт же превращения карбодиимида элюировался с колонки только растворами высокой ионной силы и имел максимум поглощения при 335 нм (как и остатки карбодиимида в модифицированной пероксидазе). Активность пероксидазы в элюате полностью восстанавливалась, что свидетельствует о регенерации карбоксильных групп фермента. [c.107]

Ничтожно малые количества ферментов способны расщеплять огромные количества реагирующих веществ. Так, 1 г кристаллического пепсина расщепляет 50 кг коагулированного яичного белка, а 1 г кристаллического ренина свертывает 72 т молока. Фермент пероксидаза, который ускоряет окисление субстрата за счет пероксида водорода, проявляет свою активность при разбавлении 1 мае. ч. фермента в 500 ООО ООО мае. ч. воды. [c.166]

К оксидоредуктазам относятся также пероксидаза и каталаза. Первая катализирует окисление органических соединений пероксидом водорода или органическими пероксидами, вторая — разложение пероксида водорода на воду и молекулярный кислород. Оба фермента двухкомпонентны, активной группой в них является гема-тин, содержащий трехвалентное железо. [c.117]

Приготовление раствора глюкозооксидазы (раствор Б). 5—6 мг глюкозооксидазы, соответствующих 500— 600 ед./г ферментативной активности (при активности глюкозооксидазы 100000 ед./г), растворяют в 1 М фосфатном буферном растворе с pH 7,5 в мерной колбе вместимостью 50 мл к затем добавляют 2 мг пероксидазы. Объем доводят до метки 1 М фосфатным буферным раствором. [c.288]

Химическая природа активной группы пируватдекарбоксилазы в настоящее время полностью выяснена. Она представляет собой соединение молекулы витамина В, и двух остатков фосфорной кислоты. Пируватдекарбоксилаза является примером фермента, активная группа которого содержит витамин. Как показали исследования, витамины являются неотъемлемой составной частью целого ряда важнейших ферментов (каталаза, пероксидаза и др.). [c.169]

Таким образом, установлено взаимное влияние пероксидазы и низкомолекулярных антиоксидантов при прорастании зерновок пшеницы. Показано, что пероксидаза активно участвует в формировании пусковых механизмов прорастания зерновок пшеницы. Поскольку в реакциях пероксидазного окисления различных субстратов, в том числе и антиоксидантов, могут образовываться [c.194]

Приготовление растворов субстратов для определения пероксидазиой активности [c.267]

В группе Fe-порфиринов особого внимания заслуживает пероксидаза, активность которой при заражении возбудителями различных болезней, как правило, возрастает у устойчивых растений. [c.241]

Но нельзя забывать, что белки при высокой температуре свертываются, скорость реакции снижается. Существует понятие оптимальной температуры действия ферментов, при которой они проявляют наибольшую активность. Для разных ферментов эта температура неодинакова, но многие ферменты, в том числе и пероксидазы, имеют температурный оптимум 40-50 °С. [c.148]

Каталаза функционирует очень быстро, почти в 10 раз быстрее пероксидаз. Молекулярная активность (иа каталитический центр) состав-ляе г примерно 2-10 [c.376]

Одновременно с активностью пероксидазы наблюдалась высокая активность полифенолоксидазы. Оба они давали максимальную активность в начале июля, после этого времени активность падала до нуля. В период наивысшей энзиматической [c.764]

Недостаток любого микроэлемента, в том числе и марганца, сопровождается заметными изменениями активности ряда ферментных систем. В отсутствие марганца мало активны такие ферменты, как цитохромоксидаза, медьсодержащие оксидазы. Как правило, в условиях недостатка марганца заметно активируется пероксидаза. Активность пероксидазы также возрастает при наличии в питательной среде избытка элемента. Вопросу природы действия марганца на метаболизм растений в связи с деятельностью пероксидазы посвящено большое количество исследований (Kenten а. Mann, 1949, 1950, 1951, 1952, 1953, 1955, 1957). [c.83]

Изменения, происходящие в клетках растений, при нарущении метаболизма захватывают все центры метаболической активности, включая митохондрии, пластиды, рибосомы и ядерный аппарат. Как в органеллах, так и в цитоплазме наиболее значительным изменениям подвергаются ферменты, и в частности пероксидаза, активность и спектр которой меняются под действием биологических и небиологических агентов. Так, при обработке растений батата этиленом активность фермента возрастает в листьях и запасающих органах [Hidemasa, 1970 Shannon et al., 1971]. Повыщается активность пероксидазы в листьях фасоли, обработанных 0,15 М раствором пипеколиновой кислоты [Dezsi et al.. [c.54]

В отличие от пероксидазы активность полифенолоксидазы в долях вирозного листа этого же растения была выше лишь в 1,5—2 раза по отношению к контролю. Разброс величин активности в долях листа не превышал 2 ед., это говорит о том, что в вирозном растении изменения в метаболизме полифенолоксидазы выражены гораздо слабее, чем в метаболизме пероксидазы. Полученные результаты свидетельствуют о том, что активность пероксидазы, индуцируемая вирусом L, возрастает значительнее, чем активность полифенолоксидазы. [c.61]

В загрязненной нефтью почве с течением времени активируются окислительно-восстановительные процессы. Так, активность дегидрогеназы увеличивается в загрязненной почве в течение 10 лет в пять раз по сравнению с незагрязненной в 9,6 раз возрастает активность пероксидаз, что, по-видимому, связано как с увеличением численности микроорганизмов, так и с созданием анаэробных ус.довий в пефтезагрязнен-ной почве, приводящих к активности анаэробных дегидрогеназ [77], [c.44]

Ферменты, используемые в ИФА в качестве маркеров, должны отвечать ряду требований иметь высокую активность и стабильность в условиях анализа чувствительный и простой метод определения продуктов или субстратов ферментативной реакции сохранять активность и стабильность после конъюгирования с антителами быть доступным при высокой степени чистоты. Непременным условием является отсутствие фермента и его ингибиторов в исследуемых биологических жидкостях. Всем этим требованиям отвечают наиболее часто применяемые в ИФА пероксидаза и щелочная фосфатаза. [c.317]

Групповую специфичность можно наблюдать в случае действия альдегидоксицазы в р-циях превращения алифатич. альдегидов. Значительно менее селективны методы определения эффекторов, т. к. обычно имеется фуппа разл. соед,, в той или иной степени меняющих каталитич. активность данного фермента. Однако селективность определения эффекторов м. 6. и очень высокой. Так, очень малые кол-ва рт и (10 пМ) можно определять по ее ингибирующему действию на пероксидазу хрена на фоне тысячекратных кол-в В1 и С(1 и значительно больших кол-в мн. неорг. и орг. в-в. [c.79]

За единицу активности фермента принята актипность пероксидазы, при которой в данной реакционной смеси ралвиЕяется окрашивание, равное но итенсивности окраске стандартного раствора. [c.127]

За единицу глюкоамилазной активности принято такое коли-. ство ферментов, которое, действуя на растворимый крахмал при С и заданном значении pH 4,7 в течение 1 мин, освобождает мкмоль глюкозы. Глюкоза определяется глюкозооксидазным ме-)дом с применением глюкозооксидазы и пероксидазы. [c.287]

Наиболее часто в качестве меток используют два фермента —щелочную фосфатазу (ЩФ) и пероксидазу хрена (ПХ). Выбор зависит от возможности оптического детектирования превращения субстратов этих ферментов и от легкости соединения фермента без потери активности. Щелочная фосфатаза представляет димерный гликопротеин с молекулярной массой 140 ООО, содержаний много свободных аминокислот для соединения. Аналогично пероксидаза хрена содержит четыре лизнновых остатка для соединения и имеет молекулярную массу 44000. В некоторых случаях для соединения можно использовать углеводные остатки. [c.594]

Наиболее широко исследована пероксидаза, выделяемая из хрена и содержащая один гем на молекулу белка с мол. весом 40 000. Каталазы обычно представляют собой тетрамеры с мол. весом 250 000. Как пероксидазы, так и каталаза содержат высокоспиновое железо Ре(П1) и по свойствам напоминают метмиоглобин. Ферменты могут быть восстановлены до Fe (И)-состояния, в котором они могут присоединять (необратимо) О2. Мы видим, что тот же активный центр, который имеется в гемоглобине, присутствует также в пероксидазах и каталазе, но на химию этого активного центра сильное влияние оказывает белок. Очень сильно меняется сродство к О2, а у ферригемсодержащих белков возникают новые виды каталитической активности. [c.377]

Экстракоординация (более узкое понятие - аксиальная координация) молекул и ионов на металлопорфиринах является результатом дальнейшего координационного насыщения химического сродства центрального атома металла и проявляется наиболее сильно в биологически активных комплексах с лигандами порфиринового типа, а именно в хлорофилле, геме крови в составе гемоглобина, в цитохро-моксидазах, каталазах и пероксидазах, в витамине В 2 и др. [1, 2, 3]. [c.254]

По-видимому, можно ожидать, что конечные формы окисления Ре(Ш)-порфиринов до 0=РеП также будут активны в процессах экстракоординации при функционировании оксидаз и пероксидаз в живых клетках. [c.269]

Интересна координационная химия пероксидаз и каталаз [2]. Пероксидаза - гембелковый фрагмент, извлекаемый в лабораторных условиях из хрена, редьки, дрожжей, плесени, молока, клеток щитовидной железы и т.д. Молекулярная масса белка 15000-34000. В качестве активного комплекса, связанного с белком, выступает Ре(Ш)ПП с имидазолом гистидинового остатка белка в качестве экстралиганда. Второе аксиальное положение либо свободно, либо занято молекулой воды. Комплекс является высокоспиновым (5 = 2), и атом железа выступает из плоскости N4 в сторону 1т . Пероксидазы являются биокатализаторами окисления субстратов перекисью водорода или алкилпероксидами. Некоторые пероксидазы, например, хлороперокси-даза (ХПО) способны хлорировать, бромировать и иодировать различные органические соединения. Для пероксидаз свойственны белковая и спиновая изомерии, тесно связанные друг с другом. [c.292]

Конъюгированные белки. Здесь следовало бы сказать о всевозможных простетических группах, которые соединяются с белками, образуя белковые конъюгаты. Полипептиды, с которыми соединены простетические группы, называются апопротеи-нами, а если такой комплекс обладает каталитической активностью, его называют голоэнзимом. В качестве примера можно указать на гемопротеины (цитохромы, пероксидазы, каталазы) и порфиропротеины (флавопротеины и металлопротеины). В этом случае, как показали последние исследования, применение различных детергентов приводит к образованию разных комплексов хлорофилла, имеющих неодинаковую подвижность при электрофорезе [97]. [c.44]

Раствор аравийской камеди прозрачен, имеет желтоватую окраску, дает слабокислую реакцию на лакмус, без запаха. Аравийская камедь содержит оксидазу и пероксидазу, вызывающие окисление разнообразных ароматических оксисоедине-ний. В тепле растворы аравийской камеди легко становятся добычей дрожжей, плесеней и бактерий. Стерилизованная слизь не содержит активных оксидаз и в герметической упаковке хорошо сохраняется. [c.181]

Как и в других случаях окисления пероксидазами in vitro, полученное соединение оказалось рацематом, тогда как природная усниновая кислота была выделена как в оптически активной, так и в рацемической форме. [c.389]

В исследовании по образованию лигнина в растении Бардинская [11, 12] проследила изменения активности пероксидаз и по-лифеиолоксидаз в растущих корнях сахарной свеклы. Она нашла, что энзиматическая активностьпероксидазы достигала максимума в яровизированных растениях, указывая на их ускоренное развитие. Это можно было видеть и по скорости лигнофика-ции яровизированных растений, которая была выше, чем у нормально выращиваемых растений. Иными словами, активизация энзимов и лигнификация происходили одновременно. [c.758]

Изменение активности пероксидазы в камбиальной заболонн и прилегающем слое древесины, а также соответствующие изменения в содержании кониферина с конца мая по август 1947 г. показаны на рис. 41. Кривая А показывает высокую степень активности пероксидазы в камбии близ слоя древесины. Кривая В показывает соответствующую активность в камбиальной заболони. [c.764]

Рис. 41. Кривые (А, Б, В) изменения активности пероксидазы в соке вокруг комбиального слоя

Справочник химика 21

Химия и химическая технология